diapositivas de enzimas

1. RECCIONES ENZIMÁTICAS

2. FUNCIONES DE LAS ENZIMAS
• Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones
bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos,
tienen muchos usos médicos y comerciales.
• Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación
de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se
incrementa la velocidad de la reacción.
• La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es
decir, que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las
enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las
concentraciones finales del equilibrio.

3. FUNCIONES DE LAS ENZIMAS
• Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan
disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de una reacción, de
forma que la presencia de la enzima acelera sustancialmente
la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético
de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el
equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso
incluso en escalas de millones de veces.

4. FUNCIONES DE LAS ENZIMAS
• Una reacción que se produce bajo el control de
una enzima, o de un catalizador en general,
alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la
correspondiente reacción no catalizada

5. FUNCIONES DE LAS ENZIMAS
• Al igual que ocurre con otros
catalizadores, las enzimas no son
consumidas en las reacciones que
catalizan, ni alteran su equilibrio
químico. Sin embargo, las enzimas
difieren de otros catalizadores por ser
más específicas. La gran diversidad
de enzimas existentes catalizan
alrededor de 4000 reacciones
bioquímicas distintas.
• No todos los catalizadores
bioquímicos son proteínas, pues
algunas moléculas de ARN son
capaces de catalizar reacciones
(como la subunidad 16S de
los ribosomas en la que reside la
actividad peptidil
transferasa). También cabe nombrar
unas moléculas sintéticas
denominadas enzima
artificiales capaces de catalizar
reacciones químicas como las
enzimas clásicas.7

6. FUNCIONES DE LAS ENZIMAS
• La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras
moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que
disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los
activadores son moléculas que incrementan dicha actividad.
Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para
su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas
inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por
la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del
sustrato, y otros factores físico-químicos

7. FUNCIONES DE LAS ENZIMAS
• Muchas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la
síntesis de antibióticos o de productos domésticos de limpieza.
Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos
industriales, como son la fabricación de alimentos, destinción
de vaqueros o producción de biocombustibles

8. APLICACIONES INDUSTRIALES
• Las enzimas son utilizadas en la industria química, y en otros tipos de
industria, en donde se requiere el uso de catalizadores muy
especializados. Sin embargo, las enzimas están limitadas tanto por el
número de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia
de estabilidad en solventes orgánicos y altas temperaturas. Por ello, la
ingeniería de proteínas se ha convertido en un área de investigación
muy activa donde se intentan crear enzimas con propiedades nuevas,
bien mediante diseño racional, bien mediante evolución in vitro. Estos
esfuerzos han comenzado a tener algunos éxitos, obteniéndose algunas
enzimas que catalizan reacciones no existentes en la naturaleza.

9. Aplicaciones
industriales
A continuación se
muestra una tabla con
diversas aplicaciones
industriales de las
enzimas:

10. CLASIFICACION DE ENZIMAS
CLASIFICACION DE ENZIMAS DE ACUERDO ASU
COMPLEJIDA.
• SIMPLES: formadas por una o mas cadenas
polipetidicas.
• CONJUGADAS contienen por lo menos un grupo no
proteico enlazado a la cadena polipetidicas.

11. CONJUGADAS
 APOENZIMA: en la parte polipeptídica de la enzima.
 COFACTOR: es la parte no proteica de la enzima.
La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la
holoenzima

12. COFACTORES
 Iones metálicos: favorecen la actividad catalítica generalmente de la
enzima, si no están presentes, la enzima no actúa. Estos iones
metálicos se denominan activadores ej. Fe2+ , Mg2+, Cu2+, k+, Na+
Y Zn2+.
 La mayoría de los otros cofactores son coenzimas la cuales
generalmente son compuestos orgánicos de bajo peso molecular por
ejemplo la vitaminas del complejo B son coenzimas que se requieren
para una respiración celular adecuada

13. CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
SEGÚN SU ACTIVIDAD
 HIDROLASAS
Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con
moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

14. CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS SEGÚN
SU ACTIVIDAD
 ISOMERASAS
Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es
decir, reacciones de isomerización.

15. CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS SEGÚN
SU ACTIVIDAD
 LIGASAS
Catalizan la unión de moléculas.

16. CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS SEGÚN
SU ACTIVIDAD
 Liasas
Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir
dobles enlaces.

17. CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS SEGÚN
SU ACTIVIDAD
 Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de electrones de una
molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido
glucónico.

18. CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS SEGÚN
SU ACTIVIDAD
 Transferasas
Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la
transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de
una molécula a otra.

19. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato.
Los sustratos son específicos para cada enzima:
La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola en
sus componentes.
Las enzimas actúan de acuerdo con las siguiente secuencia:
La enzima E y el sustrato.

20. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
S se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato
(E-S) el cual se descompone formando un producto y regenerando la
enzima.
ENZIMA+ SUSTRATO ENZIMA-SUSTRATO ENZIMA+PRODUCTO
El grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden distinguir incluso
entre diferentes tipos de isómeros. Se cree que la especificidad de la enzima es
debido a la forma particular de una parte conocida como SITIO ACTIVO, la cual se
fija a la contraparte complementaria en el sustrato.

21. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA
 Concentración del sustrato:
A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la
enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza
esta velocidad , un aumento en la concentración del sustrato no tiene
efecto en la velocidad de la reacción.
 Concentración de la enzima:
Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la
concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia
cierto limite.

22. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD
ENZIMATICA
Temperatura:
Un incremento de 10C duplica la velocidad de reacción, hacia ciertos limites.
El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva
demasiado, la enzima pierde su actividad.
pH:
El pH optimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estomago cuyo pH optimo
es acido.
Presencia de cofactores:
Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas, para funcionar
adecuadamente.
Para las enzimas que tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que
la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.