Las enzimas son proteínas que aceleran las reacciones químicas en el cuerpo. Funcionan como catalizadores sin ser consumidas en las reacciones. Su actividad depende de factores como la temperatura, el pH y la concentración de sustrato. Están compuestas de aminoácidos que forman una estructura tridimensional con un sitio activo donde se une el sustrato. Algunas requieren cofactores como iones metálicos o coenzimas para funcionar.

1. ENZIMAS
PEDRO ESTEBEZ GONZALEZ

2. ¿QUÉ SON?
• Una enzima es un
catalizador biológico. Es
una proteína que
acelera la velocidad de
una reacción química
específica en la célula.
La enzima no se
destruye durante la
reacción y se utiliza una
y otra vez.

4. VELOCIDAD DE ACTIVACIÓN Es la cantidad de producto
formada en una unidad de
tiempo
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN Es la mínima energía que se
necesita para Iniciar una
reacción química
SUSTRATO Es la molécula sobre la cual
actúa la enzima para crear
productos

5. ¿CUÁL ES SU FUNCIÓN?
• Su principal función es la de
acelerar las reacciones
quimicas que ocurren en
nuestro cuerpo.

6. NOMENCLATURA
DE ENZIMAS

7. NOMBRES PARTICULARES
Antiguamente, las enzimas
recibían nombres particulares
asignados por su descubridor
“Enzima de Payen”

8. NOMBRES SISTEMÁTICOS
• Este consta de 3 partes:
1. Nombre del sustrato
2. Tipo de reacción
3. Terminación “ASA”
“Glucosa Fosfato Isomerasa”

9. CÓDIGO DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA (E.C)
• Código numérico , encabezado por las letras “E.C”(Encyme
comission), seguidas de cuatro números divididos por
puntos.

10. ESTRUCTURA DE LA ENZIMA

11. • La mayoría de las enzimas se componen de
proteínas globulares de tamaño muy variable:
desde monómeros de 62 aminoácidos, hasta
enormes cadenas de alrededor de 2500.

12. • La secuencia en que se ensamblen todos estos
aminoácidos determina la estructura tridimensional
de la enzima, lo cual dictamina también su
funcionamiento específico.

13. PARTES DE LA ENZIMA

14. SITIO ACTIVO
• También conocido como
centro activo, consiste en el
área de la enzima a la cual se
fusiona el sustrato, a fin de
que la reacción se genere.

15. • En esta parte de las
enzimas, solo puede
entrar un sustrato
determinado. En el
interior del centro activo
hay diversos
aminoácidos que
intervienen en la fusión
del sustrato a la enzima

16. SITIO ALOSTÉRICO
• Consiste en una zona de la enzima donde interviene una
determinada molécula (efecto alostérico), generando la
inhibición o activación de la enzima.

18. PROTEÍNAS GLOBULARES
• También conocidas como esferoproteínas se pliegan
esféricamente y conforman una estructura más compleja,
diferenciándose esencialmente de las proteínas fibrosas
por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas,
siendo las fibrosas casi insolubles.

19. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

20. OXIDORREDUCTASAS
• Catalizan reacciones de óxido-
reducción, o sea, transferencia de
electrones o de átomos de
hidrógeno de un sustrato a otro.

21. TRANSFERASAS
• Transfieren grupos
moleculares de una molécula
donadora a una aceptora.
Entre tales grupos están el
amino, el carboxilo, el
carboxilo, el metilo y el
fosforilo

22. HIDROLASAS
• Las hidrolasas son enzimas que,
a grandes rasgos, tienen la
función de romper enlaces entre
moléculas mediante un proceso
de hidrólisis en el cual, como
podemos deducir por su
nombre, está involucrada el
agua.

23. LIASAS
• Son enzimas que permiten estimular
reacciones químicas reversibles, por
lo que de un sustrato complejo se
puede pasar a uno más simple
rompiendo sus enlaces, pero también
se puede pasar de este sustrato
sencillo a otra vez el complejo
volviendo a establecer su unión.

24. ISOMERASAS
• Son proteínas cuya acción
metabólica se basa en alterar la
estructura química de un sustrato.
• Estimulan la obtención de isómeros,
es decir, nuevas conformaciones
estructurales de una molécula que,
gracias a esta modificación de su
estructura tridimensional, se
comportan de forma diferente.

25. LIGASAS
• Son enzimas que estimulan la formación
de enlaces covalentes entre moléculas.
Estos enlaces covalentes se establecen
entre dos átomos, los cuales, al unirse,
pasan a compartir electrones.
• Esto hace que sean uniones muy
resistentes y especialmente importantes,
en el ámbito celular, para establecer las
uniones entre los nucleótidos.

26. ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA

27. COFACTORES Y COENZIMAS
Un cofactor es un componente no
proteico, termoestable y de bajo
peso molecular, necesario para la
acción de una enzima. El cofactor se
une a una estructura proteica
denominada apoenzima, y a este
complejo se le denomina
holoenzima. Entre los cofactores
mencionables se encuentran: Iones
metálicos y moléculas orgánicas ó
coenzimas.

28. • Las coenzimas son compuestos orgánicos que
facilitan la acción de las enzimas y pueden
unirse temporal o permanentemente a una
enzima. Las coenzimas pueden catalizar
reacciones, pero no con la misma eficacia que
cuando están unidas a una enzima. Pueden
realizar varias funciones, entre ellas:
• ayudar en las reacciones de acoplamiento
energético intracelular
• actuar como transportadores de átomos de
hidrógeno, electrones o grupos químicos.
• Facilitar las reacciones asociándose con los
sustratos enzimáticos en los sitios activos de la
enzima.

30. FACTORES QUE AFECTAN LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
• TEMPERATURA: un aumento de temperatura de
tan solo 10°c puede duplicar la velocidad de una
reacción química, pero en caso de una reacción
catalizada por una enzima, al superar cierto
límite de temperatura está perderá su acción
catalítica.
“Las enzimas termófilas e hipertermófilas activas
a altas temperaturas no tienen actividad a
temperaturas menores a 40 grados centígrados.
“

31. • PH: el grado de acidez de una sustancia no afecta
directamente a la actividad enzimática si no que modifica
la cantidad de protones. La mayoría de las enzimas son
muy sensibles a los cambios de ph pudiendo afectar
drásticamente su actividad si existiera alguna desviación.

32. • Concentración de la enzima: aumentar la concentración
de la enzima acelerará la reacción, siempre que se
disponga de sustrato al cual unirse. Una vez que todo el
sustrato esté adherido, la reacción deja de acelerarse,
puesto que no hay algo a lo las enzimas adicionales se
puedan unir.

33. • Concentración del substrato: aumentar la concentración
de sustrato también aumenta la velocidad de reacción
hasta un cierto punto. Una vez que todas las enzimas se
han adherido, cualquier aumento de sustrato no tendrá
efecto alguno en la velocidad de reacción, ya que las
enzimas disponibles estarán saturadas y trabajando a su
máxima capacidad.

34. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
• Los inhibidores enzimáticos son moléculas
que se unen a enzimas y disminuyen su
actividad. Puesto que el bloqueo de una
enzima puede matar a un agente patógeno
o corregir un desequilibrio metabólico,
muchos medicamentos actúan como
inhibidores enzimáticos. También son
usados como herbicidas y pesticidas. Sin
embargo, no todas las moléculas que se
unen a las enzimas son inhibidores; los
activadores enzimáticos se unen a las
enzimas e incrementan su actividad.