1. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Una característica de las proteínas es que poseen estructura tridimensional bien
definida. Una cadena polipeptídica estirada más o menos al azar no tiene actividad
biológica.
En cada tipo de proteínas la cadena polipeptídica se halla plegada adoptando una
conformación tridimensional específica, la cual es necesaria para su función biológica
específica o para su actividad.
La función nace de la conformación, organización de los átomos de manera
tridimensional en su estructura.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La secuencia de un péptido viene determinada por el tipo de aminoácidos que la
integran y el orden en que están ensamblados.
La estructura primaria viene determinada por el número, tipo y orden de los
aminoácidos que se encuentran en la cadena polipeptídica, que a su vez está
codificada en la secuencia de nucleótidos de la molécula de ADN.
Cualquier variación en esta secuencia da lugar a proteínas diferentes. Al formarse el
enlace peptídico entre aminoácidos se originan tres enlaces que se repiten:
N→ Cα
Enlaces sencillos de rotación libre
Cα→ C carboxílico
C carboxílico→N Enlaces peptídico, carácter parcial de doble enlace, y
no posee libertad de rotación
Como la estructura primaria de un péptido determina los niveles superiores de
organización, el conocimiento de la secuencia de aminoácidos es del mayor interés
para el estudio de la estructura y función de las proteínas

2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
A medida que se sintetizan las proteínas, las cadenas polipeptídicas se pliegan
hasta adoptar espontáneamente la conformación espacial más estable.
La estructura secundaria permite relacionar entre si aminoácidos no enlazados
secuencialmente. Según esto, se pueden distinguir varios tipos de
conformaciones que determinan la estructura secundaria de un péptido.
Hélice-α
Es una estructura semejante a un cilindro. La cadena polipeptídica principal se
encuentra estrechamente arrollada a lo largo de un eje mayor, formando la parte
interior del cilindro y las cadenas laterales se extienden hacia fuera en una disposición
helicoidal.
La hélice-α queda estabilizada por puentes de h entre los grupos NH y CO de la
cadena principal.
El grupo CO de cada aminoácido está enlazado por puentes de hidrógeno al grupo NH
del aminoácido que vienen situado cuatro aminoácidos más adelante en la secuencia
lineal. De esta manera todos los grupos CO y NH de la cadena principal quedan
enlazados por puentes o enlaces de hidrógeno.
Existe una periodicidad según la cual
cada vuelta del helicoide implica a 3,6
aminoácidos. Esta periodicidad permite
que cada aminoácido establezca dos
enlaces de hidrógeno con los
aminoácidos que ocupan
respectivamente, la “espira” superior e
inferior.
Esta conformación aparece en las α-
queratinas del pelo, lana, piel, cuernos y
uñas.

3. Conformación- β o en hoja plegada
En el caso de los péptidos que adoptan esta conformación, los enlaces de H no se
establecen periódicamente entre aminoácidos pertenecientes a la misma cadena
polipeptídica, sino a cadenas
distintas. Las cadenas
polipeptídicas paralelas o
antiparalelas de la conformación- β
están dispuestas en láminas
plegadas, unidas transversalmente
por enlaces de hidrógeno
intercatenario.
Todos los grupos CO y NH
participan en este enlace cruzado, y
así confieren gran estabilidad a la
estructura.
La conformación-β es típica de
algunas proteínas fibrosa como la
fibroína de la seda, fibras hiladas
por las arañas, y gusanos de seda,
así como escamas, garras, picos de reptiles y pájaros.

4. ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria da cuenta de la conformación global de la cadena peptídica. Las
cadenas polipeptídicas, estructuradas a nivel secundario, pueden mantener su
ordenamiento sin ulteriores modificaciones, sólo introduciendo ligeras torsiones
longitudinales, como en las hebras de una cuerda. Con esto se originan proteínas de
estructura terciaria fibrosa; este es el caso del colágeno, la queratina del cabello, la
fibroína de la seda, etc.
En otros casos, más frecuentes, la cadena polipeptídica se pliega sucesivamente para
dar origen a proteínas de estructura terciaria globular, presentando estructuras
tridimensionales compactas que comparten varias características.
 Un plegamiento compacto, con poco o ningún espacio para las moléculas de
agua.
 Una localización exterior de casi todos los grupos R hidrófilos.
 Una localización interna de casi todos los grupos R hidrófobos.
Los enlaces propios de la estructura terciaria globular pueden ser:
 Puente disulfuro –S-S que se establecen entre dos regiones de la cadena
donde se encuentran dos grupos SH, correspondiente a dos aminoácidos de
cisteína.
 Fuerzas electrostáticas, entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de
signo opuesto.
 Enlaces de hidrógeno, entre átomos vecinos que pertenecen a grupos polares
peptídicos, OH, NH, CO, etc, localizado en las cadenas laterales o en las
cadenas peptídicas del eje de las cadenas.
 Enlaces hidrofóbicos, entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas
laterales.
 El mantenimiento del enlace hidrofóbico exige una gran proximidad de los grupos
apolares de los aminoácidos. Como resultado, las moléculas de estructura
terciaria globular suelen contener un interior compacto de carácter apolar ( que
excluye el agua) mientras que las cadenas laterales más polares quedan
orientadas hacia la superficie, lo que permite la dispersión de las moléculas
proteicas en el agua.
Los estudios de conformación, función y evolución de las proteínas también revelaron
la importancia de un nivel de organización distinto, es el dominio de proteína,
definido como cualquier segmento de una cadena polipeptídica que puede plegarse
independientemente en una estructura compacta y estable. Un dominio consiste por lo
general en 100 a 250 aminoácidos ( plegados en hélices α, láminas β y otros

5. elementos de la estructura secundaria), y esta es la unidad modular a partir de la cual
se forman muchas proteínas de mayor tamaño.
Los diferentes dominios de una proteína a menudo se asocian con diferentes
funciones.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Se manifiesta en las proteínas fibrosas o globulares formadas por la asociación de
varias cadenas peptídicas. Son las llamadas proteínas oligoméricas. La estructura
cuaternaria consiste en la forma en que las diversas cadenas (subunidades proteicas o
protómeros) pueden estar asociadas espacialmente y autoensamblarse formando
estructuras mayores.
Estas unidades proteícas o protómeros que constituyen la estructura cuaternaria se
pueden autoensamblar para formar estructuras mayores, dímeros (citocromo c),
tetrámeros (hemoglobina), polímeros8actina, miosina, cápsida de los virus, ribosomas).
La asociación entre las diferentes subunidades se establece pro uniones débiles, del
tipo de puente de hidrógeno, uniones electrostáticas y fuerzas de Van der Waals.

6. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Desnaturalización
La desnaturalización de las proteínas consiste en la pérdida de su conformación
característica y, como consecuencia de ello en la anulación de la funcionalidad
biológica, cuando se someten a condiciones ambientales desfavorables. Calor
excesivo, acción de sustancias que viran el pH, presencia de determinados iones o la
intervención de agentes físicos.
Todas ellas pueden provocar la ruptura de los puentes de hidrógeno, los puentes
disulfuro, o el resto de las interacciones débiles, menos consistentes que los enlaces
peptídicos que mantienen la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de las
proteínas.
Cuando se rompen los enlaces débiles, y se deshacen las estructuras secundarias,
terciarias y cuaternarias, las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados
que se entrelazan unos con otros hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en
agua.
Si las condiciones ambientales que provocan la desnaturalización duran poco tiempo o
son poco intensas, ésta es temporal y reversible, de manera que la proteína se pliega
de nuevo y adopta su conformación original, lo que demuestra que la forma de la
proteína no es más que la conformación más estable de la secuencia de aminoácidos y
del medio en que se encuentra (renaturalización).
Si las condiciones ambientales son intensas y persistentes, los filamentos proteicos son
incapaces de recuperar su forma original y permanecen de modo irreversible en el
estado fibroso, insolubles en agua y sin actividad biológica.
Ejemplo, coagulación de la albúmina del huevo por cocción, que pasa de tener una
estructura globular y soluble en agua a adoptar una forma fibrosa e insoluble.
Carácter anfótero.
A diferencia de lo que ocurre en los aminoácidos libre, los grupos α-carboxílo y α-
amino de los aminoácidos no contribuyen a las propiedades ácido-base de las
proteínas ya que, al estar formando parte del enlace peptídico desaparecen como tales
grupos funcionales.
Naturalmente, el grupo amino del aminoácido N-terminal y el carboxilo del C-terminal
son una excepción. También contribuyen a las propiedades ácido-base de las
proteínas los grupos ionizables de las cadenas laterales de sus aminoácidos, esto es
los grupos básicos y los carboxilos de los ácidos.

7. Las proteínas tienen, por tanto, capacidad de adquirir, según el pH carga positiva o
negativa y también pueden tener carga neta nula. Aunque no todos los aminoácidos
contribuyen al comportamiento ácido-base de las proteínas, como el número total de
aminoácidos es muy elevado, puede resultar también grande el número de
aminoácidos ionizable.