enzimas

1. FACULTAD DE MEDICINA
BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR ESTRUCTUAL
DOCENTE: ANGELA MARIA DE LA TORRE LOZANO

2. ENZIMAS
Qca. ANGELA DE LA TORRE
Facultad de Medicina
FUSM

3. Introducción
• En los diversos compartimientos celulares
transcurren un gran número de reacciones
químicas que proporcionan a la célula
energía y los componentes necesarios para
su mantenimiento.
• La vida depende de la existencia de
catalizadores poderosos y específicos.
• Sin catalizadores, estas reacciones no serian
lo suficientemente rápidas como para
mantener la vida.

4. ENZIMAS
• Son Proteínas que funcionan como catalizadores
biológicos.
• Un catalizador es una sustancia que aumenta la
velocidad de una reacción Química y que no se
altera de forma permanente por la reacción.

5. Estructura de las enzimas
Pueden estar formadas por:
Una cadena peptídica
(estructura terciaria)
Varias cadenas peptídicas:
(estructura cuaternaria)

6. El sitio activo es el sitio unión del sustrato a
la enzima y donde se lleva a cabo la catálisis.

7. Características generales de las enzimas
•No sufren modificación al final de la reacción.
•No cambian la constante de equilibrio de una
reacción química.
•Son muy específicas.
•Aceleran en varios ordenes de magnitud mayor con
respecto a la reacción no catalizada.
•Actúan en condiciones moderadas de presión y
temperatura.

8. Incrementos de velocidad
producidos por enzimas
Anhidrasa carbónica
Carboxipeptidasa A
Fosfoglucomutasa
Ureasa
107
1011
1012
1014

9. S representa el (los) reactante(s)
(llamado sustrato)
P representa el (los) producto(s)
Las enzimas pueden catalizar una reacción de
manera reversible o irreversible.
S+E  P+E
Representación de una reacción química:
A  B
Representación de la reacción química catalizada por una enzima:

10. Ejemplo de reacción catalizada de manera reversible por una enzima
LDH
LDH

11. Ejemplo de reacción catalizada de manera irreversible por una enzima

12. Isoenzimas
• Las isoenzimas son enzimas que difieren en la
secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la
misma reacción química. Estas enzimas
suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos , o
propiedades de regulación diferentes.
• La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del
metabolismo para satisfacer las necesidades
particulares de un determinado tejido o etapa del
desarrollo.

13. Muchas enzimas requieren cofactores para su actividad:
Pueden ser de naturaleza.
•Inorgánica
•Orgánica (coenzimas)

14. Términos relacionados con la acción enzimática
• Apoenzima:
Referido solo a la parte proteica de la enzima
• Holoenzima:
Es la proteína unido a una coenzima y/o ión metálico
• Grupo Prostético:
Componente orgánico unido fuertemente (covalentemente) a la
apoenzima. Es frecuente la confusión entre cofactor y grupo
prostético, pero la diferencia radica en la fuerza de su unión a la
enzima

15. Cofactor:
Son moléculas orgánicas ó inorgánicas,
necesaria para que la enzima sea activa.
a) Iones inorgánicos
Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+ etc.
b) Complejos orgánicos (Coenzimas) Vitaminas hidrosolubles

18. Nomenclatura
• Nombre Trivial: sufijo –asa (ej. Ureasa, Hexoquinasa)
• Nombre Sistemático: El número de clasificación es
una serie de 4 dígitos que designan la clase,
subclase,sub-subclase y número de orden de la
enzima dentro de la clasificación internacional que va
precedido por las siglas EC

19. Nomenclature Committee of the International
Union of Biochemistry and Molecular
Biology (NC-IUBMB)
EC 1
EC 1.4
EC 1.4.1
OXIDOREDUCTASE
Acting on the CH-NH2 group of donors
With NAD+ or NADP+ as acceptor
Examples:
alanine dehydrogenase
glutamate dehydrogenase
glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]
glutamate dehydrogenase (NADP+)
L-amino-acid dehydrogenase
deleted, included in EC 1.4.4.1
serine 2-dehydrogenase
valine dehydrogenase (NADP+)
leucine dehydrogenase
EC 1.4.1.1
EC 1.4.1.2
EC 1.4.1.3
EC 1.4.1.4
EC 1.4.1.5
EC 1.4.1.6
EC 1.4.1.7
EC 1.4.1.8
EC 1.4.1.9
.
http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/

20. • Las enzimas son clasificadas por la reacción que catalizan

21. 1. Oxido-Reductasas

22. 1. Oxido-Reductasas
Peroxidasa.- Utilizan como oxidante H2O en lugar de oxígeno.
Ejm NADH Peroxidasa, citocromo oxidasa
NADH+H+ + H2O2 --------- NAD+ + 2H2O
Catalasa.- Transforma dos moléculas de H2O2 en dos moléculas de
agua con desprendimiento de oxígeno.
H2O2 + H2O2 ----------2H2O + O2

23. 2. Transferasas
Transfieren grupos funcionales de un donante a un aceptor,
estos grupos funcionales pueden ser un carbono, grupos
aldehídos o cetónicos, fosfatos, aminos etc.
a) Aminotransferasas.- Transfieren grupos aminos de un
aminoácido a un alpha ceto ácido.
b) Quinasas.- Transferencia de un grupo fosforilo del ATP a
una molécula sustrato.
c) Glucosiltransferasa.- Transferencia de glucosa activada
(UDP-Glucosa) a la cadena creciente de glucogeno.

24. 2. Transferasas

25. 3. Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis

26. 4. Liasas
• Enzimas que remueven o agregan los elementos del agua,
amonio o CO2. Ejm descarboxilasas, deshidratasas etc.

27. 5. isomerasas
• Catalizan isomerización de varios tipos que incluyen:
carbono
a) Epimerasas: Catalizan la inversión a nivel del
asimétrico.
b) Mutasas: Hacen la transferencia intramolecular de un grupo
funcional.
c) Interconversion Aldosa-Cetosa
d) Interconversión de Cis-Trans

28. 5. isomerasas

29. 6. Ligasas
• Formación de enlaces con ruptura de enlaces de alta energía (ATP)

31. E S
E y S tienen forma
complementaria
Modelo de la llave y cerradura
S

34. II.CINETICA ENZIMATICA
Estudia la velocidad de las reacciones
catalizadas enzimáticamente.
Los principios generales de las
reacciones químicas se aplican
también a las reacciones enzimáticas.

35. Factores que afectan la velocidad de
una reacción enzimática
1. Concentración de Enzima
2. Concentración de sustrato
3. pH
4. Temperatura
5. Presencia de Inhibidores

38. La derivación de la ecuación se basa en:
1) Que la concentración de S es mayor que
la concentración de E.
2) La concentración de Producto al inicio de la
reacción es insignificante
3) El paso limitante de la velocidad es
la transformación de ES a E+P
Modelo Cinético de
Michaelis - Menten

39. 2. Concentración de sustrato

40. Ecuación de la velocidad de una reacción enzimática

41. ¿Por qué determinar Km?
Km es una medida de la afinidad de la enzima por
el sustrato.
Km es constante para una enzima dada, permite
comparar enzimas de diferentes organismos o
tejidos o entre distintas proteínas.
Km es un modo de
Un cambio en el valor de
regular la enzima.

42. A MENOR VALOR DE Km MAYOR AFINIDAD DE LA
ENZIMA POR EL SUSTRATO

43. Cuando:
Vo= Vmax Todos los sitios activos están
ocupados y no hay moléculas de E libre.
KM= [S] Sí... ½ Vmax
KM representa la cantidad de sustrato
necesaria para fijarse a la mitad de la E
disponible y producir la mitad de la Vmax
KM representa la concentración del sustrato en
una célula

44. 3. Efecto del pH del medio
El sitio activo de la enzima esta frecuentemente
compuesto de grupos ionizables que deben estar en
la forma iónica adecuada para mantener la
catalizar la
conformación, unir los sustratos o
reacción.
La actividad de la enzima debe ser medida al pH
óptimo.

46. 4. Efecto de la Temperatura
A medida que aumenta la temperatura por lo general
aumenta la actividad catalitica dentro del margen de
estabilidad de la enzima

47. 5. Inhibidores
Reactivos químicos específicos que pueden
inhibir a la mayor parte de las enzimas.
INHIBIDORES
Irreversibles
Reversibles

48. Inhibidor Irreversible
• Inhibición permanente
• Unión irreversible por medio de enlaces covalentes.
• Modificaciones químicas de los grupos catalíticos.
• Modificada la enzima, está siempre inhibida.
Para distinguirlo de los reversible se someten a
diálisis y si no se separan enzima e inhibidor, éste es
permanente.

49. • La unión del inhibidor y la enzima es
reversible.
• Al quitar el inhibidor del medio, se recupera la
actividad.
Hay 3 tipos: Competitiva
No Competitiva
Acompetitiva (Alostérica)
Inhibidor Reversible

50. Inhibición Competitiva

51. Vmax igual
KM diferente

52. Malonato Deshidrogenasa del ácido succínico
Sulfas Infecciones microbianas
Antihipertensores: Captopril y Enalopril
Alopurinol Controla la gota
Fluoruracilo Cáncer
Inhibidores Competitivos

53. El inhibidor NO se une al sitio activo
Inhibición No Competitiva
NO se puede revertir con un exceso de sustrato

54. Vmax diferente
KM igual

55. MUCHAS GRACIAS