proteinas bioquimica

1. Estructura y propiedades
físicoquímicas de las Proteínas,
Péptidos y Aminoácidos
Dra. Ligbel Sanchez Castillo

2. Niveles de organización proteica
• Estructura primaria
• Estructura secundaria
• Estructura terciaria
• Estructura cuaternaria

3. Enlaces responsables de los niveles de
organización de las proteínas
• Enlaces fuertes:
- Enlace peptídico
- Enlace disulfuro
• Enlaces débiles:
- Enlaces puente de hidrógeno
- Interacciones hidrofóbicas
- Fuerzas electrostáticas
- Fuerzas de Van Der Waals

5. Estructura primaria
• Define el orden de los
aminoácidos, y la ubicación de los
enlaces disulfuros en las cadenas
polipeptídicas.
• La secuencia de A,A de la
estructura primaria puede
predecirse a partir del gen que
codifica a la proteína.
• Se puede apreciar el A,A con el
grupo amino terminal y el que
contiene el grupo carboxilo
terminal.
• Si existen varias cadenas se
identifican con las letras griegas
alfa, beta, gamma,etc.
1 4
3
2 5 6 7
8 9 10 11 12 13 14
15 16 17 18 19 20
Amino
terminal
Carboxilo
terminal

7. • Está caracterizada por
conformaciones regulares, que
pueden encontrarse en toda o
en una parte de la proteína.
• La planaridad del enlace
peptídico y el impedimento
estérico derivado de la cadena
lateral R, hace que la proteína
adopte la forma de resorte.
• Los enlaces puente de
hidrogeno le dan la estabilidad
a la estructura.
• Existen varios tipos: -hélice,
hoja plegada o lámina 
(paralela o antiparalela).
Estructura secundaria

8. • Espiral en el mismo sentido de
las manecillas del reloj.
• Cada vuelta contiene de 3 a 6
residuos de A,A.
• Es una configuración elástica.
• La estructura secundaria es
más estable y de menor
energía que la cadena
polipeptídica (estructura
primaria).

10. Hoja plegada o lámina beta
• Los segmentos de la cadena se
disponen lado a lado en forma
casi completamente
extendida.
• Formada por enlaces puente
de hidrógeno entre los "O "
carbonílicos y los " H "
amídicos de dos o más
cadenas polipeptídicas
extendidas y adyacentes.
• Disposición en zig-zag.
• Pueden ser: paralelas o
antiparalelas.

11. Lámina -paralela Lámina -antiparalela

12. Triple hélice
• El colágeno es el ejemplo
característico.
• Espiral enrollado de tres
subunidades polipeptídicas.
• Cada unidad polipeptídica o
cadena alfa está torcida en
una hélice con giro a la
izquierda de 3 residuos por
vuelta.
• La triple hélice del colágeno
está estabilizado por múltiples
enlaces cruzados
intercatenarios entre residuos
de lisina y de hidroxilisina.

13. • Está caracterizada por
plegamientos a distancia.
• Está constituída por varios
“DOMINIOS".
• Además de enlaces puente
de hidrógeno, se anexan las
interacciones hidrófobas,
fuerzas de Van Der Waals y
las fuerzas electrostáticas.
• Ejemplo: la mioglobina.
Estructura terciaria

14. Mioglobina

15. • Se refiere al ensamblaje de
dos o más cadenas
polipeptídicas separadas,
unidas mediante interacciones
o entrecruzamientos no
covalentes.
• El conjunto se denomina
oligomero.
• Las cadenas peptídicas se
denominan monómeros o
subunidades .
• Participan todos los enlaces
débiles.
Estructura cuaternaria

19. FACTORES DE ESTABILIDAD QUE MANTIENEN A
LAS PROTEÍNAS EN SOLUCIÓN (COLOIDES)
• Atmósfera hidratante
• Carga neta (+) ó (-)
PRECIPITACIÓN
• Con desnaturalización
• Sin desnaturalización

20. Desnaturalización
Desorganización de la
conformación nativa o
biológicamente activa de
una proteína, que tiene
lugar cuando se cambia el
entorno.
Agentes desnaturalizantes:
• Cambios extremos de pH.
• Calentamiento.
• Úrea, detergentes, cloruro
de guanidino,etc.

21. Hidrólisis
H2O
Ruptura del enlace
amida (enlace
peptídico) al agregar
agua, con la respectiva
regeneración de los
A,A constituyentes.

22. Clasificación de las proteínas
• De acuerdo a sus funciones.
• De acuerdo a su solubilidad.
• De acuerdo a su conformación.
• De acuerdo a su composición.

23. De acuerdo a sus funciones
• Catalíticas
• Estructurales
• Contráctiles
• De defensa natural
• Digestivas
• De transporte
• Hormonales
• Del ADN
• Cromosómicas
• De la membrana-
receptores
• Ribosómicas
• De almacenamiento
• Tóxicas o de toxinas
• De la visión

24. De acuerdo a su solubilidad
Albúminas:
• Son de origen animal.
• Solubles en agua destilada.
• Precipitan en slns. salinas saturadas.
• PM: < 70.000 Daltons
Globulinas:
• Son de origen vegetal y animal.
• Insolubles en agua destilada.
• Precipitan en slns. medio saturadas de
sales.
• PM: > 150.000 Daltons
Histonas:
• Son de origen vegetal o animal.
• Solubles en agua destilada y ácidos
diluídos.
• Precipitan por adición de amoníaco.
• Están unidas al ADN en el núcleo
celular.
Protaminas:
• Son de origen animal.
• Solubles en agua destilada, slns.
Salinas, ácidos y bases.
• PM: 6.000 Daltons.
• Están unidas a otras proteínas para
formar complejos de alto PM.

25. De acuerdo a su conformación
Proteínas fibrosas
• Generalmente insolubles en agua.
• Tienen formas moleculares muy
alargadas.
• Conjunto de cadenas
polipeptídicas largas, dispuestas a
manera de haz.
• Resistentes a la
desnaturalización.
• Poseen uniones intermoleculares
fuertes.
• Material estructural de los tejidos
• Ej.: Colágeno, elastina, queratina
Proteínas globulares
• Solubles en agua o slns. salinas.
• Estructura compacta.
• Poseen estructuras casi esféricas
a elípticas.
• Se desnaturalizan fácilmente.
• Fuerzas intermoleculares débiles.
• Regulan procesos vitales.
• Ej.: Hemoglobina, enzimas,
inmunoglobulinas, miosina,
fibrinógeno.

26. De acuerdo a su composición
Proteínas simples o no
conjugadas
• Sólo tienen material
polipeptídico.
• No poseen adherido ningún
grupo no proteico.
Proteínas conjugadas
• El componente
polipeptídico se encuentra
asociado con un
componente no peptídico,
orgánico o inorgánico,
llamado grupo prostético.

27. Clasificación de las proteínas
Proteínas simples
•Fibrosas
•Globulares
•Albúmina
•Globulina
Proteínas conjugadas
• Glicoproteínas
• Metaloproteínas
• Hemoproteínas
• Flavoproteínas
• Fosfoproteínas
• Nucleoproteínas
• Lipoproteínas
•Colágeno
•Elastina
•Queratina

28. PROTEÍNAS SIMPLES:
PROTEÍNAS FIBROSAS
COLÁGENO:
- La unidad básica de la fibra del colágeno es la molécula de
tropocolágeno.
- Forma parte del tejido conectivo, tejido que precisa
resistencia o dureza.
- Es una triple hélice formada por 3 hélices polipeptídicas
enrolladas entre sí. Cada hélice con aprox. 1000 residuos.
- Es rico en los A,A: Glicina, lisina, prolina, hidroxiprolina. La
hidroxilisina es poco frecuente.
- Es más estable mientras tenga más restos de prolina y lisina.

30. ELASTINA:
- Proteína fibrosa flexible.
- Se encuentra en el tejido conectivo elástico
(ligamentos, vasos sanguíneos arteriales).
- Formada por los A,A: Glicina, leucina, isoleucina,
prolina, y poca cantidad de hidroxiprolina.
- Carece de hidroxilisina.

31. QUERATINA:
- Proteína insoluble en los animales, derivadas de las células del
ectodermo.
- Están incluídas en este tipo los elementos proteicos estructurales de la
piel, así como los derivados biológicos del ectodermo (pelo, plumas,
lana, escamas,uñas).
- Existen dos clases de queratinas con secuencia de A,A y funciones
similares: -queratinas y -queratinas.
- Las -queratinas son las proteínas más importantes del pelo y las uñas
y forman parte importante de la piel del animal.
- Las -queratinas son miembros de un gran grupo de proteínas
filamentosas intermedias, que desempeñan funciones estructurales en
los núcleos, citoplasmas y superficie de muchas células.

32. QUERATINA

33. • Glucoproteínas (Ej.: grupos sanguíneos).
• Metaloproteínas (Ej.: enzima anhidrasa carbónica posee
Zn).
• Hemoproteínas (Ej.: hemoglobina, mioglobina,
citocromos, catalasa).
• Flavoproteínas (Ej.: succinato deshidrogenasa-FAD).
• Fosfoproteínas (Ej.: caseína de la leche).
• Nucleoproteínas (Ej.: cromatina).
• Lipoproteínas (Ej.: quilomicrones, VLDL, LDL,HDL).
PROTEÍNAS CONJUGADAS

34. HEMOPROTEÍNAS
• GRUPO PROSTÉTICO:
HEM
Nucleo coloreado
tetrapirrólico, formado
por cuatro unidades de
piorrol, conectadas a
modo de anillo por
puentes metenilo. La
estructura es planar y
en el centro tiene un
átomo de hierro.
Fe+2

35. - Hemoproteína presente en eritrocitos.
- Grupo proteico: Globina (Dos cadenas alfa y dos
beta).
- Grupo prostético: Hem o Hemo.
- Función: Transporte de oxígeno del aparato
respiratorio a los tejidos, y CO2 desde los tejidos
a los pulmones para ser excretado.
HEMOGLOBINA

36. - Hemoproteína presente en tejido muscular.
- Grupo proteico: Una sola cadena polipeptídica.
- Grupo prostético: Hem o Hemo.
- Función: Fija y almacena O2 cuando la
concentración del mismo es alta, y lo libera
cuando las células así lo requieran.
MIOGLOBINA

37. - Hemoproteína con actividad enzimática.
- Grupo prostético: Hem o Hemo.
- Función: Actúan como agentes de transferencia
de electrones en las reacciones de oxido-reducción
de la cadena respiratoria.
- Ejemplos: Cit b, Cit c1, Cit c, Cit aa3, Cit P450.
CITOCROMOS

38. - Hemoproteína con
actividad enzimática.
- Grupo prostético: Hem
o Hemo.
- Función: Degrada el
peróxido de hidrógeno
en agua y oxígeno..
CATALASA

39. FLAVOPROTEÍNAS
• GRUPO
PROSTÉTICO:
Mononucleótido de
flavina (FMN) o
dinucleótido de flavina
y adenina (FAD).
• Se forma en el cuerpo
a partir de la vitamina
B5 o riboflavina.
• Numerosas enzimas
son flavoproteínas o
metaloflavoproteínas.

40. LIPOPROTEÍNAS
• GRUPO PROTEICO:
Apolipoproteína o
apoproteína (Apo B48,
apo B100, apo A).
• GRUPO
PROSTÉTICO:
Nucleo lipídico.
• Función: Transporte de
lípidos por el torrente
circulatorio.
• Tipos: Quilomicrón,
VLDL, LDL, HDL.

41. https://www.youtube.com/watch?v=qAGQvmtQEMM
https://www.youtube.com/watch?v=e2OW6U3x0Vs
Ver estos videos de repaso
Lección Escrita