clase Bioquímica: Enzimas

1. ENZIMAS

2. Conoce la estructura, funciones moleculares e
inhibición de las enzimas.
COMPETENCIA.

3. CONTENIDO.
Enzimas y catálisis biológica.
Propiedades.
Cinética enzimática.
Clasificación.
Regulación.

4. https://www.youtube.com/watch?v=6MbfBLbhmfs
VIDEO: ENZIMAS

5. ESTRUCTURA
•La gran mayoría de las enzimas son
proteínas.
•Sin embargo existen algunos ARN que
pueden actuar como enzimas (ribozimas)

6. PARTES DE UNA ENZIMA

8. Los grupos químicos no proteínicos de las enzimas
conjugadas se dividen en dos categorías:
1. Cofactores. De naturaleza inorgánica,
frecuentemente iones metálicos, entre los más
comunes están Fe2+, Cu1+, Mg2+, Mo2+, Mn2+ y Zn2+.
2. Coenzimas. Compuestos orgánicos, muchos
de ellos derivados de vitaminas.

9. COENZIMAS
•Molécula no proteica, de tamaño relativamente
pequeño.
• Se une a la enzima por uniones covalentes u
otro tipo de enlace fuerte.
•Están relacionadas con vitaminas
•Una coenzima puede unirse a distintas
apoenzimas y actuar en diferentes sustratos
• Ejemplo.
•Lactato deshidrogenasa, malato
deshidrogenasa, glutamato deshidrogenasa y
otras oxidorreductasas, utilizan la misma
coenzima, nicotinamida adenina dinucliótido
(NAD)

10. Coenzima de naturaleza no vitamínica
Hemo Hemoenzimas, citocromos
Complejos Fe-S Ferredoxinas
Glutatión Redox; transporte de aminoácidos
ATP Transf.de fosfato y/o de energía
UTP Transf.de grupos glicosídicos
PAPS Transf.de grupos sulfato
S-AM Transf.de grupos metilo
Carnitina Transportador de grupos acil.

13. CLASIFICACION
1) OXIDOREDUCTASAS: Catalizan reacciones
de oxidoreducción. Asociadas a coenzimas
Comprenden :
Deshidrogenasas: el sustrato dona
hidrógenos y los acepta la coenzima.
Oxidasas : Aceptor de hidrógeno es el oxígeno
Peroxidasas: Utilizan el H₂O₂ para oxidar el
sustrato
Oxigenasas: Incorporan oxígeno al sustrato

14. EJEMPLO

15. 2) TRANSFERASAS: Transfieren grupo de átomos de un
donante a un aceptor.( amina, carboxilo, carbonilo, metilo,
acilo, glicosilo , fosforilo)

16. 3) HIDROLASAS: Ruptura de enlaces C-O, C-N,
C-S y O-P por adición de agua. Ejemplo la amilasa
salival.

17. 4) LIASAS: Ruptura de uniones C -C, C-S y
C-N , incluyendo uniones peptídicas

18. 5) ISOMERASAS : Interconvieten
isómeros de cualquier tipo , ópticos,
geométricos o de posición.

19. 6) LIGASAS: Catalizan uniones entre C-C ,C-S,
C-O o C-N

20. Funciones de las Enzimas.
Las enzimas cumplen funciones de :
1. Catálisis. La mayoría de las reacciones químicas del
metabolismo son lentas, las enzimas aceleran las
reacciones permitiendo que el metabolismo se efectúe a la
velocidad que las células requieren.
2. Dirección. Las enzimas no permiten la formación de
productos secundarios, de esta manera evitan que se
pierdan precursores y energía que la célula necesita; esta
característica también se conoce como catálisis negativa.
3. Control. La actividad de las enzimas se puede regular
para ajustarla a las necesidades del metabolismo.
La velocidad del metabolismo es determinada por las enzimas.
4. Acoplamiento. Las enzimas son los agentes encargados
de acoplar reacciones no permitidas con reacciones
espontáneas, permitiendo que se realicen.

21. ACTIVIDAD ENZIMATICA
•Puede determinarse mediante la
cantidad de producto formado, o de
sustrato
• Se mide la velocidad inicial (20%)
•Cantidad de enzima se indica en UI
•Unidad de cualquier enzima es la
cantidad que cataliza la transformación
de un micromol (μmol= 10⁻⁶) de sustrato
por minuto

22. CINETICA E INHIBICION ENZIMATICA
CINETICA ENZIMATICA
La cinética enzimática estudia el
mecanismo, velocidad y los factores
que modifican las reacciones
catalizadas por enzimas.

23. CINETICA
A) CONCENTRACION DE ENZIMA. Cuando
se determina la velocidad inicial, se puede
establecer la relación entre cantidad de
enzima y velocidad (equivalente a actividad
enzimática). La velocidad es directamente
proporcional a la concentración de enzima.

24. B) CONCENTRACION DE SUSTRATO.
E + S ES E +P
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
Vmax [S]
V0 = ---------------
KM + [S]
Cuando V0 = Vmax/2
KM = [S]
Es decir, la constante de
Michaelis corresponde a la
concentración de sustrato
cuando la velocidad inicial es la
mitad de la velocidad máxima
Concentración de sustrato, [S]
Velocidad, V

25. C)TEMPERATURA
•La velocidad de muchas
reacciones biológicas se duplican
por cada 10⁰C de aumento de
temperatura.
•Para la gran mayoría de enzimas ,
la temperatura óptima esta
alrededor de 37 ⁰C
•Alrededor de los 60⁰C se inactivan
las enzimas

26. D) pH
•Para la mayoría de enzimas, la actividad
optima se encuentra entre pH 6 - 8.
•Hay algunas excepciones:
pepsina del jugo gástrico pH alrededor de
1.5
Fosfatasa ácido pH 5
Fosfatasa alcalina pH 9.5

27. VIDEO: INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
• https://www.youtube.com/watch?v=8k7VDEWNcsE

28. INHIBICION ENZIMATICA
INHIBIDORES IRREVERSIBLES.
•Producen cambios permanentes en la
mólecula de enzima, con deterioro definitivo de
su capacidad catalítica
•Venenos organoforados – acetilcolinesterasa ,
enzima muy importante en el sistema nervioso.
•Inhibidores suicidas .Ejemplo Alopurinol,
inhibidor de la xantina oxidasa , utilizada en el
tratamiento de la gota.

29. INHIBIDORES REVERSIBLES
1)INHIBIDORES COMPETITIVOS
a)El inhibidor presenta similitud estructural con el
sustrato y ambos compiten por el sitio activo de la
enzima.
b) Se unen al sitio activo de la enzima a pesar que
no presentan similitud estructural con el sustrato.
Ejemplo.
Salicilato, inhibidor competitivo de alcohol
deshidrogenasa y 3- fosfoglicerato quinasa.
c)Inhibidor y sustrato se fijan a diferentes sitios de
la enzima

30. INHIBICIÓN COMPETITIVA

32. 2)INHIBIDORES NO COMPETITIVOS
•Se une a la enzima en un lugar de la molécula
diferente del sitio activo.
•La unión del sustrato con la enzima no esta
afectada, el inhibidor se une ya sea en la
enzima libre o al complejo.
•Los iones metálicos , como Cu, Hg y Ag
inhiben enzimas combinándose con grupos -
SH( Tiol)

33. INHIBICIÓN NO COMPETITIVA

35. 3) INHIBIDORES ANTICOMPETITIVOS.
•El inhibidor se une al complejo ES y
forma el complejo inactivo ESI.
•Hay dos reacciones que consumen
ES, una que forma el producto y otra a
ESI.
•Este tipo de inhibición se da cuando
participan varios sustratos en la
reacción.

36. INHIBICIÓN ACOMPETITIVA

38. ENZIMAS ALOSTERICAS
•En enzimas alostèricas, además
del sitio catalítico, existen otros
sitios reguladores.
•Estos agentes reciben el nombre de
moduladores , modificadores o
efectores alostèricos
•La enzima alostèrica, esta
constituida por varias subunidades
polipeptídicas .

40. Inhibición por
producto final
Inducción enzimática

42. MODIFICACION COVALENTE
•La regulación covalente se realiza en
varias enzimas por unión o eliminación de
grupos unidos covalentemente.
•Ejemplo unión o eliminación de fosfatos.
•Fosforilaza b , es convertida en
fosforilaza a, activa, por adición de
fosfato al hidroxilo de residuos de serina
en la molécula de la enzima.

45. Referencias:
 BAYNES J. y M. DOMINICZAK. Bioquímica Médica. Tercera Edición.
Barcelona España: ELSEVIER MOSBY ESPAÑA, S.L.; 2011.
 BLANCO A. y G. Blanco. Química Biológica. Barcelona. España: Editorial El
Ateneo; 2014
 FERRIER D. Bioquímica. Sexta Edición. Barcelona. España: Editorial Wolters
Klumer; 2014
 DEVLIN T. BIOQUÍMICA. Libro texto con Aplicaciones Clínicas. 4ta. Edición.
Barcelona. España: Editorial Reverté, S.A.; 2014
Conclusiones:
Las enzimas son biomoléculas que aceleran la reacción en los
procesos metabólicos, estas son reguladas por el sustrato ,
producto final, inhibidores e inhibición genética .