1. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
1. Introducción.
Las proteínas son las macromoléculas más abundantes de las células vivas,
representan el 50% del peso seco de un organismo. Además de por su abundancia,
también se caracterizan por ser moléculas específicas, es decir, cada especie biológica
tiene una serie de proteínas que le son exclusivas. Las proteínas están constituidas por
subunidades monoméricas relativamente sencillas denominadas aminoácidos. De sus
múltiples conjugaciones resultan la gran variedad de proteínas existentes.
Por otro lado, también hay que destacar su diversidad en cuanto a la función
biológico que desempeñan ya que intervienen en multitud de procesos del organismos,
de hecho, su importancia se observa en que la información genética se expresa en última
instancia en proteínas.
2. Aminoácidos.
2.1. Estructura.
Los aminoácidos son las unidades fundamentales que componen las proteínas.
Son ácidos carboxílicos con un grupo amino y un radical R- o cadena lateral, lineal o
cíclica, que permite diferenciar entre los veinte aminoácidos diferentes. Su estructura es
la siguiente:
2.2. Clasificación.
En función del radical o cadena lateral, distinguimos los siguientes tipos de
aminoácidos:
• Cadenas apolares alifáticas: alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina y
prolina.
• Cadenas aromáticas: fenilalanina, triptófano y tirosina.
• Cadenas polares sin carga: treonina, glicina, serina, cisteína, asparagina y
glutamina.
• Cadenas cargadas positivamente: lisina, arginina e histidina.
• Cadenas cargadas negativamente: aspartato y glutamato.

2. 2.3. Características.
Los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos se encuentran ionizados a pH
fisiológico, es decir, se encuentran con carga – y +, respectivamente. Este hecho le
confiere la propiedad de ser anfóteros, es decir, se comportan como ácidos en medio
alcalino, y en medio básico como ácidos.
Otra característica es la esteroisomería producida por la asimetría del carbono α,
debido a que está unido a cuatro grupos diferentes siendo el C un centro quiral. Según la
posición del grupo amino respecto al Cα podemos diferenciar entre los dos isómeros
ópticos L- y D-, en función de que se encuentre a la izquierda o a la derecha. En la
materia viva solo se encuentran formas L-.
2.4. Enlace peptídico.
Los aminoácidos se unen entre sí formando largas cadenas que constituyen las
proteínas. Esta unión se lleva a cabo a través del denominado enlace peptídico que
origina los péptidos (1-10 aminoácidos formaría un oligopéptido; 10-100 se trataría de
un polipéptido; más de 100 aminoácido forman una proteína).
El enlace peptídico es un enlace covalente que se forma entre el grupo carboxilo
de un aminoácido y el grupo amino de otro. Cuando se forma el enlace se desprende una
molécula de agua. Este enlace es rígido, es decir, no tiene capacidad de giro. Además, es
un enlace polar ya que se forman cargas parciales (negativa sobre el grupo carboxilo y
positiva sobre el amino).

3. Los enlaces –CO y –NH sí que tiene capacidad de giro entre valores de +180º
(psi) y valores de -180º (phi) aunque no están todos permitidos ya que los aminoácidos
podrían chocar entre ellos.
3. Proteínas.
Son largas cadenas de aminoácidos unidos por enlace peptídico. Tienen
muchísimas funciones: catabolizan todas los procesos del organismos, transportan,
regulan, algunas defienden el organismo, e incluso, otras tienen funciones de reserva y
nutritivas.
3.1. Propiedades.
Las proteínas tienen las mismas propiedades que los aminoácidos, y además, se
desnaturalizan, es decir, pierden su conformación nativa o disposición espacial por el
efecto de agentes químicos, calor y/o pH, perdiendo su función. Sin embargo, pueden
volverse funcionales y recuperar su conformación espacial, con lo que se demuestra que
la estructura es innata de la secuencia.
3.2. Estructura.
Las proteínas tienen estructuras jerarquizadas, es decir, existen niveles o grados
de estructuración crecientes:
• Estructura primaria: es la secuencia lineal de aminoácidos.
• Estructura secundaria: se produce por la aparición de enlaces por puentes de
hidrógeno intramoleculares e intermoleculares entre los enlaces peptídicos de los
diferentes aminoácidos. El enlace se produce cada residuos, por lo que quedan
3,6 por vuelta. La estructura secundaria más común es la hélice α, aunque
también existen variedades como la hélice de colágeno o la lámina β.
• Estructura terciaria: se origina por la disposición espacial de los átomos de la
proteína. Se producen superplegamientos y/o enrollamientos de la cadena de
aminoácidos que origina figuras geométricas espaciales propias de cada
proteína. Esta se mantiene unida por puentes de hidrógeno y enlaces disulfuro
(S-S) entre los aminoácidos sulfurados.
• Estructura cuaternaria: no todas las proteínas la tienen. Se produce por la
asociación de varias cadenas de aminoácidos formando una única proteína
denominada oligomérica. Cada una de las cadenas se denomina protómero, los
cuales se mantienen unidos por puentes de hidrógeno, enlaces iónicos y enlaces
de Van der Waals.