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1. ESTRUCTURA DE LAS
PROTEINAS

3. ESTRUCTURA SECUNDARIA

4. ESTRUCTURA SECUNDARIA
 La estructura secundaria o nivel secundario de
organización estructural de las proteínas ha
sido definida como la conformación presente
en regiones locales del polipéptido o proteína,
que esta estabilizada a través de enlaces de
hidrogeno entre los elementos del enlace
peptídico.

5.  Las estructuras secundarias están mantenidas
por enlaces de Hidrogeno entre diferentes
grupos peptídico, específicamente entre el
grupo N-H de un enlace peptídico y el grupo
carbonilo (C=O) de otro enlace peptídico.

6.  Pauling y Corey, al estudiar las posibles
estructuras secundarias de las proteínas,
describieron que las principales estructuras que
forman parte de este nivel de organización,
deben tener las siguientes características
(Postulados de Pauling and Corey):

7.  Los amino ácidos son de la serie L
 Los átomos del enlace peptídico están en un
mismo plano y la configuración del enlace es
trans
 Cada oxigeno carbonilito y cada nitrógeno
amílico están formando puentes de Hidrogeno

8.  La rotación solo es posible alrededor del
carbono alfa.
 Los hidrógenos que forman parte de los
puentes de hidrogeno se encuentran cercanos a
la línea hipotética que une a los átomos de
oxigeno y nitrógeno involucrados en el enlace
peptídico
 La cadena lateral R de los aminoácidos no
están involucradas en la estructura secundaria

9.  El nivel secundario de organización de las
proteínas incluye a las siguientes estructuras:
 Alfa-hélice
 Beta-lamina o estructura en hoja beta plegada

10. Beta-laminar

11.  Alfa hélice
 Es el segundo nivel de
organización proteica en
el cual el esqueleto
peptídico esta enrollado,
como una estructura en
espiral, alrededor de un
eje imaginario,
(organización helicoidal
de la cadena peptídico)

12. Caracteristicas estructurales de la alfa-
helice
 Hay 3.6 amino ácidos en cada vuelta de la hélice.
 Todos los enlaces peptídico son planares y trans.
 Los grupos N-H de todos los enlaces peptídico
apuntan en la misma dirección, la cual es
aproximadamente paralela al eje de la hélice
 Los grupos C=O de todos los enlaces peptídico
apuntan en la dirección opuesta a la de los grupos
NH, también casi paralela al eje de la hélice.

13.  El grupo C=O de cada enlace peptídico esta
unido por enlace de hidrogeno al grupo N-H
del enlace peptídico que se encuentra separado
de el por cuatro amino ácidos
 Todos los grupos R se encuentran dispuestos
hacia afuera de la hélice.

14.  La estabilidad de la alfa-hélice esta afectada
por diversos factores que incluyen, entre los
mas importantes:
 Las interacción electrostática entre
aminoácidos sucesivos con cadenas R que
contienen grupos cargados.

15.  El tamaño de los grupos R adyacentes
 Las interacciones entre grupos R espaciados
por tres o cuatro residuos
 La presencia de residuos de Prolina
(recuérdese que la prolina es un iminoacido
con una configuración diferente a la de los
otros aminoácidos

16.  Casi ¼ de todos los residuos de aminoácidos
que forman un polipéptido forman parte de
alfa-hélices, aunque este número es variable y
puede variar grandemente de proteína a
proteína.

17. Beta laminar
 La estructura secundaria se define como el
nivel secundario de organización de las
proteínas en el cual el esqueleto de la cadena
peptídico (Beta hebras) se extiende en un
arreglo en zigzag similar a una serie de
pliegues, con los enlaces peptídico
organizados en planos de inclinación alterna
(alternando planos descendentes y planos
ascendentes).

18.  La hoja plegada beta
puede formarse entre
dos cadenas peptídicas o
entre diferentes
segmentos de una
misma cadena
peptídico.

19. Caracteristicas de la Hoja plegada
(beta-lamina)
 Cada enlace peptídico es planar y tiene
configuración trans.
 Los grupos C=O y N-H de los enlaces
peptídico de cadenas adyacentes (o de
segmentos adyacentes de una misma cadena)
están en el mismo plano apuntando uno hacia
el otro, de tal forma que se hace posible el
enlace de hidrogeno entre ellos.

21.  Los puentes de hidrogeno son mas o menos
perpendiculares al eje principal de la estructura
en hoja plegada.
 Todos los grupos R en cada una de las cadenas
alternan, primero arriba del eje de la lamina,
después abajo del mismo, y asi sucesivamente.

22.  Hay dos clases de estructura beta en hoja
plegada:
 Antiparalela: se forma cuando las dos cadenas
polipeptídicas corren en dirección opuesta (una
corre del grupo amino al carboxilo y la otra del
carboxilo al amino)

24. ESTRUCTURA TERCIARIA
 Se llama estructura terciaria a la disposición
tridimensional de todos los átomos que
componen la proteína, concepto equiparable al
de conformación absoluta en otras moléculas.

25.  La estructura terciaria
de una proteína es la
responsable directa de
sus propiedades
biológicas, ya que la
disposición espacial de
los distintos grupos
funcionales determina
su interacción con los
diversos ligandos

26.  Para las proteínas que constan de una sola
cadena polipeptídica (carecen de estructura
cuaternaria), la estructura terciaria es la
máxima información estructural que se puede
obtener.

27.  La estructura terciaria es una disposición
precisa y única en el espacio, y surge a medida
que se sintetiza la proteína. En otras palabras,
la estructura terciaria está determinada por la
secuencia de AA (estructura primaria)

28.  Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
 Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en
las que una de las dimensiones es mucho mayor que
las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la queratina
del cabello o la fibroína de la seda, En este caso, los
elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas
b) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a
grandes modificaciones, tan sólo introduciendo
ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras
de una cuerda.

30.  Proteínas con estructura terciaria de tipo
globular, más frecuentes, en las que no existe
una dimensión que predomine sobre las demás,
y su forma es aproximadamente esférica. En
este tipo de estructuras se suceden regiones
con estructuras al azar, hélice a hoja b,
acodamientos y estructuras súper secundarias.
 Ej. Mioglobina

32.  Las fuerzas que estabilizan la estructura
terciaria de una proteína se establecen entre las
distintas cadenas laterales de los AA que la
componen.
 Los enlaces propios de la estructura terciaria
pueden ser de dos tipos: covalentes y no
covalentes

33.  Los enlaces covalentes pueden deberse a la
formación de un puente disulfuro entre dos
cadenas laterales de Cys, o a la formación de
un enlace amida (-CO-NH-)
 Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro
tipos: fuerzas electrostáticas entre cadenas
laterales ionizadas, con cargas de signo
opuesto, puentes de hidrógeno, entre las
cadenas laterales de AA polares

34.  Interacciones hidrofóbicas entre cadenas
laterales apolares y fuerzas de polaridad
debidas a interacciones dipolo-dipolo

35. ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Como se mencionó anteriormente muchas
proteínas tienen dos o más cadenas plegadas
de polipéptidos para formar su estructura
terciaria. En la estructura cuaternaria se
consideran moléculas proteicas superiores a
los 50 mil daltons en donde las subunidades
constitutivas pueden ser idénticas o diferentes
y se asocian para formar dímeros, trímeros y
tetrámeros.

37.  En algunos casos las cadenas aisladas son
inactivas, pero en otros pueden cumplir la
misma función que el complejo
 El ejemplo más conocido es la hemoglobina en
donde las interacciones hidrofóbicas, los
enlaces de hidrógeno y los enlaces iónicos
ayudan a mantener las cuatro subunidades
juntas para formar una molécula funcional,

38.  Así cada subunidad de hemoglobina se pliega
de manera similar a la estructura terciaria de
mioglobina

40.  Dado que la hemoglobina dentro de los
glóbulos rojos está constituida por dos cadenas
alfa y dos cadenas beta que permiten tomar
una molécula de oxígeno, para "atrapar"
moléculas adicionales de oxígeno, las cuatro
subunidades cambian ligeramente su
conformación y los enlaces iónicos se rompen
para exponer las cadenas y facilitar esta
función

41.  Esto indica que las asociaciones estrechas de
las cadenas de polipéptidos dentro de la misma
proteína proporcionan un tipo de
comunicación entre las unidades y se puede
entender que en las cadenas de aminoácidos
existen dos tipos de información: uno que
genera la conformación adecuada de las
estructuras secundarias, terciarias y
cuaternarias y otro que permite la reactividad
correcta de las moléculas.

42. Dominios
 Existen regiones diferenciadas dentro de la
estructura terciaria de las proteínas que actúan
como unidades autónomas de plegamiento y/o
desnaturalización de las proteínas.

43.  Estas regiones constituyen un nivel estructural
intermedio entre las estructuras secundaria y
terciaria reciben el nombre de dominios.
 Los dominios se pliegan por separado a
medida que se sintetiza la cadena polipeptídica

44. Desnaturalización
 La pérdida total o parcial de los niveles de
estructuración superiores al primario recibe el
nombre de desnaturalización, que puede ser
reversible o irreversible.
 Quedando la cadena polipeptídica reducida a
un polímero estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija.

46.  La desaparición total o parcial de la envoltura
acuosa, la neutralización de las cargas
eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los
puentes de hidrógeno facilitará la agregación
intermolecular y provocará la precipitación. La
precipitación suele ser consecuencia del
fenómeno llamado desnaturalización y se dice
entonces que la proteína se encuentra
desnaturalizada

47.  Una proteína desnaturalizada cuenta
únicamente con su estructura primaria

48.  Por este motivo, en muchos casos, la
desnaturalización es reversible
 Los agentes que provocan la desnaturalización
de una proteína se llaman agentes
desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos
(calor) y químicos (detergentes, disolventes
orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en
algunos casos el fenómeno de la
desnaturalización es reversible

49. Gracias!!!!!!