Las Proteinas, funciones, fuentes alimentarias y ingesta recomendada.

2. ENTRADA
Logro de aprendizaje:
• Conoce el papel de las proteínas en la nutrición y alimentación humana, su
clasificación y fuentes alimenticias.
• Identifica las funciones, requerimientos, deficiencias y excesos de las proteínas
Motivación
• Video: Proteínas ¿Qué son y cuantas necesitamos?
• https://www.youtube.com/watch?v=yuV6rKXLlWM

3. PROCESO
Desarrollo del tema
• Proteínas en la nutrición y alimentación humana, clasificación y
fuentes alimenticias.
• Proteínas: Requerimientos, deficiencias y excesos
.

4. MG .T A N I A J . C H O Q U E R IV E RA

5. PROTEINAS
• Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor
medida P y S y otros elementos (Fe,Cu, Mg,…). Son polímeros no ramificados
de aminoácidos (aa) que se unen mediante enlaces peptídicos.
• Son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos (50% del peso
seco)
• Son polímeros de aminoácidos. El orden de estos aminoácidos viene
determinado por el ADN.
• Su importancia radica en la variedad de funciones diferentes que pueden
desempeñar.

6. IMPORTANCIA DE LAS PROTEINAS
• La importancia de las proteínas en los sistemas alimenticios no es menor.
Poseen propiedades nutricionales, y de sus componentes se obtienen
moléculas nitrogenadas que permiten conservar la estructura y el
crecimiento de quien las consume; asimismo, pueden ser ingredientes de
productos alimenticios y, por sus propiedades funcionales, ayudan a
establecer la estructura y propiedades finales del alimento.

7. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

8. AMINOACIDOS

9. Los aminoácidos se unen entre sí a través de enlaces peptídicos que son enlaces
covalentes entre el grupo –COOH de un aminoácido y el grupo –NH2 de otro.
Figura 3. Enlace peptídico.

10. CLASIFICACIÓN
Proteínas
HeteroproteinasHaloproteinas
Fibrosas Globulares Cromoproteínas Glucoproteínas

11. CLASIFICACIÒN DE LOS AMINOACIDOS

12. CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS

13. Estructura primaria: Es la secuencia de
aminoácidos unidos por enlace peptídico.
Estructura secundaria: Se debe a la formación
de puentes de hidrógeno entre restos amino y
carboxilo de residuos de aminoácidos no
adyacentes en la cadena
Estructura terciaria: Ocurre cuando se atraen
distintas regiones de estructura secundaria
Estructura cuaternaria: Se debe a que la
proteína consta de mas de una cadena
polipeptídica

14. DIFERENCIA ENTRE PROTEINAS ANIMALESYVEGETALES
• La mayoría de las proteínas vegetales son deficientes en aminoácidos
esenciales, por eso su calidad es menor.
• La mayoría de proteínas animales tiene todos los aminoácidos esenciales en
las cantidades adecuadas, por lo tanto son de mayor calidad.
• Tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescado ingerimos
también todos los desechos del metabolismo presentes en esos tejidos que el
animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado y contiene acidos grasos
saturados.

15. PROPIEDADES
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
Pérdida de todas las estructuras de orden superior: es decir, estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria.
Consecuencias inmediatas son
• Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación
• Pérdida de todas sus funciones biológicas
• Alteración de sus propiedades hidrodinámica
Pueden ocurrir modificaciones conformacionales
debidas a cambios térmicos, químicos o efectos
mecánicos inducidos por calentamiento o
enfriamiento, o bien por tratamientos con agentes que
forman puentes de hidrógeno, como la urea y el
cloruro de guanidinio, cambios de pH, la aplicación de
detergentes, cambios en la fuerza iónica por adición
de sales, presencia de solventes orgánicos, o bien, la
agitación.

16. MODIFICACIONES QUÍMICAS
Tratamientos térmicos moderados
Generalmente, estos tratamientos son benéficos y deseables debido a
que la desnaturalización de las proteínas facilita su digestión y
mediante el escaldado se logran inactivar enzimas como la
polifenoloxidasa para evitar un oscurecimiento no deseable como
sucede con los champiñones, las papas, etcétera, y con el escaldado
se inactivan las lipoxigenasas.
En los alimentos de origen vegetal, sobre todo en el caso de las leguminosas, es deseable
inactivar los inhibidores de tripsina y quimotripsina, y al aplicar tratamientos térmicos es
posible también inactivar algunas lectinas (glicoproteínas) conocidas también como
hemaglutininas

17. PIRÓLISIS
• Los tratamientos térmicos drásticos como el asado
de carnes y pescados a la parrilla o al fuego directo
y el horneado alcanzan temperaturas mayores de
200ºC que dañan notablemente las superficies de
los alimentos y los aminoácidos sufren pirólisis
convirtiéndose en mutágenos de acuerdo a la
prueba de Ames. Entre los más tóxicos están las
carbolinas producidas a partir de Trp y los tóxicos a
partir de Glu.
Los imidoaazarenos son otros mutágenos indeseables en los alimentos.

18. RACEMIZACIÓN Y FORMACIÓN DE AMINOÁCIDOS MODIFICADO
Racemización ocurre cuando hay calentamiento o un tratamiento en un medio altamente
alcalino.
La racemización puede llevar a la formación de aminoácidos raros como ornitina que tiene
un grupo delta–amino (a partir de Arg) y la dehidroalanina (DHA) cuando el carbanión
intermediario sufre beta-eliminación como es el caso de Ser y fosfoserina .
Los tratamientos alcalinos también son utilizados para la producción de texturizados de
proteína vegetal, y si se aúnan a un tratamiento térmico, se destruyen aminoácidos como
Arg, Ser, Thr y Lys. Reduce el valor nutricional, al disminuir la digestión de las proteasas.

19. REACCIONES DE LAS PROTEÍNAS CON
AGENTES OXIDANTES
Los aminoácidos más lábiles son Met. Cys . Trp cuando se aplican agentes oxidantes,
frecuentemente utilizados para inhibir crecimiento microbiano en los procesos de
alimentos: peróxido de hidrógeno e hipoclorito de Na. Met se transforma en sulfóxido de
Met al añadir un átomo de oxígeno y en Met-sulfona al añadir dos de ellos.
Y es en los procesos de sanitización que frecuentemente se utiliza ozono o peróxido de
hidrógeno los cuales en contacto con las proteínas pueden producir N-formil kinurenina y
kinurenina, así como otros compuestos varios, todos sin el valor nutricional de Trp, que
es un aminoácido difícil de proporcionar en la dieta mexicana tradicional basada en maíz
y frijol.

20. REACCIONES CON NITRITOS
Las N-nitrosaminas, consideradas entre los cancerígenos
más importantes, se forman por la reacción entre nitritos y
aminas secundarias, y en un menor grado aminas
primarias y terciarias. Los aminoácidos libres son aminas
primarias y pueden reaccionar con los nitritos en los
procesos de alimentos que se llevan a cabo a pHs ácidos
y con tratamientos térmicos
Los nitritos producen ácido nitroso que fácilmente
reacciona con los residuos de Trp, Arg, Tyr y Cys
principalmente para formar N-nitrosotriptofano, con Cys
para obtener S-nitrosocisteína y con Pro para formar N-
nitrosopirrolidina. Las glicosilaminas producidas en las
reacciones de Maillard (productos de Amadori y de
Heyns) reaccionan fácilmente con los nitritos.

21. REACCIONES CON SULFITOS
En general, la adición de sulfito en los alimentos
previene el oscurecimiento de Maillard, así como
el oscurecimiento enzimático, pero logra reducir
puentes disulfuro para producir la versión
sulfonatada de Cys involucrada en el S-S.
Los puentes disulfuro se restauran en las
condiciones ácidas del estómago, además la Cys
sufonatada no pierde su valor nutricional, aunque
sí cambian las propiedades funcionales por la
pérdida de estructura con la ruprtura del S-S.

22. FORMACIÓN DE ACRILAMIDA EN ALTAS TEMPERATURAS
Los mecanismos propuestos implican a Asn como el aminoácido involucrado a través de
reacciones de Maillard para formar un compuesto de Amadori que reacciona fácilmente con los
extremos reductores de los almidones presentes hasta formar efectivamente la acrilamida.
Hay evidencias de que una disminución en los niveles de Asn permite reducir la formación de
acrilamida y ya existen investigaciones tendientes a producir por ingeniería genética variedades
de papas bajas en ese aminoácido.
Los niveles medios de exposición se encuentran por
debajo de 1 microgramo/kg de peso /día en adultos
(con valores que van de 0.28 a 0.71 microgramo/kg
de peso/día) y cerca de 1.5 veces más para el caso
de niños y adolescentes, dependiendo del estudio y
de la categoría de edad considerada

23. PROPIEDADES FUNCIONALES
Geles
Los geles son redes tridimensionales capaces de retener mucha agua en su interior.
Para que pueda formarse es necesario que haya un balance entre las fuerzas atractivas que
mantienen unidas a las cadenas proteicas adyacentes y las fuerzas repulsivas que permiten que
se formen huecos o cavidades donde queda retenida el agua. De lo contrario, pueden ocurrir dos
cosas: si las fuerzas atractivas predominan, las proteínas tienen demasiados puntos de contacto
y las cavidades no se forman o son muy pequeñas, dando como resultado un precipitado.
Espumas
Las espumas son dispersiones de burbujas de aire en una fase continua que puede ser líquida como la
espuma de una cerveza, semisólida como un merengue o sólida como un bizcochuelo.
La función que cumplen las proteínas en la formación de espumas es fundamental, ya que durante el
batido se despliegan (desnaturalizan) y se colocan en la interfase aire-agua, orientando los grupos
hidrofóbicos hacia el centro de las burbujas y los grupos hidrofílicos hacia la fase continua acuosa.

24. Emulsiones
Las emulsiones también son dispersiones, pero en este caso de dos líquidos
inmiscibles: uno acuoso y el otro lipídico (puede ser un aceite o una grasa.
En las emulsiones, las proteínas también cumplen un papel muy importante, ya que
análogamente como lo hacen en las espumas, se colocan en la interfase, en este caso
aceite/agua, orientando los grupos hidrofílicos hacia la fase acuosa y los hidrofóbicos
hacia la fase lipídica, estabilizando las gotas en la fase continua.
Masas
Las masas panarias son estructuras complejas, elaboradas a partir de harina, agua y levadura. Las
proteínas presentes en la harina de trigo son de dos tipos; las gliadinas que son globulares y las
gluteninas, que son fibrilares. Ambos tipos de proteínas intervienen en la formación del gluten que es una
estructura tridimensional viscosa y elástica, que retiene el CO2 producido por las levaduras durante la
fermentación. Para que se forme el gluten es necesario amasar (desnaturalizar) las proteínas en
presencia de agua. Durante el amasado se establecen puentes disulfuro entre las cadenas de gluteninas
y las gliadinas se colocan en los huecos que se forman

25. FUENTES ALIMENTICIAS DE PROTEÍNAS EN LOS
ALIMENTOS
Está constituido por 10.5% de cáscara en tanto la parte comestible está formada por 58.5% de albumen
o clara y 31.0% de yema, cuyos componentes son proteínas y lípidos que les confieren alto valor
nutritivo.
La ovoalbúmina es la proteína más abundante y está tanto glicosilada como fosforilada en sus residuos
de serina
Proteínas del huevo
La ovoalbúmina es la responsable de la
cantidad de espuma producida, mientras
que la ovomucina actúa como agente
estabilizador de la misma; ambas
fracciones pierden estas características
cuando se contaminan con los lípidos de la
yema.

26. Proteínas de la carne
Proteínas contráctiles o miofibrilares. Son las que conforman estructuralmente el
tejido muscular. Es la fracción más abundante ya que equivale a 50% del total de
proteínas de la carne; y sus principales componentes son la miosina, la actina, la
tropomiosina, la troponina y la actinina.
Proteínas sarcoplásmicas o solubles. Estos polipéptidos también se conocen con el nombre genérico
de miogeno; son fundamentalmente globulinas y albúminas pertenecientes a los sistemas que intervienen
en el metabolismo celular, como el de la glucólisis, al igual que enzimas como las catepsinas, la creatina
kinasa y la mioglobina.
Proteínas del estroma o insolubles. Éste es un grupo muy abundante de polipéptidos; conforman el
tejido conectivo fuerte de los tendones, la piel, el hueso y las capas más rígidas que envuelven y soportan
los músculos, como el endomisio, el perimisio y el epimisio. El colágeno que es la proteína más abundante
en un vertebrado, está constituido por diversas fracciones: contiene 33% de glicina, 12% de prolina, 11%
de alanina y 10% de hidroxiprolina, es deficiente en aminoácidos indispensables, principalmente lisina y
triptofano.

27. Gelatina
La gelatina es una proteína derivada de la hidrólisis selectiva del colágeno, que es el componente
orgánico más abundante en huesos y piel de mamíferos, que tiene aplicaciones en alimentos,
farmacia y adhesivos, para lo que se requieren diferentes grados de calidad y pureza.
Se puede elaborar a partir de restos de pollo, o de ganado bovino o porcino, y en los últimos
tiempos se han hecho esfuerzos para diferenciarlos, por el riesgo de la encefalopatía espongiforme
bovina (BSE), a partir del análisis de la composición de péptidos y aminoácidos.
Por su naturaleza química, esta proteína
está sujeta a reacciones de deterioro, como
la hidrólisis, por acción de ácido, enzimas y
microorganismos, que pueden destruir la
estructura tridimensional que conforma el
gel.

28. En general, el contenido de proteínas de los
peces es muy variable; va de 12 a 23% (base
húmeda) y están distribuidas como sigue: de
70 a 80% son globulinas, de 10 a 20% son
albúminas y de 2 a 4% son queratinas y
colágena.
Existen tecnologías de extracción de proteínas
que pretenden mejorar las propiedades
funcionales: extracción ácida, extracción
alcalina y el proceso de surimi. Su producción
se ha generalizado, ya que facilita la formación
de geles y ha dado lugar a una amplia gama de
productos imitación angulas y camarones, que
son adecuados para el consumo humano.
Proteínas de pescado: surimi, hidrolizados de pescado

29. Proteínas lácteas
Composición y propiedades fisicoquímicas Las proteínas lácteas se agrupan en dos
grandes conjuntos: las caseínas (80%) y las proteínas del suero (20%).
De la misma manera, se propone el fraccionar las proteínas de
suero por diversas metodologías cromatográficas para separar las
proteínas más ricas en aminoácidos ramificados, en virtud de su
relación con el metabolismo proteínico y su posible efecto
antiobesidad.
Entre otros usos propuestos para las proteínas lácteas se
encuentra el de la formación de películas comestibles y
biodegradables, ya que esto contribuiría a reducir los residuos
generados tanto por la industria láctea como a disminuir la
cantidad de envases sintéticos.
Se ha comprobado que al menos una de las proteínas, la B-
lactoglobulinas, tiene propiedades alergénicas

30. Proteínas vegetales
Las proteínas vegetales constituyen una fuente de nutrimentos e ingredientes funcionales de interés
por su variedad, disponibilidad y costo
El grupo proteínico preponderante varía de acuerdo al grupo de plantas del que se trate: en el caso
de los cereales dominan las glutelinas, en las leguminosas las globulinas
La superfamilia de prolaminas incluye a las
proteínas de almacenamiento en cereales, a una
variedad de proteínas de bajo peso molecular ricas
en S y algunas glicoproteínas de pared, proteínas de
transferencia de lípidos, inhibidores de alfa amilasa
y/o de tripsina y albúminas 2S, muchas de las cuales
son alergénicas. Otra super familia importante es la
de las cupinas, que incluye a las principales
globulinas con función de almacenamiento, como las
de soya, nuez, etcétera. También puede
mencionarse a la de cisteína-proteasa C1, que
incluye a enzimas como la papaína y la proteína
alergénica de kiwi.

31. Proteínas de cereales
Las proteínas de reserva más abundantes en los
cereales se denominan glutelinas, aunque puede haber
algunas diferencias entre especies.
En las leguminosas, las globulinas constituyen el 70%
del total, en tanto las glutelinas y albúminas contribuyen
con porcentajes que oscilan entre el 10 y 20% para
cada una.
El contenido total proteínico es de alrededor del 12%,
que resulta bajo si se compara contra el de las
leguminosas, que oscila entre el 18 y 25 por ciento.

32. Trigo
Los cereales, particularmente los provenientes del grano entero y conocidos como integrales, poseen
una amplia gama de nutrimentos de interés: fibra, antioxidantes fenólicos, almidones, etcétera.
Las harinas de trigo contienen de 10 a 12% de proteínas, que al igual que las del maíz, son básicamente
glutelinas y en menor proporción existen también otras, como albúminas y globulinas, que sólo
representan aproximadamente 15% del total
Las glutelinas del trigo reciben el nombre de gluteninas, mientras que las prolaminas, el de gliadinas, y
ambas suman 85% de la fracción proteínica
El gluten en su conjunto tiene una composición de aminoácidos de aproximadamente 6% ionizables,
45% polares y 49% apolares; se caracteriza por su elevado contenido de prolina y de glutamina (14 y
37%, respectivamente, del total de aminoácidos).

33. Proteínas del maíz
El maíz es deficiente en lisina y en triptofano y la relación de concentraciones de leucina/isoleucina es
muy elevada, estos factores, aunados a su estructura terciaria rígida, hacen que su calidad nutricional sea
reducida.
A pesar de ser un tratamiento severo, la nixtamalización tiene
beneficios, ya que mejora la calidad nutritiva del maíz, debido a
las siguientes transformaciones: la biodisponibilidad de la lisina
de la glutelina se incrementa considerablemente, así como la
del triptofano y; lo mismo ocurre con la niacina, que
originalmente se encuentra en forma no disponible
biológicamente.

34. Proteínas de arroz
El arroz es uno de los granos con mayor consumo a nivel mundial y su
procesamiento genera muchos desperdicios, provenientes principalmente de
la cascarilla. Las proteínas se localizan en diferen tes partes del grano,
incluyendo el endospermo y precisamente la cascarilla. La extracción de
proteína mejora en forma notable cuando se emplean enzimas para facilitar el
proceso. Los aislados proteínicos a partir de este grano tienen la ventaja de
ser incoloros, ricos en aminoácidos indispensables, hipoalergénicos e
hipocolesterolémicos, pero su funcionalidad depende fuertemente del proceso
de obtención del aislado.

35. Proteínas de leguminosas
Las leguminosas comprenden cerca de 20,000 especies y tienen gran
importancia tradicional en la dieta tanto oriental como occidental. Las
familias correspondientes son leguminosas y fabáceas, y las principales
especies que se explotan son frijol (Phaeolus vulgaris), chícharo (Pisum
sativum), lenteja (Lens culinaris), garbanzo (Cicer arietinum), cacahuate
(Arachis hypogaea), haba (Vicia faba) y soya (Glycine max). Su superficie
cultivada correspondía al 13% del área sembrada mundialmente en 2004 y
se produjeron 300 millones de toneladas métricas, que proveen (a nivel
mundial) el 30% del nitrógeno de la dieta.

36. Proteínas de la soya
Las propiedades nutricionales y digestibilidad de las proteínas de soya
pueden ser mejoradas por procesos que destruyen los factores
antinutricionales, como el inhibidor de tripsina, y liberan péptidos que se
asimilan mejor.
Las principales proteínas de almacenamiento en soya son la b-conglicinina
(7S), deficiente en aminoácidos azufrados, y la glicinina (11S), rica en los
mismos. Ambas son consideradas como excelentes fuentes de proteína
dietaria. La glicinina comprende del 25 al 30% de la proteína de la soya

37. Proteínas edulcorantes
Con el afán de obtener compuestos edulcorantes naturales que sustituyan a
la tradicional sacarosa, se han identificado diversas proteínas que tienen la
particularidad de causar la sensación de dulzura, entre ellas se encuentran
principalmente las taumatinas, la mabinlina, pentadina, brazeína, curculina y
la monelina.
Además, la miraculina, que aunque no tiene sabor es capaz de modificar la
percepción tanto de dulzor como de amargor.

38. Péptidos de importancia en el campo de alimentos
Además de las proteínas, recientemente se ha comprendido la importancia de
cadenas de aminoácidos más pequeñas, los péptidos, en diversas funciones
de importancia para el campo de alimentos. Algunos son producidos
originalmente como moléculas pequeñas y otros son productos derivados del
metabolismo o del procesamiento enzimático de las proteínas. Los campos de
incidencia son varios:
Péptidos y bioconservación Los microorganismos y, en especial, las
bacterias lácticas, producen una gama de sustancias antimicrobianas cuyo
valor ecológico es el de controlar a los competidores en el ambiente

39. Péptidos y regulación del apetito
Ha sido demostrado que una familia de receptores hipotalámicos de péptidos regula la
sensación de saciedad y la ingesta alimentaria.
Existen varias secuencias de péptidos Y(NPY) que pueden ser empleados tal cual o
modificados químicamente, por pegilación y succinilación, para tratar de incrementar su vida
media y prolongar su efecto, y también se han explorado modificaciones enzimáticas.
Péptidos bioactivos
Se denomina actividad biológica a la que ejercen las proteínas más allá de sus propiedades
nutricionales o funcionales. En particular, los denominados péptidos bioactivos tienen en
general de 2 a 9 aminoácidos, contienen residuos hidrofóbicos además de lisina, arginina y
prolina.

40. Proteína microbiana
El de mayor éxito es la llamada micoproteína, que se texturiza a partir de Fusarium graminearum, el
estadío conidial del ascomiceto Gibberella zeae, que existe como saprobionte en el suelo y parasita al
trigo y otros cereales.
Las hifas que son angostas, ramificadas y septadas tienen forma fibrosa naturalmente, lo que es un
buen comienzo para texturizarlas en un producto final masticable apropiado para producir análogos de
carne, que tienen el nombre comercial QuornTM
En Noruega se produce proteína bacteriana (Bioprotein™) a partir de gas natural y bacterias
metanotróficas, pero se ha documentado una cierta alergenicidad por lo que su uso se ha restringido a
la alimentación animal, a pesar de la buena composición alcanzada.
El del alga azul-verde espirulina (Spirulina maxima) que crece naturalmente en el Lago
Su composición en la forma comercial de deshidratado es de 65% de proteína, 8% de lípidos, 15% de
hidratos de carbono, 6% de cenizas y 6% de humedad. Sin embargo, aún se comercializa sólo como
fuente de minerales.

41. BIBLIOGRAFÌA
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