1. Las proteínas son componentes esenciales de los organismos y participan en funciones como la estructura, el movimiento, la defensa, la regulación y el transporte.
2. Están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y adquieren estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias mediante el plegamiento de la cadena polipeptídica.
3. Existen diversos tipos de proteínas como enzimas, proteínas fibrosas, globulares y conjugadas, que
Este archivo contiene información didáctica sobre las proteínas, su estructura química, propiedades, clasificación, aminoácidos, estabilidad, hemoglobina y mioglobina; temas importantes dentro del estudio de la Bioquímica y Química de los Alimentos.
Este archivo contiene información didáctica sobre las proteínas, su estructura química, propiedades, clasificación, aminoácidos, estabilidad, hemoglobina y mioglobina; temas importantes dentro del estudio de la Bioquímica y Química de los Alimentos.
La información genética o genoma, está contenida en unas moléculas llamadas ácidos nucleicos.
Existen dos tipos de ácidos nucleicos:
ADN y ARN.
El ADN guarda la información genética en todos los organismos celulares, el ARN es necesario para que se exprese la información contenida en el ADN
Glúcidos, Carbohidratos, Hidratos de carbono o SacáridosNilton J. Málaga
Los glúcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacáridos (del griego σάκχαρ "azúcar") son biomoléculas compuestas por carbono, hidrógeno y oxígeno, cuyas principales funciones en los seres vivos son el prestar energía inmediata y estructural. La glucosa y el glucógeno son las formas biológicas primarias de almacenamiento y consumo de energía; la celulosa cumple con una función estructural al formar parte de la pared de las células vegetales, mientras que la quitina es el principal constituyente del exoesqueleto de los artrópodos.
El término "hidrato de carbono" o "carbohidrato" es poco apropiado, ya que estas moléculas no son átomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a moléculas de agua, sino que constan de átomos de carbono unidos a otros grupos funcionales como carbonilo e hidroxilo. Este nombre proviene de la nomenclatura química del siglo XIX, ya que las primeras sustancias aisladas respondían a la fórmula elemental Cn(H2O)n (donde "n" es un entero ≥ 3). De aquí que el término "carbono-hidratado" se haya mantenido, si bien posteriormente se demostró que no lo eran. Además, los textos científicos anglosajones aún insisten en denominarlos carbohydrates lo que induce a pensar que este es su nombre correcto. Del mismo modo, en dietética, se usa con más frecuencia la denominación de carbohidratos.
Los glúcidos pueden sufrir reacciones de esterificación, aminación, reducción, oxidación, lo cual otorga a cada una de las estructuras una propiedad específica, como puede ser de solubilidad.
La información genética o genoma, está contenida en unas moléculas llamadas ácidos nucleicos.
Existen dos tipos de ácidos nucleicos:
ADN y ARN.
El ADN guarda la información genética en todos los organismos celulares, el ARN es necesario para que se exprese la información contenida en el ADN
Glúcidos, Carbohidratos, Hidratos de carbono o SacáridosNilton J. Málaga
Los glúcidos, carbohidratos, hidratos de carbono o sacáridos (del griego σάκχαρ "azúcar") son biomoléculas compuestas por carbono, hidrógeno y oxígeno, cuyas principales funciones en los seres vivos son el prestar energía inmediata y estructural. La glucosa y el glucógeno son las formas biológicas primarias de almacenamiento y consumo de energía; la celulosa cumple con una función estructural al formar parte de la pared de las células vegetales, mientras que la quitina es el principal constituyente del exoesqueleto de los artrópodos.
El término "hidrato de carbono" o "carbohidrato" es poco apropiado, ya que estas moléculas no son átomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a moléculas de agua, sino que constan de átomos de carbono unidos a otros grupos funcionales como carbonilo e hidroxilo. Este nombre proviene de la nomenclatura química del siglo XIX, ya que las primeras sustancias aisladas respondían a la fórmula elemental Cn(H2O)n (donde "n" es un entero ≥ 3). De aquí que el término "carbono-hidratado" se haya mantenido, si bien posteriormente se demostró que no lo eran. Además, los textos científicos anglosajones aún insisten en denominarlos carbohydrates lo que induce a pensar que este es su nombre correcto. Del mismo modo, en dietética, se usa con más frecuencia la denominación de carbohidratos.
Los glúcidos pueden sufrir reacciones de esterificación, aminación, reducción, oxidación, lo cual otorga a cada una de las estructuras una propiedad específica, como puede ser de solubilidad.
En esta presentación se desarrollas el estudio de las propiedades de las proteínas, sus funciones y clasificación, con ejemplos de proteínas características. Para alumnos de Biología de 2º de Bachillerato.
Las proteinas son cadenas lineales de aminoacidos, dichas cadenas tienen un orden especifico.
Sirven como anticuerpos, ante cualquier agente externo que llegue al cuerpo.
En su estructura esta compuesto por un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral esperando otros aminoaciodos para formar una proteina.
Los Aminoacidos se clasifican en: No Polares, Polares, Basicos y Acidos.
En los aminoacidos no polares encontramos la glicina, alanina, prolina, valina, isoleucina, metionina. leucina, felilalanina Y TRIPTOFANO.
En los polares encontramos la serina, la tirosina, la cisteina, asparagina, y la glutamina.
En los Basicos encontramos La Lisna, Arginina, histidina.
En los acidos encontramos las glutamina y asparatina
Su enlace es un enlace peptidico se da entre el grupo amino de un aminoacido y el grupo carboxilo de otro aminoacido
Carbohidratos
Generalidades
Clasificación y oligosacáridos
Monosacáridos
Disacáridos
Polisacáridos
Ciclo de Krebs y glucólisis
Glucogénesis
Glucogenólisis
Gluconeogénesis
Fosfato de las pentosas
El valor de la persona
Bioquímica
Bioquímica estructural
Bioquímica metabólica o metabolismo
Bioquímica molecular o genética molecular
Bioelementos
Bioelementos primarios
Bioelementos secundarios
Oligoelementos o elementos traza
Enlaces químicos en las biomoléculas
Grupos funcionales
El Agua y Funciones
Estructura Molecular del Agua
Puente de Hidrógeno
Propiedades Físicas y Químicas del Agua
Funciones Bioquímicas y Fisiológicas del Agua
Compartimentación Acuosa Corporal
Ingestión y Excreción del Agua
REALIZAR EL ACOMPAÑAMIENTO TECNICO A LA MODERNIZACIÓN DEL SISCOSSR, ENTREGA DEL SISTEMA AL MINISTERIO DE SALUD Y PROTECCIÓN SOCIAL PARA SU ADOPCIÓN NACIONAL Y ADMINISTRACIÓN DEL APLICATIVO, EN EL MARCO DEL ACUERDO DE SUBVENCIÓN NO. COL-H-ENTERRITORIO 3042 SUSCRITO CON EL FONDO MUNDIAL.
IA, la clave de la genomica (May 2024).pdfPaul Agapow
A.k.a. AI, the key to genomics. Presented at 1er Congreso Español de Medicina Genómica. Spanish language.
On the failure of applied genomics. On the complexity of genomics, biology, medicine. The need for AI. Barriers.
La microbiota produce inflamación y el desequilibrio conocido como disbiosis y la inflamación alteran no solo los procesos fisiopatológicos que producen ojo seco sino también otras enfermdades oculares
Módulo III, Tema 9: Parásitos Oportunistas y Parasitosis EmergentesDiana I. Graterol R.
Universidad de Carabobo - Facultad de Ciencias de la Salud sede Carabobo - Bioanálisis. Parasitología. Módulo III, Tema 9: Parásitos Oportunistas y Parasitosis Emergentes.
REALIZAR EL ACOMPAÑAMIENTO TECNICO A LA MODERNIZACIÓN DEL SISCOSSR, ENTREGA DEL SISTEMA AL MINISTERIO DE SALUD Y PROTECCIÓN SOCIAL PARA SU ADOPCIÓN NACIONAL Y ADMINISTRACIÓN DEL APLICATIVO, EN EL MARCO DEL ACUERDO DE SUBVENCIÓN NO. COL-H-ENTERRITORIO 3042 SUSCRITO CON EL FONDO MUNDIAL.
descripción detallada sobre ureteroscopio la historia mas relevannte , el avance tecnológico , el tipo de técnicas , el manejo , tipo de complicaciones Procedimiento durante el cual se usa un ureteroscopio para observar el interior del uréter (tubo que conecta la vejiga con el riñón) y la pelvis renal (parte del riñón donde se acumula la orina y se dirige hacia el uréter). El ureteroscopio es un instrumento delgado en forma de tubo con una luz y una lente para observar. En ocasiones también tiene una herramienta para extraer tejido que se observa al microscopio para determinar si hay signos de enfermedad. Durante el procedimiento, se hace pasar el ureteroscopio a través de la uretra hacia la vejiga, y luego por el uréter hasta la pelvis renal. La uroteroscopia se usa para encontrar cáncer o bultos anormales en el uréter o la pelvis renal, y para tratar cálculos en los riñones o en el uréter.Una ureteroscopia es un procedimiento en el que se usa un ureteroscopio (instrumento delgado en forma de tubo con una luz y una lente para observar) para ver el interior del uréter y la pelvis renal, y verificar si hay áreas anormales. El ureteroscopio se inserta a través de la uretra hacia la vejiga, el uréter y la pelvis renal.Una vez que esté bajo los efectos de la anestesia, el médico introduce un instrumento similar a un telescopio, llamado ureteroscopio, a través de la abertura de las vías urinarias y hacia la vejiga; esto significa que no se realizan cortes quirúrgicos ni incisiones. El médico usa el endoscopio para analizar las vías urinarias, incluidos los riñones, los uréteres y la vejiga, y luego localiza el cálculo renal y lo rompe usando energía láser o retira el cálculo con un dispositivo similar a una cesta.Náuseas y vómitos ocasionales.
Dolor en los riñones, el abdomen, la espalda y a los lados del cuerpo en las primeras 24 a 48 horas. Pain may increase when you urinate. Tome los medicamentos según lo prescriba el médico.
Sangre en la orina. El color puede variar de rosa claro a rojizo y, a veces incluso puede tener un tono marrón, pero usted debería ser capaz de ver a través de ella
. (Los medicamentos que alivian la sensación de ardor durante la orina a veces pueden hacer que su color cambie a naranja o azul). Si el sangrado aumenta considerablemente, llame a su médico de inmediato o acuda al servicio de urgencias para que lo examinen.
Una sensación de saciedad y una constante necesidad de orinar (tenesmo vesical y polaquiuria).
Una sensación de quemazón al orinar o moverse.
Espasmos musculares en la vejiga.Desde la aplicación del primer cistoscopio
en 1876 por Max Nitze hasta la actualidad, los
avances en la tecnología óptica, las mejoras técnicas
y los nuevos diseños de endoscopios han permitido
la visualización completa del árbol urinario. Aunque
se atribuye a Young en 1912 la primera exploración
endoscópica del uréter (2), esta no fue realizada ru-
tinariamente hasta 1977-79 por Goodman (3) y por
Lyon (4). Las técnicas iniciales de Lyon
1. • Son constituyentes esenciales de todo los organismos,
las proteínas son los componentes estructurales
principales del musculo, el tejido conjuntivo, las plumas,
las uñas y el pelo y participan en funciones tan diversas
como la regulación metabólica, el transporte, la defensa
y la catálisis.
2. • Contienen principalmente grupos
hidrocarbonados. El termino neutro se utiliza
debido a que estos grupos R no llevan cargas ni
positivas ni negativas.
• En este grupo se encuentra dos tipos de
cadenas R hidrocarbonadas:
aromáticas(contienen estructuras cíclicas que
constituyen una clase de hidrocarburos
insaturados con propiedades únicas) y
alifático(que no son aromáticos).
3. • Poseen grupos funcionales capaces de formar enlaces
de hidrogeno, interaccionan fácilmente con el
agua(amantes del agua).
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS:
• Dos aminoácidos estándar poseen cadenas laterales con
grupos carboxilos.
4. • Son aminoácidos que llevan una carga positiva. Por lo
tanto, pueden formar enlaces iónicos con los
aminoácidos ácidos.(-NH3)
5.
6. • 1.-catalisis: las enzimas son proteínas que dirigen y
aceleran miles de reacciones bioquímicas en procesos
como la digestión, la captura de energía y la biosíntesis.
• 2.-estructural: algunas proteínas proporcionan protección
y sostén. suelen tener propiedades muy
especializadas.(colágeno, elastina, fibrina)
7. • 3.-movimiento: las proteínas participan en todos los
movimientos celulares.(la actina y la tubulina forman el
citoesqueleto.
• 4.-defensa:una extensa variedad de proteínas son
protectoras. La queratina- proteina que se encuentra en
las células de la piel y ayudan a proteger al organismo
contra los daños mecánicos y químicos. Las proteínas de
coagulación de la sangre ,fibrinógeno y trombina que
impiden la perdida de sangre cuando los vasos
sanguíneos se lesionan, las inmunoglobulinas( o
anticuerpos).
• 5.-regulacion: la unión de una molécula hormonal con un
factor de crecimiento a receptores de células diana
modifica la función molecular.
8. • 6.-transporte: muchas proteínas actúan como moléculas
transportadoras de moléculas o iones a través de las
membranas o entre las células. ATPasa, el transportador de
glucosa, la hemoglobina, y las lipoproteinas.
• 7.-almacenamiento: determinadas proteínas actúan como
reserva de nutrientes esenciales. Por ejemplo, durante el
desarrollo de la ovoalbúmina de los huevos de las aves y la
caseína de la leche de los mamíferos son fuentes abundantes
de nitrógeno orgánico.
• 8.-respuesta a las agresiones: la capacidad de los seres vivos
para sobrevivir a diversos agresores abióticos por
determinadas proteínas. El citocromo P450 un grupo diverso
de enzimas que se encuentran en los animales y plantas que
normalmente convierten a un gran numero de contaminantes
orgánicos tóxicos en derivados menos tóxicos.
9.
10. • Las proteínas son moléculas
extraordinariamente complejas. Los bioquímicos
han diferenciado varios niveles en la
organización estructural de las proteínas. La
estructura primaria , la secuencia de
aminoácidos esta especificada por la
información genética. Al plegarse la cadena
polipeptidica se forman determinadas
disposiciones localizadas de los aminoácidos
adyacentes que constituyen la es estructura
secundaria. La forma tridimensional global que
asume un polipeptido se denomina estructura
terciaria. Las proteínas que constan de dos o
mas cadenas polipeptidicas se dice que tiene
estructura cuaternaria.
11. • Cada polipeptido tiene una secuencia de aminoácidos especifica.
Las interacciones entre los residuos de aminoácidos determina la
estructura tridimensional de la proteína. Las comparaciones de
secuencia de polipéptidos y funciones semejantes se dicen que son
homólogas. Los residuos de aminoácidos que son idénticos en las
proteínas homólogas, que se denominan invariables, se supone que
son esenciales para la función de la proteína.
12. • La estructura secundaria de los polipetidos consta de varios
patrones repetidos. Los tipos de estructura secundaria que se
observan con mayor frecuencia son la hélice alfa y la lámina plegada
beta. Estas están estabilizadas por enlaces de hidrógeno entres los
grupos carbonilo y N-H del esqueleto polipeptidico.(patrones).
13. • La hélice alfa:
• Es una estructura rígida en forma de varilla que se forma cuando
una cadena polipeptidica se retuerce en una conformación helicoidal
a derechas.
• Se forman enlaces de hidrogeno entre el grupo N-H de cada
aminoácido y el grupo carbonilo del aminoácido que se encuentra
cuatro residuos mas adelante.(54nm)
• Los grupos R de los aminoácidos se extienden hacia afuera de la
hélice
14. •
•
•
•
•
•
•
•
Lámina plegada beta:
se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos de cadenas
polipeptidicas.
Cada segmento individual se denimina una cadena beta. En lugar de estar enrollada
cada cadena b, se encuentran extendidas.
Están estabilizadas por enlaces de hidrogeno que forma entre los grupos N-H y
carbonilo del esqueleto polipeptidico de cadenas adyacentes.
Hay dos tipos de laminas plegadas.
PARALELAS: las cadenas polipeptidicas están colocadas hacia la misma dirección.
ANTIPARALELAS: van en direcciones opuestas. son mas estables que las primeras
debido a que forman enlaces de hidrogeno totalmente colineales. En ocasiones se
observan combinadas.
Muchas proteínas globulares contienen combinaciones de estructuras hélice y
laminar, estos patrones se denominan estructuras supersecundarias.
15. • Señala las conformaciones tridimensionales únicas que asumen las
proteínas globulares al plegarse en sus estructuras nativas.
• Se produce como consecuencia de las interacciones entre las cadenas
laterales en su estructura primaria.
• Características importantes:
• Muchos polipeptidos se pliegan de forma que los residuos de aminoácidos
distantes en la estructura primaria quedan cerca.
• Debido al eficaz empaquetamiento al plegarse la cadena polipeptidica, las
proteínas globulares son compactas. Durante este proceso las partículas de
agua quedan excluidas den interior de la proteina permitiendo la interacción
entre los grupos polares y no polares.
• Las proteínas globulares grandes( es decir aquellas con mas de 200
residuos de aminoácidos suelen tener varias unidades compactas
denominadas dominios . Los dominios son segmentos estructuralemente
independientes que poseen funciones especificas.
16. • la estructura terciaria se estabiliza por las interacciones siguientes:
• INTERACCIONES HIDRÓFOBAS: al plegarse un polipeptido, los
grupos R hidrocarbonados se acercan debido a que son excluidos
del agua.(entropia)
• INTERACCIONES ELECTROSTÁTICAS: se produce entre los
grupos ionicos de carga opuesta.denominados puentes salinos.
• ENLACES DE HIDRÓGENO: se forman un numero significativo de
enlaces de hidrogeno dentro del interior de una proteina y sobre su
superficie. Además de formar enlaces de hidrogeno entre ellas, las
cadenas laterales polares de los aminoácidos pueden interaccionar
con el agua o con el esqueleto poli peptídico. De nuevo el agua
impide la formación de enlaces de hidrogeno con otra especies.
• ENLACES COVALENTES: las uniones covalentes se crean por
reacciones químicas que alteran la estructura del polipeptido durante
su síntesis o posteriormente. Los enlaces covalentes más
destacados en la estructura terciaria son los puentes de disulfuro.
17. • están formadas por varias cadenas polipepticas. las proteínas con
varias subunidades en las que algunas o todas sus subunidades son
idénticas se denominan oligómeros. parece haber varias razones
para que existan proteínas con grandes subunidades.
• La síntesis de subunidades aisladas es más eficaz que aumentar
sustancialmente la longitud de una única cadena polipeptidica.
• En los complejos supramoleculares, como las fibras de colágeno, la
sustitución de componentes más pequeños gastados o dañados
puede realizarse de manera más eficaz.
• Las interacciones complejas de varias subunidades sirven para
regular la función biológica de una proteina.
18.
19. • Proteinas de origen vegetal:
• Glutelinas y prolaminas: las contienen los
vegetales, especialmente los cereales. Gluteina en el
trigo, ordeina en la cebada, gliadina en el trigo y el
centeno, etc.
20. • Las proteínas ´pueden clasificarse en dos grandes
grupos.
• Simples: son aquellas que al hidrolizarse (degradarse)
sólo dan lugar o producen aminoácidos.
• Albumina: proteínas solubles en agua tienen carácter
acido y pertenecen al grupo de las proteínas globulares.
Y se les asigna nombres según su origen: ovoalbúmina,
lacto albúmina, etc.
• Globulinas: son insolubles en agua pura se disuelven en
soluciones salinas diluidas, menos hidrófilas que las
albúminas, suelen estar integradas por largas cadenas
polipeptidicas, se encuentran también en la clara de
hueva.
• Glutidinas y gliadinas: se encuentran principalemente en
los granos de cereales y constituyen aproximadamente
la mitad de la total de las proteínas.
• Histonas: fuertemente básicas contienen alta proporción
21. • En estas moléculas se asocia una proteína simple y otro tipo de compuesto, se
llama apoproteina a la porción proteica mientras que al otro se le conoce como
grupo prostético.
• Nucleoproteínas: la porción proteica esta representada por una proteína simple
fuertemente básica del tipo histona unido al grupo prostético por enlaces tipo
salino este grupo esta compuesto por ácidos nucleícos
• Cromoproteinas:
• Están formadas por una proteína simple asociadas a un grupo prostético
coloreado. En este grupo se encuentran moléculas de gran importancia como:
,
que participan en proceso de
oxidoreducción
• Glicoproteinas: son proteinas unidas a hidratos de carbono
estos pueden ser mono,oligo o polisacaridos fijados a uno o
muchos sitios de la cadena polipeptida por enlaces tipo Nglucosidicos
• Fosfoproteinas: caseína de la leche y vitelina de la yema de huevo son
fosfoproteínas importantes que actúan como reservorio de fosfato por otra
parte la unión covalente reversible de grupos fosforilo al hidroxilo de restos
de serina, treonina o tirosina constituye un mecanismo de regulación de
muchas proteínas.
22. • Fosfoproteinas: caseína de la leche y vitelina de la
yema de huevo son fosfoproteínas importantes que
actúan como reservorio de fosfato por otra parte la unión
covalente reversible de grupos fosforilo al hidroxilo de
restos de serina, treonina o tirosina constituye un
mecanismo de regulación de muchas proteínas.
• Metaloproteinas: hay un numeroso grupo de proteinas
conjugadas con elementos metalicos como grupo
prostetico (fe, cu, zn, mg, mn) esennciales para su
estructura y funcion
23. • PROTEINAS FIBROSAS: contienen caracteristicamente
proporciones elevadas de estructuras secundarias regulares,
como hélices alfa y láminas plegadas beta. Como
consecuencia de sus formas de varilla o de láminas, muchas
proteínas fibrosas tienen funciones estructurales mas que
dinámicas.
• QUERATINA:es una proteína con estructura helicoidal, muy
rica en azufre, que constituye el componente principal de las
capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de
otros órganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo,
uñas, plumas, cuernos, ranfotecas y pezuñas.[1]
COLAGENO:es una molécula proteica que forma fibras, las fibras
colágenas. Estas se encuentran en todos los animales. Son
secretadas por las células del tejido conjuntivo como los
fibroblastos, así como por otros tipos celulares. Es el
componente más abundante de la piel y de los huesos,
cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los
mamíferos.
24. • PROTEÍNAS GLOBULARES:
• las funciones biologicas de las proteinas globulares
normalmente implican la union precisa de pequeños
ligandos o grandes macromoléculas como los ácidos
nucleicos u otras proteinas.
• MIOGLOBINA: es una hemoproteína muscular,
estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la
hemoglobina, es una proteína relativamente pequeña
constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos
aminoacídicos que contiene un grupo hemo con un
átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y
transportar oxígeno
25. • HEMOGLOBINA: es una heteroproteína de la sangre, de
masa molecular 64.000 (64 kDa), de color rojo
característico, que transporta el oxígeno desde los
órganos respiratorios hasta los tejidos, en vertebrados y
algunos invertebrados.