Las proteínas son cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que adoptan diferentes estructuras y realizan una amplia gama de funciones en las células. Están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Los aminoácidos son las unidades monoméricas de las proteínas y forman enlaces peptídicos entre sí. Las proteínas pueden tener estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Desempeñan funciones estructurales

1. PROTEINAS

2. ¿QUÉ SON?
Las proteínas son cadenas de AMINOÁCIDOS ligados por UNIONES
PEPTÍDICAS, y son las mas variadas de todas las macromoléculas.
Cada célula contiene varios miles de proteínas diferentes, que realizan una
amplia gama de funciones.
Sus componentes principales son:
• Carbono,
• Hidrógeno,
• Oxígeno,
• Nitrógeno.

3. Aminoácidos (Aa/aa): son moléculas orgánicas y representan las unidades
monoméricas de las proteínas. Cada aminoácido consiste en un átomo de carbono,
denominado carbono α (alfa), ligado a un grupo AMINO (NH₂) y a un grupo
CARBOXILO (COOH), un átomo de hidrógeno y una cadena lateral
característica.
Estructuras de los Aminoácidos

4. Uniones Peptídicas o Enlaces Peptídicos:
tipo de enlace covalente característico de las
proteína, que se establecen entre el
CARBONO del grupo carboxilo de una
aminoácido y el NITRÓGENO del grupo
amino del otro Aa, con eliminación de una
molécula de agua.
Estructuras de los Aminoácidos
Los polipéptidos son cadenas lineales de
aminoácidos, habitualmente de cientos o miles
de aminoácidos unidos entre sí.

5. Las propiedades químicas específicas de las diferentes cadenas laterales de los
aminoácidos determinan los papeles de cada aminoácido en la estructura y
función proteica. Por eso, los Aa, pueden agruparse en cuatro amplias categorías
dependiendo de las propiedades de sus cadenas laterales:
• Aminoácidos Neutros NO polares: tienen cadenas laterales no polares, es
decir, que no interaccionan con el agua. Y son neutros pues no poseen carga.
Las cadenas laterales de estos aminoácidos son hidrófobas y de ahí que
tiendan a localizarse en el interior de las proteínas, donde no se encuentran
en contacto con el agua.
Agrupación de los aminoácidos:

6. • Aminoácidos Neutros Polares: poseen cadenas largas pero sin carga. Sus
cadenas laterales pueden formar enlaces de hidrogeno con el agua, estos Aa
son hidrófobos y tienden a localizarse en la parte externa de las proteínas.

7. • Aminoácidos Básicos: poseen cadenas laterales con grupos básicos cargados.
La lisina y la arginina con muy básicos y sus cadenas laterales están muy
cargadas positivamente dentro de las células. Son muy hidrófilos y se
encuentran en contacto con el agua en la superficie de las proteínas. La
histidina puede o no estar cargada positivamente a pH fisiológico.

8. • Aminoácidos Ácidos: tienen cadenas laterales ácidas que terminan en
grupos carboxilos. Estos aminoácidos están cargados negativamente dentro
de las células y por tanto a menudo se denomina aspartato y glutamato. Son
muy hidrófilos y habitualmente se ubican en la superficie de las proteínas.

9. Niveles de organización de las Proteínas:
Estructura Primaria: Estructura UNIDIMENSIONAL. Comprende la secuencia lineal
de los aminoácidos que forman la cadena proteica. Dichas secuencia esta determinada
genéticamente. El número de Aa presentes en una proteína varia de una a otra; hay
proteínas que contienen tan solo 15 Aa, mientras que otras llega a tener hasta 10000
Aa.
Determina la composición físico-química, la secuencia, el tipo y el número de Aa de la
proteína.

10. Estructura Secundaria: Estructura
BIDIMENSIONAL. Comprende la
conformación espacial, dado que la proteína
puede adoptar una configuración de:
• α hélice: la cadena de proteica se enrolla
alrededor de un cilindro imaginario
debido a la formación de uniones puente
de hidrógeno entre grupos aminos y
grupos carboxilos.
• β plegada: (hoja plegada) la cadena en
este caso adopta la configuración de una
“hoja plegada” debido a que las uniones
puente de hidrógeno son laterales, y se
unen los grupos aminos y carboxilos de
la misma cadena polipeptídica.

11. Estructura Terciaria: es el resultado de nuevos plegamientos de las estructura
secundaria, que se pliega sobre sí misma para formar una molécula más estable aún.
En este caso la proteína adopta una estructura TRIDIMENSIONAL.
Según el plegamiento adoptado se pueden formar dos tipos de proteínas:
• Fibrosas: se forman a partir de proteínas o de tramos proteicos derivados de una
estructura secundaria tipo α hélice exclusivamente.
• Globulares: se forman tanto a partir de estructuras secundarias tipo α hélice, como
del tipo β plegada, o de una combinación de ambas.

12. Estructura Cuaternaria: Resulta de la combinación de dos o más cadenas
polipeptídicas. Ejemplo: La HEMOGLOBINA, formada por dos cadenas α hélice y dos
cadenas β plegada, cada una de ellas ligadas a un grupo hemo, y el COLÁGENO,
formado por tres cadenas α hélice.

13. Tipo de uniones químicas, no covalentes, entre las cadenas de las
Proteínas:
 Puente de Hidrógeno: se produce cuando un protón (H+) es compartido entre
2 átomos electronegativos próximos entre sí, (átomos de O₂ o N₂).
 Uniones iónicas o electroestáticas: resultado de la fuerza de atracción entre
grupos ionizados de carga contraria. Como pueden ser un grupo carboxilo de
una cadena lateral y un grupo amino de otra.
 Interacciones hidrofobias: dan lugar a la asociación de grupos no polares que
excluyen el contacto con el agua.
 Fuerzas de Van der Waals: se producen cuando los átomos están muy cerca,
lo cual induce fluctuaciones en sus cargas. Causa de atracciones mutuas
entre los átomos.

14. Función de las Proteínas:
• Estructurales: como el colágeno, microtúbulos, microfilamentos.
• Transporte y almacenamiento: hemoglobina, mioglobina. (O₂).
• Contráctiles: miosina y actina. (Contracción muscular).
• Reserva de energía: ovoalbúmina (en la clara del huevo), glutelina y glidina
del trigo.
• Mantenimiento de la presión osmótica: albúmina.
• Coagulación sanguínea: fibrinógeno, trombina.

15. Función de las Proteínas:
• Hormonales: insulina. (Defensa inmune).
• Defensa: anticuerpos.
• Transferencia de electrones: citocromos. (Pr- dentro de la planta que
absorben luz e inician la fotosíntesis.).
• Catalizadoras: enzimas. (Aceleran las reacciones químicas, disminuyendo
la energía de activación: energía necesaria para que las moléculas entren
en reacción).

16. Desnaturalización de las Proteínas:
Se denomina estructura nativa a la proteína que se encuentra en su conformación
funcional, la mas estable.
La DESNATURALIZACIÓN es la perdida de la estructura nativa, es decir, se pierden
las propiedades biológicas de la proteína, sin embargo los enlaces peptídicos no
resultan alterados, pues son uniones covalentes.
Las causas de desnaturalización pueden ser:
• Aumento de la temperatura, lo que puede modificar el tipo de interacciones de las
cadenas laterales.
• El cambio extremo de pH, que altera la distribución de cargas eléctricas en la
molécula y por tanto afecta a todas las interacciones electroestáticas, que fijan la
estructura nativa.
• La presencia de sustancias similares a los Aa, como la urea o el ion guadinio, que
compiten con los grupos carboxilo y amino de las proteínas para establecer puentes
de hidrógeno.

17. La desnaturalización puede ser
Reversible, cuando al cesar el agente que provoco el cambio en la estructura, la Pr- vuelve a
recuperar su conformación.
Irreversible, cuando la recuperación de la estructura nativa no puede volver a alcanzarse.

18. Clasificación de las Proteínas:
Según grado de hidrolisis:
• Simples: formadas solo por aminoácidos. Ej., el colágeno.
• Conjugadas: formadas por aminoácidos y un grupo prostético. Ej., lipoproteínas.
GP: lípidos.
Según su forma:
• Fibrosas: se forman a partir de proteínas o de tramos proteicos derivados de una
estructura secundaria tipo α hélice exclusivamente, adquieren forma alargadas.
Poco solubles e insolubles en agua. Ej., colágeno, elastina.
• Globulares: se forman tanto a partir de estructuras secundarias tipo α hélice,
como del tipo β plegada, o de una combinación de ambas, adquieren formas mas o
menos esféricas o redondeadas. Solubles en agua. Ej., hemoglobina, actina.

19. ENZIMAS

20. Las enzimas son catalizadores biológicos, por lo general proteínas globulares
sintetizadas por los seres vivos.
Un catalizador es una sustancias que acelera las reacciones químicas sin modificarse,
permitiendo ser utilizado una y otra vez. Aceleran las reacciones químicas,
disminuyendo la energía de activación: energía necesaria para que las moléculas entren
en reacción
La presencia de enzimas determina qué reacciones metabólicas van a ocurrir dentro de
una célula. En ausencia de ellas las reacciones tardarían años en llevarse a cabo.
¿QUÉ SON?

21. Proteínas globulares complejas: formadas por una o mas cadenas polipeptídicas
(aminoácidos). Se pliegan formando un surco en el cual encajan la o las moléculas
reactivas y en donde tienen lugar las reacciones.
Enzimas.
Lo coloreado de verde es un carbohidrato unido en el centro activo de la lisozima.

22. Estructura y Función de las Enzimas.
Sustrato: es la molécula sobre la cual actúa la enzima.
Sitio activo: sitio de la enzima donde se une el sustrato. Constituido por una
serie de Aa que interaccionan con el sustrato.
Cada enzima posee un sustrato específico.

23. Modelos de interacción Enzima-Sustrato.
Modelo llave – cerradura.
La Ez tiene un lugar pre establecido (SA)
donde se le une el S.
Modelo ajuste inducido.
Íntimo ajuste entre SA y S. El SA se deforma
cuando la Ez se acerca al sustrato.

24. Clasificación de Enzima.
• Oxido-reductasa: catalizan reacciones de
oxido-reducción, aceptan protones por des-
hidrogenación asociadas a enzimas. Ej.,
NAD, FAD.
• Transferasas: transfieren grupos de átomos.
Ej., Quinasas, (transfieren grupos fosfatos,
aportados generalmente por el ATP).
• Hidrolasas: catalizan las rupturas de uniones
por adición de una molécula de agua. Ej.,
Fosfatasas, amilasas.

25. • Ligasas: unen dos moléculas con gasto de
energía. Ej., Sintetasa.
• Liasas: catalizan las rupturas de uniones
entre C-C, C-S,C-N, dando lugar a la
formación de dobles enlaces, C=C. Ej.,
Descarboxilasa.
• Isomerasas: catalizan reacciones en las
que el sustrato y el producto son isómeros.
Ej., Mutasa.
Nomenclatura: Nombre del sustrato o
actividad catalítica + el sufijo “asa”.
Clasificación de Enzima.

26. Moléculas unidas a proteínas
COENZIMAS: son pequeñas moléculas
orgánicas, no proteicas, que transportan
grupos químicos entre enzimas. Existen
muchos casos de vitaminas que actúan
como coenzimas. Aumentan la velocidad
de reacción.
COFACTORES: son moléculas no
proteicas, por lo general moléculas
orgánicas o iones metálicos, que
requieren de las enzimas para su
actividad.
Ez Sustrato
Cofactor
Apoenzima: es la enzima sin el cofactor, inactiva. Holoenzima: es la enzima más el cofactor, activa.

27. Regulación de la actividad enzimática.
Forma de controlar las reacciones enzimáticas. Dos tipos:
1. Inhibición por retroalimentación: Las enzimas metabólicas suelen inhibirse por
el producto final de la vía que controlan, para evitar la sobreproducción del
producto final.

28. 2. Regulación alostérica: cualquier forma de regulación donde la molécula
reguladora (un activador o un inhibidor) se une a una enzima en algún lugar
diferente al sitio activo. El lugar de unión del regulador se conoce como sitio
alostérico.
Regulación de la actividad enzimática.

29. Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima se conocen como activadores, mientras
que aquellas que disminuyen la actividad de una enzima se llaman inhibidores.
La inhibición es un fenómeno biológico que puede ser reversible o irreversible.
Reversible: las regiones funcionales de la enzima no cambian y sus defectos se pueden eliminar. A
su vez, pueden ser:
• Competitivas: el inhibidor y el sustrato se parecen y compiten por unirse al sitio activo (SA) de
la Ez. Su efecto se puede invertir aumentando la concentración de sustratos.
• No competitivas: el inhibidor se une a la Ez en un sitio distinto al SA, por lo que el sustrato
puede unirse al SA pero la reacción esta bloqueada. Su efecto no puede invertirse al aumentar la
concentración de sustratos.
Irreversible: las regiones funcionales de la Ez sufren cambios permanentes, por lo que la actividad
enzimática disminuye o incluso se pierde.
Regulación de la actividad enzimática.

30. Factores que influyen en la actividad enzimática.
• La concentración de la enzima. Concentración óptima.
• La concentración del sustrato.
• La disponibilidad de cofactores y coenzimas necesarios en cada reacción.
• El pH (ideal entre 6 y 8 dependiendo la enzima. Por ejemplo la pepsina del estomago
presenta un optimo a pH=2 y la fosfatasa alcalina del intestino un pH=12).
• La temperatura fisiológica. A más temperatura mayor es la velocidad de reacción
• Muchas enzimas son sintetizadas por las células o activadas sólo cuando son
necesarias.