El documento presenta información sobre bioseguridad en el laboratorio, microscopía, tipos de microscopios y preparaciones microscópicas. Explica las normas de bioseguridad para proteger la salud de personal y pacientes, e incluye recomendaciones sobre uso de batas, mascarillas, guantes y desecho de materiales. También describe los componentes y funcionamiento de microscopios ópticos y electrónicos, y define conceptos como amplificación, poder de resolución y longitud de onda. Finalmente, resume la teoría celular, clasificando

1. F.E.N.I.-X-MEDICINA
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1- BIOSEGURIDAD
Normas creadas para evitar daños a la salud del
personal de salud así como de los pacientes.
Accesorios:
 Bata blanca: mangas largas, hasta la rodilla.
 Mascarillas descartables.
 Guantes descartables.
 Se deben usar solo en el laboratorio.
Recomendaciones:
 No ingerir alimentos.
 Lavarse las manos al inicio y al final.
 Zapatos cerrados, no accesorios colgantes,
cabello recogido.
 Usar lentes y mascarillas si se usa material
orgánico.
 Dejar limpio el laboratorio.
Desecho de Materiales:
 Guates: bolsa blanca.
 Papeles no contaminados: bolsa negra.
 Punzocortantes: recipiente rojo.
 Residuos no anatómicos: bolsa roja.
MICROSCOPÍA
Microscopio de luz
 fenómeno ondulatorio, viaja en distintos
medios.
 Tiene partículas llamadas fotones ó naturaleza
corpuscular.
 La luz viaja a 300,000 km/s
 Forma parte del espectro magnético.
 Está constituida por varios colores.
 Los rayos de luz que no se ven son: Gamma, Rayos X,
UV, Infrarrojo, microondas y radiación.
La longitud de onda es la distancia entre una cresta y la
otra, y esta determina el tamaño de la luz.
Una lente es todo aquello que deforma la los rayos de
luz, un vidrio no es lente (ventana) porque los rayos de
luz pasan igual
El límite de resolución del microscopio de luz es de
0.2micrómetros.
El poder de resolución es el poder distinguir puntos
diferentes como una entidad.
Poder de resolución del ojo; 0.1milímetros
La célula vegetal es la célula más grande
(100micrómetros)
Célula animal; de 10 a 30 micrómetros
Luz visible:
Forma parte de una estrecha franja que va desde
longitudes de onda de 400nm (violeta) hasta 700nm
(rojo). La longitud determina la frecuencia.
Lentes:
 Hacen divergir los rayos de la luz.
 Funcionan por refracción.
 Convergentes: imágenes reales. unen
 Divergentes: imágenes virtuales. Separan.
Amplificación: aumenta el tamaño de la imagen.
Amplificación total: dado por el producto de la lente
ocular por el objetivo. Mil aumentos máximos.
Amplificación vacía: aumento de la imagen pero no se
distingue.
Poder de Resolución: capacidad de ver puntos
vecinos como entidades diferentes.
Medidas Microscópicas
 Milímetro: milésima parte del metro.
 Micrómetro: milésima parte del milímetro
 Nanómetro: milésima parte del micrómetro.
 Angstrom: décima parte del nanómetro.
Microscopio Óptico Compuesto
 Se usa para aumentar imágenes de objetos no
visibles.
 Se utiliza para ver objetos transparentes
cortados en láminas.
 Tiene 3 sistemas: iluminación, óptico y
mecánico.
Formación de la imagen:
1. Fuente de luz: para q funcione el microscopio.
2. Condensador: concentra la luz e ilumina solo la
muestra.
3. Lente objetivo: amplifica la imagen y la invierte.
Imagen real. Invierte.
4. Ocular: amplifica la imagen anterior y forma una
imagen virtual.

2. F.E.N.I.-X-MEDICINA
2
5. Lente intraocular: genera imagen en la retina y llega
al cerebro.
TIPOS DE MICROSCOPIOS
1. Campo claro, brillante o luminoso: se forma un
campo brillante alrededor de la imagen de la
muestra. Se usa la tinción.
 Preparaciones temporales: muestra,
colorante y medio de montaje.
 Preparaciones fijas: fijador, colorante, medio de
montaje.
2. Contraste de Fases: según el índice de refracción se
diferencia la intensidad. Se ven vivas y no se necesita
tinción. Permite diferenciar densidades.
3. Fluorescencia: muestra se tiñe con una sustancia
fluorescente que se llama fluorocromos. Vuelve la
radiación visible. Utiliza los rayos UV para excitar a los
electrones de la muestra.
4. Luz polarizada: se basa en la birrefringencia (emite
brillantez). Utiliza luz polarizada plana. Filtra la luz.
Birrefringencia: doble refracción de la luz producida
por cristales minerales.
5. Microscopio de campo oscuro: transmite la luz de
forma circular, dejando el centro oscuro. Fondo
negro, muestra brillante. Las partes transparentes
se ven oscuras y las que no, brillan.
6. Confocal: es fluorescente con análisis electrónico para
obtener imágenes tridimensionales. Muestra en
cortes seriados tenidas con fluorocromos.
MICROSCOPIO ELECTRONICO
 Tiene una cámara al vacío.
 No tiene lentes, son electroimanes.
 Imagen se muestra en una pantalla.
 Tiene un cañón de electrones.
 Partes: condensador, objetivo y proyector.
 Su poder de resolución tiene una longitud
de onda de 0.004nm, amplifica 100,000 más
corta que la luz.
 El aceite de inmersión prohíbe/inhibe la
difracción. (que la imagen se vea borrosa)
Poder de Resolución: los electrones tienen una
longitud de onda de 0.004nm, cien mil veces más que
la luz.
Tipos:
1. De transmisión: los electrones atraviesan la
muestra, muestra cortada en finas capas.
2. De barrido: lo electrones chocan con la
muestra y ve la superficie.
PREPARACIONES MICROSCOPICAS
1. Tinción Positiva: secciones finas teñidas con sales
de metales pesados (tetraoxido de osmio,
acetato de uranilo y citrato de plomo). La
muestra se mira oscura.
2. Tinción Negativa: metales excepto en la
muestra. El metal rodea la superficie.
3. Sombreado de metal o Réplica sombreada: la
muestra se cubre con un metal evaporado que
se pulveriza en la muestra para presentarla
como un negativo.
4. Separación por congelación o Criofractura:
congelación rápida con nitrógeno líquido a -
196°C y separación con un bisturí.
5. Grabado por congelación o Criograbado: se
evapora la capa de hielo y luego se recubre con
metal pesado, para poder ver las membranas
celulares.
6. Recubrimiento con metal pesado: la
superficie celular se cubre con un metal pesado
y se utiliza un haz de electrones que barre toda
la muestra. Se obtiene imagen tridimensional.
PARTES DEL MICROSCOPIO
PARTES MECÁNICAS
 Pie  base metálica
 Columna o brazo  soporte, se adhiere al pie
 Tubo óptico  se encuentra en el lente ocular
 Cremallera  bajar, subir platina
 Tornillo macrométrico  desplaza la platina
rápidamente
 Tornillo micrométrico  desplaza la platina
lentamente (afina)
 Tornillo de arrastre (arrastre o carro) 
desplaza la muestra
 Platina  plancha metálica, permite paso de luz
 Revolver  dispositivo metálico, se
encuentran los objetivos

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PARTES ÓPTICAS
 Lente Ocular  ubicado en la parte superior,
contacto con ojos
 Lente Objetivo  tubos cortos atornillados al
revolver (4x, 10x, 40, etc…)
 Diafragma  disco metálico circular entre
platina y condensador
 Condensador  conjunto de lentes, función =
concentra los rayos luminosos.
 Fuente Luminosa  proyecta una determinada
cantidad e luz.
Ocular
Tubo Revolver
Objetivo
Columna
Pinzas sujetadoras
Platina
Tornillo macrométrico
Platina
Tornillo micrométrico Diafragma
Condensador
Base
Botón de Control
de Iluminación
TEORÍA CELULAR
Hechos históricos:
 1665 Robert Hooke presentó a la Real Sociedad de
Londres su hallazgo en un pedazo de corcho en el cual
observó las paredes celulares de células muertas. A
esos espacios los llamo celdas
(células).
 1838-39 Schwann y Schleiden documentaron
investigaciones con tejidos animales y vegetales. 2
postulados de la Teoría Celular
 Virchow postuló el 3 enunciado de la Teoría
Celular.
POSTULADOS DE LA TEORIA CELULAR
1. Todo organismo está constituido por una o más
células. (Hook))
2. La célula es la unidad funcional y estructural de la
vida. (Schwann)
3. Toda célula se origina por división de una célula
preexistente. (Virchow)
PROPIEDADES BASICAS DE LAS CELULAS
 Vida propia y autónoma.
 Complejidad.
 Programa genético.
 Multiplicación.
 Captar energía. (se alimentan).
 Efectuar reacciones químicas (metabolismo).
 Actividades mecánicas (movimientos).
 Responder a estímulos (irritabilidad).
 Autorregulación (de las células).

4. 4
CLASIFICACIÓN DE LAS CELULAS
CÉLULAS PROCARIOTAS
 No tienen núcleo verdadero que envuelva su
material genético.
 Miden de 1 a 10 µm.
 Se dividen en arqueobacterias y eubacterias.
Arqueobacterias: adaptadas a condiciones extremas.
 Flagelos: filamentos con función motriz.
 Fimbrias o pili: filamentos largos y huecos con
funciones relacionadas con intercambio de
material genético.
DIFERENCIA
CARACTERÍSTICA CELULA VEGETAL CELULA ANIMAL
Pared Celular Presente Ausente
CARACTERÍSTICA PROCARIOTAS
EUCARIOTAS
Cloroplastos
y otros
plastidos.
Presente Ausente
Materi
al
genétic
o
ADN
Circular bicatenario
En nucleoide y
plásmidos
Lineal
bicatenario
(núcleo)
circular en
mitocondrias
Vacuolas De gran tamaño Ausentes o
pequeñas.
Nutrición Autótrofas Heterótrofas
Tamaño 1-10 um 5-200 um
Pared celular En todas las células Solo en
células vegetales
Tamaño 100 µm. 10µm.
Citoplas
ma
Sin
organelos
membrano
sos
Con
organelos
membrano
sos
Tinción de Gram
Ribosomas Más pequeños
Más grandes
Mesosomas Presentes
Ausentes
Coloración para diferenciar
Gram positivas y Gram Negativas
 Bacterias Gram positivas: se tiñen de azul o
Movimien
to celular
Flagelo (rotación) Necesita
citoesqueleto
Requerimientos
violeta. En su pared celular tienen
peptidoglucano, proteína y carbohidrato.
Nutrición Menores
requerimientos complej
os
 Bacterias Gram negativas: se tiñen de rojo.
Pared celular delgada con doble membrana
División celular Fisión binaria Mitosis
(micro túbulos)
Realiza
Si
NoConjugación
- Metanogenos (basura)
- Halófilos (lugares salados)
- Termoacidofilos (alta temperatura y pH
elevado).
Eubacteria: la mayor parte de bacterias que conviven con
el ser humano.
- Micoplasmas (0.2µ, + pequeñas)
- Cianobacterias (fotosíntesis, fijar N2)
- Cocos, bacilos y espirilos.
Organelos
 Cápsula: función protectora contra desecación.
 Pared Bacteriana: estructura rígida que soporta
presiones osmóticas.
 Membrana plasmática (mesosomas).
 Mesosomas: repliegues de la membrana celular q
ayudan a procesos metabólicos.
 Ribosomas: pequeños, participan en síntesis
proteica.
 Nucloide: una sola molécula de ADN.
 Plásmidos: moléculas de ADN extracromosomicos y
circular.
 Inclusiones: depósitos de sust. De reserva.

5. 5
de lípidos.
CÉLULAS EUCARIOTAS
 Tienen núcleo verdadero.
 Miden entre 5 - 200µm.
 Forman los protistas, hongos, plantas y animales.
Por el número de células:
 Unicelulares: organismo formado por una sola
célula.
- Bacterias
- Algas verdes
- Levaduras
- Protistas.
 Pluricelulares: organismos formados por muchas
células que constituyen tejidos, órganos y sistemas.
- Somáticas: todas las células que se producen por
mitosis. Germinales no.
- Germinales: producen gametos por meiosis.
- Totipotenciales: Son las llamadas células madre,
capaces de formarse en cualquiera de las 200
células que integran el cuerpo. Tienen
el potencial de formar un organismo completo. Si se
implanta en el útero puede producir fetos.

6. 6
Los gemelos surgen de la división de 2 células
totipotenciales.
- Pluripotenciales: a los 4 días de fertilización se
forma una esfera hueca de células llamado
blastocisto. Las células trofoblasto forman la
placenta y las embrioblasto al bebe. Llamadas
células madre, troncales o stem cells.
- Multipotenciales: se especializan para una función
en particular. Ej: stem cells sanguíneas dan origen a
glóbulos blancos, rojos y plaquetas.
- Especializadas: tejido definido, funciones
específicas y limitado poder de división. Ej;
Neuronas, musculares.
Diferenciación celular: capacidad de transformarse en una
célula.
VIRUS
 Parásitos obligatorios de animales, plantas o
bacterias.
 No se nutren, carecen de metabolismo.
 Necesita de célula viva para replicarse.
 Constituidos por una molécula de ADN o ARN.
 Tienen una capside que protege el material
genético.
 Obtienen membrana de la célula huésped
 Poseen un capside.
 Reproducción: lítico (se rompe) y lisogenico
(permanece latente).
 Virion: cuando está fuera de la célula.
 Virus: cuando está dentro de la célula.
VIROIDES
 No tienen capside
 Atacan a las plantas
 Solo tienen ARN circular
 Tamaño de 246-375 ribonucleotidos
 Patógenos
 240-600 nucleótidos.
Circulares pequeños de ARN sin capside proteíca. Son
patógenos en plantas.
PRIONES
 Agentes infectivos que carecen de genoma.
 Molécula proteica.
 Enfermedades: encefalopatía espongiforme
(vacuolas en neuronas).
 Proteína alterada que modifica a otras proteínas
normales.
 Resistentes a las proteasas.
 Carecen de genoma
Las fimbrinas o pilis son unos tubos huecos que le sirven
a las bacterias para transferencia de material genético
entre ellas.
Las mitocondrias traen material genético materno.
CARBOHIDRATOS
Azucares, glúcidos, hidratos de carbono.
 Formula General (CH2O)n
 Se clasifican en: azucares simples, disacáridos,
oligosacáridos y polisacáridos
 Son solubles en agua.
 Su función es reserva de energía y estructurales.
Azucares simples: o monosacáridos.
Son monómeros y se clasifican según el No. De
Carbonos. (triosas, tetrosas, pentosas, HEXOSAS,
heptosas).
Pentosas: ribosa y desoxirribosa. ADN y ARN forma de
pentágono.
Hexosas: glucosa, fructosa, galactosa.
Isómero: misma fórmula pero distinta forma.
- Glucosa el C1 cierra con el C5 y el C6 queda
afuera.
- Galactosa: carbono rotado.
- Fructosa: forma pentágono. C2 cierra con C5.
C1 y C6 quedan afuera.
Enlaces Glucosídicos
 Se forman de dos monosacáridos.
 El enlace se forma por una reacción de
deshidratación.
 Los enlaces se rompen por hidolisis.
 Existen enlaces alfa(α) y beta(β).
- Enlaces alfa: enlaces rectos y es fácil.
- Enlaces beta: enlaces torcidos,difíciles.
 Deshidratacion: perdida de agua al enlazarse.
Pierde un H y un OH.
Monosacáridos: glucosa, fructosa y galactosa
Disacáridos:
 Lactosa: glucosa + galactosa.
 Maltosa: glucosa + glucosa.
 Sacarosa: glucosa + fructosa.
Forman triosas, pentosas, hexosas, heptosas. La
hexosa esta implicada en el funcionamiento celular.
La única fuente de energía de las neuronas es la
glucosa.

7. 7
La galactosa y glucosa son isómeros.
La fructosa es una pentosa y se cierra en el C2 y C5
α =OH arriba β
= OH abajo
Enlaces:
 α = azucares de reserva energética (rectos)
 β = azucares estructurales (cruzados)
Oligosacáridos:
 Cadenas cortas de 3-20 monosacáridos.
 Formados de enlaces glucosidicos.
 Sirven como moléculas de señalización en la
membrana celular.
 Sirven como receptores
 También están unidos a lípidos.
Polisacáridos:
 Cientos o miles de monosacáridos unidos.
 Tienen peso molecular muy alto.
 Forman dispersiones coloidales.
Tienen función de reserva alimenticia:
 Almidón: en vegetales, unión de glucosas.
(plastidios)
 Glucógeno: en animales, unión de glucógenos.
(hepático y muscular). (mas ramificado, granulos)
Tienen función estructural:
 Celulosa: enlaces beta de glucosas, en membrana
celular. (fibrosa, no ramificada, parede celular, enlaces
α 1-4)
 Quitina: enlaces beta, en exoesqueleto de los
insectos. (crustáceos y hongos)
LÍPIDOS
 Insolubles en agua.
 Solubles en soluciones orgánicas como benceno y
alcohol.
 NO forman polímeros.
 Funciones en la célula:
- Reserva energética a LARGO PLAZO: las grasas.
- Estructurales en membrana: Los Fosfolípidos y
colesterol.
- Señales químicas intercelulares: Los esteroides.
RESERVA ENERGETICA
 Grasas neutras o triglicéridos.
 Formados por un glicerol y 3 ácidos grasos.
 Se almacenan en el citoplasma en forma de gotas.
 Insolubles en agua.
Ácidos Grasos:
 Cadena de carbonos hidrocarbonados
 Moléculas formadas por cadenas de carbono que
poseen un grupo carboxilo como grupo funcional.
 Se presentan con un número par de carbonos.
 Los ácidos grasos más habituales en la naturaleza están
formados por cadenas de 16 a 22 átomos de carbono.
 Pueden ser saturados o insaturados.
 El grupo carboxilo tiene carga negativa con el
agua, por lo que es ácido.
 El resto de la molécula es apolar y por lo tanto es
hidrofóbica.
 Como la cadena apolar es más grande que la polar es
insoluble en agua.
 Los aceites son insaturados.
Saturados:
 Sólidos a temperatura ambiente.
 Grasas animales generalmente.
 Están llenos de Hidrógeno.
 Forman muchos enlaces fácilmente y por eso son
sólidos.
Insaturados:
 Aparecen enlaces dobles o triples entre carbonos.
 La distancia y el ángulo entre los carbonos no son los
mismos. El enlace es torcido.
 Son líquidos a temperatura ambiente.
ESTRUCTURALES
Fosfolípidos:
 Forman las membranas celulares.
 Formados por: un glicerol, 2 ácidos grasos, un
grupo fosfato y un grupo polar.
 Son anfipáticos: con cabeza hidrofílica y colas
hidrofobicas.
 Separan el agua del exterior con la del interior de la
célula.
SEÑALES QUÍMICAS
 Funcionan como señales químicas entre células.
 Derivadas del colesterol.
 El colesterol también está presente en
membranas celulares.
 Anfipáticos.
 Mas hidrofobico y poco hidrofilico.
 Colesterol: 4 anillos de hidrocarburos.
 Ejemplos: testosterona (cambios masculinos) y
estrógeno (cambios femeninos).
PROTEÍNAS
-Son las macromoléculas más abundantes en las
células.

8. 8
-“Proteios” preeminente
-Muchos procesos dependen de determinadas
proteínas con propiedades y funciones específicas
- Pueden ser de 2 clases:
.Proteínas simples: solo contienen aminoácidos.
.Proteínas conjugadas: tiene aminoácidos y otros
compuestos.
- Formadas por C, H, O y N, aunque pueden tener S,
P, Fe, Mg, Cu, etc.
-Según su función:
.Enzimas: sirven como catalizadores que incrementan la
tasa de las reacciones químicas
.Estructurales: le dan forma a las células y orgánulos.
.Motoras: intervienen en contracción y en
movimientos de las células y estructuras
intercelulares.
.Reguladoras: responsables del control y organización
de las funciones celulares, regulando las actividades con
las necesidades.
.Transportadoras: implicadas en la entrada y salida de
sustancias.
.Hormonas: regulan la comunicación entre las células que
están alejadas.
.Receptores: permiten a la célula responder a
estímulos químicos.
.Defensa: protección frente a enfermedades.
.Almacenaje: reserva de aminoácidos.
-La mayoría de las proteínas tienen 1 sola función, pero
hay proteínas bifuncionales que tienen 2.
Las proteínas de membrana llegan hasta la estructura
terciaria.
Aminoácidos:
-Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos
-60 aminoácidos distintos, solo 20 se incorporan en
proteínas
-Cada aminoácido tiene la estructura básica:
 Carbono Alfa  Carbono central.
 Grupo carboxilo: grupo ácido. COOH, carga
negativa, pierde H.
 Grupo amino: enlace con Carbono. NH2, carga
+.
 Átomo de hidrogeno
 Grupo R: forma enlace con C, hace diferente a los
aa. (polar, no polar, acido, básico).
-2 formas isoméricas:
 Aminoácidos D y L
 En las proteínas solo hay L
-Las propiedades específicas de los aminoácidos
dependen del Grupo R
 9 aminoácidos tienen Grupo R no polar = son
hidrófobos, interior de la molécula
 11 aminoácidos tienen Grupo R polar = son
hidrófilos, afuera de la proteína para mejorar
interacciones con las moléculas polares del
medio.
 AA esenciales: el cuerpo no los fabrica por lo que
son necesarios en la ingesta.
 AA no esenciales: el cuerpo los puede producir.
POLIPEPTIDOS Y POLÍMEROS:
-El proceso de encadenamiento de aminoácidos para
formar polímeros lineales requiere deshidratación (los
grupos H y OH se eliminan en forma de H2O, estos
provienen del grupo carboxilo y del amino). Terminan en N
y C con enlaces covalentes.
-El enlace covalente entre el grupo carboxilo y amino se
conoce como “enlace amida”, si ambos son aminoácidos
se llama “enlace peptídico”.
-Para formar los enlaces se requiere energía e
información
 Se necesita energía para activar el aminoácido
entrante y unirlo a un ARN de transferencia
 Se necesita información para que el orden sea
el correcto
PROTEÍNA:
-Es una o varias cadenas polipeptidicas que adquieren una
forma tridimensional única que le da su función.
 Monomérica: 1 solo poli péptido.
 Multiméricas: 2 o más poli péptidos.
*Homoméricas: las subunidades son
idénticas.
*Heterómericas: las subunidades son
diferentes
Las funciones de la proteína son predeterminada por su
secuencia.
ENLACES E INTERACCIONES:
-Puente Disulfuro:
.Enlace covalente más común
.Se forma cuando los grupos sulfhídrilo de 2 residuos de
cisteína reaccionan oxidativamente
-Puentes de Hidrógeno:
.Importantes en la estabilización de hélices y láminas
.Los grupos R de las proteínas son buenos donadores o
buenos receptores de H favoreciendo la formación de
puentes de Hidrógeno

9. 9
.Enlace muy débil
-Enlaces Iónicos:
.Se dan en grupos R con carga negativa y positiva
.Se irrumpen si los valores de pH cambian
-Interacciones de van der Waals:
.Atracción transitoria entre moléculas que forman
dipolos
.Son muy débiles
.Las moléculas deben estar muy cerca
-Interacciones hidrófobas:
.Tendencia que tienen a agruparse las moléculas
hidrófobas o parte de ellas
.Tienden a estar en el interior del poli péptido
ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS:
-Estructura Primaria
.Designación formal de una secuencia de
aminoácidos de un poli péptido
.Se específica el orden en el que aparecen los
aminoácidos desde un extremo al otro
.Primer proteína en ser secuenciada INSULINA
.La estructura primaria es importante tanto
genéticamente como estructuralmente
.La estructura primaria de la proteína es el resultado
inevitable del orden de los nucleótidos del DNA en el gen
-Estructura Secundaria
.Surge de la existencia de patrones repetitivos de una
estructura local
.Los patrones son resultado de la existencia de puentes
de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace
peptídico
.Las interacciones son responsables de las
conformaciones
 Hélice a
 Lámina b
. Hélice a
 Tiene una forma espiral, los enlaces peptídicos
forman el eje y los grupos R proyectados hacía el
interior
 Son comunes en polímeros repetitivos
 Hay 3.6 aminoácidos por vuelta unidos por
enlaces peptídicos
 Los puentes de hidrógeno estabilizan las
espirales manteniendo juntas las vueltas de
hélice sucesivas
.Lámina b
 La estructura se extiende como una lámina
corrugada con los átomos de la cadena
ocupando las crestas y los valles
 Los grupos R se proyectan de forma alternante a
ambos lados de la lámina
 Abundancia de puentes de hidrógeno
MOTIVOS:
-Unidades de estructura secundaria
-Formados por hélices y láminas conectadas por lazos
de longitud variable
-Estructura Terciaria
.Depende de las interacciones de los grupos R,
independientemente de su posición en la estructura
primaria
.No es repetitiva ni predecible, se basa en las
interacciones entre los grupos laterales
CONFORMACIÓN NATIVA:
-Forma más estable para una determinada secuencia de
aminoácidos
.Los pliegues ocurren de forma espontánea en
algunos poli péptidos, en otros se necesita de las
proteínas chaperonas moleculares.
PROTEÍNAS FIBRILARES:
 Presentan estructuras secundarias definidas,
repetitivas y altamente ordenadas
 Aspecto filamentoso
 La secuencia de aminoácidos favorece un tipo
particular de estructura secundaria
 Pequeña fracción de los tipos de proteínas
presentes en la mayoría de las células
PROTEÍNAS GLOBULARES:
 Las cadenas se pliegan formando estructuras
compactas
 Cada proteína tiene su propia estructura
terciaria hecha de elementos estructurales
secundarias
 En las proteínas globulares pueden predominar
hélices a, láminas b o coexistir ambas
 Los segmentos helicoidales consisten en haces
de hélices
 Formadas por dominios ( es un territorio discreto
de estructura terciaria, que a menudo contiene
regiones en hélices a y láminas b empaquetadas de
formas compactas)
 Las proteínas globulares pequeñas tienden a
plegarse en un único dominio
 Tienen varios dominios

10. 10
 Tiene una gran dependencia de la organización a
nivel superior de la estructura primaria
-Estructura Cuaternaria
.Nivel de organización que concierne a las
interacciones y ensamblaje de subunidades
.Solo puede aplicarse a proteínas Multiméricas
.COMPLEJO MULTIPROTEÍCO: 2 o más proteínas se
organizan y cada una colabora con las demás en un
proceso en común.
La desnaturalización rompe las estructuras secundarias
a cuaternarias para que queden como estructura
primaria.
ATP  catabolismo: produce ATP
Anabolismo: gasta ATP
Reacciones acopladas  endergónicas y exergónicas al
mismo tiempo.
Entalpía  liberación de colaro por las células. (lo que
no les sirve).
BIOENERGÉTICA
Estudia el cambio de energía en los seres vivos.
Sirve para: síntesis (fabricar una molécula), procesos
eléctricos, luz, calor, gradientes de concentración,
funciones mecánicas.
Termodinámica: ciencia que rige las leyes de energía en el
universo.
1. Ley de la conservación de la Energía: la energía
puede cambiar de forma o transferirse pero no se crea
ni se destruye
- Los organismos no pueden crear ni destruir
energía, solo la transforman por medio de una
fuente enérgica.
- Ejemplos: fotosíntesis y movimiento.
2. Ley de la Termodinámica: la tendencia en el
universo es hacia un aumento en la entropía. Grado
de desorden del universo. Todo tiende al equilibrio.
No se aplica en las células xq luchan contra eso.
Entropía en los Seres Vivos
 Son altamente organizados.
 Cuando se quiere poca entropía, es necesaria la
energía.
 Cuando un organismo vivo no obtiene energía se
desorganiza y muere.
Sistemas Abiertos y Cerrados
 La célula es un sistema abierto porque intercambia
energía con su medio o entorno. Los sistemas
cerrados no intercambian materia o energía con su
entorno. Alcanzan el equilibrio. Entalpía: calor no útil.
Energía Libre (G) J. Willard Gibbs.
 Energía útil y disponible para realizar un trabajo.
 Cambio de energía libre (∆G): cambio de energía libre
que ocurre en un proceso puede ser positiva o
negativa.
 Cambio de energía libre estándar (∆G°): cambio de
energía libre cuando un mol de cada reactante se
convierte en un mol de producto bajo condiciones
estándar (25°, 1 Atm, Reactivos y Productos
concentración 1M y pH 7).
Constante de Equilibrio (Keq)
 Proporción predecible entre concentración de
productos y concentración de reactivos.
 La constante de equilibrio permite predecir la
dirección favorecida de una reacción.
 ∆G=0 significa cuando ya no hay cambio de
energía (ser humano muerto)
 ∆H cambio entalpía: calor liberado durante la
reacción.
 ∆S cambio entropía: cuantifica/calcula el
desorden en el sistema
 ∆G=∆H - T∆S  Kº + 273 = Cº
Con el ser humano no se puede calcular energía libre
estándar
La célula no puede calcular la energía libre estándar.
TIPOS DE REACCIONES
Exergónicas:
 Afuera, generación de energía Keq = >1
 Si la energía química de los reactivos es mayor que la de
los productos.
 Produce o libera energía.
 Es favorable termodinámicamente (fácil).
 Es espontanea.
 El valor del ∆G es negativo.
Endergónicas:
 Consumo de energía Keq = <1
 Energía química de los reactivos menor que la de los
productos.
 Requiere energía.
 Desfavorable termodinámicamente (difícil
 No es espontanea.

11. 11
(exergónicas). Se forman productos más simples y
se libera energía. La energía obtenida se llama
ATP.


Químicamente son proteínas globulares
No proliferan reacciones desfavorables
2. Anabolismo: reacciones de síntesis
(endergónicas). Con moléculas simples se forman


Actúan intra o extracelular
Actúan en el lugar donde se segregan
complejas. Requiere gasto de energía. Impulsadas  Son hidrosolubles
por el ATP obtenido en el catabolismo.
 Su característica más sobresaliente es su
Intercambio de Energía
elevada especifidad, que es que cada enzima
 Intercambio de grupos fosfato: ATP y GTP lo usa
para cualquier cosa. -Todas
es específica para su sustrato.
las reacciones o procesos celulares son
 Valor ∆G es positivo.
METABOLISMO
Conjunto de reacciones químicas que ocurren en una
célula u organismo.
Se divide en
1. Catabolismo: reacciones de degradación
2- CATALIZADORES (enzimas y robozimas)
 Reacciones Redox: NAD, FAD, NADPH; energía que no se
usa para todo, se puede transformar en ATP,
intermediarias para el paso de electrones.
 Reacciones Acopladas: exergónica-endergónica.
Intercambio de Grupo Fosforilo.
 El ATP es la molecula que interviene en todas las
reacciones. Se libera energía quitando un fosfato.
Moneda universal de energía.
Intercambio de electrones.
 La energía se puede transferir por medio de la
ganancia o pérdida de electrones.
 Transportadores principales de electrones que
aceptan al hidrógeno son: NAD, NADH, NADP,
NADPH, FAD,
Reacciones Acopladas
 Se llaman asi a las reacciones que ocurren
endergonica y exergonica al mismo tiempo.
 Catalizadas por la enzima.
 La energía que se libera en una reacción se
aprovecha en la otra.
MOLECULAS ORGÁNICAS
Composición molecular de la célula:
65-70% de agua.
24-27% moléculas orgánicas.
3-7% de otros compuestos.
mediados por proteínas catalizadoras llamadas
enzimas.
-Muchas reacciones energéticamente favorables no
tienen lugar por sí solas a una velocidad apreciable
-Para toda reacción hay una energía de activación
específica, cantidad mínima de energía que los reactivos
deben de tener antes de la colisión entre ellos tenga
éxito.
ENZIMAS
 Enzimas constitutivas: siempre activas
 Enzimas inducibles: necesitan ser activadas
(cuando llega el sustrato)
 Enzimas reprimibles: ya no trabajan cuando llega un
producto, pues este detiene la síntesis de las mismas.
No todas las enzimas tiene sitio alostérico, solo
algunas.
Sustrato  molécula que activa la enzima
Enzima-sustrato  estado de transición.
-“Estado de transición” estado químico intermedio
-Solo las moléculas capaces de reaccionar en un instante
dado son las que tienen suficiente energía para superar
la barrera de energía de activación.
-La energía de activación es lo suficientemente alta
para que la proporción de moléculas que posean
mucha energía en un instante dado sea
extremadamente pequeña.
-La velocidad de las reacciones no catalizadas en las
células es muy baja.

12. 12
-Barrera de la energía de activación: es la barrera que debe
superarse para que las reacciones químicas se lleven a
cabo.
-Una manera de aumentar la energía de un sistema
es al darle calor. No se puede en sistemas vivos.
-Otra manera es reducir la energía de activación
Cofactor: (coenzima) sustancia no preoteica que
colabora en la catálisis, puede ser iones organicos.
Cofactor orgánico, vitaminas que actúan como
coenzimas o cofactores. Activadores  metales.
GRUPO PROSTETICO: UNION FUERTE
COENZIMAS: UNION DEBIL
La renina trabaja en medios ácidos.
La amilasa trana en medios neutros o alcalinos.
Parte proteica: (apoenzima) solo ella no es activa.
-Catalizador: agente que aumenta la velocidad de una
reacción disminuyendo la energía de activación, no se
modifica permanente en la reacción ni se consume.
-Catalizadores Biológicos:
1. incrementan velocidad de una reacción reduciendo su
energía de activación
2. Funciona formando complejos transitorios con las
moléculas de sustrato para facilitar su interacción.
3. Solo cambia la velocidad a la que se consigue el
equilibrio. No puede servir como motor energético en una
reacción endergónica
-Todas las catálisis en las células se dan por moléculas
orgánicas llamadas enzimas.
-Sitio Activo:
Cada enzima contiene en su estructura terciaria un grupo
característico de aminoácidos donde ocurre el evento
catalítico del cual es responsable la enzima. Surco que
permite la acomodación del sustrato
-Grupos Proteícos:
Holoenzima  se forma por enlaces covalentes
fuertes.
Moléculas orgánicas pequeñas o iones metálicos
Generalmente funcionan como aceptores de
electrones
Se localizan en los sitios activos y son indispensables para
la actividad catalítica de la enzima
Mecanismo de acción de las enzimas
Reducen la energía de activación.
Etapas de la acción enzimática
1. enzima y sustrato
2. ayuste inducido
3. catálisis
4. liberación de producto
-Especificidad por el sustrato:
Las enzimas manifiestan un alto grado de
especificidad por el sustrato
Pueden discriminar moléculas muy similares
Los catalizadores inorgánicos son poco específicos
-Especificidad por grupos:
No todas las enzimas son tan específicas Reconocen
número concreto de sustratos Frecuentemente en
enzimas implicadas en la síntesis y degradación de
polímeros
-Diversidad enzimática y nomenclatura:
Miles de enzimas
Algunas se denominan según el sustrato, otras según
funciones
seis clases principales: por funciones principales
1.Oxidoreductasas: reacciones óxido-reducción
2.Transferasas: transfiere grupos funcionales de una
molécula a otra
3.Hidrolasas: ruptura hidrolítica de una molécula en 2
4.Liasas: eliminación/adición de un grupo a una
molécula con una redistribución de electrones.
5.Isomerasas: desplazamiento de un grupo funcional
dentro de una molécula
6.Ligasas: unión de moléculas para formar 1 sola
-Sensibilidad a la temperatura:
Son muy sensibles a la temperatura
Tiene cierto rango de temperatura para poder
trabajar
-Sensibilidad al pH:
Las enzimas dependen del pH.
El pH optimo es el que debe estar para que la actividad
catalítica se logre. pH en sangre: 7.35 a 7.45
-Sensibilidad a otros factores:
Sustancias inhibidoras o activadoras

13. 13
-Las reacciones se llevan a cabo en los sitios activos
 Unión del sustrato:
-El contacto entre la enzima y el sustrato se da en el sitio
activo.
*Modelo de Cerradura: hendidura específica para el
sustrato
*Modelo de ayuste inducido: la unión deforma la
enzima y el sustrato estabilizando las moléculas y
permitiendo que los enlaces sean más susceptibles a
ataques catalíticos.
-El cambio conformacional al producirse la unión
del sustrato, puede resultar en un desplazamiento
extenso de grupos de aminoácidos dentro de la
proteína
 Activación del sustrato:
-El papel del sitio activo no es solo reconocer y unir, sino
también sumergirlo en el medio químico necesario para
activarlo
1. El cambio en la conformación enzimática rompe
algunos enlaces haciéndolos más susceptibles al ataque
catalítico.
2. La enzima también puede aceptar o donar protones
incrementando la reactividad del sustrato.
3. Las enzimas también pueden aceptar o donar
electrones formando enlaces covalentes
temporales.
 Acontecimiento Catalítico:
Pasos:
1. La unión del sustrato-enzima produce la
conformación enzimática, conversión del sustrato en
productos.
2. Los productos se liberan del sitio activo
3. La molécula enzimática regresa a su configuración,
deja el sitio activo disponible para otra molécula
4. El tiempo es muy corto y permite que hayan
miles de reacciones por segundo
 Cinética Enzimática:
-Velocidades de una reacción y la manera en la que esas
velocidades están influidas por varios factores, pero
especialmente por la concentración de sustrato,
productos e inhibidores.
-Velocidades iniciales de la reacción:
.concentración de un sustrato no ha disminuido lo
suficiente para afectar la velocidad
.Acumulación de producto es pequeña para
provocar una reacción apreciable
 Sitios Funcionales:
-Sitio Activo: sustrato con enzima se juntan.
-Sitio Alostérico: se une un producto o metabolito a la
enzima. Es reguladora.
 Inhibidores:
-Reducen la velocidad de una reacción con el
sustrato deseado.
-Efectos Alostéricos: reguladores que influyen en las
enzimas
-Inhibidores Irreversibles: se una a la enzima
covalentemente. Causa una pérdida irrevocable de la
actividad catalítica.
-Inhibidores Reversibles: se unen de manera disociable
(no covalente). La función de la enzima depende de la
concentración del inhibidor
-Inhibidores competitivos: se une al sitio activo de la
enzima y compite con el sustrato
-Inhibidores no Competitivos: se une a la superficie de la
enzima en una posición diferente a la del sustrato.
 Regulación enzimática:
-Regulación por sustrato: la regulación depende
directamente de las interacciones entre los sustratos y
los productos en la enzima. Mecanismo de control en las
células.
-Regulación Alostérica: mecanismo importante de
control por el cual la tasa de las reacciones
catalizadas se ajusta a las necesidades celulares.
El producto es también un inhibidor cuando hay ya
bastante. El producto inhibe a la misma vía metabólica
cuando hay bastante.
Isoenzima  misma función, diferente estructura.
 Ribozominas:
-Moléculas de ARN con actividad enzimática
(ribonucleótidos)
-Son catalizadores constituidos por ARN
Actúan en:
 Recorte de intrones
 Empalme
 Reacciones químicas en el ribosoma
La ribozima corta el sustrato
Clasificación Internacional
Se clasifican según su trabajo:

14. 14
- Óxido reductasas: oxidan y reducen. Transfieren
electrones, necesitan coenzimas NAD y FAD.
- Transferasas: transferencia de grupos químicos,
amino carboxilo, fosfato.
- Hidrolasas: hidrólisis ->ruptura de enlaces poniendo
H2O
- Liasas: sustituyen dobles enlaces por grupos
químicos o a la inversa.
- Isomerasas: reacomodo de atomos dentro de la
molecula.
- Ligasas: unión de dos moleculas acoplado a
hidrólisis de un ATP.
MEMBRANA CELULAR
-Células separadas del medio exterior por un límite
llamado membrana celular
-Las separa de su entorno
-Selecciona quien entra y quien no (barrera
permeable selectivamente).
-Organiza y localiza funciones (organelos).
-Permite el paso de moléculas.
-Detecta señales de proteínas receptoras. Señales
externa
-Comunicación celula-celula: para detectar otras
células o intercambiar sustancias.
-Controla el contenido químico de la célula
-Límite entre medio extra e intracelular
-Transmite mensajes para realizar varias funciones
celulares. Reacciones químicas.
-Grosor de 0.0075 a 0.01m
-Modelos de mosaico fluido:
 Mosaico de proteínas unidas en forma discontinua por
toda la membrana
 Las proteínas están unidas a una bicapa lipídica
fluida
 Las interacciones lípido-proteína y lípido-lípido
contribuyen a la estructura dinámica de la
membrana
-Compuesta por:
 Lípidos y proteínas (enlaces covalentes)
 Carbohidratos
-La proporción depende de la célula, orgánulos y
organismo.
-Lípidos: 40%
-Proteínas: 50%
-Glúcidos: 10%
-Los lípidos y proteínas son moléculas anfipáticas
(tienen una parte hidrofóbica y una hidrofílica) Muy
pocas membranas tienen más proteínas que lípidos
pero la mayoría tiene más lípidos. Fosfolípidos 
lípidos mas abundantes en la membrana.
-Moléculas lipídicas:
 Forman una doble capa (característica mas importante
que hace que la membrana sea fluida) que es el
esqueleto de la membrana, dentro de ella están las
proteínas
Todos los lípidos son anfipaticos (hidroflicos e
hidrofobicos)
 La membrana contiene
.Esfingolípidos:
*Esfingomielinas
*Cerebrosidos
*Gangliosidos
.Colesterol:
*NO tienen las bacterias ni los vegetales
*Disposición favorable
*Bicapas Liposomas
*Flexibilidad
*Da estabilidad a la membrana frente a cambios de
temperatura.
 Las monocapas tienen una orientación cola a cola
.Interior: no polar
.Exterior: polar
 Los fosfolípidos son la clase mayoritaria de lípidos
 Células vegetales y bacterianas carecen de
colesterol
-Colesterol:
 Parte hidrofóbica de la membrana
 Estabilidad al interaccionar con “colas”
 Contribuye a la fluidez evitando que las “colas” se
empaqueten y vuelvan más rígida la membrana ante
los cambios de temperatura
-Fosfolípidos:
 Son los más abundantes
 Forman esqueletos de bicapa lípidica
-Proteínas:
 Distribuidas de forma asimétrica en la membrana
 Están en los lugares donde ejercen su función:

15. 15
-Receptoras
-Transportadoras
-Enzimas
-Canales iónicos
 Según donde estén en la membrana:
Periféricas (extrínsecas)
Unidas superficialmente
Fuera de la membrana (enlace covalente)
Integrales (intrínsecas)
.Intrínsecas
.Penetran la bicapa
.Interacciones no covalentes
.Uniones hidrofóbicas o hidrofílicas o ambas.
.Son proteínas anfipáticas.
Pueden ser:
 Monotopicas: solo se proyectan desde una
superficie de la bicapa, lo demás queda inmerso
dentro. (solo salen de un lado)
 Bitopicas: sobresalen en ambas partes de la
membrana (salen arriba y abajo)
 Politopicas: poseen más de un segmento
dentro de la membrana (salen y entran de
ambos lados)
Proteínas ancladas a lípidos:
.Localizadas fuera de la bicapa (sobre ella)
.Unidas mediante enlaces covalentes a una molécula
lipídica dentro de la bicapa
.Según su función en la membrana:
 Estructurales: ayudan a mantener el ensamblaje
completo. Normalmente son proteínas fibrosas y
están sobre la superficie lipídica hidrofílica
actuando como banda adhesiva molecular.
 Dinámicas: participan en procesos celulares
-Transporte: paso de sustancias dentro y fuera
de la célula
-Catalíticas: enzimas en las reacciones
-Receptoras: unen sustancias específicas
-Carbohidratos:
 3-10 % de la membrana
 Son pequeños (monosacáridos u oligosacáridos)
 Señales celulares (identidad) UNICA FUNCIÓN
 Solo están en la capa externa unidos a lípidos
(glucolípidos) y a proteínas (glucoproteínas)
 Todas las membranas tienen los carbohidratos para
adentro, excepto la membrana plasmática (glucolípidos).
 Glucocalix:
.proteger célula de lesiones
.viscosidad a superficies celulares, permiten
deslizamiento de células en movimiento
.presentan propiedades inmunitarios
.fenómenos de reconocimiento celular
.procesos de adhesión entre el óvulo y
espermatozoide
-Fluidez de la membrana:
 Depende de su estado físico, líquido, viscosidad,
temperatura, grado de insaturación, ensamblado de
membrana y colesterol.
 La membrana presenta fluidez debido al
movimiento de las moléculas de fosfolípidos
 La fluidez depende de la insaturación de ácidos
grasos
 4 movimientos característicos:
.Difusión Lateral: las moléculas se difunden de
manera lateral dentro de la misma capa,
movimiento más frecuente
.Rotación sobre el eje mayor: molécula gira en torno
a su eje, movimiento frecuente y es responsable de
otros.
.Flexión: también llamado difusión transversal, son
movimientos producidos por las colas hidrófobas de los
fosfolípidos
.Flip-flop: movimiento de una molécula de una
monocapa a otra por medio de las “FLIPASAS”.
Movimiento menos frecuente por ser
energéticamente desfavorable
 Las proteínas tienen menor movilidad debido a su gran
masa molecular y a que están restringidas por su unión
con filamentos del citoesqueleto
 Las proteínas tampoco pueden moverse mucho ya que
no pueden irse tan lejos del sitio en donde ejercen su
función.
 El movimiento lateral proporciona una vía por la
cual las proteínas pueden interaccionar entre sí y con
los lípidos
 Hay ciertas restricciones en la movilidad de la
membrana:
.Los microfilamentos y microtúbulos están ubicados por
debajo de la superficie interior de la membrana, forman
una red y se denomina citoesqueleto => asociado a
proteínas ubicadas en la membrana y se cree que los
componentes del citesqueleto son
parte de un sistema de control que regula al
movimiento de las proteínas de la membrana
“sistema de control transmembranoso”.
.Restringida por materiales presentes en la superficie
externa de la membrana, que contienen

16. 16
varias glucoproteínas y polisacáridos extracelulares
“matriz celular” que pueden impedir el movimiento de
las proteínas integrales al enredarse en el dominio
extracelular de la proteína
MOVIMIENTO DE MOLÉCULAS A TRAVES DE
LA MEMBRANA
-Mantiene ciertas sustancias en el exterior y otras en el
interior
-Su permeabilidad selectiva permite el intercambio
controlado de moléculas e iones específicos
-Una de las características esenciales es la capacidad de la
célula de acumular una variedad de sustancias con
concentraciones diferentes del medio que las rodea
-Los solutos que atraviesan la membrana lo hacen en fila
de uno en uno, un ion o molécula a la vez
-Los iones más comunes son: Na, K, Ca, Cl, H.
-Transporte: capacidad de mover selectivamente
iones y moléculas orgánicas a través de una
membrana
Transporte pasivo:
Las partículas se mueven por sí solas.
-Gradiente de concentración: el movimiento de una
molécula sin carga neta se determina por el gradiente de
concentración de la molécula en ambos lados de
la membrana.
-La difusión facilitada implica su movimiento exergónico a
favor de gradiente de concentración, mientras que el
transporte activo implica movimiento en contra de la
gradiente y requiere aporte energético.
-El movimiento de un ion depende de su potencial
electroquímico que resulta de la integración de las
gradientes de concentración y de carga, a ambos lados
de la membrana.
.Movimiento exergónico en la dirección dictada por
el potencial electroquímico
.El transporte activo de iones genera gradiente de
cargas o potencial de membrana en donde un lado tiene
una parte positiva y otra negativa.
-Las Bicapas lipídicas son más permeables a las
moléculas pequeñas
-Las membranas son más permeables a moléculas no
polares que a las polares
-Mientras más polar es una sustancia más rápido
atraviesa una membrana
-Los iones tienen que formar escudos de hidratación para
atravesar las membranas
 Difusión simple:
movimiento de solutos a través de la bicapa lipídica, en la
dirección dictada por la diferencia de concentración del
soluto entre ambos lados de la membrana.
 Pequeñas moléculas
 Sin carga
 Liposolubles
 Pasan entre los fosfolípidos
 Forma más sencilla
 Movimiento no asistido de un soluto desde una
región de mayor concentración a una de menor
 Se crean soluciones en las cuales las
concentraciones son iguales en todas las parte.
 Difusión es siempre un movimiento que conduce al
equilibrio
 Tiende a la reducción de energía libre
 Moléculas pequeñas no polares
 Ósmosis:
 Paso de agua a través de una membrana

17. 17
 Paso de solvente
 De mayor a menor
 El solvente se mueve al revés del soluto.
o Hipertónico: hiperosmótico, mas alta
concentración. (crenación, en plantas
plasmólisis)
o Hipotónico: hipoosmótico, menor
concentración. (Hemólisis o turgencia)
o Isotónico: igual concentración.
El hipertónico atrae agua y el hipotónico no
 Difusión facilitada:
-La mayoría de sustancias son muy grandes o polares
por lo que necesitan de asistencia de proteínas
transportadoras que intervienen en el movimiento
de solutos a través de membrana.
Transporte en el cual los solutos se mueven a favor de
gradiente de energía libre, en dirección del equilibrio
temodinámico. En algunos casos las proteínas
transportadoras ayudan.
 Necesita de proteínas facilitadoras o
acarreadoras (son especificas)
 Moléculas polares grandes (azucares simples o
aminoácidos)
 Movimiento a favor de gradiente.
-Es exergónica: las proteínas solo facilitan el transporte
a través de membrana de las sustancias polares
-Transportadores proteicos (permeasas): captan
solutos y los rodea cubriendo las partes polares
-Canales proteicos: canales hidrófilos que atraviesan
la membrana y permiten el paso de solutos sin
necesidad de grandes cambios conformacionales.
Muchos canales son pequeños y selectivos.
-Canales iónicos: transporte de iones
 Son proteínas con canal interno
 Reguladas por un ligando o señal
 Iones con carga
 No gastan energía (a favor de gradiente)
 Transporte activo:
-Movimiento de solutos en contra de equilibrio
termodinámico, en contra de gradiente, requiere
energía.
-3 funciones:
.Toma de nutrientes del medio
.Eliminar productos de desecho
.permite que la célula mantenga constantemente un
desequilibrio de ciertos iones inorgánicos
-El transporte activo produce diferencias de
concentraciones de solutos o cargas en ambos lados de la
membrana
-Se dice que el transporte activo es unidireccional.
-Transporte Activo Primario Directo: la acumulación de
solutos/iones se acopla directamente a la hidrólisis de
ATP.
Con una ATP la bomba de sodio-potasio saca o
entra 3Na y saca o entra 2K En
contra del gradiente.
-Transporte Activo Secundario Indirecto: depende del
intercambio simultaneo de 2 solutos, uno de ellos a
favor de gradiente y permite que el otro lo haga en
contra.
Es un transporte acoplado.
Se divide en Simporte y Antiporte
SIMPORTE
Las moléculas que son llevadas por la proteína van en la
misma dirección.
Una va en contra del gradiente y otra a favor
ANTIPORTE
Las moléculas transportadas por la misma proteína van
en direcciones opuestas.
Una va a favor del gradiente y la otra en contra

18. 18
-Secreción y entrada de moléculas grandes:
 Exocitosis: proceso empleado para liberar
proteínas sintetizadas en la célula.
Estan rodeadas de membrana y cuando la vesícula
llega a la membrana, solo se expulsa el contenido,
jamás saca membrana, pues esta se queda
formando membrana plasmática.
-Vesículas de secreción
-Constitutiva: descarga continua
-Regulada: liberación controlada
 Endocitosis: entrada de macromoléculas
-Entran a la célula rodeadas por una membrana
-Endosoma  vesícula que almacena
sustancias
-Vesículas de endocitosis
-Endocitosis mediada por receptores
-Endocitosis independiente de Clatrina
 Son exclusivos de las células eucariotas
 La endocitosis requiere el uso de una proteína
llamada Clatrina
 FAGOCITOSIS
Se come la macromolécula
La membrana se extiende
Los pseudópodos se fusionan
 PINOCITOSIS
Liquido
No forma pseudópodos
La vesícula regresa a la membrana
 MEDIADA POR RECEPTORES
Identifica lo que será rodeado
La vesícula se rodea de clatrina
Los receptores regresan a la membrana
ERITROCITO = 0.9%NaCl
5% H2O hacia afuera
0.2% H2O hacia adentro
GLUCOLISIS Y FERMENTACIÓN
- Significa quiebre o rompimiento de la glucosa.
- Su función es extraer energía en ATP o e
-
.
- Principal vía metabólica para descomponer la
glucosa.
- Sucede en todas las células (eucariotas y
procariotas).
Vía metabólica: secuencia especifica de reacciones
catalizadas por enzimas que transforman un compuesto
en otro. En la reacción son productos y
luego reactivos y desaparecen rápidamente. El último es el
único producto.
- La glucolisis es la etapa inicial en la degradación de
glucosa.
- Es la conversión de 1 glucosa a 2 piruvatos.
- Es similar en todas las células.
- Ocurre en ausencia de oxígeno, es anaeróbica.
- Un conjunto de 10 enzimas catalizan las
reacciones.
- Se efectúa en el citosol.
- El ATP es un nucleótido y la energía se encuentra en
los enlaces de fosfatos.
- Rutas metabólicas:
 Anabólicas: son endergonicas y consumen
energía, son reacciones de síntesis.
 Catabólicas: son exergonicas, liberan energía, son
reacciones de degradación (ej: glucolisis).
Reacciones de la Glucolisis
1. Hexocinasa: la glucosa se fosforila, se agrega un
grupo fosfato al Carbono 6. Gasta 1 ATP. Y se llama
glucosa-6-fosfato.
2. Fosfoglucosa isomerasa: cambia la forma y de
nombre a fructosa-6-fosfato.
3. Fosfofructocinasa: se agrega otro grupo fosfato al
Carbono 1 y cambia de nombre a fructosa-1,6- fosfato.
Gasta otro ATP (ya van 2).
4. Aldolasa: se divide en dos. Una se llama
gliceraldehído-3-fosfato y la otra fosfato
dihidroxiacetona.
5. Triosa fosfato isomerasa: la fosfato
dihidroxiacetona se vuelve gliceraldehído-3-
fosfato gracias a esta enzima.
6. Gliceraldehído fosfato deshidrogenasa: se quita un
H con electrones y se lo da a un NAD que se vuelve
NADH y gana energía. Agrega un fosfato orgánico
por lo que se fosforila y el producto se llama 1,3-
difosfo-glicerato. Recordar que esto sucede en los 2!
7. Fosfoglicerato cinasa: se le quita un grupo fosfato al 1-
3 difosfo-glicerato y agrega un ADP. Van 2
ATPs que se ganan de los invertidos. El producto es 3-
fosfo-glicerato.
8. Fosfogliceromutasa: la enzima cambia de lugar el grupo
fosfato para prepararse para la siguiente reacción. Y
cambia de nombre a 2-fosfo-glicerato.
9. Enolasa: la molecula se deshidrata y libera una
molecula de H2O. la molecula se llama
fosfoenolpiruvato.
10. Piruvatocinasa: el fosfoenol piruvato da el grupo
fosfato a un ADP y lo convierte en ATP. Y ya con sin ese
fosfato se convierte en Piruvato. Gana
2 ATP.

19. 19
DE LA GLUCOLISIS: se pierden 2 ATPs y se obtienen 4
ATPs y 2 NADH (solo 2 ATPs son de ganancia). En
condiciones anaeróbicas el piruvato se vuelve en etanol o
lactato y en condiciones aeróbicas se va a la matriz
mitocondrial para volverse AcetilCoA.
Glucosa + 2ATP +4ADP + Pi + 2NAD 
2piruvato + 2ADP + 4ATP + 2NADH +2H + 2H20
Del paso 1 a 5 es reacción endergónica (de
fosforilación)
Del paso 6 a 10 es reacción exergónica (de oxidación)
Vías del Piruvato
Anaerobia: Sin O2.
- Ocurre en el citosol.
- Hay de dos clases: láctica y alcohólica.
- Fermentación láctica:
 No produce ATP
 Se usa para oxidar al NAD
 Células musculares y eritrocitos.
 Cada piruvato se convierte en ácido láctico.
 Esta reacción puede ser reversible.
 El ácido láctico difunde hacia la sangre y es
transportado hacia el hígado.
 La enzima se llama lactato deshidrogenasa.
 Oxida al NADH y como no hay oxígeno los H del
NADH se los pasa al piruvato y lo vuelve en
lactato.
 Difunde a la sangre y transportado al hígado
(donde es reversible)
- Fermentación Alcohólica:
 Se realiza en levaduras y algunas bacterias.
 Se convierte al piruvato en acetaldehído
 El acetaldehído se convierte en etanol
 Se convierte al piruvato en etanol y CO2.
 Las enzimas son la piruvato descarboxilasa
(quita el CO2) y la alcoholdeshidrogenasa.
 Lo descarboxila y le quita un CO2.
 Se vuelve acetaldehído y luego llegan los NAD
y ya se vuelven NADH.
 Se usa también para oxidar al NAD.
MITOCONDRIA
-
- De metabolismo aerobio
- Es poliforma
- Son amorfas
- Se encuentran en el citoplasma de las eucariotas.
- Pueden ser alargadas, esféricas o bastoncillos.
- Puede variar en cantidad según su necesidad de
energía.

20. 20
- Se localizan donde la necesidad de energía es
mayor.
- Tiene propio ADN (pequeño y cricular)
- Tiene propios ribosomas (dentro de la matriz
intermembrana)
Estructura y organización:
- Membrana externa: 50% lípidos y 50% proteínas
(porinas) es muy permeable.
- Membrana interna: forma las crestas
mitocondriales. Tiene poco colesterol, es rica en
cardiolipina, es impermeable. Su relación es de 3
proteínas por 1 lípido. Tiene 60 polipéptidos
diferentes.
- Las dos membranas están separadas por un
espacio intermembranoso.
- Posee sus propios ribosomas, tiene distintos ARNs
ribosomales.
- Se cree que se originaron de alguna bacteria.
- En la matriz hay ARNt y ARNm, así como ADN y
codifica aprox. 12 proteínas de la membrana.
- No reciben nada del retículo endoplasmatico.
Origen de la mitocondria:
- Se cree que provienen de bacterias englobadas por
células mas grandes. (teoría endosimbiotica).
- Simbiosis  ambos se benefician
- Similitudes mitocondria-bacteria: ADN, tamaño,
ribosomas, división (fisión binaria).
Fision Binaria:
- Aumenta tamaño y se dividen
Mitocondria:
- Sirve para respiración
- Duplicación del ADN
- Transcripción del ADN
- Proporciona energía ATP
- Ciclo de Krebs
- Oxidación ácidos grasos
- Duplicación del ADN mitocondrial
En sus ribosomas: duplica aproximadamente 13 proteinas
de la membrana, es pequeño, de 12 a 20mil pares de bases.
Biogénesis mitocondrial:
- Se replican y se generan a partir de mitocondrias.
- Se pueden fusionar o fisionar.
- Aumentan de tamaño y replican el ADN.
Funciones:
- Realizan la respiración celular.
- El ciclo de Krebs.
- Oxidación de ácidos grasos.
- Síntesis de proteínas en los ribosomas.
- Replicación del ADN.
- PROPORCIONAN ENERGÍA (ATP).
- La mayoría de ATP se produce en la fosforilación
oxidativa.
DESCARBOXILACIÓN OXIDATIVA
- El piruvato entra a través de una proteína de
transporte a la matriz mitocondrial para convertirse en
AcetilCoA por el complejo Piruvato Deshidrogenasa.
- Existen 3 reacciones:
1. Se libera CO2 formando acetilo: se descarboxila el
piruvato.
2. Se oxida el acetilo reduciendo NAD: se oxida, se
quitan hidrógenos y se vuelven NADH.
3. Se agrega Coenzima A.
CICLO DE KREBS
- En honor a Sir Hans Krebs en 1934.
- También se puede llamar: Ciclo del Ácido Cítrico o
Ciclo del Ácido Tricarboxilico.
- Se lleva a cabo en la matriz mitocondrial.
- Ocurre solo en presencia de oxígeno.
- Es un ciclo porque inicia con oxalacetato y termina con
la reposición del oxalacetato.
- Obtener energía en forma de electrones
1. Citrato: el oxalacetato se junta con la AcetilCoA y
forman ácido cítrico.
2. Isocitrato: el citrato cambia de forma.
3. α-cetoglutarato: se libera CO2 y un NADH.
4. SuccinilCoA: se libera otro CO2 y otro NADH.
5. Succinato: se libera un ATP.
6. Fumarato: la molécula se oxida y produce un
FADH.
7. Malato: se le agrega una molécula de agua.
8. Oxalacetato: se oxida de nuevo y libera otro ATP para
quedar de nuevo como oxalacetato para iniciar otra
vez el ciclo de Krebs.
Al terminar el Ciclo de Krebs llevamos de ganancia de
energía: 10 NADH, 2 FADH y 4 ATP.
CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES
- El aceptador final de electrones es oxígeno, que se
reduce y se produce H2O.
- Todos los NADH y los FADH2 reducidos en
glucolisis y Krebs van a la cadena de transporte de
electrones a oxidarse en NAD y FAD.
- Por cada NADH que entra a la cadena de
transporte de electrones se producen 3 ATP.
- Por cada FADH2 que entra en la cadena de
transporte de electrones se producen 2 ATP.
- Se da en la membrana interna.

21. 21
- Hay 4 familias de proteínas (llamadas complejos) y los
electrones se van pasando entre familias y liberan
energía al espacio intermembrana de la matriz.
- La familia 2 es proteína integral monotópica.
- Familia 1, 3 y 4 es proteína integral
- Cada protón de H cuando regresa junta un ADP con un
P para formar un ATP, por cada protón se da un ATP.
1. El NADH pasa 2 electrones al complejo I para
empezar el proceso, estos 2 electrones atraen 2
iones de hidrogeno y los pasa al espacio
intermembrana.
2. Los electrones son transportados por la
ubiquinona al Complejo III.
3. Cuando los electrones son transportados al Complejo III
cada uno pasa 1 ion de H+ al espacio intermembrana y
los electrones son transportados
1 por 1 al Complejo IV por el Citocromo C.
4. En el complejo IV tiene que haber 4 electrones los
cuales interactúan con 2 moleculas de oxígeno y 8
iones de H+, los cuales forman 2 moleculas de agua y
los otros 4 iones de H+ pasan al espacio
intermembrana.
5. Las series de iones de H+ forman un gradiente de
concentración.
El aceptor final de electrones es el O2 formando H2O Por
cada NAD se forman 3ATP (1 por cada familia (1,
3, 4))
Por cada FAD se forman 2ATP (1 por cada familia (3,
4))
Los protones se usan para la fosforilacion oxidativa.
En la cadena respiratoria aparece un gradiente
electroquímico de protones
La energía liberada por el paso de protones se usa para
formar ATP (ADP+P)
FOSFORILACION OXIDATIVA (proceso
quimiosmótico)
6. La ATP sintasa utiliza la energía potencial del
gradiente de concentración de los iones de H+ para
formar ATP por medio de ADP + Pi.
7. Hay que tomar en cuenta que los H+ se reciclan
después de ser utilizados por la ATP sintasa para que
vuelvan a servir en la cadena transportadora de
electrones.
De los 10 NADH obtenemos 30 ATP. De
los 2 FADH obtenemos 4 ATP
Y teníamos 4 ATP de la glucolisis y Ciclo de Krebs.
Dando como resultado un total de 38 ATP de ganancia.
ACIDOS NUCLEICOS

22. 21
Son polímeros nucleótidos. Guardan
información genética Trabajan en la
síntesis de proteínas Son moléculas
energéticas (ATP)
Nucleótido  fosfato, pentosa, base nitrogenada
Nucleósido  fosfato y base nitrogenada
Purina  2 anillios (A, G)
Pirimidina  1 anillo (T, C, U)
Los más importantes son el ADN y ARN
Funciones:
 Guardar la información genética.
 Participan en la síntesis de proteínas.
 Moléculas de energía (ATP).
- Nucleótido: está formado por 1 grupo fosfato, 1
base nitrogenada y 1 azúcar (pentosa: ribosa o
desoxirribosa).
- Pentosas: la ribosa en el ARN y desoxirribosa en el
ADN.
- Bases nitrogenadas: existen de 2 clases:
 Puricas: son de 2 anillos. Adenina y
Guanina.
 Pirimidacas: son de 1 anillo. Citosina, Timina
(ADN) y Uracilo (ARN).
- Enlaces Fosfo-Diester: enlaces por el que se los
nucleótidos.
- El grupo fosfato forma 2 esteres con la pentosa uno
en el carbono 3 y otro en el carbono 5.
- Los extremos de las cadenas se llaman 5 y 3.
ADN
- Ácido Desoxirribonucleico.
- Es una macromolecula que controla la síntesis
proteica.
- Formado por 2 hebras (bicatenario) y son
antiparalelas (diferente orientación).
- Es un esqueleto de azucares unido a través de
fosfatos
- Las bases nitrogenadas se unen a la pentosa y
éstas aparecen en pares complementarios.
- Guanina – Citosina.
- Adenina – Timina.
- Toma forma helicoidal.
- Entre las bases nitrogenadas se forman
puentes de hidrogeno (enlaces fuertes).
- Sitios donde se encuentra:
 Núcleo (células eucariotas).
 Nucleoide y plásmidos (procariotas).
 Mitocondrias (eucariotas).
 Cloroplastos (vegetales).
ARN
- Formado por una sola hebra.
- Unido por enlaces fosfo-diester
- Se diferencia del ADN en que:
 Utiliza Uracilo en vez de la Timina.
 Tienen ribosa en vez de desoxirribosa.
 Son cadenas cortas.
- Existen varios tipos de ARN: ribosomal (ARNr),
transferente (ARNt) y mensajero (ARNm).
- Participa en la síntesis de proteínas.
- Se copia del ADN.
- Sitios donde se encuentra:
 Núcleo (eucariota).
 Ribosomas.
 Mitocondrias.
 Cloroplastos.
 Citosol.
El ADN controla cada aspecto de la función celular a
través de la síntesis proteica de esta forma
ADN > Transcripción > ARN > Traducción > Proteína.
NÚCLEO
- Orgánulo típico de las células eucariontes.
- Se encuentra en el nucleótido en procariontes.
- Estructura:
 Forma: casi siempre esférica, puede ser en forma
de lente, elipse o lobular. (uniformes)
 Tamaño: entre 5 – 25 µm. (variable)
 Número: de 1 núcleo, aunque hay
multinucleadas. (variable)
 Posición: depende el tipo de célula. (variable)
- Debido a todas estas características la célula es
variable.
- Partes del Núcleo:
 Envoltura Nuclear: formada por:
 Membrana externa.
 Membrana interna.
 Espacio perinuclear.
 Poros nucleares:
o Selecciona las moléculas.
o Permite el transporte activo y pasivo.
o Permito el ingreso de algunas
proteínas.
o Permite la salida del ARN.
o Permite la salida de subunidades
ribosómicas.
 Lamina nuclear. (le da sosten a la membrana)
 Nucleoplasma.
 Matriz nuclear.
 Nucléolo.
 Cromatina (información genética).

23. 22
-
- Funciones:
Hibrido: 2 hebras, ADN y ARN juntos parcialmente


Almacena la información genética.
Dirige las funciones celulares.
- Los cromosomas del 1 al 22 se llaman
autosomas


Replicación del ADN.
Transcripción del ADN a ARN.
- El par 23 es cromosoma SEXUAL y en las células
femeninas se presenta el Corpúsculo de Barr,
 Maduración del ARN. mientras que en las masculinas no.
 Formación de ribosomas (en nucléolo).
CROMOSOMAS Y CROMATINA
- Cromosomas: cuerpos con color
- Cromatina: sustancia con color
- Compactación de la cromatina y formación de los
cromosomas:
 El nucleosoma es la cadena de ADN enrollado 2
veces al octamero de proteínas histonas.
 Para que no se separe el octamero pone una
proteína histona H1 y luego se van juntando.
 Al grupo de nucleosomas se le llama fibra de
30nm o solenoide.
 El solenoide se van compactando y se une al
Scaffold.
 Al juntarse y compactarse se empiezan a
enrollar en forma de espiral a esto se llaman
asas
 Cuando las asas se termina de compactar se
forman los cromosomas.
Nucleosoma: proteína enrrollada con ADN (en su
interior hay histonas)
Selenoide: nucleosomas juntos
Asas: selenoides mas juntos
Cromosomas: asas apretadas
- La mayor parte del tiempo de vida de la célula pasa
en interfase.
- Partes y tipos de cromosomas:
 Formado por 2 cromatides unidas por el
centrómero.
 El telomero es la punta de cada cromatide.
 Formados por un brazo p (superior) y un
brazo q (inferior).
 Metacéntricos: tienen el centrómero a la
mitad.
 Submetacéntricos: tiene el centro hacia un
lado.
 Acrocentricos: tienen el centrómero casi en la
orilla.
Telocentrico: tienen el centrómero en el telomero.
Eucariota Procariota Bacteria
Tiene más ADN ADN circular Cadenas de
ADN más
cortas
Sus genes son
dispersos
Genes
agrupados
Genes
traslapados
TRANSCRIPCIÓN
- Los cromosomas se pueden observar solo en la
división celular.
- Tipos de Cromatina:
 Eucromatina: SE EXPRESA. Condensada en división
celular y descondensada en interfase.
 Heterocromatina: NO SE EXPRESA.
Permanece condensada en interfase y existen de 2
tipos.
o Constitutiva: en centromero de
cromosomas, siempre condensado,
secuencias repetitivas.
o Facultativa: permanece condensada solo en
algunas, inactiva en algunas partes de la
célula
El cariotipo identifica el tipo de cromosoma
- Transcribir: hacer una copia de algo.
- La transcripción es el primer proceso de la
expresión genética.
- Algunas secuencias de ADN son copiadas a ARN.
- Dogma Central de la Biología Molecular: el flujo de la
información genética se da así: al ADN se replica, al
ADN se transcribe a ARN para poder traducirse a
proteínas.
- Procesos en la expresión genética:
 En procariotas se da la transcripción y la
traducción simultáneamente en el nucleoide.

24. 23
 En eucariotas la transcripción y maduración del
ARN se dan en el núcleo y la traducción en el
citosol.
- Diferencias entre ADN y ARN:
- Tienen diferente pentosa ribosa (ARN).
- Cambia una base pirimidica (Timina por Uracilo).
- El ARN es monocatenario.
- Cadenas cortas de ARN.
- Polimerasa: enzima que ayuda a la transcripción.
Lee el ADN del extremo 3 al extremo 5 y
transcribe el ARN de extremo 5 a extremo 3.
- La polimerasa se coloca antes del punto de
inicio, el lugar donde se coloca se denomina
región promotora.
- Transcripción en procariotas: el factor Σ
(proteína) ayuda a la polimerasa a encontrar la
región promotora y el factor ROH (proteína) le
indica donde terminar.
- Transcripción en eucariotas:
 Existen tres polimerasas I, II y III con
composición más compleja.
 Hay muchos factores de transcripción, también
hay potenciadores y silenciadores (activadores
o represores).
 La transcripción se da en el núcleo y la
traducción en el citoplasma.
 Los ARNm se procesan antes de la traducción.
No hay acoplamiento transcripción-
traducción y los ARNm eucarióticos son
monocistrónicos.
- ARN Polimerasas:
- Tipos de ARN:
- ARN mensajero (ARNm):
 Copiado por la polimerasa II.
 Lleva la información, determina el orden de los
aminoácidos en la estructura primaria
(estructura primaria)
- ARN ribosómico (ARNr):
 Transcrito por polimerasa I en el nucléolo.
 Forma parte de los ribosomas.
 También llamado ARN estructural.
 Une los aminoácidos para la síntesis de
proteínas.
 Es el 80 a 85% del ARN celular.
 El ribosoma en procariotas es 70s y en
eucariotas 80s.
 Está en el sitio donde se fabrican proteínas.
- ARN transferente (ARNt):
 Cada molecula de ARNt transporta un aminoácido
específico por lo que hay 20 tipos de ARNt.
 Forma parte del 10% del ARN celular.
 Forma 4 brazos: 3 de ellos son bucles y en 1 está
el anticodón.
 Transporta y coloca los aminoácidos donde
corresponden
MADURACION O PROCESAMIENTO DEL ARN
Solo el ARNm procariota no madura.
En células eucariotas ocurre en el núcleo. Cada
ARN se madura de manera diferente.
- Maduración del ARNm:
 Agrega un Casquete de 7 Metil-guanosina en el
extremo 5.
 Agrega Cola Poli A en el extremo 3.
 Recorta los intrones.
 Empalma los exones.
- Maduración del ARNr:
 Pre ARNr: 45s.
 Se cortan los intrones.
 Quedan 18s, 5.8 y 5s.
- Maduración de ARNt:
 Se cortan los extremos de ARN.
 Se agrega la tripleta CCA en el extremo 3.
 Se agregan otras bases nitrogenadas.
3- TRADUCCIÓN
 Información utilizada por los ribosomas para
unir los aminoácidos en el orden adecuado y
formar una proteína concreta.
 Tiene una vida corta.
 Es monocistronico en eucariotas y
policistronico en procariotas.
 Es el 3 a 5% del ARN celular.
- Traducción = síntesis de proteínas.
- Es el proceso que involucra la participación
ordenada de 100 macromoléculas. Se necesita:
 Ribosomas.
 ARNm.
 ARNt

25. 24
 Aminoácidos.
 Enzimas y energía.
 Factores de traducción.
- Secuencia en la expresión genética:
- En procariotas: la transcripción y la traducción se
dan al mismo tiempo en el nucleoide.
- En eucariotas: es un proceso más complejo, la
traducción se realiza en el citoplasma.
- Utilidad del ARN:
 ARNm: lleva la información para la síntesis de
proteínas. Determina el orden de los aminoácidos.
 ARNr: está donde se construye la proteína
(ribosoma).
 ARNt: coloca el aminoácido apropiado en el
lugar correspondiente.
- Información genética:
- Información escrita en forma de tripletes
formados de 3 bases nitrogenadas que
determinan un aminoácido. Este triplete
también se puede llamar codón.
- Las reglas de correspondencia entre codones y
aminoácidos constituyen el código genético.
- Es como un diccionario molecular.
- Organizado en tripletes o codones (hay 64
diferentes) y cada uno determina un aminoácido. De
estos 64, solo 61 sirven para los aminoácidos y 3 son
de terminación.
- El código genético es degenerado ya que existen más
tripletes que aminoácidos. Cada aminoácido puede
ser codificado por más de un triplete.
- El código genético es no solapado o sin
superposiciones, un nucleótido solamente
pertenece a un único triplete.
- La lectura es sin comas, es decir, de forma
continua.
- 61 codones son para aminoácidos y los otros 3 son
de terminación (detienen el proceso de
traducción).
- El código genético nuclear es universal,
excepción el código genético mitocondrial.
- Es unidireccional: los tripletes se leen de 5 a 3.
- Todas las proteínas se empiezan con Metionina, que
es el codón de inicio (AUG).
- Codones de terminación  UAA, UAG, UGA
Excepciones del código
Activación de Aminoácidos
- Se da antes de que se inicie la síntesis de
proteínas.
- Ocurre en el citoplasma.
- Las enzimas Aminoacil-ARNt Sintetasas unen
cada aminoácido al extremo 3 del ARNt
específico.
- Necesita hidrólisis de ATP (1 ATP por cada aa).
- El complejo formado se llama Aminoacil-ARNt.
ACTIVACIÓN
- Se cargan de energía por las enzimas ARNt
aminoacil sintetasas.
- Para hibridar cada aminoácido se hidroliza ATP,
es decir, que para activar cada aminoácido se
gasta una molécula de ATP.
- El complejo donde sucede esto se llama
aminoacil-ARNt
- Ocurre en el citoplasma
- Todo ocurre antes que inicie la síntesis.
ARN de transferencia
- Transporta los aminoácidos.
- Posee los anticodones (complementos de un
codón).
- El anticodón es el par de letra contraria de cada
triplete.
Sintesis Proteica
- Inicio:
 Es la primera etapa de la traducción. El ARNm se
une a la subunidad menor del ribosoma, busca el
codón de inicio.
 El primer aminoácido siempre es Metionina en
eucariotas y formilmetionina en procariotas.
 Cuando encuentra el aminoácido de iniciación llega
la subunidad mayor y se une.
 Las eucariotas necesitan muchos factores de
inicio.
 Los procariotas usan la secuencia de Shine-
Dalgarno para la colocación del ARNm.

26. 25
 Por el sitio A entran los aminoácidos y por el sitio
P salen las proteínas y en el sitio E salen los ARn
de transferencia.
 Solo la metionina; que es el primer aminoácido
entra al sitio P.
- Alargamiento:
 Formación del enlace peptídico por la Peptidil-
Transferasa (esta es una ribozima).
 El ribosoma es el que se mueve.
 Entra el aminoacil-ARNt al sitio A
 Translocación al sitio P.
 Los ARNt que se desprenden salen por el sitio
E.
 Cada translocación gasta 1 GTP.
 Se une el grupo carboxilo de uno con el grupo
amino del otro.
- Terminación:
 Existen tres codones de terminación: UAA, UAG
y UGA.
 No hay ARNt con anticodones
correspondientes a estos codones.
 Participan en factores de liberación.
 Cuando el ribosoma llega a una de ellas, la
cadena peptídica se acaba.
 La síntesis proteica empieza en el Amino al
Carboxilo terminal.
 Tiene una mayor efectividad y ahorra tiempo.
 Se separan las 2 subunidades del ribosoma
 Se separa el ARNm
La síntesis proteica es rápida, 1400 aminoácidos por
minuto
Varios ribosomas leen un mismo ARNm =
polirribosoma
En bacterias, la transcripción, traducción y
degradación de ARNm ocurren acoplados.
Acoplamiento Transcripción-Traducción En bacterias la
transcripción, traducción y degradación de ARN tienen
lugar simultáneamente.
RESUMEN
1. El ADN se replica constantemente.
2. Para la transcripción, viene la polimerasa y se
ubica en la región promotora antes de la señal
de inicio.
3. Empieza a transcribir el ADN en ARN.
4. Al transcribirse alrededor de unos 30
nucleotidos, se agrega un 7 Metil-
guanosina.
5. Cuando llega a la señal de terminación se
termina de transcribir al ARN.
6. El ARN se desprende y se le incorpora una cola
de Poli adeninas. (Cola Poli A).
7. Luego pasa a la maduración, en donde se
eliminan las secuencias sin sentido (intrones).
8. El ARNm sale al citoplasma para ser
traducido a proteína.
9. La traducción inicia cuando llega el ARNm al
ribosoma, a partir del triplete de iniciación.
10. El ribosoma abarca dos codones del ARNm.
11. Estos pasan a ser ocupados por dos ARNt con
sus respectivos aminoácidos.
12. Una enzima en el ribosoma cataliza la formación
del enlace entre los aminoácidos.
13. Mientras va avanzando se van añadiendo
aminoácidos a la cadena peptídica.
14. La cadena sigue creciendo hasta llegar al
triplete de terminación.
15. La cadena peptídica se separa y el ARNm se
degrada.
REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GÉNICA
PARTE 1
En todas nuestras células el ADN es el mismo pero los
genes pueden o no expresarse y esto es lo que hace
que existan diferentes tipos de células.
Existen alrededor de 200 tipos de células especializadas
en el cuerpo humano. Lo que las hace diferentes son el
tipo de proteínas que fabrican y éstas ponen en
funcionamiento mecanismos que les permiten regular la
cantidad y el tipo de proteínas, así como cuando se
sintetizan.
Existen 2 tipos de expresión genética:

27. 26
- De forma constitutiva: sin regulación que se
expresan todo el tiempo. (enzimas de glucolisis).
- De forma regulada: se expresan solo a veces
y en células específicas. (hormonas).
Control de la Expresión genética en Procariotas
- La expresión genética es inmediata al igual que
la transcripción y traducción. El control se da en
la transcripción y los ARN son policistronicos.
- De un solo ARN se obtienen varias
proteínas.
- El ARN mensajero contiene información
para varias proteínas.
- Se da únicamente en la transcripción.
- Los ARN mensajeros son degradados
enzimáticamente después de 1 a 3 minutos de
su síntesis.
Operon
Es un complejo funcional que consta de una seria
coordinada de genes estructurales y reguladores que
participan en una función celular específica y están
agrupados en el mapa genético que permiten que estos
genes sean activados o desactivados simultáneamente.
- Los genes reguladores regulan a los
estructurales.
- Los genes reguladores se dividen en:
- Operador: sitio donde se une la proteína
represora.
- Promotor: sitio donde se une la ARN
polimerasa.
- Regulador: a partir de este se sintetiza la
proteína represora.
- Los genes estructurales pueden ser varios y son
genes de las enzimas bajo regulación.
Existen varios tipos de operones:
- Inducibles: son los genes que generalmente no se
expresan. Se activan solo cuando se necesitan. La
proteína que los induce se llama inductor y un
ejemplo es la Lac1.
- Reprimibles: generalmente se expresan. Para que
dejen de expresarse se necesita un correpresor y
un ejemplo es el operón TRP.
AMP cíclico
Se forma a partir del ATP citosolico a partir de la
enzima adelinato ciclasa.
Control en Eucariotas
Al contrario de las procariotas, las eucariotas eligen que
genes transcribir. Cada tipo celular expresa aprox. El 20%
de los genes que tiene. Solo el 20% del ADN se transcribe
para traducirse a proteínas.
La expresión genética se divide en tres: el control
transcripcional (más importante), el control post-
transcripcional y el control traduccional.
Control Transcripcional en Eucariotas
1. Metilación del ADN
- Regula directamente al impedir la unión de
factores de transcripción, e indirectamente
propiciando la estructura cerrada de la
cromatina.
- Bloquea la transcripción.
2. Acetilación de Histonas:
- La acetilación de histonas favorece la
expresión de los genes porque afloja los
nucleosomas y puede ser reversible.
- La accesibilidad depende de la estructura de
la cromatina. El grado de compactación de la
misma sería modulado por acetilación reversible
de histonas.
- Algunos represores génicos desacetilan las
histonas.
- Algunos inductores génicos acetilan las
histonas.
- Activan a los genes, mientras más acetilado, más
se activa el gen.
3. Activadores y represores
- Pueden ser: secuencias reguladoras de acción CIS
promotores y estimuladores o proteínas de
regulación transcripcional (activadores y
represores).
- Secuencias reguladoras de acción en CIS
promotores y estimuladores: se localizan 100
pares de bases corriente arriba de la secuencia
TATA, denominadas estimuladores o enhancers,
unen proteínas específicas y estimulan la
transcripción.
4. Reordenamiento del ADN
- El ADN se reordena para poder crear
anticuerpos.
5. Amplificación Génica

28. 27
- Resulta de la replicación repetitiva de una
región cromosómica.
- En algunos casos la amplificación génica
proporciona un mecanismo de aumento de la
expresión de los genes durante el desarrollo.
Control Post-Transcripcional
Dos moléculas de ARNm son procesadas de manera
diferente a partir del mismo gen.
Control Traduccional
- Duración del ARNm: si la colita Poli A es más
larga, más larga será la duración del ARNm
y produce más proteínas.
- Afinidad del ARNm con los ribosomas.
PARTE 2
Hay 200 tipos diferentes de células, todas tienen el
mismo genoma pero lo que las diferencia son las
preteínas.
GENES:
- Genes Contitutivos (Constitutiva): se expresan
siempre (siempre se usan).
- Genes Regulados (Facultativa): se expresan
regularmente (unas células si otras no).
Cuando un gen se expresa se produce una proteína.
PROCARIOTAS
- Único lugar donde se controla la expresión
genética por medio de los opernes
OPERONE:
Complejo funcional que tiene una serie de genes
estructurales y reguladores.
Los genes reguladores regulan las estructuras.
GEN:
Gen regulador promotor: no se expresa, solo es el lugar
donde se sitúa la ARNpolimerasa.
Gen regulador regulador: se expresa en proteína
represora.
Gen regulador operador: aquí se une la proteína
represora.
La proteína represora no deja que la ARNpolimerasa
transcriba.
OPERONES:
+ Operón Reprimible: se expresan, necesitan de un
co-represor para silenciarlos.Las bacterias pueden
producir su propio tryptophano. Al estar disminuido
el Tryptophano se activa la síntesis.
El tryptophano activa la proteína represora para que
se silencien los genes, esto sucede cuando ya hay
demasiado tryptophano.
+ Opersón Inducible: no se expresan, necesitan de un
inductor para que los induzca a expresarse. Al haber
lactosa se activa el gen, en ausencia de lactosa el
operón está inactivo, el represor esta en el operador, la
polimerasa no puede transcribir.
La lactosa le cambia la forma a la proteína represora
para que así no pueda colocarse y no pueda inhibir.
Cuando hay lactosa la proteína represora se quita La
ARNpolimerasa se une al promotor e induce la
tranducción y transcribe los genes estructurales a una
misma hebra de ARNm
La proteína represora es producida por el gen
regulador.
La región promotora y operadora están
translapadas.
EUCARIOTAS
Consta de 5 niveles de control:
1. Genoma (unión de todos los genes)
2. Transcripciónal (determinación de activos e
inactivos)
3. Procesamiento del ARN y exportación nuclear
4. Traducciónal
5. Post-Traducciónal
Si hay secuencia GC ó GCbox se estimula la
producción de proteínas.
Si hay dominios o motivos en el ADN se estimula la
transcripción.
GENOMA
Amplificación o reordenamiento de sermentos de DNA,
condensación y descondensación de cromatina, y
metilación del DNA
TRANSCRIPCIÓN
Es el que más se hace.
Donde algunos genes determinan que genes son
activos en cada momento.
Consta de:
- Metilación del ADN: bloque la transcripción
(estructura cerrada de la cromatina). Pone al ADN
más compacto (inhibe la expresión).
- Acetilación de Histonas: agrega grupos acetilo (se
afloja el ADN), afloja las histonas (favorece la
expresión).
- Activadores y Represores Genéticos: son
usualmente proteínas. Pueden ser
o Secuencias reguladoras de acción en
CIS promotores y estimuladores
o Proteínas de regulación
transcripcional.

29. 28
- Reordenamiento de ADN: (anticuerpos),
producen nuevas proteínas organiza el ADN de
otra manera.
- Amplificación Génica: hacer copias de los
genes.
PROCESAMIENTO DEL ARN Y EXPORTACIÓN
NUCLEAR (post-transcripcional)
Empalme alternativo
Fabrica 2ARNm a partir del mismo gen
Sirve la producción de anticuerpos
Organización de las secucinas ADN V (variable), J(de
unión), C (constnte).
TRADUCCIÓNAL
Controla la cantidad.
Depende del largo de la cola poliA, mientras mas larga
sea esta mas dura.
Depende de la afinidad del ARNm con los
ribosomas, a mas ribosomas mas proteínas.
POST-TRADUCCIONAL
En procariotas el grupo N-formil localizado en el
extremo C-terminal de las cadenas polipeptidicas suele
ser eliminado. La metionina a la que se encuentra
unido suele eliminarse también al igual que en
eucariotas.
Ayuste de proteínas: es un procesamiento
relativamente inusual que algunas preteínas
experimentan, es análogo del ayuste de ARN.
Las inteínas (secuencias de aminoácidos específicas)
se eliminan de la cadena polipeptidica y los segmentos
restantes; inteínas, se empalman para dar lugar a la
proteína madura. El ayuste puede darse entre dos
cadenas distintas codificadas por dos ARNm distintos.
*Control positivo CAP = Proteína activada por
catabolito
CAP-cAMP, es un activador (lac)
RETÍCULO ENDOPLÁSMICO
- Tiene Glucosilación en N y O.
- No se encuentra presente en bacterias y
procariotas.
- Es el orgánulo mas grande en la mayoría de las
células.
- Tiene continuidad de la membrana externa de la
envoltura nuclear.
- Es un sistema de cavidades limitadas por una
membrana llamadas cisternas.
- Forman tubos aplanados y sáculos comunicados
entre sí.
- Intervienen en funciones relacionadas con la
síntesis y el transporte celular.
- Delimita el Lúmen del retículo.
- Se encuentra continuo de la membrana externa de la
envoltura nuclear.
- Formado por una membrana que da lugar a sacos
y tubulos que se extienden a través de todo el
citoplasma.
- Es el orgánulo más grande en la mayoría de las
células.
- Consta de: RE liso, RE rugoso y RE de transición.
- La actividad del RE varía de su actividad celular.
- Diferencias entre RER y REL:
 Ausencia y presencia de ribosomas.
 Forma de sus cisternas (sáculos o túbulos).
 Funciones que desempeñan.
Retículo Endoplasmatico Rugoso (RER)
- Tiene cavidades limitadas por membranas
llamadas cisternas
- Tiene receptores para los ribosomas.
- Forma tubulos y sáculos aplanados entre si.
- Interviene en la síntesis y transporte intracelular.
- Sintesis y procesamiento de proteínas
- Responsable de proteínas solubles y de
membrana
- Responsable de las integrales, intrínsecas, etc…
- Las proteínas sintetizadas por los ribosomas son
descartadas en el lumen
- Tiene ribosomas
- Todos los ribosomas al principio son libres
- Hay dos tipos de ribosomas:
 Ribosomas libres: proteínas para núcleo,
mitocondria, cloroplastos, peroxisomas. Estas
proteínas liberadas se quedan en el citosol.
 Ribosomas fijos al RER: proteínas para plasma de la
membrana, secretoras, lisosomas.
 Es fijo o libre según la proteína que estén
fabricando.
- Todos los ribosomas al principio son libres
Ribosoma (sitios importantes)
- Aminoacil  sitio A
- Peptidil  sitio P
- Exit  sitio E (salida)
Sistema Endomembranas o Multimembrana
- Hay comunicación con los orgánulos (RE,
Golgi, lisosomas)
- Es aquel que usa vesículas de transporte y
comunica un orgánulo con otro.

30. 29
Vesículas de secreción son la última etapa,
cuando salen con la sustancia.
Síntesis de la Proteína en RE
- Las proteínas que entran al RE tienen una
cadena de 8 aminoacidos aproximadamente que se
llama péptido de señal.
- Una molécula PRS (ribonucleoproteína)
reconoce al péptido de señal y le indica que
tiene que meter a la proteína en el RE.
- La PRS es una ribonucleoproteína libre en el
citosol buscando ARN.
- La PRS lleva al ribosoma al RER, luego se
desprende.
- Existe un receptor en la membrana del RE que
recibe al ribosoma.
- La unión del complejo al receptor del RE.
- La proteína que se sintetiza se transfiere al
Lumen a través de su membrana.
- El péptido de señal es hidrofobico por lo que se
queda en la zona transmembranal.
- El péptido de señal es removido por la peptidasa
de señal.
- Cuando son proteínas de membrana, en su
estructura primaria hay otra zona hidrofobica
adicional al péptido de señal.
- La mayoría de las proteínas del RE son
glicosiladas añadiendo N-linked que es un
oligosacárido. El donador del oligosacárido es un
lípido de la membrana (dolicol fosfato).
- El lumen del RER hay proteínas chaperonas que
ayudan al enrollamiento correcto de proteínas.
- Si hay proteínas defectuosas, el RER las descarta o
expulsa.
- Dentro del RER se le quita 3 glucosas y 1 manosa.
Primero 1 glucosa y luego 2, de ultimo la manosa y
cuando sucede esto ya puede pasar a Golgi.
- Las chaperonas que están dentro del RER, ayuda
a enrollar correctamente la proteína
- En el RER si las proteínas están defectuosas estas son
desechadas. (ERED)
Retículo Endoplasmatico Liso (REL)
- Funciones:
- Síntesis de lípidos: la mayoría de las membranas son
ensambladas en el REL. Fosfolípidos, colesterol y
también hormonas esteroideas.
- Destoxificación del hígado: en el REL compuestos
como barbitúricos son metabolizados a compuestos
hidrosolubles y así poder ser expulsados por la orina.
- Almacenamiento de Calcio: en musculos se libera en
respuestas químicas o eléctricas y poseen bombas de
calcio (se guarda aquí por las bombas de calcio).
- Liberación de la Glucosa: libera glucosa en
glucógeno con una enzima llamada glucosa-6-
fosfatasa.
- Almacentamiento de hidratos de carbono
- Biosíntesis de esteroides, como las hormonas
sexuales y la corteza adrenal.
Los esteroides sirven como desinflamantes
APARATO DE GOLGI
- Descubierto por Camilo Golgi en 1898.
- Solo tiene Glucosilación en y O
- Mientras más actividad celular más C. de Golgi hay.
- Es un organelo membranoso
- Su unidad básica con los sáculos.
- Se relaciona funcional y estructuralmente con el
RE.
- Son sáculos, es decir, cisternas aplanadas.
- Al conjunto de sáculos se les llama dictiosoma.
Compartimentación en Golgi: Se
divide en 4
- Región cis (fosforilan las que van a lisosomas).
- Región media.
- Región trans (agrega galactosa).
- Región red trans.
Cada región tiene funciones diferentes
1. Fosforilacion de oligosacaridos
2. Se eliminan manosas
3. Se eliminan manosas y se agrega CLcNAc  N-
acetilglucosamina
4. Adicion de Galactosa
5. Adicion de NANA y se clasifica
Teorías:
Cisterna Estarionaria: compartimientos estables y el
tráfico es por vesículas de transporte.
Maduración Cisternal: compartimientos transitorios y
cambian gradualmente.
Vías de transporte:

31. 30
- Vía exocitica: las vesículas van para afuera.
REGolgi (movimiento aterógrado)
- Vía endocitica: las vesículas van para adentro.
GolgiRE (movimiento retrógrado)
Funciones:
- Procesamiento de proteínas y lípidos.
- Procesamiento del N. oligosacárido de las
proteínas lisosomicas.
- Procesamiento de lípidos.
- N y O-glucosilación de proteínas.
- Clasificación en la red trans de Golgi.
- Clasificación de moléculas.
- Empaquetamiento de vesículas (proteinas COP y de
revestimiento, clatrina).
- Transporte: vía constitutiva (no necesita señal), vía
regulada (necesita señal) y lisosomas.
N-Glucosilación
- En RER
CONTIENE
- Manosa
- N-acetilglucosamina
- Glucosa
- Galactosa
- Fructosa
- Ácido Sialico
Procesamiento de N-oligosacarido de proteínas
lisosomales tiene una etiqueta que indica que va al
lisosoma, que es la manosa 6-fosfato.
O-glucosilación (tiene O2)
- Adicion de oligosacaridos a grupos OH de serinas
esteroideas
CONTIENE
- N-acetilglucosamina
- Galactosa
- Ácido Sialico
EMPAQUETAMIENTO
- En vesículas cubiertas (porque tienen una capa de
proteínas en la cara citoplasmática)
- Su cubierta depende de a donde va.
COP II: vía exocítica REGOLGI
COP I: cisternas compejo de GolgiRER
Clatrina: se desprende de RTG a lisosomas
REGIÓN RED TRANS
Se empaquetan y seleccionan las vesículas (en base a
etiquetas).
La clatrina tiene trisqueliones
Vía constitutiva: desde el RE hacie el final sin
necesidad de señales
Vía regulada: desde RE hasta cuando están en
vesículas esperando una señal
Hacia lisosomas: esperan la manosa 6-P
Las vesículas llevan la proteína V-SNARE
El compartimiento tiene proteína t-SNARE
Con estas proteínas las vesículas no se pierden
LISOSOMAS
-Los lisosomas (del griego lysis = aflojamiento; soma
= cuerpo): son vesículas de formas y tamaños
diversos.
-Formadas por el aparato de Golgi
-Contienen enzimas hidrolíticas.
-Se fusionan con las vacuolas alimenticias y sus
enzimas digieren el contenido.
-En su membrana tiene bombas de protones (gasta
ATP) vienen formados a partir de Golgi.
-Tiene enzimas hidrolíticas  principal
característica.
-Contienen más de 40 tipos de enzimas, incluyendo
proteasas, nucleasas, glicosidasas, lipasas, fosfolipasas,
fosfatasas y sulfatasas.
-Todas estas enzimas son hidrolasas ácidas, es decir, para
su óptimo funcionamiento (actividad)
requieren un ambiente ácido.
-Contienen un pH cercano a 5. (en el exterior pH=7)
-Si las enzimas salen del lisosomas, éstas no son capaces
de degradar los elementos del citoplasma.
-Para mantener el pH ácido al interior del lisosoma
existe un transportador de protones ubicado en la
membrana, que hidroliza ATP e ingresa estos iones
-Están formados por una membrana simple
compuesta por una bicapa lipídica con proteínas
asociadas.
-Ésta membrana permite el paso de aminoácidos,
azucares y nucleótidos hacia afuera para que sean
reutilizados por la célula.
-Su mayoría de proteínas son de transporte.
-Las moléculas de sus membrana son glicosiliadas.
-Formadas por: nucleasas, proteasas, glicosidasas,
lipasas, fosfatasas, sulfatasas y fosfolipasas.
-Las moléculas de su membrana se encuentran
altamente glucosiladas, lo cual las protege de la
degradación por las enzimas de su interior.

32. 31
-Pueden realizar 2 tipos de destrucción: Autofagia:
degradación de los elementos dentro de la
celula. Ej: destrucción de mitocondrias que
ya no sirven. (propias) Heterofagia:
degradación de objetos externos a la celula.
(moléculas que entraron del exterior)
-Las enzimas lisosomales son reconocidas por un
receptor de Man-6 Fosfato.
-Las enzimas lisosomales expulsadas vuelven a ser
recuperadas por un receptor.
-Lisosoma primario: vesícula que solo tiene
enzimas.
-Lisosoma secundario: cuando ya hay sustrato para
digerir. Son los que degradan objetos.
-Exocitosis de desechos: desechar lo que ya no le sirve
y lo que si lo reutiliza dentro de la célula.
-Cuerpos residuales: desechos que se van
acumulando dentro de la célula.
Marcaje de las enzimas
1. En el RER se glucosilan.
2. Pasan a la región “cis” y se les ponen
etiqueta a las que serán lisosomicas
(añadiendo fosfato a una manosa).
3. Cuando llegan a “trans” juntan a todas las
enzimas con receptoras de manosas 6
fosfato.
4. Junta todas y les pone otra membrana de
clatrina.
5. Cuando el pH llega a 5 los receptores se
desprenden y regresan a Golgi y el lisosoma
queda con enzimas activas.
ACROSOMA
-Lisosoma especializado presente en el
espermatozoide.
-Contribuye a facilitar la fecundación.
-Sus enzimas hidrolíticas son requeridas para que el
espermatozoide pueda penetrar la zona pelúcida;
lo cual permite el reconocimiento específico entre
el espermatozoide y el óvulo.
PEROXISOMAS
-Fabrican peróxido.
-Es un organelo membranoso
-Se encuentran solo en células eucarióticas, y contienen
enzimas oxidativas tales como la catalasa y la urato
oxidasa.
-No tienen ADN, sus proteínas lo importan.
-Las proteínas son fabricadas por los ribosomas
libres.
-Estas proteínas pueden estar en grandes
concentraciones y están formadas por urato
oxidasas.
-Se cristalizan por su saturación (urato oxidasa).
-Son sitios de gran consumo de oxígeno.
-Similares a la mitocondria.
-Contienen una o más enzimas que usan el oxígeno
molecular para remover átomos de hidrógeno de
sustratos orgánicos (R) específicos, en una reacción
oxidativa que tiene como producto peróxido de
hidrógeno (H2O2 )
-Oxida compuestos.
-Sintesis de plasmalógenos
-Su membrana tiene oxidasas.
-Degrada purinas.
-En plantas se llama glioxisomas  tienen un ciclo:
glioxilato, este es parecido al ciclo de Krebs.
DESTOXIFICACIÓN
-Reacción oxidativa importante en células del hígado y
del riñón, donde sus peroxisomas destoxifican varias
moléculas nocivas que entran en el torrente sanguíneo.
-Por ejemplo: el etanol es dañino y es oxidado a
acetaldehído y luego se convierte en ácido acético.
-Degradación del Peróxido: La catalasa utiliza el H2
O2 generado por otras enzimas en el organelo, para
oxidar una gran variedad de otros sustratos tales como
fenoles, ácido fórmico, formaldehído y alcoholes; por
medio de una reacción "peroxidativa". Cuando se
acumula un exceso de H2O2 en la célula, la catalasa
convierte este compuesto en agua.
-Oxidación de ácidos grasos: proceso llamado beta-
oxidación. Ocurre en los peroxisomas como en las
mitocondrias en células mamíferas. Vesículas donde se
degradan purinas y otros compuestos.

33. 32
.En las plantas son el asiento de una serie de
reacciones conocidas como fotorrespiración y el ciclo
del glioxilato, por lo que se les llama GLIOXISOMAS
-Origen de los peroxisomas: Sus enzimas se sintetizan en
ribosomas libres. Ya ensambladas son introducidas
dentro del peroxisoma. Usan señales (PTS 1 o PTS 2) que
detectan proteínas. Los peroxisomas se multiplican por
fisión.
CITOESQUELETO Y MOVIMIENTO CELULAR PARTE
I y II (cilios y flagelos)
y (citoplasmático y muscular)
- Red de fibras proteicas que ocupa el citoplasma de
las células y que proporciona un armazón estructural
para la célula.
- Organiza el citoplasma de células eucariotas
- Organiza y distribuye los organelos
- Determina la forma y la organización general del
citoplasma, contribuyendo así a la integridad
celular.
- Permite los diferentes tipos de motilidad celular.
- Tiene naturaleza dinámia y plástica.
Funciones
- Define la forma y arquitectura (distribución)
celular
- Permite el movimiento y transporte intracelular
(por medio de proteínas motoras)
- Media procesos de endocitosis y exocitosis
- Participa activamente en la mitosis
- Participa en los procesos de modulación de
receptores de superficie (define la conformación y
función de los receptores)
- Participa en los procesos de interacciones
intercelulares.
- Transmisión de señales del ambiente
extracelular al interior de la célula.
- Hace procesos de endocitosis y exocitosis.
Formado por tres tipos de estructuras:
- Microfilamentos. (debajo de la membrana,
compuestos de subunidades de actina).
- Microtubulos. (del centro a las orillas,
compuestos por tubulina α y β).
- Filamentos intermedios (de las orillas al centro y
conectan con células adyacentes a través de los
desmosomas, compuestos por varias proteínas de
queratina).
Todos estos hechos de proteína
Se unen en desmosomas, para conectar células con
otras.
MICROTUBULOS
- Tubos cilíndricos de 20-25 nm de diámetro.
- Compuestos de dímeros de la proteína tubulina alfa
y beta. Van intercalados de alfa a beta y de beta a
alfa.
- Todos son heterodimeros (αβ)
- Crecen del centrosoma.
- Todos los microtubulos están formados por 13
protofilamentos.
- 1 protofilamente es una línea de dímeros
- El lumen la parte interna del microtubulo.
- Los organelos y vesículas se mueven sobre ellos.
Funciones
- Andamio para determinar la forma celular.
- Están dentro de los cilios y flagelos para
locomoción.
- Proveen un conjunto de pistas para que se
muevan las organelas y vesículas.
- Forman las fibras del huso para separar los
cromosomas durante la mitosis.
- Participan dentro de flagelos y cilios, para la
locomoción.
- La tubulina se autoensambla para originar a los
microtúbulos en un proceso dependiente de GTP.
Tiene un extremo positivo que es donde se añade la
tubulina y tiene un extremo negativo que es donde se
quita la tubulina.
- Se produce un recambio continuo de la red de
microtúbulos. La vida media de un microtúbulo
individual es de 10 minutos.
- Se originan en los centros organizadores de
microtubulos (COMT), donde participa la tubulina
gamma adoptando una organización radial en las
células interfasicas.
- En los centros de nucleación se encuentra la
tubulina gamma en forma de anillos.

34. 33
- El microtubulo crece con el extremo positivo hacia
afuera. El extremo negativo siempre está en el
centrosoma.
- Tienen un extremo + (se agregan dímeros) y un
extremo – (se quitan dímeros).
Centrosoma: estructura compleja que contiene 2
centriolos en forma de barril, rodeados por un material
pericentriolar denso y amorfo. Los microtubulos surgen
del material pericentriolar donde ocurre la nucleación.
El centrosoma se situa
- un filamento compuesto formado por dos
moléculas de actina entrelazadas en una doble
hélice.
- Pueden haber protuberancias, microvellosidades e
invaginaciones.
- Los monómeros de forma globular (G-actina) se
polimerizan en un proceso dependiente de ATP para
formar el polímero de F-actina.
- Tienen un extremo + (agrega dímeros) y un
extremo - (quita dímeros).
- La polimerización está regulada por proteínas de una
familia conocida como "proteínas de unión a actina"
(ABPs). Y son:
 Cofilina (aumenta la velocidad de disociación)
 Profilina (Estimula la formación)
 Arp2/3 (puede servir como centro de
nucleación)
- Se pueden ensamblar de dos diferentes formas:
haces de actina o redes de actina.
- Haces de Actina: pueden ser de dos tipos:
 Filamentos de actina estrechamente agrupados:
alineados en paralelo, sostiene a las proyecciones
de la membrana (microvellosidades), La proteína
es Fimbrina.
 Filamentos de actina que están más espaciados:
son capaz de contraerse, tales como en los anillos
contráctiles en la mitosis. La proteína es la alfa-
actinina.
- Redes de Actina: En las redes los filamentos de
actina se mantienen unidos mediante proteínas de
unión a la actina como la Filamina
- Todos los tipos de motilidad celular implican la
acción de una segunda proteína llamada miosiona.
- La miosina es una molecula motora de los filamentos
de actina. Actua como generador de fuerza en
presencia de actina.
FILAMENTOS INTERMEDIOS
cerca del centro de la célula justo por afuera del
núcleo.
MICROFILAMENTOS
- Bajo la membrana.
- Son la parte mas delgada del citoesqueleto.
- Se componen de proteína actina.
- Los filamentos de actina se polimerizan de actina g y
actina f.
- En presencia da ATP las subunidades de actina se
polimerizan siguiendo un patrón de cabeza y cola.
Es
- Filamentos solidos no ramificados de superficie lisa y
con diámetro de 10 nm. Intermedio entre
microtubulos (α / β tubulina) y los microfilamentos
(de actina).
- Son un grupo de estructuras químicas heterogéneas
codificadas en el ser humano por
60 genes diferentes.
- No necesitan de hidrólisis de nucleótidos para el
ensamblado.
- La queratina es la que le da la fuerza tensil.
- El ensamblado y desensamblado de los FI es
controlado por fosforilacion y desfosforilacion de las
subunidades.
Funciones
- Brindan sostén estructural a la célula, ya que su gran
resistencia tensil es importante para proteger a las
células contra las presiones y las tensiones.
- No participan en procesos esenciales como
mitosis y citocinesis.
- Proporcionan viabilidad a las células.
- Conectan desmosomas.
HACEN PROTEÍNAS; Tipos:
a) Láminas nucleares (que refuerzan la membrana
nuclear)
b) Proteínas relacionadas con la vimentina:
Desmina, Proteína Glial, Periferina.
c) Queratinas (funcion estructural en las células
epiteliales)
d) Filamentos intermedios neuronales: Proteínas de
los neurofilamentos (ubicados en células nerviosas)
RESUMEN
- El citoesqueleto se divide en microtubulos y
microfilamentos.

35. 34
Microtúbulos Microfil. Fil. intermedios
Dímeros
αβglobulina
GTP a
polimerización
Actina,
monómera
globular. ATP a
polimerizar
Filamentos
tetrámeros
Proteínas
motoras
asociadas a
dineína y
cinesina
Proteína
motora
asociada a
miosina
No proteínas
motoras asociadas
Mov. Celular,
flagelar,
cromosómico,
vesícula y
endocitosis
Mov.
Ameboide,
pseudópodos,
citocinesis,
muscular
Queratina, uniones
IC. Desmina,
musculo liso y
estriado.
Vimentina: núcleo.
- Los microfilamentos provocan contracción
muscular o contracción no muscular. La
muscular se da en el musculo estriado y liso, y
la no muscular en lamelipodios y filopodios,
citocinesis y movimiento ameboideo.
- Y los microtubulos provocan movimiento de
vesículas y orgánulos, cilios y flagelos, y
movimiento anafasico
PROTEINAS MOTORAS
Las células tienen motores de proteínas que ligan dos
moléculas, y usando ATP como energía, causan que una
molécula cambie en relación a la otra. Existen 2 tipos:
- Relacionados con la actina (microfilamentos):
la miosina.
- Relacionados con microtubulos: la dineina y
cinesina.
Dineinas y Cinesinas
- Dineína  + a –
- Cinesína  - a + (quinasa)
- Mueven a lo largo de los microtubulos a los
organelos mediante gasto de ATP.
- Las dineinas se mueven hacia el extremo
NEGATIVO del microtúbulo (o sea hacia el
centrosoma), las cinesinas se mueven hacia el
extremo POSITIVO.
- Poseen un par de cabezas globulares que actúan
como motores (generadores de fuerza) y una cola en
forma de abanico que se enlaza a la
carga que debe arrastrar.
- Caminan en dos subunidades globulares ósea un
heterodimero (alfa y beta).
- La dineina es la causante del movimiento de
cilios y flagelos y está compuesta de 9 a 10
cadenas de polipetidos.
- La dineina puede servir como agente generador
de fuerza de cromosomas durante la mitosis y
motor dirigido al extremo menos para mover
vesículas.
- Cuando se conecta a otros microtúbulos, los motores
de proteína pueden causar movimiento si los
extremos están fijos o extender la longitud de los
paquetes de fibras si los extremos están libres.
- La cinesina tiene dirección aterógrada (+)
- La cinesina tiene ATPasa
- La cinesina tiene 2cabezas, 1tallo y 2colas.
Miosina
- Son las proteínas motoras de la actina.
- Actúa como sistema generador de fuerza.
- Se mueven hacia el extremo + de los
microfilamentos de actina.
- Existen varios tipos de miosinas:
 Miosina I y IV: intervienen en las interacciones de
la membrana con el citoesqueleto así como en el
desplazamiento de vesículas a lo largo de los
filamentos de actina.
 Miosina III participa en funciones sensoriales
como la visión.
 Miosina VI y VII participa en funciones
sensoriales como la audición.
 La miosina II: impulsa la citocinesis con la
formación del anillo contráctil y la
contracción muscular.
Citocinesis: partición de la célula en 2 (con anillo
contráctil).
ANILLO CONTRÁCTIL: Formado por filamentos de actina y
de miosina II se ensambla justo debajo de la membrana,
al contraerse tira progresivamente de la membrana hacia
adentro, estrangulando a la célula por el centro y
divididiéndola en dos, los filamentos de actina se
desensamblan a medida que avanza la contracción, tras la
división celular el anillo se disgrega por completo.
CONTRACCIÓN MUSCULAR
Tipos de músculo: ESTRIADO
Esquelético Voluntario
Cardiaco Involuntario
LISO
Todo es involuntario (vísceras)

36. 35
Túbulos t, conectal el REliso con la membran, para
transmitir señales.
SARCÓMERA
- De actina y miosina
- Contracción a actina y miosina
- Relajación a actina y miosina
- De miosina II  su cabeza tiene ATPásica en
presencia de Calcio+2
Las únicas que se acortan son la I y la A, en la
contracción muscular.
Cuando hay tropomiosina no hay contracción
muscular.
El calcio se une a la troponina y así esta corre a la
tropomiosina., luego el calcio regresa al RE
Tiene titina (filamentos gruesos con discos Z)
Metionina (filamentos delgados con discos Z)
MUSCULO LISO
- No tiene sarcomeros
- No tiene estrias Control
involuntario del SNA Presencia
de actina y miosina.
Caldesmona:  regula la contracción del musculo liso
MOVIMIENTO NO MUSCULAR
Se arman y desarman los haces contráctiles
- Anillo contráctil
oJusto debajo de la membrana
oSe corta y los filamentos se deshacen
oSolo se hace con la división celular
oSe regula por la fosforilación de cadenas
de actina.
- Fibras de estrés
oHaces contráctiles de filamentos de actina
oA matriz extracelular por integrinas
oSe une a la talina y vincula la cual se une a los
filamentos de acina
oPuntos de apoyo  adiciones focales
oOfrecen tensión a la célula y así permite
tirar del sustrato para moverse.
oEn reposo hay haces de microfilamentos
anclados a placas de fijación.
oEn movimiento hay transformaciones de
haces de microfilamentos en redes de
microfilmentos
oGasta energía armar los filamentos de
actina.
Los restos que quedan pueden ser lamelipodios o
filipodios.
Los ejemplos que caminan son leucocitos y
fibroblastos.
Desplazamiento por pseudópodos
- Prolongaciones redondeadas
- Movimiento ameboide
- Macrófagos, leucocitos y amebas
- Se produce un flujo de endoplasma
- Es una corriente de liquido gelatinoso y
viceversa
Movimiento por microtúbulos
- Movimiento de vesículas (dineina y cinesina)
- Movimiento anafásico (división celular)
- Movimiento de cilios y flagelos
Movimiento anafásico
- Hay 3 tipos de microtúbulos
o Polares
o Cromosómicos o cinetocóricos
o Astrales (hacia membrana)
HAY 2 MOMENTOS
- Anafase A o temprana: los cromosomas hacia el uso y
los microtubulos se van despolimerizando; quitando
moléculas, con la enzima dineina.
- Anafase B o tardía: separación de los polos, hacer
el huso mas largo, haciendo los microtubulos
polares mas grandes, los microtubulos polares se
deslizan uno sobre el otro con la cinesina.
- Los astrales se hacen mas cortos para que el uso se
pegue mas a la membrana con dineína.
Movimiento de cilios y flagelos
- Delgadas prolongaciones celulares móviles
- Los 2 tienen la misma estructura
- 2partes
oCuerpo basal
oAxonema

37. 36
- Diferencias
oCilios muchos, flagelos pocos (numero)
oCilios cortos, flagelos largos (tamaño)
oCilios remo, flagelos onda (movimiento)
Flagelo Procariota
-Son apéndices de longitud que se pueden mover en
líquidos.
-No tienen semejanza con eucariotas
CENTROS ORGANIZADORES POR MICRTOTÚBULOS
(COMT)
2tipos:
Corpúsculo Basal:
- Forman y organizan los cilios y flagelos.
- 9tripletes periféricos y 0 centrales
- Uno en cada cilio o flagelo
Centrosomas:
- No forman cilios y flagelos
- Forman microtubulos citoplasmáticos y
huso mitótico
- Presentes en animales.
CILIOS
- De apariencia capilar
- Movimiento de fluidos sobre la célula
- Movimiento de la célula en líquidos
Axonema:
- Cilios y flagelos
- Brazo externo, deslizamiento de
microtubulos
- 9dobletes periféricos y 2centrales
- Movimiento por deslizamiento
- El de 13 filamentos es fibra A; completa
- El de 10 filamentos es fibra B; incompleta
- El doblete de en medio siempre esta
completo
- Unidos por 4 conectores
o Rayos radiales
o Nexina
o Puentes de enlace
o Dineína
- Si falta alguno de estos el axonema se
desarma.
Los cilios y flagelos se componen al menos de ½
docena de proteínas y todas estas deben de estar para
que funcione.
Nexinaconecta
Dineínamueve
Gasta ATP, se necesita calcio para regular.
UNIONES, ADHERENCIA Y MATRIZ
EXTRACELULAR
Sustancias y elementos intercelulares que trabajan en
conjunto, compuesta principalmente por
macromoléculas secretadas por las células. Está
formada generalmente en eucariotas por: fibras largas y
flexibles humedecidas en una matriz amorfa e hidratada
de moléculas ramificadas.
- Por proteínas estructurales que aportan resistencia
y flexibilidad (colágenos y elastina).
- Por complejos proteína-polisacaridos llamados
proteoglicanos que es donde se insertan las
moléculas estructurales (GAGs).
- Por glicoproteínas de adhesión que anclan las
células a la matriz. (fibronectina y laminina).
Puede ser de diferentes formas:
- Con abundante sustancia intercelular: tejidos
conectivos (cartilaginoso, fibroso y óseo).
- Con delgada matriz extracelular: epitelios y
músculos.
Funciones
- Rellenar el espacio entre las células y brindar
resistencia y estiramiento.
- Medio por donde llegan los nutrientes y se
excretan los desechos.
- Permite a la célula aferrarse a puntos fijos.
- Medio por donde se mueven las células.
- Medio por donde llegan las señales químicas.
Proteínas estructurales
Colágeno
- Es el componente más abundante de la MEC.

38. 37
- Son fibras con gran resistencia a la tracción por lo
que brindan resistencia a la MEC.
- Representa más del 25 a 30% de las proteínas
totales del cuerpo.
- Es sintetizada por los fibroblastos.
- Es un trímero de cadenas de polipéptidos de cadenas
alfa. Homodimeros (3 cadenas iguales) y
heterodimeros (cadenas diferentes).
- Posee un alto contenido de un aminoácido común
como la glicina (ayuda a formar la triple hélice) y
otros como la hidroxilicina e hidroxiprolina.
- Existen 15 tipos de colágeno dependiendo de las
25 combinaciones de cadenas distintas.
- En los tejidos se observan fibras de colágeno que a su
vez están formadas por numerosas fibrillas de las
cuales cada una se componen de varias moléculas de
colágeno y estas están formadas
de 3 polipeptidicas (cadenas alfa).
- Se elabora en el lumen del RE donde se
ensamblan las 3 cadenas alfas (llamado
procolageno). Luego se secreta al espacio
intercelular y la procolageno peptidasa lo
convierte en colágeno.
- Los tipos de colágeno I (70% es piel), II y III son
fibrilares y se encuentran en la piel, hueso, tendón,
cartílago y músculo.
- La colagena tipo IV se encuentra en la lamina
basal y placas de crecimiento de cartílago.
Elastina
- Principal componente de las fibras elásticas
presentes en la MEC.
- Son ricas en aminoácidos de glicina y prolina.
- Se unen entre sí por enlaces cruzados covalentes
entre los residuos de glicina.
- La tensión ejercida sobre la red de elastina provoca
que las moléculas se extiendan y cuando la tensión
cesa las moléculas se relajan adoptando su
conformación normal.
- Un ejemplo del trabajo de la elastina se da en los
pulmones.
- Se sintetiza en fibroblastos, condrocitos y fibras
musculares lisas.
Complejos proteínas-polisacaridos
Es la matriz hidratada y viscosa de la MEC en la que
están inmersas las fibrillas de colágeno y elastina.
Compuesto principalmente por: Glucosaminoglicanos
(GAGs)
- Poseen unidades repetidas de disacáridos
(polisacáridos complejos).
- Son moléculas hidrofilicas que atraen tanto agua
como cationes debido a esto forma una matriz
hidratada.
- Los tres tipos más comunes son: condroitín
sulfato, queratán sulfato y hialuronato (de
mayor tamaño y no sulfatado).
- Siempre uno de los dos azucares del disacárido es un
azúcar amino (con uno o más grupos sulfato) o bien N-
acetilglucosamina o también N- acetilgalactosamina.
El otro es azúcar o azúcar acida (galactosa o
glucouronato).
Proteoglicanos
- Glicoproteínas en las que se unen un gran número
de glucosaminoglicanos “GAGs” a una molecula de
proteína única. Actúan como material de empaque
para resistir fuerzas de compresión.
- La principal componente de la MEC se llama
Heparan Sulfato Proteoglicanos (HSPG) la cual
forman puentes entre los puentes internos y
externos de la célula y transmiten señales a través
de la membrana plasmática.
- El hialuronato tiene propiedades lubricantes.
Glicoproteínas de adhesion
La fibronectina y la laminina pertenecen a la familia de
las glicoproteínas de adhesión.
Fibronectina
- Es la principal proteína de adhesión. (Entre
celula y MEC)
- Constituida por dos cadenas polipeptidicas, se
dispone en la matriz como una red de fibrillas
mediante puentes disulfuro.
- Una cadena polipetidica se pliega en una seria
de dominios conectados por segmentos cortos y
flexibles de la cadena polipetidica.
- Los dominios unen a las diferentes
macromoléculas en la MEC.
- Participa en el desarrollo embrionario, el
movimiento celula.
- Las fibronectinas plasmicas promueven la
coagulación sanguínea.
Laminina
- Une las células a la lámina basal.
- Se sitúa debajo de las células epiteliales
separándolas del tejido conectivo.
- Puede actuar como reguladora e influir en el
potencial de crecimiento y diferenciación de la
célula.

39. 38
- Actúa como barrera permeable que regula el
movimiento de moléculas y células.
- Intimamente asociadas a otra proteína
denominada entactina o nidógeno con la cual
forman redes entrecruzadas junto con el colágeno
tipo IV en la lámina basal.
- Formada por tres cadenas polipetidicas (alfa, beta y
gamma) unidas por puentes de disulfuro en una
estructura entrelazada.
- Un extremo de la cadena alfa une a los receptores de
superficie celular específicos de cada órgano. Y los
dos brazos extremos son para colágeno tipo IV.
- Contienen sitios de unión entre lamininas para
formar un gran agregado.
- La lámina basal contiene: colágeno tipo IV,
proteoglicanos, lamininas y otras glucoproteinas
(entactina o nidogeno).
Integrinas
- Proteínas que sirven de receptores de la
superficie celular dependientes de Ca y Mg.
- Integración del citoesqueleto con la MEC.
- Principal medio por el cual las células se unen a
proteínas de la MEC tales como el colágeno,
fibronectina y laminina.
- Cadenas compuestas de polipeptidos con una
cadena alfa y una beta unidas de modo no
covalente.
- Forman 2 sitios de unión: una al ligando de la
superficie de la membrana externa y otro para una
proteína especifica del citoesquelto en la superficie
interna.
- Se enlazan debido a que tienen secuencias de
aminoácidos argina, glicina y acido aspártico
(RGD).
- No interactúan de modo directo con el
citoesqueleto, ya que las colas de las integrinas
interactúan con proteínas del citoesqueleto.
- Existen 2 tipos de conexiones: adhesiones
focales que son cuando los fibroblastos se unen a la
MEC y hemidesmosomas que es cuando se unen
células epiteliales a la lámina basal.
- Funciones: regulan el movimiento y anclajes
celulares, interactúan como vías de señalización
intracelulares.
Glucocalix
Es el límite entre la matriz extracelular y la superficie
celular es una zona rica en las plantas, hongos y
bacterias. Tienen 2 componentes glucocalix anclado e
inanclado.
RECONOCIMIENTO Y COMUNICACIÓN CELULAR I
Capacidad de asociación entre células individuales para
formar tejidos, órganos y sistemas. Esta mediada por
proteínas transmembrana. Las moléculas de adhesión
son: proteínas de las inmunoglobulinas, caderinas,
selectinas y en algunos casos integrinas.
Existen 2 tipos de adherencia
Homofilicas: las moléculas interactúan con
moléculas idénticas a las de la superficie de las
células a las que se adhieren.
Heterofilicas: cuando interacciona una molécula
diferente a la superficie de la célula a la que se une.
CAMs
- Miembros de las inmunoglobulinas.
- Es independiente de Calcio.
- Tienen dominios caracterizados por dominios bien
organizados. A veces interactúan homofilicamente
con CAMs adyacentes.
- Otros miembros interactúan heterofilicamente con
sus ligando.
- Median interacciones específicas de linfocitos
con células requeridas para respuesta
inmunológica.
Selectinas
- Reconocen disposiciones específicas de grupos
carbohidratos y se unen a ellos.
- En cada tipo celular se expresa una selectinas
diferente.
- Receptores de la superficie celular.
- La unión es dependiente de Ca y Mg.
Caderinas
- Se encuentran en la membrana plasmática.
- Requieren de calcio para su funcionamiento
(induce al cambio de su forma para poder
adherirse con otra célula).

40. 39
- Se caracterizan por una serie de subunidades que
son similares estructuralmente en sus dominios
extracelulares.
- Se distinguen entre sí por el tipo de células a las
que pertenecen. Cadherina E (epitelial),
cadherina N (neutral), y cadherina P
(placentaria).
- Se asocian en parejas en la membrana
plasmática.
- Existen 2 tipos de interacciones estables homofilas:
uniones adherentes y desmosomas.
UNIONES CELULARES
Existen tres tipos:
Uniones adherentes
- Unen células adyacentes entre sí.
- Conectan a las células entre sí formando tejidos
permitiéndoles funcionar como una unidad.
- Anclan el citoesqueleto a la superficie celular.
- Ayudan a mantener la integridad del tejido.
- Existen dos tipos de uniones adherentes:
Uniones de adherencia
- Son las uniones mediadas por caderinas que se
conectan con el citoesqueleto por
microfilamentos de actina.
- Dependientes de calcio.
- Revisten las cavidades del cuerpo y los
órganos.
- Forman un cinturón de adhesión.
Desmosomas
- Puntos de fuerte adhesión con forma de
botón o discoide.
- Da integridad estructural al tejido.
- Tienen queratina, desmoplaquina y filamentos de
desmina que brindan una gran rigidez.
- Sirven como anclas para fibras del
citoesqueleto.
Uniones estrechas (oclusiva, hermética,
impermeable).
- No dejan espacio entre las membranas de la
celula adyacente.
- Previene el paso de fluidos (hermética) y por
tanto el mov. de moléculas e iones.
- Las proteínas integral de las uniones se llama
ocludina y la otra claudina.
- Se compone de una hilera de proteínas
transmembrana de unión las que estas
fusionadas eliminan el espacio intercelular.
Uniones comunicantes
- Las membranas están alineadas y en contacto
íntimo.
- Proporciona un punto de contacto citoplasmático
entre dos células adyacentes.
- Las células están unidas por cilindros huecos y
empaquetados estrechamente denominados
conexones formando un canal hidrofilico.
- Un conexon está formado por seis conexinas.
- Permite el paso de iones y moléculas pequeñas.
- Se requiere en la comunicación
extremadamente rápida entre células.
RECONOCIMIENTO Y COMUNICACIÓN CELULAR II
Las células se comunican entre sí, estas expresan
moléculas en sus superficies y son reconocidas por
receptores en la superficie de otras células. También
pueden liberar señales químicas que son reconocidas
por otra célula.
Tipos de señales:
- Señales endocrinas: Señales producidas a grandes
distancias de sus tejidos diana (se les llama diana,
receptor, blanco u objetivo a la célula que recibe
la señal) y que son transportadas por el sistema
circulatorio a diversas partes del cuerpo.
- Señales paracrinas: Señales que son secretadas
localmente y actúan en un rango reducido de tejidos
cercanos.
- Señales autocrinas: Señales que actúan sobre la
misma célula que las produce.
Mensajeros
Los mensajeros son los encargados de transmitir las
señales químicas que son secretadas.
- Ligando: Molécula que funciona como
mensajero primario. Su trabajo es unirse a un
receptor.
- Mensajeros secundarios: Moléculas adicionales que
se producen dentro de la célula cuando un ligando
se une a un receptor. Transmiten las señales de una
localización celular hacia el interior de la célula.

41. 40
- Transducción de señal: Cambios en el
comportamiento o expresión génica de la célula,
provocados por la unión del ligando al receptor.
Tipos de ligando
- Ligandos hidrofílicos: Son ligandos que actúan en la
superficie de la célula, su composición química no trae
ninguna consecuencia directa sobre el tipo de
mensaje transmitido a la célula diana.
- Ligando hidrofóbicos: Son ligandos que actúan sobre
receptores en el núcleo o en el citosol, su función es
regular la transcripción de genes particulares.
Receptores
Proteínas que poseen un lugar para la unión de una
molécula de señalización específica (ligando).
- Receptor emparentado: Un receptor recibe este
nombre cuando un ligando se une a esté porque es
su receptor específico.
- Afinidad del receptor: Es la facilidad de un
receptor para unirse a su ligando.
- Regulación a la baja de receptores: Cambios en las
propiedades o en la localización celular del receptor.
Se puede dar por tres razones: La retirada del
receptor de la superficie celular, alteraciones en el
receptor que conducen a una menor afinidad por el
ligando y alteraciones que hacen que el receptor sea
incapaz de producir cambios en la función celular.
- Endocitosis mediada por receptor: Proceso en el que
se invaginan o se internalizan pequeñas porciones de
la membrana plasmática que contienen a los
receptores.
Receptores acoplados a proteínas G
Son receptores que activan a alguna proteína G en
particular. Poseen una estructura similar pero difieren
en sus secuencias de aminoácidos.
Estructura: El receptor está formado de siete
o lazos citosólicos extracelulares. Su extremo N-
terminal está expuesto al fluido extracelular, mientras
que el C-terminal se localiza en el citosol. Proteínas G
Son proteínas acopladas a receptores que
intervienen en la transducción de señal.
Estructura: La proteína G está formada por tres
subunidades:
-
subunidad se une a nucleótido de guanina (GDP
o GTP).
-
-
Tipos de proteínas G
- Gs: Proteínas G que actúan como estimuladores de la
transducción de señal.
- Gi: Proteínas G que actúan como inhibidoras de la
señal de transducción.
- Gp: Proteínas G que activan la fosfolipasa C.
Ciclo de las proteínas G:
1. El ligando se une a el receptor acoplado a la
proteína G.
2. El receptor activa a una proteína G, esto produce que
la subu
3.
4. Las subunidades inician procesos de
transducción de señal.
5. La subunidad GTP-
adquiriendo de nuevo su forma inactiva GDP-
6. Las subunidades se vuelven a unir para formar una
proteína G inactiva completa.
Proteínas Gs
Proteína G que actúa como estimulador de la
transducción de señal y utiliza el AMP cíclico (cAMP)
como segundo mensajero.
Ciclo de las proteínas Gs
1. Cuando las subunidades de la proteína G se
separan, la proteína Gs se une a la enzima
adenilato ciclasa.
2. Después de unirse la enzima se activa y cataliza la
conversión de ATP en cAMP.
3. Luego de que la proteína G es inactivada, se separa
de la adenilato cilcasa y está detiene su producción
de cAMP.
4. Para finalizar, la enzima fosfodiesterasa degrada el
cAMP extra.
Ciclo del cAMP:

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1. Luego de que el cAMP es producido por la
adenilato ciclasa, esté se dirige a la subunidad
reguladora de la proteína kinasa A (PKA).
2. La PKA está formada de un par de subunidades
reguladoras y otro par de subunidades catalíticas.
Cuando el cAMP se une a su par de subunidades
reguladoras, estás se separan de las subunidades
catalíticas.
3. Las subunidades catalíticas se dirigen a catalizar la
fosforilación de varias proteínas en la célula,
mientras, estén separadas de las subunidades
reguladoras.
4. La subunidad GTP-Gs hidroliza su GTP y se
separa de la adenilato ciclasa.
5. La proteína Gi inhibe la adenilato ciclasa para
parar la producción del cAMP.
6. La fosfodiesterasa degrada el cAMP restante y el
proceso termina.
Proteínas Gp
Proteínas que activan la fosfolipasa C.
Ciclo de las proteínas Gp:
1. Luego de la activación de la proteína Gp, está
activa una forma de la fosfolipasa C, la fosfolipasa
Cb (La b no es del todo importante pero lo
menciono por si acaso).
2. La fosfolipasa Cdivide el fosfolípido PIP2
(fosfatidilinositol-4,5-bifosfato) en dos moléculas:
inositol trifosfato (IP3) y diacilglicerol (DAG).
3. El IP3 se une al canal del receptor de IP3 del RE.
4. Cuando el IP3 se une al canal, esté se abre y
libera iones de calcio al citosol.
5. Por su parte el DAG permanece en la membrana
donde activa a la enzima proteína kinasa C (PKC). PKC
fosforila grupos específicos serina y
treonina.
Óxido nítrico (NO)
La unión de la acetilcolina a la superficie de las
células endoteliales vasculares, produce la
liberación de NO.
Liberación de NO:
1. La acetilcolina se une a receptores acoplados a
proteínas G que activan la vía de señalización de los
fosfoinisítidos, causando la producción de IP3 por las
células endoteliales.
2. El IP3 induce que se libere calcio desde el RE.
3. Los iones de calcio se unen a la calmodulina,
formando un complejo que estimula a la sintasa de
NO para producirlo.
4. El NO es un gas que difunde a través de las
membranas plasmáticas, permitiendo su paso
desde las células endoteliales a las células
musculares lisas adyacentes.
5. Una vez dentro de las células musculares lisas, el NO
activa la enzima guanilato ciclasa, que cataliza la
formación de GMP cíclico (cGMP). El cGMP deriva del
GTP, de forma análoga a la producción de cAMP a
partir ATP, y, aligual que
el cAMP, el cGMP puede actuar como mensajero
secundario.
CICLO CELULAR Y REPLICACIÓN DEL ADN
- Proceso que ocurre entre una división
celular y la siguiente.
- Comienza cuando se forman dos nuevas
células a partir de una célula madre y finaliza
cuando una de estas dos se divide de nuevo
en dos células hijas.
Etapas del Ciclo Celular
Se divide en 3:
- Interfase: que se divide en G1, M y G2.
- Etapa M: Mitosis o Meiosis.
- Citocinesis.
INTERFASE
Es una etapa de crecimiento en donde el ADN nuclear se
duplica y la mayor parte de componentes se sintetizan. En
esta etapa no se miran los cromosomas. Se divide en tres
etapas:
- Etapa G1: es la etapa de crecimiento celular, también
llamado la primera abertura, duplica su tamaño y
aumenta la cantidad de organelos, enzimas y otras
moléculas. Intensa actividad metabólica y de síntesis
de ARN y proteínas (transcripción y traducción).
Etapa en donde la célula decide dividirse o no.
- Etapa G0: cuando una célula detiene su
progresión en el ciclo celular. Puede ser
permanente o transitoria.

43. 42
- Etapa S: ocurre la duplicación del ADN. Se
replican los cromosomas pero no empieza la
división celular.
- Etapa G2: parecida a G1 solo que los
cromosomas ya están replicados. Los cromosomas
empiezan a condensarse. Últimos preparativos para
la división celular.
Regulación del Ciclo
P rimer punto “ Start” ( checkpo int de G1/ S)
- Tambien llamado Punto de Restriccion.
- Se encuentra a finales de G1 antes de la
síntesis de ADN.
- Verifica si las condiciones son propicias para
entrar en división, si esto no sucede el ciclo se
detiene.
Segundo punto (Checkpoint G2/M)
- Cuando la replicación esta incompleta o el
ADN esta dañado el ciclo celular se detiene.
Tercer punto (Checkpoint M/G1)
- Regula la salida de la mitosis, se encuentra en
metafase y anafase.
- En este punto se verifica que los
cromosomas se hayan enganchado
correctamente al huso mitótico para
continuar a G1.
Enzimas Reguladoras
- La principal enzima reguladora es la quinasa que
es la que fosforila y es dependiente de ciclinas
(Cdks). Unas trabajan en el punto 1,
2 y 3.
- La actividad de las Cdks aumenta y
disminuye a medida que el ciclo avanza.
- Son las causantes del inicio del siguiente
evento.
- Las celulas se reproducen gracias a las señales
que envían los factores externos de
crecimiento.
- Los inductores pueden provenir de celulas
vecinas y actúan en el punto de control G1 y
activan la síntesis de ciclinas y esta la de la fase
S.
Inhibidores del Ciclo
- Un importante regulador es la proteína p53 que
es la que se encarga de frenar la división celular
cuando el ADN está dañado y trata de reparar el
daño o induce a la muerte celular (apoptosis),
comúnmente se da en G1.
ADN
Bicatenario, polímero de nucleótidos por enlaces
fosfodiester. Cadenas antiparalelas. El nucleótido está
formado por un grupo fosfato, una pentosa y una base
nitrogenada.
DUPLICACION DEL ADN
- Una propiedad esencial del material genético
es la capacidad para hacer copias exactas de sí
mismo (ADN).
- Cada cadena de ADN sirve como molde
para la síntesis de una nueva cadena.
- Es importante que la duplicación sea perfecta
para que no presente mutaciones genéticas.
- La replicación del ADN produce una copia de
si mismo por medio de enzimas muy exactas y
además posee un sistema de reparación de
errores.
- Ocurre previo a la división celular.
- Es un proceso semi-conservativo porque se
contiene la mitad del ADN original.
Replicación en procariotas y mitocondrias
- Dura alrededor de 30 min.
- Existe un único origen de replicación con una
secuencia de ADN especial.
- Para iniciar la replicación un determinado de
proteínas iniciadoras debe unirse al origen.
- La energía proveniente de la hidrólisis del ATP
desenrolla la cadena y permite el acceso a la
maquinaria de replicación.
- Las horquillas de replicación se forman
durante la replicación.
- La replicación sucede a una velocidad de
500 nucleótidos por segundo.
- Se da de una manera bidireccional que se
lleva a cabo desde el origen.
Replicación en Eucariotas

44. 43
Tipos de ADN Polimerasa
Procariotas Eucariotas
Tipo 1: revisa y corrige. Alfa: síntesis de ADN nuclear,
asociada a primasa.
Tipo 2: señal de alarma
(posiblemente).
Beta: repara y corrige.
Tipo 3: realiza la replicación
de ambas cadenas.
Gamma: replicación en
mitocondrias.
Delta: polimeriza ADN en un
núcleo.
Epsilon: alarma ¿?
- Se da en el núcleo.
- Es lineal y se inicia en muchos orígenes de
replicación conocidos como replicones.
- La burbuja lineal se expande
bidireccionalmente.
- Es más lento debido a la gran cantidad de
proteínas asociadas.
- Sucede a 50 nucleótidos por segundo.
- Tienen una secuencia de nucleótidos específica
para la iniciación conocida como origen de
replicación.
- La girasa topoisomerasa se coloca y desenrolla
la cadena. Existen dos tipos: una que rompe y
desenrolla solamente una cadena y la otra que
rompe y desenrolla las
2.
- Las helicasas rompen los puentes de hidrogeno
desenrollando la cadena de ADN y formando
una burbuja.
- Existen proteínas de unión a las cadenas
simples o ADN monocatenario SSB que son las
que mantienen las dos cadenas separadas,
evitando que se retuerzan.
- La ADN polimerasa es la sintetiza las nuevas
cadenas añadiendo nucleotidos al molde. Pero…
ésta no puede iniciar cadenas y solo polimeriza
en sentido de 5 a 3.
- En la cadena continua que es la que va de 3 a 5,
una primasa le coloca un cebador al principio
para que la ADN polimerasa III lo sintetiza.
- En la cadena discontinua que es la que va
de 5 a 3 necesita una serie de cebadores de
ARN, la hebra de ADN sintetiza en el extremo 3
de cada cebador.
- Al espacio entre cebador y cebador se les
llama fragmentos de Okasaki que se
extienden hasta que encuentran el otro
cebador.
- La ADN polimerasa es la que elimina el cebador
de ARN reemplazándolo por ADN.
- La ADN ligasa une los fragmentos de Okasaki,
sellando las aberturas que quedan después de
eliminar los cebadores.
Al final del proceso se obtienen dos cadenas iguales de
ADN para repartirlas entre las 2 células hijas en
la división celular.
Fragmento de Okasaki: cadenas discontinuas de
ADN.
FASE M
- Es cuando se separan y se reparten en dos
células hijas las dos copias de cada ADN
cromosómico.
- Esta etapa se divide en dos: la división del núcleo
(mitosis o cariocinesis) y división del citoplasma
(citocinesis).
MITOSIS Y CITOCINESOS
Esta etapa se divide en 4:
- Profase
- Prometafase o profase tardía
- Metafase
- Anafase
- Telofase
Profase (pro-primero)
- Los cromosomas empiezan a condensarse y se
visualizan como largos filamentos, se acortan y
engrosan.
- Cada uno está formado por un par de cromatidas que
están unidas por el centrómero.
- El centrosoma es el centro organizador de
microtúbulos para formar el huso mitótico y
determinan el plano de segmentación.
- Los microtubulos se despolimerizan y se unen al huso
mitótico y en este es donde se distribuirán los
cromosomas en las 2 células hijas.
- En el centrosoma se encuentran unas estructuras
pequeñas y cilíndricas compuestas por
microtubulos que se llaman centriolos y participan
en la formación de cilios y flagelos. (no es necesario
para la mitosis).
- La envoltura nuclear, el RE y Golgi desaparecen.
- Los nucléolos desaparecen y se dispersan en el
citoplasma en forma de ribosomas.

45. 44
Prometafase
- Se da cuando desaparece la envoltura nuclear.
- Lo que permite a los microtubulos entrar en la zona
del núcleo para contactar a los cromosomas.
- Los microtubulos del huso se unen a dos
cromatides por el centrómero pero no se
alinean.
- El centrómero está formado por una secuencia
repetida de ADN.
- Los microtubulos se unen a una estructura
proteica llamada cinetocoro.
- Los microtubulos ejercen una fuerza para que los
cromosomas se desplazen hacia el centro.
- Existen tres tipos de microtubulos: del
cinetocoro, los polares y los del áster.
Metafase (meta- después, entre)
- Cuando los cromosomas se encuentran en su máximo
grado de condensación y se alinean a la placa
metafasica.
- Los microtubulos polares se traslapan en el
ecuador de la célula.
- Las cromatidas hermanas se empiezan a
arrastrar a los polos opuestos.
- Todos los centrómeros quedan en el plano
ecuatorial (placa metafasica).
- Dura aprox. 20 min de los 60 min que dura la
mitosis.
Anafase
- Es la fase más corta de la mitosis.
- Las cromatidas hijas se separan y comienzan
moverse hacia los polos opuestos.
- Existen 2 tipos de movimientos: anafase A y
anafase B.
- Anafase A: Los microtubulos del cinetocoro se van
acortando.
- Anafase B: Los microtubulos polares se
polimerizan por lo que se van alargando para
distanciar a los cromosomas.
- Se separan los cromosomas.
- Las quinesinas dirigen el movimiento de los
cromosomas, uniéndose al extremo de un
microtubulo que promueve su
despolimerización.
Telofase
- Los cromatidas hijas llegan al polo de las células.
- Los cromosomas se descondensan o desenrollan.
- Adaptan una forma homogénea de las fibras
extendidas.
- El huso mitótico se desensambla.
- Se forma de nuevo la envoltura nuclear y los
nucléolos.
- Se desfosforila la lámina nuclear.
Las 2 células hijas con el mismo número de
cromosomas que la célula madre.
CITOCINESIS
- Divide el citoplasma en 2, comienza en anafase
tardia o telofase temprana, mientras se están
volviendo a formar la envoltura nuclear y el
nucléolo y los cromosomas se empiezan a
descondensar.
- La citocinesis y la mitosis no están ligadas debido a
que son procesos independientes.
- También recibe el nombre de segmentación.
- Se forma una invaginación o pliegue que forma un
surco de segmentación que rodea a la célula, este
surco se profundiza hasta que se encuentran en
contacto las dos superficies y se divide en 2.
- El anillo contráctil es un haz de microfilamentos de
actina y miosina que forman un cinturón. Va debajo
de la membrana.
REPRODUCCIÓN SEXUAL
- División celular, en el humano ocurre solo en
células germinales (gametos).
- Son dos divisiones celulares sucesivas.
- Produce células genéticamente idénticas y
haploides.
- Los cromosomas homólogos son dos miembros de
cada pareja de cromosomas que llevan el mismo
alineamiento de genes.
- La reproducción sexual permite la mezcla
genética de dos parentales produciendo una
descendencia ligeramente diferente entre sí.
- Ocurre una recombinación genética.
- La variabilidad genética depende de las
secuencias de ADN.
- Los cromosomas sexuales son X y Y y se
comportan como homólogos.
- Una célula u organismo con dos juegos de
cromosomas es diploides (con 2 cromosomas de su
genoma) y una célula u organismo con un juego de
cromosomas (1 copia de su genoma) es haploide.
- Locus génico (plural loci) es el lugar en el cromosoma
donde se sitúa la secuencia de ADN para un gen en
particular.

46. 45
- Las dos versiones del gen se denominan alelos y la
combinación de estos determinara su expresión.
- Genotipo: estructura génica de un organismo.
- Fenotipo: expresión física del genotipo.
- La unión de las celulas haploides producidas por cada
parental forman una célula diploide y esto se da
gracias a la gametogénesis.
- Cigoto es la unión del espermatozoide y el ovulo,
creando una célula diploide.
MEIOSIS
Proceso durante el cual el número de cromosomas se
reduce a la mitad, se utiliza para crear gametos (células
reproductoras), solo contiene un miembro de cada par
de cromosomas homólogos, solo contienen 23
cromosomas (células haploides).
Se divide en 2 etapas principales: Meiosis I y
Meiosis II
Meiosis I
Acontecimiento que reduce el número de
cromosomas de diploides a haploides. El
emparejamiento de cromosomas homólogos se
llama sinapsis. Se divide en 4:
Profase I
- Etapa más prolongada.
- Es donde ocurre la recombinación genética
(intercambio de secuencias de ADN entre dos
fuentes diferentes).
- Se divide en 5 periodos:
Leptoteno: condensación de las fibras de cromatina.
Cada cromosoma busca a su homologo. Zigoteno: la
condensación hace que los cromosomas se distingan y
que se emparejen mediante el proceso de sinapsis
formando un bivalente. (Se pegan las 4 cromátides en
forma de cremallera).
Paquiteno: formación de nódulos de recombinación
y puede tardar varios días. Según los nódulos de
recombinación formaran luego los quiasmas. Diploteno:
desaparece la sinapsis y los cromosomas empiezan a
separarse pero quedan unidos por los
quiasmas (entrecruzamiento de los cromosomas
donde se combinan secuencias de ADN).
Diacinesis: etapa final de profase I. los cromosomas
se recondensan hasta su máxima condensación. Los
centrómeros de los cromosomas se separan y los únicos
anclajes son los quiasmas. Desaparecen los nucléolos, se
forma el huso y se fragmenta la envoltura nuclear.
Metafase I
Los bivalentes se anclan por medio de los cinetocoros a
los microtubulos del huso y migran hacia el ecuador. Los
que se alinean son tétradas (cada bivalente tiene 4
cromatidas). Los cinetocoros se encuentran alineados al
mismo lado de la célula.
Anafase I
Se separan los cromosomas homólogos y se rompen los
quiasmas y empiezan a migrar hacia los polos opuestos
del huso, permaneciendo unidas 2 cromatidas hermanas.
Cada polo recibe un juego haploide de cada cromosoma.
Telofase I
Llega un juego haploide de cromosomas a cada polo.
Hay una descondensacion parcial. A veces se les forma
una envoltura nuclear y en la mayoría de los casos no se
descondensan ya que entran a Meiosis II.
Citocinesis e intercinesis
Periodo de espera antes de entrar a la segunda
división.
Meiosis II
Su propósito es repartir las cromatidas hermanas,
creadas en la primera vuelta de replicación de ADN en
dos nuevas celulas recién formadas.
Profase II
Es muy corta y semejante a la profase mitótica.
Metafase II
Parecida a la de la mitosis excepto en que solo la mitad
del total de cromosomas están en el ecuador del huso.

47. 46
Anafase II
Los cinetocoros están orientados en direcciones opuestas
permitiendo que las cromatidas hermanas se separen y
se muevan hacia los polos opuestos
del huso.
Telofase II
Semejante a la telofase mitótica.
Citocinesis
Al terminar la meiosis II, la diferencia es que el
resultado final es la formación de 4 células hijas cada una
conteniendo un juego haploide de cromosomas. Cada
cromosoma está compuesto por una mezcla de
secuencias de ADN materna y paterna entrecruzadas.
GAMETOGENESIS
Proceso de formación de gametos haploides a partir de
celulas precursoras diploides. En varones
(espermatogénesis) la miosis convierte un espermatocito
diploide en 4 espermatides
haploides. En mujeres (ovogénesis) convierte un
oocito diploide en 4 celulas haploides, pero solo una da
lugar a un óvulo funcional.
El ovulo llega hasta Metafase II hasta que se destruye
y solo sí se fecunda termina la Meiosis.
Técnicas en Biología Celular (biotecnología)
 Sirve para fabricación de vacunas y
diagnóstico entre otros.
 Ingeniería Genética: técnicas nacidas de biología
molecular que permiten manipular el genoma
de un ser vivo.
 ADN Recombinante: Molécula que viene de la
unión artificial de 2 fragmentos de ADN
 Tecnología de ADN Recombinante: Técnicas que
permiten aislar un gen de un organismo
para manipularlo e insertarlo en otro
diferente. As´se puede realizar que un
organismo produzca algo diferente a él.
 Recombinación de genes: Empalme
alternativo de exones.
Se realiza a través de enzimas de restricción que son
capaces de “cortar” el ADN en puntos concretos.
Las enzimas y los vectores moleculares se coordinan para
aislar.
Enzimas de restricción
 Producidas por bacterias como método de
defensa contra virus y degradan el ADN
extraño.
 Lo hacen en una secuencia específica para cada
una de las cadenas del ADN.
 Las secuencias reconocidas son repeticiones
invertidas.
 Las regiones donde cortan el ADN se llaman
“palindrómicas”
 Los extremos libres se llaman extremos
pegajosos porque se pueden unir a otros
fragmentos de ADN cortados por la misma
enzima.
Las 2 moléculas de ADN se dirigen con la misma
endonucleasa de restricción.
La enzima corta y produce extremos
complementarios
Las ligasas unen las hebras de ADN y así se forma el
ADN.
Vectores
 Es el que transmite el gen; es un vehículo
 Son pequeñas moléculas de ADN, capaces de
multiplicarse dentro de una célula hospedera.
 Se usan 3 tipos de vectores
o Plásmidos
o Bacteriófagos
o Cósmido
Plásmidos:
 Pequeñas secuencias de ADN
 Hacen a las bacterias resistentes a
antibióticos

48. 47
 Se pueden reproducir autónomamente
 Algunos pueden pasar de una célula a otra
Bacteriófagos:
 Son virus que infectan a las bacterias
 Pueden tener efecto lítico o lisogénico en
bacterias
o Lítico: se reproduce el virus y cuando se
multiplica explota la bacteria
o Lisogénico: el ADN queda insertado en la
bacteria
Cósmido:
 Es un híbrido mezclando el virus con el
plásmido
 Tiene plásmido que otorga resistencia a
antibióticos
 Tiene bacteriófago, una parte de su ADN
llamado “cos” que otorga sus características
Clonación
 Grupo de células u organismos
genéticamente idénticos
 Permite tener una gran cantidad y
disponibilidad de ADN de interés
 El vector se injerta dentro de las bacterias
HIBRIDACIÓN MOLÉCULAR
Es unir 2 ADN de especies diferentes, puede existir
ADN con ARN.
Sirve para encontrar cadenas de ADN con ARN;
encontrar el gen.
Se logra con elevar la temperatura.
Hibridación Fluorescente In Situ -> FISH
ADNc -> ADNcopiado
 Copiado a partir de ARN
 Por transcripción inversa por la enzima
transcriptasa inversa, es una enzima de
retrovirus.
 ADN complementario de ARN
 Sirve para conocer la estructura y función de
genes.
Produce Insulina Humana
Produce hormona del crecimiento (antes se obtenía de
cadáveres)
Produce vacunas (hepatitis B)
Organismos genéticos modificados (GMO)
- Transgénicos
- Cisgénicos
PCR -> Reacción en cadena de la polimerasa
 Es un estudio “in-vitro”
 Método para aislar y clonar ácidos núcleicos
 Se necesita un termoreciclador
 Reactivos:
o Taq polimerasa (polimerasa termoresistente,
termophilus aquaticus)
o dNTP's (desoxirribonucleótidos tri-
fosfatados)
o Primers (cebadores) para iniciar síntesis de
ADN
 Secuenia de pasos en PCR (cíclico)
o 95ºC - desnaturalizar el ADN
o 60ºC - unión de primers a las regiones
terminales del gen de interés
o 72ºC - replicación por la Taq
polimerasa
Secuenciación de ADN
 Sirve para saber secuencia de nucleótidos de
ADN
 Determina el orden de las bases
 Método de Sanger:
o Usa dideoxinucleótidos
o Separa fragmentos por
electroforesis
SNPs -> Polimorfismos de un único nucleótido
 Se encuentran cada 1,200 nucleótidos
 Abcabcabcabcabcabcdabcabcabcabc
Microarreglos o Chips de ADN
 Permite monitorear simultáneamente la
expresión de miles de genes
 Se usan sondas de ADN
 Se hibrida con ADNc
 Se can a ver patrones de expresión de
genes.
BIOTECNOLOGÍA---- Dr. Alberto
 La biotecnología funciona para la
fabricación de vacunas y diagnóstico
 Tecnología del ADN recombinante

49. 48
 Combinación de 1 segmento de ADN en un
vector
 Produce proteínas según genes intoducidos
 Usa enzimas de restricción que corta en
ambas secuencias palindrómicas
Plásmido  pequeños anillos de ADN fuera del ADN
Enzimas de Restricción
 Corta las secuencias en sitios específicos
 Se debe aplicar en ADN a transferir y en
vector para que puedan después
complementarse
 Ligasa  une los segmentos
 Vector ideal  el que replica
independientemente
Vector: es el que recibe el ADN
 Plásmidos: más usados, 10kb (10mil pares de
bases) de ADN recombinado
 Bacteriófagos: virus , 20kb (20mil pares de
bases), deposita el ADN en la bacteria
 Cósmido: combinación de vector lambda y
plásmido, 50kb (50mil pares de bases)
 BAC: artificial, creado por el hombre, 1000 a
200kb, diseñados para ser mas específicos
para las enzimas de restricción
Cromosoma Levadura
 Cromosoma eucariota
 Proteína producida, parecida a la humana,
transfiere grandes moléculas de ADN
recombinado
Células Huesped
 Bacterias
 Levaduras
 Vegetales
 Humanos / por endocitosis, liposomas –
manipulación en embriones
PCR
 Reacción de la cadena de la polimerasa
 Es un estudio “in vitro”
 Replicación de copias in vitro
 No usa vectores
 Usa termoreciclador
 Usa primers o cebadores (específicos) (identifica
los limites donde pueda trabajar la polimerasa)
 Polimerasa
 dNTP’s
 Magnesio
 Agua
ADNc – ADNcopiado
 Extraído de retrotranscripción del ARNm
 Produce ADN sin intrones
 Se pueden hacer copias o bibliotecas
BLAST: EL PROGRAMA SIRVIO PARA SABER LA
SECUENCIA DE GENES DEL ADN DE LAS
ENFERMEDADES
Bases Moleculares de la Inmunidad
Todo organismo tiene mecanismos de defensa
2clases:
 Inespecíficos: impiden la entrada de
patógenos o los destruyen con rapidez
 Específicos: provocan una respuesta
inmunitaria
SISTEMA INMUNOLÓGICO  ESPECÍFICOS
INESPECÍFICOS
 Barreras naturales (primarias): piel,
secreciones, pH ácido, secreciones con
lisozimas; mocos, lagrimas, semen, etc.
 Microflora Normal del Organismo
(primarias): actúan por competencias
liberando inhibidores al medio.
 Respuesta Celular Inespecífica
(secundarias): se activa por lesión;
interferones, serotonina; provocan
inflamación.
Primarias: previenen la entrada de patógenos al cuerpo.
Físicas, Químicas, Flora Autóctona. Secundarias: cuando
ya entraron al cuerpo. Células Asesinas Naturales,
Interferón, Complemento.

50. 49
NOTA: TODAS ESTAS BARERAS SON INNATAS
Cuando entra----------------------------
1- Bacteria entra por tejido dañado
2- Las células dañadas liberan sustancias
químicas que estimulan a los mastocitos
3- Los mastocitos liberan histamina
4- La histamina aumenta el flujo de la sangre
5- Los fagocitos abandonan los capilares e
ingieren bacterias o células muertas
6- Los macrófagos y glóbulos rojos salen
Sistema de Complemento
 Complejo formado por 18 o más proteínas
presentes en sangre
 Ayuda a los anticuerpos
 Actúa sobre diferentes agentes patógenos
 Actúan de 2 modos:
o Se une a los patógenos y hace que los
macrófagos lo fagociten
o Destruyen directamente a los
patógenos
ESPECÍFICOS
 Cuando lo inespecífico no es suficiente
entonces se requiere una respuesta
inmunitaria
 Basada en la capacidad de distinguir lo
propio de lo extraño
 Cuando no nos defiende se llama ->
inmunosupresión
 Cuando ataca todo; propio y extraño ->
autoinmunidad
Respuesta Inmunitaria
 Respuesta frente a un antígeno
o Antígeno -> molécula capaz es
estimular anticuerpos
 Serie de procesos regulados por moléculas
 Estado de resistencia de un individuo frente a la
infección
 Un organismo es inmune a determinado
antígeno
o Inmunidad -> capacidad de destruir el
virus antes que provoque enfermedad
Inmunidad Natural
 Se adquiere sin ser provocada, puede ser:
o Activa: contrae la enfermedad y nos
curamos
o Pasiva: se adquiere de forma
natural durante el desarrollo
embrionario
Inmunidad Artificial
 Se adquiere de forma intencional, puede ser:
o Activa: mediante vacunación
o Pasiva: por administración de
sueroterapia
 Diferencia:
o Activo: nosotros los producimos
(anticuerpos)
o Pasivo: se inyectan los anticuerpos
(duran cierto tiempo)
Sistema Inmunitario
 Formado por todos los organismos donde se
originan, transforman y acumulan linfocitos
 Los linfocitos se originan de células madre
(células STEM)
 Se especializan según el lugar donde
maduren
Las células circulan en la sangre, y linfa y van hasta las
estructuras donde se acumulan, que son los “órganos
linfoides secundarios”. (ganglios, bazos, amígdalas,
apéndice, placas de Peyer y adenoides)
Linfocitos
 Linfocitos T: proceso de maduración en el timo
Inmunidad mediada por células
 Linfocitos B: crecen en médula ósea y
maduran en la “Bursa”
Inmunidad por anticuerpos, humoral.
Respuesta Humoral: (anticuerpos, linfocitos B),
producen anticuerpos que destruyen los invasores
Respuesta Celular: (células, linfocitos T), atacan
directamente al patógeno.

51. 50
NOTA: EL SISTEMA INMUNITARIO TIENE 3 NIVELES
1- DEFENSA INNATA
2- DEPENDIENTES DE UN CORTO PERÍODO DE
INDUCCIÓN
3- MOVIMIENTO ESPECÍFICO (CELULAR Y
HUMORAL)
Inmunidad Humoral
 Inicia con los Linfocitos B inmaduros
 El linfocito B activado (cuando reconoce el
antígeno) entra en división para tener
bastantes
 Estas divisiones entran en diferenciación,
algunos son células plasmáticas que liberan
anticuerpos circulantes y los otros son células
de memoria que sirven para estar preparados y
actuar más rápido la próxima vez.
En el complejo Mayor de Histocompativilidad
presenta los antígenos.
Las células plasmáticas son los que producen los
anticuerpos.
Región constante
Lugar variable
Anticuerpos o inmunoglobulinas
Las perforinas destruyen a la célula cuando esta
presenta los antígenos en la membrana.
Los fetos solo sintetizan la inmonuglobulina M
Antígeno
 Moléculas muy variadas (no son virus, sino
una molécula de este)
 Exógenos; extraños al organismo
 Inmunológicos; inducen la formación de
anticuerpos en el hospedador
Epitope -> parte del antígeno que cabe
exactamente en el anticuerpo.
Inmunidad Celular
 Inicia con linfocitos T inmaduros
 Cuando reconoce el antígeno entra en
división, crecimiento y diferenciación.
o Célula asesina (T-CD8); ataca-mata
o Célula colaboradora (T-CD4); avisa-
llama
o Célula Memoria
NOTA: TAMBIÉN HAY LINFOCITOS C, QUE SON
CITOTOXICOS.
FACTOR RH -> proteína integral de membrana (en la
sangre menciona lo positivo o negativo)
Reacción de hematoaglutinación -> es cuando un
grupo de sangre le ponen su propio antígeno (es
positiva)
Base Molecular del
Cáncer
 Enfermedad donde hay alteraciones en el
ADN
 Hay fallo en el control de la expresión
génica
 Es una proliferación celular descontrolada
 1 sola célula es la fundadora de un clon
tumoral
 Se produce por células propias
Carcinogénesis -> origen del cáncer -> 1 sola célula
Se da por (dañan los genes):
 Sustancias químicas
 Agentes carcinógenos
 Radiación
 Herencia
 Virus
Aún las modificaciones mínimas pueden
desorganizar el ciclo celular.
Cáncer
 Enfermedad genética compleja
 Es por acumulación de mutaciones
 Se involucran, proliferación, apoptosis,
reparación del ADN y regulación del
envejecimiento.
 Cambios

52. 51
o Invasión
o Angiogénesis ->crecimiento de
vasos sanguíneos
o Motilidad celular
o Perdida de la adhesividad celular
o Perdida de la protección
inmunológica
o Metástasis -> tumores a distancia
Las mutaciones son cambios en el ADN
 Congénitas: desde que nacemos
(hereditarias o inducidas)
 Adquiridas: después del nacimiento
(agentes carcinógenos)
Puede haber
 Cambio en una base
 Adhesiones
 Suspensiones
 Translocaciones
Cáncer de vejiga  Adenina por Timina (sola una vez)
Los anti oncogenes son genes supresores de
tumores
Principales Gnees
Normal Mutada
Protooncogenes Oncogenes
Supresores de tumores Tumores
Reparadores de ADN Cáncer
Oncogenes (forma mutante del proto-oncogen)
 Implicados en el desarrollo del cáncer
 Estimulan el cáncer
 Hacen que una célula se reproduzca
 Comandan la carcinogénesis
Protooncogenes
 No mutadas
 Clasificación
o Factores de crecimiento
o Receptores para factores de
crecimiento
o Péptidos de señalización
intercelular
o Proteínas nucleares
 Parte normal de carga energética
 Codifican proteínas
Supresores de Tumores
 Producen síntesis de frenar los tumores
 Detienen el ciclo celular
 Efecto antiproliferativo
 Previenen el cáncer
 p53
o Gen protector contra tumores
o Induce la apoptosis
o Codifica proteína p53
o Actúa como freno
o La pérdida de un alelo muta el gen p53
o Es necesario tener los 2 alelos del p53
buenos
o Buen identificador de cáncer de mama y
próstata
Cáncer = varias mutaciones
Célula desarrolle fenotipo tumoral
 Exceso de proteína oncogénica
 Inactivación de la molécula por sus
inhibidores naturales
El 15% de los cánceres es por herencia
Depende del tipo de cáncer, es la herencia
 Ovario 5%
 Mama 5-10%
 Tiroides 30%
Los factores ambientales también influyen
Cáncer, conceptos biológicos y
moleculares---- Dr. Alberto Cáncer
 Viene del latín cangrejo
 Enfermedad a nivel celular
 Descontrol en crecimiento y proliferación
 Grupos
o Carcinomas (epitelial)
o Sarcomas (hueso-músculo) o
Linfomas (sistema linfático) o
Leucemia (sangre)
Proliferación
 Las células se proliferan incontroladamente

53. 52
 El equilibrio entre división celular y
diferenciación celular se rompe
 Los telómeros se alargan o mantienen su
longitud
 Las células cancerosas se hacen inmortales
 El crecimiento de los vasos sanguíneos,
estos así nutren al tumor
 Angiogenesis  formación de vasos
sanguíneos
Los cambios en adhesión celular, movilidad y producción
de proteasas permiten que las células cancerosas invadan
los tejidos y vasos circundantes.
La diseminación del cáncer por invasión y metástasis
es un proceso multietapas complejo.
El sistema inmune puede inhibir el desarrollo de
metástasis
 Capacidad del sistema inmune para
reconocer células propias y extrañas depende
de la proteína de superficie: MCH (Complejo de
Histocompatibilidad)
Agentes Causantes
Los siguientes conducen cáncer
 Mutaciones en el ADN por carcinógenos
químicos
 Radiaciones ionizantes y ultravioletas
también causan mutaciones
 Virus y otros agentes infecciosos
El cáncer surge a través de un proceso multietapa que
implica la iniciación, promoción y progresión de un
tumor.
El tumor puede estar en su etapa de iniciación pero
eso no quiere decir que la persona corra riesgo de
morir por cáncer, ya que puede ser tratado.
Oncogenes
 Genes cuya presencia desencadena
tumores
 Algunos se introducen en células por virus que
causan cáncer
 Algunos surgen por mutaciones
Proto-oncogenes
 Normales, se convierten en oncogenes
Translocación Cromosómica
 Porción de cromosomas se quita y se liga a otro
cromosoma.
Reordenaciones locales del ADN
 Reordenaciones locales
o Delecciones (se quita) o
Inserciones (se agrega) o
Inversiones (se cambia)
Genes Supresores o Vigilantes
 RB  gen supresor de tumores, estudiado por
familias que tenían Retinoblastoma
Hereditarios
 p53  gen supresor de tumores, con más
frecuencia en cáncer.
Envejecimiento
Teorías que explican el envejecimiento celular:
1- Teoría Genética
2- Teoría de Radicales Libres
3- Teoría de Acortamiento de Telómeros
4- Teoría de Error Catastrófico
Teoría Genética
 Cada especia determinada a morir
 Humano, máximo 120 años
Teoría de Radicales Libres
 Átomos, moléculas radiactivas, producen
oxidaciones, hay electrón no apareado
 El O2 ocasiona oxidaciones múltiples
 Las mitocondrias son las que más se oxidan
(porque son las que usan más oxígeno)
 Nos protegemos con sustancias
antioxidantes
-- endógenos -- exógenos
Teoría de Acortamiento de Telómeros
 Estructuras que protegen los extremos de los
cromosomas
 En cada replicación de ADN una pequeña
porción de telómero se queda sin replicar
 En cada división celular se pierde un
fragmento, hasta casi desaparecer

54. 53
 Al ya no dividirse nos quedamos con las que
estén
Teoría de Error Catastrófico
 Debido a radicales libres, mutaciones
 La célula hace acumulación de errores
 No hay mucha evidencia que respalde esta
teoría
EL ENVEJECIMIENTO ES MULTIFUNCIONAL
ENVEJECIMIENTO----- Dr. Alberto
Longevidad
 Duración vida media por especia y razón
 Explicación genética
 Explicación medio extremo
Factores celulares del envejecimiento
 Exocitoxicidad: desencadena secuencias para
que la célula se deteriore y muera.
 Deficiencias en el suministro energético
(ATP)
 Factores de crecimiento: apoptosis, muerte
celular programada
 Perdida de la homeodinamina del calcio:
aumento de concentración citosólica,
deficiencia de la acumulación mitocondrial.
Teoría del Daño Oxidativo
 Algunas especies generan oxidoreactivo ;
H2O2
 Especies de Oxigeno Reactivo (ROS)  son
moléculas de señalización, en condiciones
malas pueden dañar sus membranas y
destruirlas.
ROS  beneficioso, pero la acumulación es mala.
Teoría de Inestabilidad Genética
 Mutaciones en genes que sintetizan ADN
 Genes de las enzimas reparan los daños del
ADN
 Las mutaciones se incrementan de manera
importante, cada vez hace que la célula se
deteriore y la senescencia.
Teoría del Daño Mitocondrial (Genoma)
 Defectos en producción de energía
 Producción de ROS por fallas en el sistema de
transporte de energía
 Inducción a apoptosis
 Se considera daño bioenergético
Teoría del daño de Telómeros
 Telomerasa  enzima que sintetiza
telómeros
 Los telómeros se acortan cada ciclo
 Los telómeros entran en envejecimiento
Muerte Celular Programada
“APOPTOSIS”
Apoptosis
 Mecanismo fisiológico normal de muerte
 Papel importante en maduración y
recambio de tejidos
 En desarrollo: elimina células producidas en
exceso (como en formación de dedos)
 En adultos: en recambio celular, eliminación de
células peligrosas
 Lesiones en el ADN
 Células infectadas
Apoptosis = (proceso ordenado)
Procesos que conducen al desmantelamiento,
termina en fagocitosis
Necrosis = (proceso desordenado)
Ocurre después del daño celular, la célula se hincha y se
rompe
Procesos de apoptosis
 Condensación de ADN
 Disminución de citoplasma
 Se fragmenta núcleo y organelos
 La célula se desmantela en cuerpos
apoptóticos
 Fagocitosis por macrófagos

55. 54
Disminución de ATP Intrínseca (factor interno) Daño de
membrana Indución a
intracelular (aumenta) apoptosis
Formas de O₂ reactivo Extrínseca (factor externo)
Enzimas “Caspasas”, inducen la apoptosis
Regulan la apoptosis
A TODOS MUCHOS ÉXITOS EN SUS EXÁMENES, QUE TODO LES SALGA DE LO MEJOR.
QUE DIOS LOS BENDIGA, LES DE SABIDURÍA Y QUE LA VIRGEN LOS ACOMPAÑE SIEMPRE. ¡¡¡¡ÉXITOS!!!!