Este documento presenta información sobre las proteínas. En resumen: 1) Las proteínas son macromoléculas compuestas por cadenas polipeptídicas que se pliegan en una forma tridimensional característica. 2) Adquieren estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. 3) Cumplen funciones estructurales, enzimáticas, de transporte y almacenamiento, entre otras, en los seres vivos.

1. INTEGRANTES:
• EDÉN AROCA
• MELANIE MOREIRA
• ARIANNA PALMA
• MELISSA PAVÓN
• ISAAC RUEDA
• HELENA VELÁSQUEZ
DOCENTE:
DR. LUIS VILLAO RODRIGUEZ
PARALELO: ‘C’
SEMESTRE A 2019

2. ¿Qué son?
Macromoléculas compuestas
por una o más cadenas poli
peptídicas plegadas en una
forma tridimensional
característica.
son biopolímeros de elevado
peso molecular; compuestos
químicos muy complejos que
se encuentran en todas las
células vivas.
Carbono (C)
Hidrogeno (H)
Oxigeno (O)
Nitrógeno (N)
Pueden contener también
azufre (S), fósforo (P) y, en
menor proporción, hierro
(Fe), cobre (Cu), magnesio
(Mg), yodo (I).
Compuestos orgánicos
complejos de alto peso
molecular que dentro de su
estructura contienen
nitrógeno
Están compuestos por
aminoácidos unidos entre si
por enlaces peptídicos
En la alimentación humana,
una dieta equilibrada debe
aportar del 10 a 20% del valor
calórico normal

3. Son moléculas orgánicas
pequeñas con un grupo
amino y un grupo
carboxilo
Son solidos y
cristalinos
Con actividad
óptica (el
carbono alfa es
asimétrico)
Comportamiento
anfótero
(funcionan como
bases o acidos en
función del ph
del medio)
Algunos no se
pueden sintetizar
y se obtienen de
la dieta
Químicamente están
formadas por la unión de
moléculas no hidrolizadas
denominadas aminoácidos
Los aminoácidos se unen
formando péptidos y estos
según su tamaño pueden ser:
Olipéptidos
Polipéptidos

4. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
No pueden sintetizarse en
cantidades suficientes en el
cuerpo por lo que se tienen
que ontener de la dieta
Sintetizado por el
hígado a partir de
otros
Aminoácidos

5. Estructura primera
Estructura
secundaria
Estructura terciaria
Estructura
cuaternaria

6. ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.
Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos
aminoácidos se encuentran.
La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta
adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy
importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia
falciforme.

7. La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que adquiere la molécula,
dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen.
La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono
asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se
encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma.
Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en a-hélice, la b-laminar y la hélice de
colágeno. Alfa-hélice Beta-hoja plegada Estructura secundaria

8. ALFA-HÉLICE: Es una estructura helicoidal
dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice
giran hacia la derecha. Formada por
enrollamiento de la cadena polipeptídica
sobre sí misma en forma de espiral.
Estable → puentes de hidrógeno que se
establecen entre el O de un –CO– y el H de un
–NH del cuarto aa que le sigue.
BETA-LAMINAR: También se denomina hoja
plegada o lámina plegada. Es una estructura
en forma de zig-zag.
Estabiliza → puentes de Hidrógeno que se
establecen entre el –CO– y el –NH de aa
pertenecientes a la misma cadena o a otra
cadena.
LA ESTRUCTURA SECUNDARIA PUEDE SER DE DOS TIPOS:

9. Disposición espacial que adopta la secundaria al replegarse adquiriendo una conformación más
o menos redondeada. Presenta hélice α en los tramos rectos y estructura β en las dobleces.
Estable:
-Fuertes: Puentes disulfuro (S-S): Entre dos grupos –SH de dos aa cisteína. Es covalente.
-Débiles:
Puentes de hidrógeno: entre aminoácidos polares
Interacciones iónicas: entre radicales con cargas opuestas (aa ácidos y básicos)
Interacciones hidrofóbicas: los aa apolares se disponen en el interior de la estructura
Fuerzas de Van der Waals: atracción gravitatoria

10. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Proteínas que tienen más de una cadena peptídica.
Cada cadena constituye una subunidad. La agrupación de varias subunidades forma un
oligómero.
Los enlaces estabilizadores son los mismos que en la estructura terciaria, aunque en general no
covalentes.
Si están formadas por dos subunidades se llaman dímeros, por tres trímero.

12. Solubilidad
• Las proteínas globulares poseen un elevado peso molecular, es decir, que
al disolverse dan disoluciones coloidales
• La solubilidad depende del PH, temepratura, concentración ionica
Desnaturalización
y re naturalización
• Es la perdida de una estructura, la terciaria debido a que se rompen los
puestes de unión de la estructura
• Se da por cambios en la temperatura, PH. Si las condiciones se vuelven a
restablecer puede volver a su anterior plegamiento o renaturalizacion
Especificidad
• Plegamiento de la 6 cadena peptídica como consecuencia de su
secuencia de aa y esta es el reflejo de la información genética, ya que la
síntesis de proteínas está controlada por los ácidos nucleicos.

13. Principales componentes estructurales de células (crecimiento, desarrollo y reparación
de tejidos).
Glucoproteínas → forman parte de membranas celulares y actúan como receptores o
facilitan el transporte de sustancias
Histonas → forman parte de cromosomas que regulan la expresión de genes.
Colágeno → del tejido conjuntivo fibroso (tendones, cartílagos, pelos)
Elastina → del tejido conjuntivo elástico
Queratina → de la epidermis
Fibroina → segregada por arañas y gusanos de seda para fabricar telas de araña y
capullos de seda, respectivamente

14. Consideremos que todas las enzimas son proteínas (hacen posible las
reacciones químicas).
Son las más numerosas y especializadas.
Biocatalizadores de reacciones químicas del metabolismo celular.
• Ácido graso sintetasa → cataliza síntesis de ácidos grasos

15. Insulina y glucagón → regulan niveles de glucosa en la sangre
• Hormona del crecimiento
• Adrenocorticotrópica → regula síntesis de corticosteroides
• Calcitonina → regula metabolismo del calcio

16. Inmunoglobulinas → actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos
Trombina y fibrinógeno → contribuyen a formación de coágulos sanguíneos para
evitar hemorragias
Mucinas → efecto germicida y protegen a las mucosas
Algunas toxinas bacterianas
(Botulismo), o venenos de serpientes
son proteínas con funciones
Defensivas.

17. Hemoglobina → transporta oxígeno en la sangre de vertebrados
Hemocianina → transporta oxígeno en la sangre de invertebrados
Mioglobina → transporta oxígeno en los músculos
Lipoproteínas → transportan lípidos por la sangre
Citocromos → transportan electrones

18. FUNCIÓN CONTRÁCTIL
Actina
Miosina Miofibrillas responsables de la contracción muscular.
Dineina: Relacionada con movimiento de cilios y flagelos.
Tubulina: En microtúbulos, filamentos responsables de movimiento de
cilios y flagelos.

19. FUNCIÓN DE RESERVA
Ovoalbúmina → clara de huevo
Gliadina → del grano de trigo Reserva de aa para desarrollo de embrión.
Hordeína → de la cebada
Lactoalbúmina → de la leche
FUNCIÓN REGULADORA
Regulan la expresión de ciertos genes.
Regulan división celular.
FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA
Mantienen el equilibrio osmótico y actúan con otros sistemas amortiguadores para mantener
constante el pH del medio interno.
Estructuras receptoras de señales en la membrana plasmática.

20. METABOLISMO
DE LAS
PROTEÍNAS
Durante la digestión, las
proteínas se desdoblan en
aminoácidos.
A diferencia de los
carbohidratos y los
triglicéridos, que se
almacenan, las proteínas no
se depositan para uso
futuro.
Los aminoácidos se oxidan
para formar ATP o se
utilizan para la síntesis de
nuevas proteínas destinadas
al crecimiento y la
reparación del organismo.
Exceso de aminoácidos en la
dieta no se excreta en la
orina o las heces, sino que
se convierte en glucosa
(gluconeogénesis) o en
triglicéridos (lipogénesis).