proteinas

1. PALABRA GRIEGA ; ZYME
“ EN FERMENTO”

2. Objetivos
• Definir que es una enzima y cómo éstas
actúan en reacciones dentro de la célula.
• Identificar diferentes factores que pueden
afectar la actividad enzimática.
• Diferenciar entre inhibición competitiva y no-
competitiva..

3. “Las enzimas son proteínas que
aceleran reacciones químicas en
los seres vivos , actuando como
biocatalizadores ”.
Que son las enzimas?

4. ENZIMAS
son
BIOCATALIZADORES ORGÁNICOS
Aceleradores de
reacciones químicas
(en este caso,
bioquímicas)
De naturaleza
proteica.
GLOBULARES
apoenzima
Grupo
prostético

5. Un catalizador es una sustancia que acelera
una reacción química, sin formar parte de los
productos finales ni desgaste en el proceso,
hasta hacerla instantánea o casi instantánea.
Un catalizador acelera la reacción al disminuir la
energía de activación.
Que es un catalizador?

6. MECANISMO DE ACCIÓN
La presencia
de los
enzimas
disminuyen la
energía de
activación
aumentando
así su
velocidad.

7. En una reacción catalizada por un enzima:
1.La sustancia sobre la que actúa el enzima
se llama sustrato
2. El sustrato se une a una región concreta
del enzima, llamada centro activo
3. Se forman los productos y el enzima ya
puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
Etapas de la reacción enzimática
E E E E

9. Enzima
Sitio activo
Sustrato

10. Una enzima puede unir dos sustratos en su
sitio activo

11. Algunas enzimas actúan con la ayuda
de estructuras no proteícas.
Cofactor. Cuando se trata de iones o
moléculas inorgánicas.
Coenzima. Cuando es una molécula orgánica.
Se puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas.
Continuación...

12. COFACTOR
COENZIMA

13. Coenzimas
• Las coenzimas son pequeñas moléculas
orgánicas, que se unen a la enzima.
• Las coenzimas colaboran en la reacción
enzimática recibiendo transitoriamente algún
grupo químico: H+ , OH, CH3 .
• La enzima sin la coenzima recibe el nombre de
APOENZIMA

14. El NAD es una coenzima aceptora o donadora
de H
Sustrato
oxidado
Mecanismo de acción de la coenzima

15. Mecanismo de acción de la coenzima
1.- la coenzima se une a una enzima
2.- la coenzima capta su sustrato específico
3.-la enzima ataca al sustrato, arrancádole algunos átomos.
4.-la enzima cede a la coenzima dichos átomos provenientes del
sustrato.
5.-la coenzima acepta dichos átomos y se desprende de la
enzima
6.- la coenzima no es la aceptor final de dichos átomos, sino que
debe liberarlos tarde o temprano
7.- la coenzima transporta dichos átomos y acaba cediéndolos,
recuperando así su capacidad para aceptar nuevos átomos

16. Coenzimas importantes
1.FAD (flavín-adenín dinucleótido): transferencia de
electrones y protones.
2. FMN (Flavín mononucleótido): transferencia de
electrones y protones.
3. NAD+(nicotín-adenín dinucleótido): transferencia
de electrones y protones.
4. NADP+ (nicotín-adenín dinucleótido fosfato):
transferencia de electrones y protones.
5. Coenzima A: transferencia de grupos acetilo (por
ejemplo, en la descarboxilación del ácido pirúvico).

17. Algunas enzimas requieren metales
(cofactores) para mejorar su actividad

18. Las células producen enzimas?
• La enzimas son producidas en las
células.
• puede encontrarse libres en
citoplasma celular, incluidas en
organelas celulares o integradas
en estructuras de membranas.
• Las enzimas pueden actuar
dentro de la célula , fuera de
ésta.

19. Características estructurales de las enzimas
La estructura de una enzima
es similar a la de una
proteína y se describe en
cuatro niveles diferentes:
estructura primaria,
secundaria, terciaria y
cuaternaria

20. Propiedades de las enzimas
• se desnaturalizan al ser sometidas a cambios de
pH, a variaciones de temperatura y a elevadas
concentraciones salinas .
• Las enzimas actúan en pequeña cantidad y se
recuperan indefinidamente.
• Los enzimas son específicas: cada enzima cataliza
un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre
un único sustrato o sobre un grupo muy reducido
de ellos.

21. La alta especificidad se debe
a que su estructura terciaria
le permite formar cavidades
llamadas sitios activos, lugar
donde se ubica el sustrato
durante el proceso de
catálisis.

22. FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA
1.-Cambios en el pH
2.- Cambios en la temperatura
3.- Concentración del sustrato

23. pH
• Cada enzima tiene un pH óptimo en el cual
la actividad enzimática es máxima.
Ligeros cambios del
pH pueden provocar
la desnaturalización
de la proteína.

24. Temperatura
• Cada enzima tiene una
temperatura óptima en la
cual su actividad es
máxima
• Los aumentos de
temperatura por lo
general aceleran las
reacciones químicas.,
solo que al ser proteínas
a partir de cierta
temperatura se empiezan
a desnaturalizar

25. Nomenclatura de las enzimas
• se las denomina según el sustrato sobre el
cual actúan agregando el sufijo "asa“, ej lipasa,
amilasa , lactasa, sacarasa, etc.
• Se presentan ciertas excepciones como es el
caso de algunas enzimas que no terminan en
asa, como son la pepsina, quimosina, tripsina.

26. ISOZIMAS
• Las isoenzimas o isozimas son enzimas que
difieren en la secuencia de aminoácidos
(molecularmente son diferentes), pero que
catalizan la misma reacción química.
• Ej. Amilasa salival
• Amilasa pancreática

27. Zimógenos
• Llamadas también proenzimas.
• Son precursores de enzimas que se convierten
en enzimas activas por un proceso de
hidrólisis.
• Algunas enzimas digestivas son zimógenos
secretados por las glándulas, que se activan al
llegar a la luz del tracto gastrointestinal.

28. Enzimas anormales por alteración genética
• Toda alteración de la secuencia de
aminoácidos en su estructura puede alterar
seriamente la actividad de dicha enzima
incapaces de responder a las demandas
fisiológicas.
• A consecuencia se producen los errores
congénitos del metabolismo.

29. • Estas fallas ocasionan bloqueos en la vía metabólica
de la cual forma parte la enzimas, produciendo
trastornos muy serios incluso a veces incompatibles
con el desarrollo de la vida.

30. Fenilalanina hidroxilasa
Fenilalanina tirosina
fenilpiruvato
fenilacetato
fenillactato

31. CLASIFICACIÓN DE LOS ENZIMAS
En función de su acción catalítica específica,
dintiguimos 6 grandes grupos :
1: OXIDORREDUCTASAS
2: TRANSFERASAS
3: HIDROLASAS
4: LIASAS
5: ISOMERASAS
6: LIGASAS

32. OXIDOREDUCTASAS
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir,
transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-)
de un sustrato a otro, según la reacción general:
AH2 + B A + BH2
Ejemplos son la succinato deshidrogenasa o la
citocromo c oxidasa.

33. TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo
químico (distinto del hidrógeno) de un
sustrato a otro, según la reacción:
A-B + C A + C-B
Un ejemplo es la glucoquinasa, que
cataliza la reacción siguiente:
glucosa + ATP ADP + glucosa-6-
fosfato

34. HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis (ruptura
de moléculas en presencia de agua):
lactosa + agua glucosa + galactosa

35. LIASAS
Catalizan reacciones de ruptura de
sustratos en ausencia de agua:
A- B A + B
Un ejemplo es la acetacetato
descarboxilasa, que cataliza la reacción:
ácido acetacético CO2 + acetona

36. ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros:
A B
Un ejemplo, la fosfotriosa isomerasa
que cataliza las reacción representada:
gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-
fosfato

37. LIGASAS
Catalizan la unión de dos sustratos con
hidrólisis simultánea de un nucleótido
trifosfato (ATP, GTP, etc.):
A + B + XTP A-B + XDP + Pi
Un ejemplo es la piruvato carboxilasa

38. INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
• son agentes químicos que inhiben la acción
catalítica de enzimas
• La inhibición puede ser de dos clases:
Reversible
irreversible

39. Inihibidores reversibles
• Se unen a la enzima por el mismo tipo de
interacciones que se producen entre las
enzimas y los sustratos.
• Hay INHIBIDORES COMPETITIVOS Y NO
COMPETITIVOS.

40. Inhibidores competitivos
 Compiten con el sustrato por
ocupar el sitio activo de la
enzima.
 Tiene una estructura similar
a la del sustrato por lo que
tiene posibilidad de formar
el complejo ES. Pero este
complejo no da productos y
disminuye el número de
moléculas de Enzima libre
para interaccionar con el
Sustrato.

41. • Sulfas (inhibe pasos
metabólicos en
bacterias) y fluoruracilo
tratamiento de cáncer,
actúan así.

42. inhibidores no competitivos
• La unión se
hace en un sitio
distinto al sitio
activo y por eso
puede formarse
el complejo EIS
que no da
producto.

43.  La presencia del
inhibidor actúa como si
disminuyese la
concentración de la
Enzima presente y por
eso nunca se llega a la
velocidad máxima por
más que se aumente la
concentración de
sustrato.

45. Inhibidores irreversibles
• Toda sustancia que produzca un cambio permanente
en la molécula de la enzima, que resulte en un
deterioro definitivo de su capacidad catalítica.
• Venenos organofosforados (insecticidas) bloquen a la
enzima aceticolinesterasa.
• Cianuro(al unirse al Fe de los citopcromos, catalasa y
peroxidasas bloquean su actividad)

46. Enzimas del plasma sanguíneo
Determinación de enzimas en el laboratorio
• enzimas no específicas:
Enz. De secreción o extracelulares
Enzimas intracelulares
• Enzimas específicas:
Trombina
Plasmina
lipoproteinlipasa

47. Enzimas de importancia clínica
Transaminasas.
• Enzimas sintetizadas en el tejido hepático, cardiaco y
del músculo estriado.
• Son 2 la GOT y GPT, su medición laboratorial ayudan
en el diagnóstico de enfermedades hepatocelulares y
por tanto son indicadores para evaluar la función
hepática.

48. • En caso de daño severo en el hígado, como en la
hepatitis viral aguda, la ALT y la AST pueden estar
elevadas en plasma sanguíneo desde niveles en
las centenas (100-300 U/L). altas hasta más de
1,000 U/L.

49. fosfatasa alcalina y la GGT
son enzimas que se incrementan en
una gran cantidad de trastornos que
afectan el drenaje de la bilis, como
cuando existe un tumor o por cálculos
que bloquean el conducto normal de la
bilis, o una enfermedad hepática que
ocasiona un bloqueo del flujo de la bilis
en los conductos intrahepáticos.

50. • La fosfatasa alcalina puede hallarse también en otros
órganos, como hueso, placenta e intestino. Por esta
razón, la medición de la enzima GGT se utiliza como
una prueba suplementaria para asegurarse de que el
incremento en la fosfatasa alcalina verdaderamente
proviene del sistema biliar o del hígado. En contraste
con la fosfatasa alcalina, la GGT no aparece
incrementada en la enfermedad de hueso, placenta o
intestino.

51. Valores de referencia
• GOT hasta 40 UI/L
• GPT hasta 38 UI/L
• FA en adultos hasta 240 UI/L
• FA en niños hasta 400 UI/L
• Alfaglutamiltransferasa ( GGT) hasta 0-40 U/L

52. Amilasa pancreática 60 – 150 U/L
• Enzima que hidroliza el almidón , es secretada por el
páncreas, su elevación en sangre indica pancreatitis,
perforación del páncreas, embarazo ectópico o un
abdomen agudo.

53. Fosfatasa ácida:
• Sintetizada en hígado
• Se encuentra en eritrocitos, próstata, hígado,
páncreas.
• Se eleva en procesos malignos : cáncer de
próstata, vejiga.

54. • Deshidrogenasa láctica 45 a 235UI/L
• Creatinkinasa 25-195 UI/L
• CK –MB 0 -25U/L
son dos enzimas que permiten una valoración
clínica del infarto del miocardio.

55. Enzimas digestivas
• Las enzimas digestivas son enzimas que
rompen los polímeros presentes en los
alimentos en moléculas más pequeñas que
puedan ser absorbidas con facilidad.

56. Secreciones del tubo digestivo
las glándulas anejas
Bilis
Existen
enzimas
digestivas en la
saliva, en el
jugo gástrico,
en el jugo
pancreático y
en las
secreciones
intestinales

57. • Amilasas:
Las denominadas amilasas son aquellas enzimas con
función de romper los enlaces glucosídicos entre
monosacáridos dejándolos de forma individual para
ser asimilados. Hay tres tipos de amilasas
dependiendo de su lugar de origen, estas son la
amilasa salival o ptialina, amilasa pancreática y
amilasa intestinal (del duodeno).

58. Lipasas
Las lipasas son enzimas
específicas originadas en el
páncreas que poseen la
función de disociar los
enlaces covalentes entre
lípidos complejos
llevándolos al estado de
gliceroles y ácidos grasos
asimilables por el
organismo.

59. Colesterolsas:
Cataliza la hidrólisis de ésteres de colesterol
con ácidos grasos.
Fosfolipasa:
Cataliza hidrólisis del enlace éster que une el
ácido graso al hidroxilo del glicerol
formándose ácidos grasos y lisofosfolípido

60. Peptidasas o proteasas:
Este grupo enzimático, que se origina en el
estómago o en el páncreas, posee la
capacidad de actuar sobre los enlaces
peptídicos de las macromoléculas proteicas
reduciéndolas a monómeros orgánicos
denominados aminoácidos.

61. Pepsina:
• Principal enzima del jugo gástrico
• Hidroliza parcialmente las proteínas
• Secretada como zimógeno pepsinógeno
• Actúa en PH ácido
• Activada por la acción de HCL
• Es endopeptidasa.

62. Tripsina:
Enzima del jugo pancreático
Secretada en el páncreas como zimógeno
tripsinógeno.
Se activa por la acción de la enteroquinasa
Actúa en Ph alcalino
Hidroliza péptidos
Es endopeptidasa

63. Quimotripsina:
 Enzima del jugo pancreático
 Secretada por el páncreas como zimógeno
quimotripsinógeno
 Se activa por la acción de la tripsina.
 Actua en Ph alcalina
 Hidroliza uniones peptídicas
 Es endopeptidasa

64. Carboxipeptidasas:
Secretada por el páncreas como zimógeno
pro-carboxipeptidasa.
Activada por la tripsina
Actúa en PH alcalino
Hidroliza uniones peptídicas adyacentes al
grupo carboxilico terminal.

65. Elastasa:
 Secretada por el páncreas como zimógeno
proelastasa.
 Es activada por la tripsina
 Hidroliza uniones peptídicas en la elastina
Ribonucleasa y deoxirribonucleasa:
 Actúan hidrolizando uniones de nucleótidos
 Actúan en Ph alcalino