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Proteinas

  1. 1. Proteínas Lic. Erika Hernández Espinoza. UVM
  2. 2. ¿QUÉ SON LAS PROTEINAS? Son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
  3. 3. Msc. Dilcia Sánchez
  4. 4. Msc. Dilcia Sánchez
  5. 5. Proteínas • Son los sólidos más abundantes del protoplasma celular. • Cada proteína cumple una función dentro y/o fuera de la célula. • Son básicas para la formación de los componentes estructurales de las células y todos los tejidos corporales. • Son sintetizadas en los ribosomas de todas las células. • Son indispensables en nuestra dieta alimenticia para el crecimiento restauración y mantenimiento de nuestro organismo. • Son catalizadores orgánicos en diversas reacciones químicas de los organismos. • La actividad biológica de una proteína depende absolutamente en su estructura molecular.
  6. 6. Estructura Química H H2N- C -COOH R Grupo amino -NH2 Grupo carboxílico -COOH Las unidades estructurales de proteínas se llaman aminoácidos Estos se unen entre sí por enlaces peptídicos
  7. 7. La formación de un enlace peptídico se realiza entre dos AAs H O H2N-C-C-OH R H H H-N-C-COOH R El grupo oxhidrilo (-OH) de un AA reacciona con el grupo amino (-NH3) del otro AA.
  8. 8. Las proteínas son polímeros de aminoácidos. La unión entre dos aminoácidos es por medio de un enlace tipo peptídico. Su formación es una condensación. Hidrólisis es el proceso para desdoblar un enlace por medio de interponer una molécula de agua. H O H2N-C-C R H O N-C-C-OH H R + H2O “Condensación”
  9. 9. Los aminoácidos (AA) • Existen más o menos 20 tipos diferentes de AAs conocidos y encontrados comúnmente en las proteínas de plantas y animales. Estos pueden ser: • Esenciales: si son fabricados solo por las plantas (Fenil alanina, leucina isoleucina, lisina). • No Esenciales: los que fabrican los humanos (Glicina alanina tiroxina). • Se nombran dependiendo del número de (AA) que poseen: • Dipéptidos (2 AA) Tripéptidos (3 AA) Tetrapéptidos (4AA) Pentapeptidos (5AA) Hexapeptidos (6AA) Oligopéptidos • ( 7-9) Polipéptidos (10-50) Proteínas (51 AAs en adelante.
  10. 10. Clasificación De Las Proteinas Según su Forma y Solubilidad: •Fibrosas las cadenas de polipéptidos están dispuestas en láminas con filamentos largos. Son insolubles en agua son útiles para formar materiales estructurales como (uñas, pelo, piel). •Globulares las cadenas de polipéptidos tienen forma esféricas o tridimensionales. Son solubles en agua se encuentran dentro de las células la mayoría de ellas son enzimas.(hidrolasas,deshidrogenasas)
  11. 11. Ejemplo de proteínas según su forma
  12. 12. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS • Ser esenciales para el crecimiento. Las grasas y carbohidratos no las pueden sustituir, por no contener nitrógeno. • Proporcionan los aminoácidos esenciales. • Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas.
  13. 13. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS • Funcionan como amortiguadores, ayudando a mantener la reacción de diversos medios como el plasma. • Actúan como catalizadores biológicos acelerando la velocidad de las reacciones químicas del metabolismo. Son las enzimas. • Actúan como transporte de gases como oxígeno y dióxido de carbono en sangre. (hemoglobina).
  14. 14. • Proteínas simples: Producen solo aminoácidos al ser hidrolizados. • Albúminas y globulinas: Son solubles en agua y soluciones salinas diluidas (ej.: lactoalbumina de la leche).
  15. 15. • Glutelinas y prolaninas: Son solubles en ácidos y álcalis, se encuentran en cereales fundamentalmente el trigo. El gluten se forma a partir de una mezcla de gluteninas y gliadinas con agua. • Albuminoides: Son insolubles en agua, son fibrosas, incluyen la queratina del cabello, el colágeno del tejido conectivo y la fibrina del coagulo sanguíneo.
  16. 16. • Proteínas conjugadas: Son las que contienen partes no proteicas. Ej.: nucleoproteínas. • Proteínas derivadas: Son producto de la hidrólisis.
  17. 17. Estructura de las Proteínas
  18. 18. Clasificación De Las Proteinas • Según su Estructura: • Primaria: Es la secuencia lineal de los AA en la cadena polipeptídica, determina los ordenes superiores de las otras proteínas ejemplo la Insulina que posee 51 AA.
  19. 19. Estructura de las proteínas • Secundaria: Está determinada por la forma que adopta cada cadena polipeptídica, esta estructura tridimensional está mantenida por enlaces puentes de hidrógenos y de disulfuros. • Puede ser de dos tipos: • Alpha tiene forma de espiral. • Beta tiene forma de zigzag. • Ejemplo (fibroína,colágeno).
  20. 20. • Terciaria: Adoptan formas tridimensionales que dependen de varios factores: • Puentes de Hidrógeno • Interacciones hidrófobas por parte de grupos R no polares • Enlaces covalentes (S-S)
  21. 21. • Cuartenaria Tienen formas esferoidales, formadas por 4 subunidades de polipéptidos y cada unidad contiene hierro en su composición ejemplo de ellas es la hemoglobina.
  22. 22. Clasificación según su Función •Sirven como mensajeros químicos (Hormonas) regulando el metabolismo celular (Insulina, Glucagón). •Son formadoras de materiales estructurales (colágeno, queratina). •Ayudan en el transporte de sustancias a través de la membrana plasmática (transportan la glucosa). •Transportan oxígeno en la sangre a todas las células (hemoglobina plasmina,mioglobina,hemocianina).
  23. 23. •Proteínas contráctiles son importantes en el movimiento.(Actina y Miosina,dineína vimentina). •Desarrollan el músculo esquelético. •Interceptan anticuerpos en madres Rh- con bebés Rh+ (Alfa globulinas). •Participan en la defensa del cuerpo (Gammaglobulinas, Inmunoglobulinas, mucina). • Intervienen como coaguladores sanguíneos (Fibrinógeno, Protrombina).
  24. 24. • Actúan como amortiguadores en el plasma sanguíneo, evitando cambios drásticos en el PH.(Pepsina,tripsina,quimiotripsina). • Almacén de nutrientes (Ovoalbúmina) en la clara del huevo ( Ceína ) en los granos de maíz. • (Lactoalbúmina ) en la leche,(gliadina) en el trigo (hordeína) en la cebada. • Son catalizadores orgánicos (enzimas ).
  25. 25. ALIMENTOS CON MAYOR APORTE PROTEICO
  26. 26. FUENTES DE PROTEÍNAS CARNE LEGUMINOSAS HUEVO
  27. 27. FUENTES DE PROTEÍNAS VERDURAS LÁCTEOS CEREALES
  28. 28. ENZIMAS En la mayoría de los casos las reacciones enzimáticas son reversibles. Son moléculas proteínicas cuya función una es servir de catalizadores orgánicos un catalizador es el que acelera las reacciones químicas. Todas las enzimas actúan sobre un sustrato específico, cada una tiene un sitio activo que son las regiones en las que se une el sustrato formando un complejo enzima sustrato (E-S) que se descompone y libera los productos.
  29. 29. Nomenclatura De Las Enzimas • Se nombran de acuerdo al sustrato sobre el cual actúan más la terminación ASA. (Maltasa, Lactasa, Sacarasa Hidrolasa). • Nombre del sustrato mas la acción de la enzima más la terminación ASA. • (Acido Málico Oxidasa, Citocromo C reductasa. • Poseen los nombres que les asignaron sus descubridores (Pepsina, tripsina ). • Se les agregaba el prefijo “ Zima” que significa romper (lisozima) presente en la saliva y lágrimas.
  30. 30. Deficiencias Proteicas El cuerpo no puede adaptarse a la falta de proteínas y desarrolla: • Deficiencia proteica con edema. • Perdida de tejidos corporales. • Hígado graso. • Dermatosis. • Respuesta inmunológica disminuida. • Debilidad • Pérdida del vigor

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