1. "Puedes llegar a cualquier
parte, siempre que andes lo
suficiente. "

2. UNIVERSIDAD DE LOS ANDES
FACULTAD DE MEDICINA
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA
ENZIMAS
Prof. Olga Moreno Q.

3. Reacción Química
 Es todo proceso químico
en el que uno o más
reactivos o reactantes
sufren transformaciones
químicas para convertirse
en productos.

4. ¿Qué son las
enzimas?
 Las enzimas son  Un catalizador es una
compuestos orgánicos sustancia que acelera
de naturaleza proteica, una reacción química,
que actúan como hasta hacerla
catalizadores. instantánea o casi
instantánea

5. Las enzimas son
“obreros” que unen,
cortan, transfieren o
modifican los grupos
químicos participantes
en las reacciones
químicas.

6. Importancia de las
enzimas
 Aceleran la velocidad de las reacciones químicas.
 Intervienen en múltiples procesos.
 Regulan las rutas metabólicas.
 Son sintetizadas por todos los seres vivos.
 La medición de su actividad es útil para el diagnóstico y
seguimiento de algunas enfermedades.
 Algunas se usan como reactivos de laboratorio.

7. Principales enzimas séricas utilizadas en el diagnóstico clínico
Enzima sérica Principal uso diagnóstico
Transaminasa glutamino Infarto del miocardio
oxaloacética (TGO)
Transaminasa glutamico piruvíca Hepatitis viral
(TGP)
Amilasa Pancreatitis aguda
Creatincinasa Trastornos musculares e infarto del
miocardio
Lactato deshidrogenasa Infarto del miocardio
(isoenzimas)
Fosfatasa ácida Carcinoma metastásico de la próstata
Fosfatasa alcalina Enfermedades hepáticas obstructivas
Trastornos óseos

8. Clasificación de las
enzimas
1. Óxido-reductasas: Reacciones 4. Liasas: Adición a los dobles
de oxido- reducción enlaces
2. Transferasas: Transferencia de
grupos funcionales 5. Isomerasas
3. Hidrolasas: Reacciones de
6. Ligasas
hidrólisis

9. Características de las
enzimas
 Son eficaces en pequeñas cantidades.
 No se alteran durante las reacciones en que
participan.
 Aceleran el proceso para la obtención del
equilibrio de una reacción reversible.
 Muestran especificidad. La acción de la enzima es
extremadamente selectiva sobre un substrato
específico.

10. Localización intracelular de
las
enzimas

11. Mecanismo de acción de
las
enzimas
Disminución de la
energía de activación

12. Propiedades de las
Enzimas
 Sitio activo: sitio de unión + sitio
catalítico
 Complejo E-S
 Especificidad
 Son regulables

13. TERMINOLOGÍA
 SUSTRATO  HOLOENZIMA
 PRODUCTO
 ACTIVADORES
 APOENZIMA
 INHIBIDORES
 PARTE NO PROTEICA:
- Coenzimas (vitaminas)
- Cofactor: Ión metálico  ISOENZIMAS
(Activadores o Metaloenzimas)
- Grupo prostético  ZIMÓGENOS

14. SISTEMA
ENZIMÁTICO
Hexoquinasa
Glucosa Glucosa 6
Mg++
fosfato
ATP ADP

15. TEORIAS DE LA UNIÓN
ENZIMA - SUSTRATO
 Teoría de la llave y la cerradura

16. TEORIAS DE LA UNIÓN
ENZIMA - SUSTRATO
 Teoría del ajuste inducido
El sustrato induce un cambio en la forma
de la enzima, porque los sitios activos son
flexibles. Es el modelo aceptado en la
actualidad.

17. FACTORES QUE AFECTAN
LA
VELOCIDAD DE LA
REACCIÓN
 Concentración de sustrato
 Temperatura
 pH

18. Concentración de
sustrato

19. Temperatura

20. pH

21. Teoría de
Michaelis
Menten

22. Inhibiciones
enzimáticas
 Inhibidores reversibles
 Inhibidores irreversibles
 Tipos:
- Competitiva
- No competitiva

23. Inhibición
competitiva
 Estructura del inhibidor
similar
 Sitio de unión
 Complejo E – I
 Competencia entre I y S
 Km cambia
 Vmax. Se mantiene

24. Inhibiciones
competitivas

25. Inhibición no
competitiva
 Estructural del inhibidor
diferente al sustrato
 Sitio de unión diferente
 Se forma el complejo E-
I ó E-S-I

26. Inhibición no
competitiva

27. Regulación
Enzimática
 Enzimas
alostéricas:
reguladas por
efectores positivos
o negativos

28. Inhibición por
retroalimentación

29. Regulación por
modificación covalente