trabajo sobre proteionas pero todo visto desde un nivel quimico , este esta basado mayormente en las bases quimicas de las proteinas

1. C
PROTEINAS
QUIMICA MEDICA

3.  Son un grupo de biopolimeros construidos por
aminoácidos con una amplia gama de estructura y
funciones. Son los compuestos orgánicos más
abundantes, representan alrededor del 50% del peso
seco de los tejidos.
 Cuando se dispersan en un solvente adecuado,
forman soluciones coloidales.
 Cada tipo celular posee una distribución, cantidad
y especie de proteínas que determina el
funcionamiento y la apariencia de la célula. Ej. Una
célula muscular difiere de otras en virtud de su gran
contenido de proteínas contráctiles, como la miosina
y la actina,

4. C
AMINOACIDOS

5. Aminoácidos
• Los aminoácidos constituyen las unidades
monoméricas a partir de las cuales se sintetizan las
cadenas polipetídicas.
• Cada aa contiene un grupo carboxilo, un grupo
amino, y un hidrógeno unido a un átomo de carbono
central conocido como el carbono α.
• Los aa son clasificados en base a su solubilidad en
agua, que a su vez depende de la cadena lateral (R).
• Con la excepción de la glicina, cada aa tiene dos
enantiómeros, una forma D y una forma L. Las
proteínas sólo contienen isómeros de la serie L.
• Los aa que están disueltos en agua existen en
solución como iones dipolares denominados
zwitterions, los cuales pueden actuar como ácidos
(donadores de H+) o como bases (aceptores de
H+). Estas sustancias son llamadas anfotéricas.

6. Aminoácidos Esenciales
• Los aminoácidos esenciales no pueden
ser sintetizados por el hombre.
• La única fuente de estos aminoácidos
es la ingesta directa a través de la dieta
• Algunos de estos alimentos son: la
carne, los huevos, los lácteos y algunos
vegetales como la espelta, la soja y la
quinoa.
• Solo ocho aminoácidos son esenciales
para todos los organismos, algunos se
pueden sintetizar

7. • Los aa en un péptido o en una proteína son a
veces llamados residuos (que resultan después
de perder un átomo de H+ del grupo amino y un
OH- del extremo carboxilo)
• Cada péptido tiene dos extremos libres: el
grupo amino libre es el extremo amino-terminal
(o N-terminal); y el carboxilo libre es el extremo
carboxilo-terminal (o C-terminal)
• Dos aminoácidos están unidos de modo
covalente a través de un enlace amida,
conocido como enlace peptídico
• La unión de pocos aminoácidos forman un
oligopéptido, muchos aminoácidos forman un
polipéptido.
Alanil-glutamil-glicil-lisina
Tetrapéptido con un extremo
α-amino, y un extremo
carboxilo, y dos grupos R
ionizables.

8. C
ENLACE PEPTÍDICO

11. Enlace Peptídico:
• Uniones que se forman por la reacción de
síntesis (vía deshidratación) entre el grupo
carboxilo del primer aminoácido con el
grupo amino del segundo aminoácido.
• La formación del enlace peptídico entre dos
aminoácidos es un ejemplo de una reacción
de condensación.
• Por otra parte, el carácter parcial de doble
enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste
en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos. Como consecuencia, el
enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo
forman.

12. C
ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS

13. • Todas las proteínas poseen una
misma estructura química central, que
consiste en una cadena lineal de
aminoácidos.
• Podemos distinguir cuatro niveles de
estructuración en las proteínas
• Los enlaces que determinan la
estructura primaria son covalentes
(enlace amida o enlace peptídico),
mientras que la mayoría de los enlaces
que determinan la conformación
(estructuras secundaria y terciaria)
y la asociación (estructura
cuaternaria y quinaria) son de tipo no
covalente.

14. Estructura Primaria
• Disposición lineal o secuencia de aminoácidos que constituyen la cadena.
• La unión peptídica sólo permite formar estructuras lineales y es especifica
de cada proteína.

15. Estructura Secundaria
• Disposición espacial, regular,
repetitiva, que puede adoptar la
cadena polipetídica, generalmente es
mantenida por enlaces de hidrógeno
• La cadena polipeptídica puede
adoptar distintas disposiciones
espaciales
• - Hélice  (alfa)
• - Lámina  (beta)
• - Arrollada al azar

16. Hélice Alfa
• Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces
de hidrógeno
• Cuando la cadena polipeptídica se enrolla en
espiral sobre sí misma debido a los giros
producidos en torno al carbono alfa de cada
aminoácido se adopta una conformación
denominada hélice.
• Esta estructura es periódica y en ella cada enlace
peptídico puede establecer dos puentes de
hidrógeno

17. Hoja Beta
• Las estructuras de distintas cadenas
polipeptídicas o bien las estructuras de
distintas zonas de una misma cadena
polipeptídica pueden interaccionar entre
sí mediante puentes de hidrógeno, dando
lugar a estructuras laminares llamadas
por su forma hojas plegadas u hojas
• Cuando las estructuras tienen el
mismo sentido, la hoja resultante es
paralela, y si las estructuras tienen
sentidos opuestos, la hoja plegada
resultante es antiparalela.

18. Giros beta
• Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o
beta. conectadas entre sí por medio de los llamados giros
beta.
• Son secuencias cortas, con una conformación característica
que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena
principal de un polipeptido
• La conformación de los giros está estabilizada generalmente
por medio de un puente de hidrógeno entre los residuos 1 y
4 del giro .

19. Hélice de colágeno
• El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido
conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida.
• Presenta una secuencia típica compuesta por la repetición periódica de grupos de
tres aminoácidos
• La frecuencia periódica condiciona el enrollamiento peculiar del colágeno en forma
de hélice levógira.

20. Láminas beta o láminas plegadas
• Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí
estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios.
• La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas
polipeptídicas paralelas o antíparalelas y se adosan estrechamente por medio de
puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos.
• Tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.

21. Estructura Terciaria
 Es la conformación global de una cadena
polipeptídica, es decir disposición
tridimensional
• de todos los residuos de aminoácidos.
 Esta estructura es estabilizada mediante
enlaces de hidrógeno, interacciones
iónicas,
• interacciones hidrofóbicas, fuerzas de
Van der waals, y enlaces disufuro.

22. Estructura Cuaternaria
• Describe la cantidad y posiciones relativas de las
subunidades de una proteína multimérica.
• Las cadenas polipeptídicas o subunidades se
mantienen mediante enlaces no covalente.
- El colágeno es una proteína fibrosa de tres
polipéptidos que están superenrollados.
• Esto provee la resistencia estructural para su
papel en los teiidos conectivos.
• - La hemoglobina es una proteína globular con
dos copias de dos tipos de polipéptidos.

23. C
PROPIEDADES

24. Especificación :
• Es la función que realiza cada una, cada una lleva a cabo una función y la realiza
porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial
propia ; por lo que una alteración en su estructura primaria puede afectar sus función.

25. Desnaturalización:
• Consiste en la perdida de la estructura terciaria , por romperse los puentes que
conforma esa estructura .
• Se puede producir por :
• Ph elevados
• Temperaturas altas .
• Detergentes , etc

26. C
CLASIFICACION

28. Holoproteinas :
• Son apellas que se encuentran formadas por solamente aminoácidos.

29. Heteroproteinas:
• Formado por una fracción proteica y por un grupo no proteico que se denomina “
grupo prostético”.

30. C
FUNCIONES

31. F.Estructural:
• Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
• Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como
receptores o facilitan el transporte de sustancias.
• Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.
• -Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
• El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
• La elastina del tejido conjuntivo elástico.
• La queratina de la epidermis.

32. F.enzimatica:
• Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan
como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

33. F.hormonal:
• Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que
regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis
como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de
corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

34. F. defensiva:
• Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
• La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para
evitar hemorragias.
• Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
• Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son
proteinas fabricadas con funciones defensivas.

35. F.transporte:
• La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
• La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
• La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
• Las lipoproteinas transportan lípidos por la sangre.
• Los citocromos transportan electrones.

36. F. reserva:
• La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de
la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.
• La lactoalbúmina de la leche