AMINOÁCIDOS ESENCIALES
• Histidina
• Isoleucina
• Leucina
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• Metionina
• Fenilalanina
• Treonina
• Triptófano
• Va...
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
Son producidos por nuestro cuerpo a partir de los ácidos
esenciales o en la descomposición de la...
AMINOÁCIDOS CONDICIONALES
Por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de
enfermedad y estrés.
• Arginina
• Ciste...
La palabra proteína viene del griego proteios que significa
«lo más antiguo, lo primero»; son elementos químicos que
se en...
Viviana Pulla Balcázar
Primer Semestre de
Enfermería B
CLASIFICACIÓN Y COMPOSICIÓN
QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS
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NIVELES DE ORGANIZACIÓN
ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí
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ESTRUCTURA PRIMARIA
Secuencia de aminoácidos específica; los polipéptidos que tienen
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
Se forman cuando se alinean de lado 1 o más segmentos de la cadena
polipéptidica. Cada segmento se d...
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Es la conformación tridimensional única que asume una proteína
debido a las interacciones entere las ...
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
Están formadas por varias cadenas polipeptídicas. Procesos
moleculares elevados.
Cada componente po...
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SEGÚN SU FORMA
Se clasifican en:
• Fibrosas
• Globulares
• Mixtas
FIBROSAS: Son moléculas largas en forma de varilla. Pres...
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Enfermería B
POR SU FUNCIÓN
BIOLÓGICA
• Enzima de transporte
• Proteína de transporte
• Contráctiles y móviles
• Defensa
• Reguladora
•...
POR SU NATURALEZA
QUÍMICA
• Simples.- Son aquellas que solo contienen aminoácidos (albumina
sérica y queratina)
• Conjugad...
• Catálisis
• Estructura (colágeno)
• Movimiento (actina, tubulina)
• Defensa (fibrinógeno y trombina, inmunoglobulinas)
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Clasificación de las Proteinas y Aminoácidos

  1. 1. AMINOÁCIDOS ESENCIALES • Histidina • Isoleucina • Leucina • Licina • Metionina • Fenilalanina • Treonina • Triptófano • Valina Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  2. 2. AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES Son producidos por nuestro cuerpo a partir de los ácidos esenciales o en la descomposición de las proteínas. • Alanina • Asparagina • Ácido Aspártico • Ácido Glutámico Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  3. 3. AMINOÁCIDOS CONDICIONALES Por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés. • Arginina • Cisteína • Glutamina • Glicina • Ornitina • Prolina • Serina • Tirosina Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  4. 4. La palabra proteína viene del griego proteios que significa «lo más antiguo, lo primero»; son elementos químicos que se encuentran en todas las células vivas. Están constituidas básicamente por C, H, O y N, aunque pueden contener también S, P y en menor proporción Fe, Cu, Mg, I Las proteínas son moléculas orgánicas más abundantes en las células y constituyen el 50% de su peso seco o más en algunos casos. • Una bacteria= Hay 1000 proteínas • Una célula humana= Hay 10.000 clases de proteínas distintas. Químicamente las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos(aa). Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  5. 5. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  6. 6. CLASIFICACIÓN Y COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LAS PROTEÍNAS Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  7. 7. NIVELES DE ORGANIZACIÓN ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de los aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio.  Estructura Primaria  Estructura Secundaria  Estructura Terciaria  Estructura Cuaternaria Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  8. 8. ESTRUCTURA PRIMARIA Secuencia de aminoácidos específica; los polipéptidos que tienen secuencia semejantes de aminoácidos se dice que son homólogos trazadores de relaciones genéticas entre especies. Los residuos de aminoácidos que son esenciales para la función de la molécula se denominan invariables. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  9. 9. ESTRUCTURA SECUNDARIA Se forman cuando se alinean de lado 1 o más segmentos de la cadena polipéptidica. Cada segmento se denomina una cadena beta. Estructura que se estabiliza por enlaces de H que se forman entre los grupos N-H y carboxilo del esqueleto polipéptidico de las cadenas adyacentes. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  10. 10. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  11. 11. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  12. 12. ESTRUCTURA TERCIARIA Es la conformación tridimensional única que asume una proteína debido a las interacciones entere las cadenas laterales de los aminoácidos. La estructura terciaria se estabiliza por las siguientes interacciones.  Interacciones Hidrófobas  Electrostáticas  Enlaces de H  Enlaces Covalentes (S-S) El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, S-S que se establecen entre átomos de azufre del aminoácido cisteína. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  13. 13. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  14. 14. ESTRUCTURA CUATERNARIA Están formadas por varias cadenas polipeptídicas. Procesos moleculares elevados. Cada componente polipeptídico se denomina subunidad . Las subunidades se mantiene unidas por enlaces covalentes y no covalentes. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  15. 15. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  16. 16. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  17. 17. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  18. 18. SEGÚN SU FORMA Se clasifican en: • Fibrosas • Globulares • Mixtas FIBROSAS: Son moléculas largas en forma de varilla. Presentan cadenas polipeptídicas y una estructura atípica son insolubles en agua(queratina, piel, uñas y pelo) y hacen parte de este grupo la queratina, colágeno y fibrina. GLOBULARES: moléculas esféricas hidrosolubles con funciones dinámicas. Enzimas, inmunoglobulinas y proteínas de transporte (hemoglobina). Se caracteriza por doblar sus cadenas en una formación esférica apretada dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hacen que sean solubles en disolventes como el agua hacen parte de este grupo enzimas, hormonas y anticuerpos. MIXTAS: Poseen una parte fibrilar en el central de la proteína y otra en los extremos de la proteína. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  19. 19. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  20. 20. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  21. 21. POR SU FUNCIÓN BIOLÓGICA • Enzima de transporte • Proteína de transporte • Contráctiles y móviles • Defensa • Reguladora • Nutrientes • Hormonas Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  22. 22. POR SU NATURALEZA QUÍMICA • Simples.- Son aquellas que solo contienen aminoácidos (albumina sérica y queratina) • Conjugados.- Proteína simple con un grupo no proteico «prostetico» haloproteínas. Haloproteínas: carecen del grupo prostetico.  Glucoproteínas  Lipoproteínas  Metaloproteínas  fosfoproteínas Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  23. 23. • Catálisis • Estructura (colágeno) • Movimiento (actina, tubulina) • Defensa (fibrinógeno y trombina, inmunoglobulinas) • Regulación (hormonas, insulina y glucagón) • Transporte (hemoglobina, transferrina, transportadores de glucosa) • Almacenamiento (ovoalbúmina, caseína, almacenamiento de nitrógeno en mamíferos) • Respuestas a agresiones (Exo y Endonucleasas) Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de Enfermería B
  24. 24. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de
  25. 25. Viviana Pulla Balcázar Primer Semestre de

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