Sesion practica de Lipidos y Proteinas

1. LIPIDOS

2. DEFINICION
 Moleculas hidrofóbicas o insolubles en agua y sí
en disolventes orgánicos
 Bencina
 Alcohol
 Benceno
 Cloroformo
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3. FUNCIONES
 Función de reserva energética. 9,4
kilocalorías.
 Función estructural.
 Función reguladora, hormonal o de
comunicación celular.
 Función relajante.
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4. Blgo. Ricardo Leon
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5. ACIDOS GRASOS
 Molécula orgánica de naturaleza lipídica
 Larga cadena hidrocarbonada lineal,
extremo grupo carboxilo.
 Ácidos grasos esenciales
 linoleico, linolénico, araquidónico
 Ω-3 Ω-6
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6. Ac. Grasos Saturados – Insaturados
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7. Trigliceridos
 Los acidos grasos se unen a un glicerol y
forman un triglicerido
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8. CLASIFICACION
 Lípidos saponificables
 Simples
 Complejos
 Fosfolípidos
 Fosfoglicéridos
 Fosfoesfingolípidos
 Glucolípidos
 Cerebrósidos
 Gangliósidos
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9. CLASIFICACION
 Lípidos insaponificables (No tienen acidos
grasos?)
 Terpenoides (Isopreno: A, K, E, aceites
esenciales, caroteno)
 Esteroides (D, Colesterol, hormonas sexuales)
 Eicosanoides
 Prostaglandinas
 Tromboxanos
 Leucotrienos
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10. PROTEINAS

11. DEFINICION
 Macromoléculas  cadenas lineales de aa
 Enlaces peptídicos entre el grupo carboxyl (-
COOH) y los grupos amino (NH2) de
residuos de aminoácido adyacentes.
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12. AMINOACIDOS - CLASES
 Neutros polares, polares o hidrofilos :
 Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T), Cisteína (Cys,C), Asparagina
(Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y
 Neutros no polares, apolares o hidrófobos:
 Glicina (Gly,G), Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L),
Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina
(Phe,F) y Triptófano (Trp,W). Tirosina (Tyr,Y).
 Con carga negativa, o ácidos:
 Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido glutámico (Glu,E).
 Con carga positiva, o básicos:
 Lisina (Lys,L), Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H).
 Aromáticos:
 Fenilalanina (Phe,F), Tirosina (Tyr,Y) y Triptofano (Trp,W).
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13. AMINOACIDOS NO
ESTANDARD
 4-HIDROXIPROLINA COLAGENO
 5-HIDROXILISINA
 6-N-METIL LISINA MIOSINA
 CARBOXIGLUTAMATO PROTROMBINA
 DESMOSINA ELASTINA
 SELENOCISTEINA
 ORNITINA
ARGININA
 CITRULINA
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14. AMINOACIDOS
 Monómeros de las proteínas. Dos aminoácidos se
combinan en una reacción de condensacion que
libera agua formando un enlace peptídico.
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15. Blgo. Ricardo Leon
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16. HEMOGLOBINA
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17. FUNCIONES
 Fisiológica
 Reguladora
 Hormonas
 Transporte en sangre
 Inmunológica
 Receptor celular
 Estructural
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18. CLASIFICACION
 Forma
 Fibrosas
 Globulares
 Mixtas
 Composición química
 Holoproteínas
 Heteroproteínas (GRUPO PROSTETICO)
 Glucoproteinas
 Lipoproteinas
 Metaloproteinas
 Fosfoproteinas Blgo. Ricardo Leon
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19. Reaccion de Biuret
 La presencia de proteínas en una mezcla se puede determinar mediante la
reacción del Biuret. El reactivo de Biuret contiene CuSO4 en solución acuosa
alcalina (gracias a la presencia de NaOH o KOH). La reacción se basa en la
formación de un compuesto de color violeta, debido a la formación de un
complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no
compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos
 La reacción debe su nombre al biuret, una molécula formada a partir de dos de
urea (H2N-CO-NH-CO-NH2), que es la más sencilla que da positiva esta
reacción, común a todos los compuestos que tengan dos o más enlaces
peptídicos consecutivos en sus moléculas.
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20. Reaccion de Biuret
La producen los péptidos y las proteínas, pero
no los aminoácidos, ya que se debe a la
presencia del enlace peptídico (- CO- NH -
)que se destruye al liberarse los aminoácidos.
Cuando una proteína se pone en contacto con
un álcali concentrado, se forma una sustancia
compleja denominada Biuret, de fórmula:
Para formar un compuesto
de coordinacion que es el
que esta arriba
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