La bioquímica estudia la química de la vida a nivel molecular. Se centra en el estudio de las biomoléculas orgánicas esenciales como proteínas, ácidos nucleicos, carbohidratos y lípidos que forman las células vivas. Explora cómo estas moléculas se sintetizan, degradan y cómo las células obtienen energía, así como los mecanismos de almacenamiento y transmisión de información genética.

1. UNIDAD 1. CAMPO DE ESTUDIO DE LA BIOQUÍMICA. LA
BIOQUÍMICA SE ENCARGA DEL ESTUDIO DE LA VIDA A NIVEL
MOLECULAR.
Propósito: Conocer el campo de estudio de la bioquímica.
Bohinski, Robert C. Bioquímica
(Versión en español de Ramón Elizondo Mata, UNAM)
Addison-Wesley Iberoamericana, 1991,739 pp.
CAMPO DE ESTUDIO DE LA BIOQUÍMICA
La química- es decir, la ciencia que estudia las propiedades de la materia y los
cambios que ésta sufre- se divide en varias áreas o campos que se traslapan unos
con otros: química orgánica, química inorgánica, fisicoquímica, química analítica y
otras. Como su nombre implica, la bioquímica estudia la química de la vida en
todas sus manifestaciones- animales, plantas, bacterias, etc.- e incluso los virus
que infectan a los seres vivos. La razón por la que se hizo hincapié en las
divisiones clásicas de la química es resaltar la extensa base de la bioquímica, que
es parte orgánica (en su mayoría), en parte inorgánica, en parte física y en parte
analítica.
Hoy en día, la bioquímica se reconoce como una de las principales áreas de la
química y es a la biología lo que las matemáticas a la física.
El avance de la bioquímica ha sido tan amplio y expansivo que en la actualidad ya
se aceptan diversas áreas de especialización: bioenergética, biología molecular,
bioquímica de las membranas, bioquímica de las proteínas, bioquímica de las
plantas, neurobioquímica, química analítica y otras más, así como
subespecialidades de cada campo.
Repaso de la teoría molecular
Todos los organismos vivientes están formados por sustancias químicas de dos
tipos: inorgánicas y orgánicas. Así, el primer enunciado de la unidad bioquímica en
el cual se hará hincapié es:
Todos los organismos están formados por los mismos tipos de
sustancias, más o menos en idénticas proporciones, que realizan los
mismos tipos de funciones generales.
De hecho, en todos los organismos hay un compuesto inorgánico específico que
constituye la sustancia más importante para la vida: el agua.
Las principales clases de sustancias orgánicas_ proteínas, ácidos nucleicos,
carbohidratos y lípidos_ se conocen en general como biomoléculas.
Casi todas las moléculas están formadas por sólo seis elementos, todos de
naturaleza no metálica: oxígeno, carbono, hidrógeno, nitrógeno, fósforo y azufre.
El estudio de estas biomoléculas orgánicas esenciales es el meollo de la
bioquímica.
¿Cómo se sintetizan en la célula viva?
¿Cómo las degrada la célula?
¿De qué manera se relaciona su degradación con la producción de energía
química útil dentro de la célula?

2. ¿Cómo se produce esta energía?
¿Cuáles son los mecanismos de interconversión de estas sustancias?
¿En que forma entran y salen de la célula?
¿Cómo se aíslan en el laboratorio?
¿De qué modo se sintetizan en el laboratorio?
¿Cuál es su estructura molecular?
¿Qué funciones específicas realizan?
¿Cuál es la explicación de su funcionamiento en términos de su estructura
molecular?
¿De que manera se controlan los genes cromosómicos para que regulen la
individualidad bioquímica de un organismo?
¿Cómo es posible modificar la información genética de un organismo a través de
manipulaciones en el laboratorio?
¿En que forma se comunican químicamente las células entre sí?
¿Cuáles son las explicaciones del estado anormal, es decir, de las condiciones
patológicas, incluso de las enfermedades mentales?
¿Cómo funcionan los antibióticos, los agentes antivirales, las sustancias
psicotrópicas, los agentes inmunosupresores y otros medicamentos?
¿Qué diferencias bioquímicas existen entre las células normales y las
cancerosas?
¿Qué procesos bioquímicos permiten explicar la transformación de una célula
normal en una cancerosa?
¿De que manera puede mejorar el diagnóstico médico con el uso de criterios
bioquímicos precisos?
¿En que forma regulan las hormonas las actividades de un organismo y de que
otros mecanismos disponen las células para autorregularse?
Regresando a la composición química de las células vivas, conviene consultar
ahora la tabla 1.1 aunque los datos corresponden a la composición estimada de la
bacteria unicelular Escherichia coli, los valores no difieren mucho de los otros
organismos, incluso del ser humano. Sin embargo, en el nivel celular la
composición de una célula de E.coli es muy diferente a la de un hepatocito, la cual
es distinta a su vez de la de un adipocito, y así sucesivamente.
Con base en los datos de la tabla 1.1 se pueden establecer otras generalizaciones
interesantes.
Las células contiene una mayor variedad de proteínas que de cualquier otra
sustancia.
Alrededor del 50 % de la materia sólida de una célula está formada por proteínas
(15 % del peso húmedo)
Las células contienen mucho más moléculas de proteínas que de DNA.
La mayor biomolécula de la célula es el DNA.
E.coli y otras bacterias similares sólo poseen un cromosoma, es decir, una sola
molécula de DNA. (La relación 1:1 entre los cromosomas y las moléculas de DNA
significa que cada célula diploide del ser humano contiene en su núcleo 46
moléculas diferentes de DNA.)
Alrededor del 99 % de las moléculas de la célula son de H2O.

3. Según el punto seis de la lista, cabe decir que la ciencia de la bioquímica sólo se
relaciona con el 1 % de las moléculas específicas que conforman ese 1 % y la
totalidad de los fenómenos químicos en los cuales intervienen son particulares en
cada célula.
tabla 1.1 Composición Química aproximada de una célula de E.coli en división rápida
Porcentaje en
peso húmedo
totala
Peso molecular
promedio
(g/mol)
Número aproximado
de moléculas por
célulab
Tipos de
moléculas por
célulab
Agua 70 18 4X1010
1
Proteínas 15 10 000-100 000 2-3 X106
2000-3000
RNA total 7 % y
DNA*
1 2.5 X 109c
2 ó 4 1
RNAd
6
RNA 5S ribosomal 40 000c
30 000 1
RNA 16 S ribosomal 500 000c
30 000 1
RNA 23 S ribosomal 1X106c
30 000 1
RNA de
transferencia
25 000 400 000 40
RNA mensajero 105
-106
100 000 1000
Carbohidratos y
metabolitos
3 150(excluyendo
polímeros)
2X108
200
Lípidos y metabolitos 2 750 2.5X107
50
Iones inorgánicos
(minerales)
1 40 2.5X108
20
Aminoácidos y
metabolitos
0.8 120 3X107
100
Nucleótidos y
metabolitos
0.8 300 1.2X107
200
Otros 0.4 150 1.5X107
200
Los valores aproximados son aplicables a la mayor parte de los organismos vivos
que existen en un estado normal.
Los números de algunos materiales varían en forma considerable de las células
bacterianas a las células de los organismos superiores.
Las sustancias correspondientes tienen mayores dimensiones en las células de
los organismos superiores.
En las células de las plantas y los animales existen otras clases de RNA.
Aunque en el estudio de la bioquímica se hace hincapié en las sustancias
orgánicas, también son importantes los elementos y compuestos inorgánicos (los
llamados minerales). De hecho, algunos de esos minerales son nutrientes
esenciales para todos los organismos y deben estar presentes en los alimentos o
en el medio circundante. Los elementos inorgánicos se encuentran en sus formas
iónicas (Tabla I.2), de modo que existen como iones libres o están unidos a una
sustancia orgánica, pero por ahora no se enumerarán los muchos y variados
procesos en los cuales intervienen: simplemente se hará un enunciado cuya
explicación vendrá más adelante.

4. Las funciones vitales de ciertos iones inorgánicos están relacionadas
con su efecto sobre la actividad de las proteínas.
Todos los minerales que se presentan en la tabla I.2 son nutrientes esenciales
para los seres humanos y, con excepción del yodo, también para los demás seres
vivos. En diversos organismos se han detectado cantidades diminutas de casi una
docena de otros elementos. No obstante, la importancia de varios de ellos aún no
queda clara, de modo que la investigación en el campo de la nutrición es muy
intensa. Por ejemplo, hace poco los científicos descubrieron que el níquel (Ni), el
silicio (Si) y el selenio (Se) son elementos esenciales, aunque en cantidades
diminutas, para varios organismos entre los que está el ser humano.
TABLA I.2 Lista parcial de las sustancias inorgánicas con importancia biológica
ELEMENTO (FORMA IÓNICA) ELEMENTO (FORMA IÓNICA)
Calcio (Ca+2
) Fósforo (H2PO4
-1
, HPO4
-2
)
Cloro (Cl-1
) Potasio (K+1
)
Cobalto (Co+2
) Sodio (Na+1
)
Cobre (Cu+1
, Cu+2
) Azufre (SO4
-2
, S-2
)
Yodo (I-1
) sólo en vertebrados Zinc (Zn+2
)
Hierro (Fe+2
, Fe+3
)
Magnesio (Mg+2
)
Manganeso (Mn+2
)
Molibdeno (Mo+6
)
La bioquímica es un campo muy extenso. De hecho, resulta apabullante hasta
para quienes ostentan el título de bioquímicos profesionales.
La historia moderna de la humanidad está repleta de hechos notables y
admirables (y algunos no tan admirables) en las áreas de la ciencia, la ingeniería,
la medicina, la agricultura, las comunicaciones, la exploración espacial, el avance
social, la economía y las artes, y en el futuro se acumularán muchos más. Sin
embargo, de todo el progreso previsible, el mayor impacto puede provenir del
anhelo de aprender cómo funcionan los organismos vivos en términos de las
moléculas que los integran, de la ulterior manipulación de esas moléculas y, por
consiguiente, de la manipulación de esas moléculas y, por consiguiente, de la
manipulación del organismo en sí. Quizá esta aseveración suene exagerada, pero
este tipo de logros ya es una posibilidad real en el futuro. La médula de esa
búsqueda es el conocimiento bioquímico.
En este curso nos centraremos en los siguientes puntos que estudia la
bioquímica:
Las moléculas formadoras de las estructuras de las células.
La manera en que los seres vivos obtienen sus nutrientes y los transforman en
moléculas capaces de formar parte de sus propias estructuras.
Los mecanismos a través de los cuales los seres visos obtienen energía para
realizar sus procesos vitales.
Los procesos a través de los cuales se comunican las células.
Los mecanismos involucrados en el almacenamiento y la transmisión de la
información genética en los seres vivos.

5. UNIDAD 2. LOS AMINOÁCIDOS
Propósito: Conocer que las proteínas están formadas por unidades que son los
aminoácidos.
2.1) Los aminoácidos están constituidos por un grupo amino, un grupo
carboxilo, un grupo R variable y un átomo de H.
Figura 2.1 Estructura química de los aminoácidos esenciales
En las proteínas se encuentran habitualmente 20 tipos de cadenas laterales que
varían en tamaño, forma carga, capacidad de formar puentes de hidrógeno,
carácter hidrofóbico y reactividad química. De hecho, todas las proteínas de todas
las especies –bacterias, árqueas y eucariotas- se construyen con los mismos 20
aminoácidos con unas pocas excepciones. Este alfabeto fundamental de las
proteínas tiene varios miles de millones de años de antigüedad. La extraordinaria
variedad de funciones realizadas por las proteínas es el resultado de la diversidad
y versatilidad de estos veinte sillares de construcción. Conocer como es utiliza
este alfabeto para crear las intricadas estructuras tridimensionales que permiten a
las proteínas llevar a cabo tantos procesos biológicos.

6. La molécula de un aminoácido contiene un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (NH2-) libres. Pueden expresarse en general por NH2-CHR-COOH, siendo
R un radical característico para cada ácido (Figura 2.2).
Químicamente son muy variados. Los
hay que forman proteínas (proteicos),
mientras otros nunca se encuentran en
ellas. Todos los aminoácidos que
componen proteínas presentan un
carbono asimétrico denominado alfa.
Como existen cuatro grupos diferentes
conectados al átomo de carbono α, los
α-aminoácidos son quirales; las dos
formas especulares se llaman isómero
L e isómero D.
Solamente los L-aminoácidos
constituyen las proteínas.
Para casi todos los
aminoácidos, el isómero L
(Figura 2.3) tiene
configuración absoluta S (y no
R). aunque se ha empleado
un enorme esfuerzo para
entender por qué los
aminoácidos en las proteínas
tienen esta configuración
absoluta, todavía no se ha
llegado a una explicación satisfactoria. Parece probable que la selección L sobre d
fuese arbitraria, pero una vez realizada, se fijó temprano en la historia evolutiva.
Regla para distinguir estereoisómeros
Los cuatro sustituyentes diferentes de un átomo
de carbono asimétrico tiene asignada una
prioridad de acuerdo con sus números atómicos
de forma que la prioridad de los sustituyentes
será S> O > N > C > H. El sustituyente de
prioridad más baja, a menudo el hidrógeno, se
orienta en dirección contraria al observador. La
configuración alrededor del carbono se llama S,
del latín sinister (izquierda), si la dirección de la
progresión de los sutituyentes de mayor a menor
prioridad es contraria a las agujas del reloj. La
configuración se conoce como R, del latín rectus
(derecha), si la progresión es en el sentido de
las agujas del reloj (Figura 2.4).
Figura 2.2) Estructura general de un aminoácido
Figura 2.3) Estructura general de un aminoácido
Figura 2.4) Configuración R y S de los
estereoisómero

7. Los aminoácidos se designan a menudo por una abreviatura de tres letras o bien
por símbolos de una. Las abreviaturas para los aminoácidos son las primeras tres
letras de sus nombres ingleses, excepto para la asparragina (Asn), la glutamina
(Gln), la isoleucina (lle) y el triptófano (Trp). Los símbolos para muchos de los
aminoácidos son las primeras letras de sus nombres (p. ej., G para glicina y L para
Leucina). Los otros símbolos se han acordado por convención. Estas
abreviaciones y símbolos son una parte integrante del vocabulario de los
bioquímicos.
Tabla 2.1 Propiedades y Convenciones de los aminoácidos.
CLASIFICACIÓN.
Los aminoácidos se pueden clasifican en dos grupos:
Aminoácidos esenciales: El cuerpo no los puede producir y tienen que ser
suministrados por los alimentos. Estos aminoácidos abarcan: cisteína, lisina y
triptófano. Las fuentes de estos aminoácidos esenciales comprenden la leche, el
queso, los huevos, ciertas carnes, las verduras, las nueces y los granos.
Aminoácidos no esenciales: Son producidos por el cuerpo a partir de los
aminoácidos esenciales o la descomposición normal de las proteínas y abarcan el
ácido aspártico, el ácido glutámico y la glicina. Estos aminoácidos se utilizan como
neurotransmisores, vitaminas, etc. Por ejemplo la beta-alanina.
También se clasifican según sus radicales R Hay varios tipos:

8. Polares (sin carga): Gly, Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Glu.
Apolares (sin carga) o hidrófobos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp.
Carga - (ácidos): Asp, Glu.
Carga + (básicos): Lys, Arg, His.
Propiedades
Ácido-básicas
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido
puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
Los aminoácidos y proteínas se comportan como sustancias tampones. Cuando
una molécula presenta carga neta cero está en el punto isoeléctrico.
Ópticas
Todos los aminoácidos presentan un carbono asimétrico (excepto glicina) por lo
cual presentan isómeros. Si el amino está a la derecha se denomina D, si está a la
izquierda L.
Químicas
Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).
Las que afectan al grupo amino (desaminación).
Las que afectan al grupo R.
2.2) Los aminoácidos poseen propiedades ácido-base.
De las distintas propiedades de los – R, la polaridad o la apolaridad de los
mismos, o sea la tendencia a interactuar o no con el medio acuoso, es una
característica clave para el ordenamiento en el espacio de las proteínas.
A pH fisiológico los aminoácidos se encuentran ionizados
Los aminoácidos en solución, a pH neutro, están predominantemente bajo la
forma de dipolo. Esto se debe a que los grupos carboxilo y amino se ionizan
(Figura 2.5).

9. Los aminoácidos tienen curvas de titulación características
La representación gráfica de la variación del pH de una solución debida al
agregando de una base o un ácido se denomina curva de titulación (Figura 2.6).
La curva de titulación surge entonces de la relación entre la cantidad de ácido o
base agregada a una solución y la variación del pH de la misma.
A pH ácido la mayoría de los aminoácidos se encuentran como un ácido diprótico
(ver forma predominante a pH 1) .Por lo tanto, son posibles dos ionizaciones la del
grupo carboxilo (pKa) y la del grupo amino (pKb).
A pH 1 el 100% de las moléculas de aminoácido están como ion positivo. El valor
de pH en el cual el 100% del aminoácido se encuentra como dipolo, se denomina
punto isoeléctrico. A pH próximo a 14 el 100% del aminoácido estará como ión
negativo.
Figura 2.5) Ionización de un
aminoácido.
Figura 2.6) Curva de Titulación de un aminoácido.

10. 2.3) Clasificación de los aminoácidos de acuerdo a la naturaleza química de
su grupo R:
a) Hidrofóbicos, aromáticos.
b) Hidrofóbicos, alifáticos.
c) Polares, hidrofílicos, con carga.
d) Polares, hidrofílicos, sin carga.
a) Hidrofóbicos, aromáticos.
Existen tres aminoácidos, fenilalanina, tirosina y triptófano, que presentan cadenas
laterales aromáticas. La fenilalanina, junto con los aminoácidos alifáticos valina,
leucina e isoleucina, es uno de los aminoácidos más hidrófobos. La tirosina y el
triptófano también presentan un carácter ligeramente hidrófobo, aunque atenuado
por los grupos polares de sus cadenas laterales. Además, la tirosina puede
ionizarse a pH elevado.
b) Hidrofóbicos, alifáticos.
La valina, la leucina y la isoleucina tienen cadenas laterales hidrocarbonadas de
mayor tamaño. La metionina contiene una cadena lateral alifática larga que incluye
un grupo tioéter (-S-). Las cadenas laterales alifáticas grandes son hidrofóbicas; es
decir, tienden a agruparse entre ellas en vez de establecer contactos con el agua.
La estructura tridimensional de las proteínas solubles en agua se estabiliza por
esta tendencia los grupos hidrofóbicos a agruparse, lo que se conoce como efecto
hidrofóbico. Los diferentes tamaños y formas de estas cadenas lateral
hidrocarbonadas les permiten empaquetarse para formar estructuras compactas
con pocas cavidades.
c) Polares, hidrofílicos, con carga.
Los aminoácidos con cadenas laterales muy polares que les convierten en
altamente hidrofílicos. La lisina y la arginina tienen cadenas laterales relativamente
largas que acaban en grupos cargados positivamente a pH neutro. La lisina está
rematada por un grupo amino primario y la arginina por un grupo guanidinio. La
histidina contiene un grupo imidazol, un anillo aromático que también puede estar
cargado positivamente.
Con un valor de pK´a cercano a 6, el grupo imidazol puede estar sin carga o
cargado positivamente en las proximidades del pH neutro, dependiendo del
entorno local. Por ello, la histidina se encuentra a menudo en los centros activos
enzimáticos, donde el anillo imidazol puede unir y liberar protones durente las
reacciones que se dan en ellos.
El conjunto de aminoácidos también incluye dos con cadenas laterales acídicas: el
ácido aspártico y el glutámico. Estos aminoácidos se conocen habitualmente como
aspartato y glutamato para resaltar que sus cadenas laterales a pH fisiológico
pierden un protón del ácido y por ello están cargadas negativamente a pH
fisiológico. Sin embargo, en algunas proteínas estas cadenas laterales aceptan
protones, y esta capacidad resulta normalmente de importancia funcional.
d) Polares, hidrofílicos, sin carga.

11. Cinco aminoácidos son polares pero sin carga. Dos aminoácidos, la serina y la
treonina contienen grupos hidroxilo alifático (-OH-). La serina se puede considerar
como una versión hidroxilada de la alanina, mientras que la treonina se asemeja a
la valina. Con un grupo hidroxilo en lugar de uno de los grupos metilo de la valina.
Los grupos hidroxilo de la serina y de la treonina les hacen mucho más hidrofílicos
y reactivos que la alanina y la valina.
2.4) Los aminoácidos se clasifican desde el punto de vista alimenticio en
esenciales y no esenciales.
Los aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden ser sintetizados por el
cuerpo y, por tanto, deben ser obtenidos a través de la dieta. Son los siguientes:
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y
valina. Además, hay otros aminoácidos que aunque no son esenciales para la
mayoría, sí pueden serlo para ciertas personas o poblaciones; son los siguientes:
arginina, cisteína, glicina y tirosina.
La ingesta diaria de estos aminoácidos recomendada por la Organización Mundial
de la Salud es (en mg de aminoácido por kilo de peso):
Fenilalanina + tirosina: 14 mg/kg.
Leucina: 14 mg/kg.
Metionina + Cisteína: 13 mg/kg.
Lisina: 12 mg/kg.
Isoleucina: 10 mg/kg.
Valina: 10 mg/kg.
Treonina: 7 mg/kg.
Triptófano: 3 mg/kg.
Histidina: desconocida, 28 mg/kg en niños.
Arginina: desconocida, requerida para niños y quizás para ancianos.
Las fuentes de aminoácidos esenciales son los alimentos ricos en proteínas como
la carne, los huevos, los lácteos, la soja, el trigo, el maíz, el arroz, etc. Algunos
alimentos contienen todos los aminoácidos esenciales (carne de pollo, huevos,
soja) mientras que otros tienen algún aminoácido que escasea.
Todos los aminoácidos esenciales pueden ser obtenidos de vegetales, y las dietas
vegetarianas, incluso las estrictas, pueden proporcionar todas las exigencias
alimenticias. No hay prácticamente ningún caso de deficiencia de proteínas
cuando se consumen las calorías adecuadas. Los únicos casos comunes de
déficit de proteínas ocurren entre poblaciones que están crónicamente
desnutridas. La utilización de proteína se ve muy afectada por el contenido del
aminoácido esencial que menos presente está en un determinado alimento
(aminoácido limitante), por lo que es una buena idea tener una alimentación
variada que tenga diferentes proporciones de aminoácidos esenciales.
2.5) Existen aminoácidos que desempeñan un papel en la comunicación
celular: función del ácido glutámico como un neurotransmisor.

12. Hace más de tres décadas que se estableció la presencia, en concentraciones
apreciables dentro del sistema nervioso central (SNC) humano de los aminoácidos
excitadores, los ácidos glutámico y aspártico. Las propiedades excitadoras de
estas moléculas fueron demostradas por primera vez en la placa neuromuscular
de crustáceos y, más adelante, también en el sistema nerviosos central de los
mamíferos; sin embargo, tales compuestos no fueron reconocidos inicialmente
como neurotransmisores, porque son intermediaros en el metabolismo cerebral y
no están localizados en una neurona típicamente excitadora, sino que se
encuentran en diversos sistemas no propios. y por eso, su papel como
neurotransmisores apenas fue aceptado hasta finales de la octava década del
siglo XX.
El ácido glutámico (glutamato) se forma por transaminación del alfacetoglutarato
por la enzima GABA-T, tanto en las terminaciones nerviosas como en células
gliales, y por la acción de la glutaminasa sobre la glutamina en las terminaciones
neuronales. Por su parte, el ácido aspártico (aspartato) deriva de la
transaminación del oxalacetato por acción de la enzima aspartato
aminotransferasa o por descarboxilación del piruvato, tanto en las terminaciones
neuronales como en las células gliales.
En la liberación de estos aminoácidos excitadores intervienen mecanismos de
exocitosis dependientes del calcio; así mismo, existen mecanismos de transporte
activo tanto en las terminaciones nerviosas como en las células gliales, mediante
los cuales tiene lugar la recaptación de estas moléculas desde la hendidura
sináptica (Figura 2.7).
Las proteínas involucradas en dicho proceso exhiben una alta selectividad para el
transporte indistinto de aspartato y glutamato, merced a mecanismos específicos
de afinidad, basados en la similitud cinética, de modo que la inhibición recíproca
tiene lugar con análogos estructurados de uno u otro aminoácido.
Las concentraciones de ácido glutámico en las neuronas son reguladas por la
actividad de la enzima glutaminasa y la recaptación por las terminales nerviosas;
Figura 2.7) Secuencia de liberación y recaptación de ácido glutámico y aspártico en las
hendiduras sinápticas.

13. es más, al igual que en el caso de las monoaminas, en la síntesis del aminoácido
participa un mecanismo de autorregulación.
Las principales vías dependientes de ácido glutámico comprenden proyecciones
desde el hipocampo y la amígdala hacia el núcleo acuminado (accumbens) y
proyecciones corticales (frontales) al hipocampo, mientras que las proyecciones
corticofugales dependientes de ácido glutámico y ácido aspártico incluyen, entre
otras, fibras originadas en distintas áreas de la corteza cerebral que terminan en
los núcleos basales y la médula espinal.
2.6) El glutamato de sodio, aminoácido utilizado como conservador en la
industria de los alimentos.
El glutamato monosódico es la sal
sódica del aminoácido conocido como
ácido glutámico (o glutamato) que se
encuentra de forma natural en
numerosos alimentos como los
tomates, setas, verduras, alimentos
proteicos e incluso la leche materna.
No es un aminoácido esencial pero
es la principal fuente de energía del intestino. Su sal purificada, obtenida por
fermentación de la caña de azúcar o algunos cereales, también se utiliza como
condimento para potenciar el sabor de los alimentos y se conoce con el nombre de
E621, proteína hidrolizada o extracto de levadura.
Características
El glutamato monosódico no puede mejorar el gusto de ingredientes de calidad
inferior ni se puede utilizar para conservar o mejorar el aspecto de los alimentos.
La única razón por la que se utiliza este condimento es para potenciar el sabor y el
aroma de la comida y acortar el tiempo de preparación. La cocción lenta de carnes
y verduras así como el uso de ingredientes ricos en glutamato, tomates, setas,
quesos o el jamón curado, consigue el mismo el efecto que el condimento. Su
fórmula es C5H8NO4Na. En su forma pura, aparece como una sal cristalina de color
blanquecino parecida a la sal o el azúcar; cuando se disuelve en agua, los iones
de sodio enseguida se disocian de los del glutamato. La fórmula química del
glutamato que se halla de forma natural es exactamente igual a la del glutamato
refinado. El glutamato es uno de los aminoácidos más abundantes en la
naturaleza. Una dieta normal ofrece alrededor de 1 g de glutamato en forma libre,
el resto, unos 10 g, se ingiere a través de las proteínas.
Propiedades
Investigaciones recientes muestran que el glutamato monosódico estimula
receptores específicos de la lengua produciendo un gusto esencial que se conoce
con el nombre de umami que significa gusto sabroso en japonés. Hasta ese
momento solo se conocían 4 gustos básicos o esenciales: dulce, salado, amargo y
Figura 2.8) Estructura Química del Glutamato

14. agrio; con lo que el umami es el quinto gusto básico. El glutamato fue extraído por
primera vez del alga Laminaria japonica mediante un proceso desarrollado en
1908 por el profesor de química de la Universidad Imperial de Tokio Kikunae
Ikeda. El estómago también detecta el glutamato. En los últimos años se ha
demostrado que el estómago informa al cerebro de la ingestión de glutamato y
regula la digestión de proteinas. El placer que produce consumir alimentos
sabrosos podría ser una ventaja evolutiva para facilitar la digestión de proteínas.
Usos
Se utiliza en la cocina como potenciador del sabor de alimentos. Contiene menos
sodio que la sal y en cambio aumenta el sabor de los alimentos con lo que el
glutamato se utiliza para potenciar la palatabilidad de las comidas bajas en sal. Su
uso está muy difundido en la preparación de la comida asiática como sopas y
salsas. También incrementa la apetencia en los ancianos en los cuales existe una
reducción de la sensación del gusto, particularmente del gusto "umami" o sabroso.
Desde 1968 por una carta al editor del Dr. Robert Ho Man Kwok en una revista
científica en la cual declaraba que algunas personas después de ingerir comida
china sentían dolor de cabeza, ásma, alergias leves, taquicardia, náuseas,
vómitos, opresión en la nuca, en la cara y en el pecho y en general una sensación
de malestar, se desató la polémica del "Síndrome de restaurante chino". Estos
síntomas son momentáneos y se atribuyó al uso del glutamato monosódico. Sin
embargo estos síntomas no se han podido reproducir de forma experimental. Con
lo que los síntomas descritos por el Dr. Kwok corresponden a una alergia
alimentaria. La Federation of American Societies for Experimental Biology
(FASEB), la Organización Mundial de la Salud y la Comisión Científica de la Unión
Europea aprobaron el uso del glutamato como ingrediente alimentario y lo
calificaron apto para el consumo humano.
Elaboración
El glutamato monosódico se produce a través de la fermentación, como la salsa
de soja o el yogurt, de productos naturales como las melazas de la caña de azúcar
o cereales. Estos se fermentan bajo un ambiente controlado usando
microorganismos (Corynebacterium glutamicum) para pasar luego a ser filtrados y
purificados hasta conseguir el glutamato monosódico refinado. Una de las
companias más conocidas en la elaboración del glutamato monosódico es la
japonesa Ajinomoto.
Efectos
El glutamato monosódico utilizado en pequeñas cantidades se ha demostrado
científicamente, tras treinta años de investigación, que no presenta ningún riesgo
para el consumidor. No puede afectar al cerebro porque el 95% del glutamato
ingerido en la dieta es utilizado por el intestino como fuente de energía, y además
no puede atravesar la barrera hematoencefálica. En contra de lo que se cree de

15. forma popular, el glutamato monosódico de la dieta no tiene ninguna relación con
otras enfermedades como la diabetes, enfermedades del estomago, depresión,
etc. Según estudios recientes no se ha demostrado que el glutamato provoque
ningún tipo de efecto nocivos para la salud. Ni siquiera puede inducir una mayor
ingesta de alimentos aunque resalte el sabor, con lo que no está directamente
ligado con la obesidad como popularmente se cree. La Federation of American
Societies for Experimental Biology (FASEB), la Organización Mundial de la Salud y
la Comisión Científica de la Unión Europea aprobaron el uso del glutamato como
ingrediente alimentario y lo calificaron apto para el consumo humano.
Para discutir más de cerca la controversia científica con respecto al glutamato,
hace poco, un estudio propuso que el consumo masivo de glutamato monosódico
en ratas produce daño en la retina asociándolo con glaucoma. Del mismo modo,
investigaciones realizadas en la Universidad Complutense de Madrid por Jesús
Fernández-Tresguerres, director del departamento de Fisiología de la Facultad de
Medicina, sugieren que la ingesta de alimentos que contienen enormes cantidades
de glutamato monosódico despierta un hambre ansiosa, hasta el punto de que
incrementa la voracidad en las ratas estudiadas en el 40%. El problema con estos
estudios es que usan cantidades tan exageradas de glutamato que sus resultados
tienen poca aplicación a la hora de valorar los efectos reales del glutamato en su
consumo normal. En el segundo estudio, por ejemplo, se fortificó la dieta de las
ratas con 2.5 o 5 g (10 al 20%) de glutamato -cuando se incrementa tanto un solo
nutriente otros han de disminuir comprometiéndose el equilibrio de la misma-. Para
demostrar lo excesiva que es esta cantidad (del 0.8 al 1.5 % del peso corporal),
2.5 y 5 g en una rata de 320 g correspondería a una ingesta de 540 g a 1 kg de
glutamato en una persona de 70 kg que en condiciones normales ingiere como
mucho 10 g. En concentraciones normales, un número sustancial de publicaciones
avalan lo seguro que es el consumo del glutamato tal y como lo encontramos en
los alimentos. Únicamente puede tener efectos nocivos cuando se ingiere solo y
en cantidades masivas. El glutamato libre, no asociado a proteínas, produce un
sabor agradable, sabroso, a un 0.5%, la cantidad habitual en sopas y caldos.
Concentraciones de glutamato del 10 al 20% producen un gusto desagradable si
no está ligado a proteínas y causa rechazo.
La explicación que los neurocientíficos quieren dar para relacionar el consumo de
glutamato y obesidad es que este amino ácido actúa sobre las neuronas de una
región cerebral llamada el núcleo arcuato, e impide el buen funcionamiento de los
mecanismos inhibidores del apetito. No hay evidencias directas que demuestre
este mecanismo, y normalmente no hay contacto directo entre lo que comemos y
el cerebro. El intestino es un voraz consumidor de glutamato para la obtención de
energía durante los procesos de digestión y solo un 5% del glutamato de la dieta
pasa a la circulación general cuando lo ingerimos con la comida.
Hay un testimonio visible en cuanto a la relación entre el consumo de glutamato y
obesidad: los países orientales en los que se consume más glutamato existe una
menor incidencia de obesidad que en los países occidentales en los que el
consumo es mucho menor. Esta observación demuestra que el culpar al glutamato
monosódico por la "epidemia de obesidad" que se da en los países desarrollados
no tiene un fundamento científico serio. Estudios que sí explicaron el rol particular
del glutamato en el apetito son los que se llevaron acabo en humanos

16. enriqueciendo los alimentos con glutamato por Bellisle France del Instituto
Nacional de la Sanidad e Investigación Médica en Francia. Esta investigación
demostró que es verdad que preferimos los alimentos que contienen glutamato
pero, al contrario de lo que se ha visto en los modelos experimentales, somos
capaces de compensarlo comiendo menos postres. Al final, el número total de
calorías que ingerimos no varía. Con lo que el glutamato no incrementa ni la
voracidad ni el hambre en cantidades normales. En todo caso, este efecto del
glutamato podría ser útil para promover la selección de alimentos que son
nutritivos y tienen poca densidad energética dejando menos espacio para dulces y
pasteles.
No solo es imposible tomar una dieta sin glutamato, cualquier proteína que
ingiramos contiene este amino ácido no esencial, sino que la falta de glutamato
podría vulnerar la integridad del intestino. La tradición culinaria en la preparación
de alimentos va dirigida en realidad a incrementar la cantidad de glutamato
monosódico de los alimentos a través de la cocción, la fermetación o el proceso de
curado y hacerlos así más sabrosos. La adición de aditivos solo acortan ese
proceso de preparación. Productos como la salsa de tomate, los caldos de pollo, el
queso, y el jamón serrano son de por sí muy ricos en glutamato y se utilizan para
incrementar el sabor de las comidas.
Estas tradiciones culinarias puede que respondan a la importancia que el
glutamato tiene en la salud del estómago e intestino, ya que nuestro organismo ha
desarrollado un mecanismo específico para identificar el glutamato. Existen
receptores en la lengua que se activan con el glutamato dando el gusto sabroso
conocido como umami.
Sin embargo, aunque el organismo puede asimilar el glutamato procedente de
muchas fuentes, el que generalmente se utiliza artificialmente como potenciador
del sabor es el glutamato monosódico (E-621). Al ser tan abundante en la
alimentación habitual diaria actual, puede provocar un exceso de sodio en el
organismo, lo cual genera problemas de hiperactividad en el sistema nervioso que
pueden llegar a provocar una degeneración temprana del tejido neuronal,
propiciando enfermedades nerviosas muy poco frecuentes en el pasado.
BIBLIOGRAFÍA
http://www.fagro.edu.uy/~bioquimica/docencia/basico/amino.PDF
http://www.muydelgada.com/wiki/Amino%C3%A1cidos_esenciales/
http://www.medilegis.com/bancoconocimiento/T/Tribuna102n3invitado/art_invitado2.htm
http://es.wikipedia.org/wiki/Glutamato_monos%C3%B3dico