Bioquimica. Aminoacidos---- Metabolismo, Pool, transaminacion, desaminacion oxidativa, descarboxilacion.

1. República Bolivariana De Venezuela.
Universidad de Carabobo.
Facultad de ciencias de la salud.
Escuela de Medicina Dr. Witremundo Torrealba.
Núcleo Aragua.
Departamento de Bioquímica.
Profesora:
Normig Zoghbi
Integrante:
Keylla Pérez.
Yender Pérez.
Enero 2015.

2. • La putrefacción es la descomposición de proteínas producto de la muerte.
• Durante los procesos de putrefacción se descomponen los aminoácidos, como la lisina
que se descarboxila en la cadaverina (o 1,5-diaminopentano) una aminas simples de
bajo PM, con mal olor.
¿Sabias que el mal olor durante la putrefacción se debe
a la descomposicion de los aminoácidos?
También se inicia la descomposición en grandes cantidades de Putrescina que es un
compuesto químico orgánico NH2 (1,4-diaminobutano o butanodiamina) que se crea al
pudrirse la carne, dándole además su olor característico.

3. • Explicar en que
consiste y como se
mantiene el pool de
aminoácidos.
• Analizar los
principales procesos
bioquímicos
implicados en la
degradación de
aminoácidos.
• Pool de aminoácidos:
concepto, rutas
metabólicas que lo
mantienen, rutas
metabólicas que
consumen aminoácidos.
• Reacciones de
transaminacion,
desaminacion oxidativa,
descarboxilacion.
Objetivos

4. • El nitrógeno que se encuentra presente en la biosfera, en forma de
nitrato (NO3) o dinitrogeno (N2) debe ser reducido a amonio (NH4) y
luego a amino (NH2) para su incorporación a las proteínas.
Los seres vivos cuentan con una gran proporción de nitrógeno en su
composición química, producto del consumo de proteínas.
Generalidades:

5. La amonificación:
Es la conversión a ion amonio del nitrógeno en la materia viva que aparecerán
como grupos amino (-NH3) o imino (-NH-). Estos es debido a que el amoniaco es
nocivo para el organismo.
En el hombre, una parte del amoníaco libre se usa en la síntesis de urea (NH2)2CO.

6. Digestión de proteínas

7. La mayoría llegan en primer lugar al hígado a través de la circulación portal y
después alcanzan todas las células del organismo donde se incorporan a sus
correspondientes vías metabólicas
Absorción de aminoácidos.
•Los aminoácidos producto de la digestión de las proteínas son absorbidos por
mecanismos de transporte activo (simporte con sodio), en la membrana
intestinal.

9. El “fondo común”, consiste en las concentraciones libres de
aminoácidos en fluidos corporales como la sangre y la linfa,
esperando ser metabolizados, ya que los mismos no se reservan en
el organismo.
La constancia del
pool refleja un
equilibrio dinámico
entre los procesos
que le aportan y le
sustraen
aminoácidos.
Pool de aminoácidos “fondo común”

10. Valores de distribución del pool de aminoácidos:
En el adulto normal se degradan alrededor de 400gramos de proteínas al
día, en el cual el 75% de aminoácidos liberados al pool son reutilizados
en la síntesis de proteínas.
El otro 25% es destinado a la gluconeogénesis, cetogenesis y compuesto
con diversas funciones.
Pool de aminoácidos “fondo común”

11. Pool

12. Rutas metabólicas que mantienen al Pool de aminoácidos.
• Son los diferentes procesos metabólicos cuya función es
mantener al pool de aminoácidos, son:
• La absorción intestinal. Esta es la principal fuente de ingreso de
aminoácidos a nuestro organismo y alcanza un importe total de 70 a
100 g diarios en un adulto normal
• El catabolismo de proteínas histicas.
• La síntesis de aminoácidos: consiste en crear nuevos aminoácidos
a partir de otros intermediarios metabólicos.

13. • El catabolismo de proteínas histicas:
Es degradación continua que experimentan las proteínas presentes en
los tejidos de nuestro organismo, tanto las de carácter intracelular
como extracelular
El producto final de estos procesos son los aminoácidos constituyentes, este es
un mecanismo que incrementa el contenido de aminoácidos del pool.

14. • La síntesis de proteínas: es un importante proceso consumidor
de aminoácidos que sustrae de manera continua estos
compuestos de su pool. Es la contrapartida del catabolismo de
proteínas hísticas
Rutas metabolicas que sustraen aminoácidos del “Pool”:
Esta síntesis son un conjunto mecanismos de regulación, esta sisntesis
se detalla en genética molecular.

15. • La síntesis de otros compuesto nitrogenado.
Se refiere a la utilización de aminoácidos en la formación de otros
compuestos nitrogenados de bajo peso molecular tales como creatina,
nucleótidos, grupos hemo.
Debe tenerse en cuenta que esta sustracción es selectiva en el
sentido que cada uno de estos compuestos tiene como precursores
determinados aminoácidos.

16. Ión amino Ión carboxilo
Estructura general de un aminoácidos
Metabolismo del grupo amino. Metabolismo del esqueleto carbonado
• Formación de otros aa.
• Ciclo de la urea.
• Formación de los cuerpos cetogenicos.
• Participación en el ciclo de Krebs.

17. Esenciales No esenciales
Isoleucina Alanina
Leucina Tirosina
Lisina Aspartato
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamato
Treonina Glutamina
Triptófano Glicina
Valina Prolina
Histidina Serina
Arginina
(condicionalmente)
Asparagina
Clasificación de aminoácidos
El exceso se
transforma en
intermediarios
metabólicos.

18. • El catabolismo de los aminoácidos, se inicia con la degradación del
grupo amino de su estructura, el cual será utilizado para la síntesis
de urea, o la formación de otro aa.
Degradación de los aminoácidos

19. • Los cuales les permiten participar en muchas
reacciones metabólicas, desde el ciclo de Krebs,
hasta la formación de aminas.
Algunos aminoácidos cuando se
degradan dan mas de un producto.

21. Degradación de los aminoácidos
Este proceso se puede llevar a cabo mediante tres procesos:
• Transaminacion.
• Desaminacion.
• Descarboxilacion.

22. • Es la transferencia reversible de un grupo amino a un a-cetoacido,
catalizado por una aminotransferasa usando fosfato de piridoxal
(PLP) como cofactor.
• El aa se convierte en a-cetoacido y el a-cetoacido en el aminoácido
correspondiente. Es decir el grupo amino no se elimina, sino se
transfiere.
Transaminación

23. • Son enzimas encargadas de las transferencias de grupos amino
desde un esqueleto de carbono a otro.
• Estas enzimas se encuentran en el citosol y las mitocondrias de
todas las células del organismo, especialmente en las del hígado,
riñón, intestino y músculo.
Transaminasas o aminotransferasa:
• Todos los aa participan en reacciones de transaminacion con
el Piruvato, oxalacetato o a-cetoglutarato, excepto la Lisina y
la treonina.

24. • 1. Especificidad de sustrato: cada aminotransferasa es específica a los
grupos amino. Las aminotransferasa se denominan en función del dador
específico de grupos amino, pues el aceptor del grupo amino es casi
siempre el a-cetoglutarato.
Características de las transaminasas.
2. Mecanismo de acción: todas las aminotransferasas requieren la coenzima
fosfato de piridoxal, que al unirse a la enzima, forma la base de schiff.

25. La Alanina aminotransferasa(ALT)
cataliza en ambos sentidos la
reacción utilizando fosfato
piridoxal como cofactor. El a-
cetoglutarato es el aceptor del
grupo amino.
Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT) .
Glutamato-piruvato transaminasa (GPT)
El aspartato aminotransferasa(AST),
igualmente catalizara la reacción
utilizando PLP, y el a-cetoglutarato
es el aceptor del grupo amino.
Tipos

26. • La función principal de la GPT o
ALT, es el transporte del grupo
amino desde los tejidos hasta el
hígado, para la síntesis de la urea.
• La función principal de GOT o
AST, es la conexión entre el ciclo
de la urea y el ciclo de krebs.

27. • Es la reacción donde se obtiene la liberación del
amoniaco NH3 a partir de los aminoácidos.
Tipos de desaminacion:
• Desaminacion Hidrolitica. Aspagarina y
glutamina.
• Desaminacion oxidativa. Glutamato.
• Desaminacion eliminativa. Histidinas y la
serina.
Desaminación

28. • Reacción química que se caracteriza por la liberación de un
grupo amino.
• El glutamato es desaminado oxidativamente en la mitocondria.
• La enzima glutamato deshidrogenasa, realiza esta reacción.
• Esta enzima puede trabajar con NAD+ O NADP+.
Desaminación oxidativa.

29. Glutamato deshidrogenasa

30. • La oxidación ocurre con la transferencia de un ion hidruro del
carbono a del glutamato al NAD(P)+, formando a-iminoglutarato el
cual es hidrolizado a a-cetoglutarato y amonio.
• Se realiza mayormente cuando existe exceso de aa, para formar urea a
partir de NH4.
• Son muy especifica la de treonina, lisina, serina y cisteína.

31. • Esto se debe a que son los principales precursores de los
neurotransmisores, cuando se descarboxilan.
• Como lo son el GABA; La serotonina; la Dopamina (es feniletilamina),
La histamina; Noradrenalina, acetilcolina entre otros.
¿Sabias que los aminoácidos están vinculado
directamente con el Sistema nervioso?

32. • La descarboxilación es una reacción química que elimina un grupo
carboxilo y libera dióxido de carbono. Los AA se descarboxilan y
forman aminas.
Descarboxilacion
Las aminas tienen
funciones biológicas
(hormonas,
neurotransmisores,
inmunomoduladores)

33. Histidina en Histamina:
Descarboxilacion comunes de aminoácidos a aminas.
Esta descarboxilacion es de suma importancia ya
que la Histamina es un neurotransmisor del SNC
y forma parte del sistema inmune.
Esta reacción es catalizada por la Histidina
descarboxilasa
lisina a cadaverina:
Reacción catalizada por la enzima lisina descarboxilasa.
La cadaverina se encuentra en la materia orgánica muerta.

34. Acido glutámico a GABA
Reacción catalizada por el Glutamato
descarboxilasa, formando GABA que se
encuentra en el cerebro siendo un
neurotransmisor, además, se encuentra en
los islotes de langerhans pancreáticos.
La ornitina descarboxiliza Cataliza la reaccion produciendo como resultado,
diamina putrescina y una molécula de CO2. Este es el primer paso y el paso
limitante en los seres humanos para la producción de poliaminas, los
compuestos necesarios para la división celular.
Ornitina a Putrescina.

36. • Enfermedad autosomica recesiva en la que existe una
carencia parcial o total de la enzima deshidrogena de a-
cetoacidos de cadena ramificada, un complejo enzimatico
que descarboxila a la leucina, isoleucina y valina.
• Consecuencias:
• Acumulacion de esos AA en la
sangre.
• Problemas en la alimentacion.
Vomitos.
• Deshidratacion.
• Acidosis metabolica intensa.
• Cetosis.
• Retraso mental.
• Olor caracteristico de la orina a
jarabe de arce.
• Discapacidad fisica.
• Tratamiento:
Formula sintetica que contiene cantidades
limitadas de esos AA.
Dieta libre de AA de cadena ramificada.
Enfermedad del jarabe de arce.