La insulina existe como una molécula monomérica compuesta de dos cadenas de aminoácidos unidas por puentes de disulfuro. Cuando se secreta, la insulina se ensambla en dímeros bajo la luz y luego en hexámeros en presencia de cinc. Tanto los dímeros como los hexámeros adoptan una estructura tridimensional conservada gracias a puentes de disulfuro y hélices que contribuyen a la estabilidad de la proteína.

19. ESTRUCTURA DE LA INSULINA
LA INSULINA NORMAL QUE ES BIOLÓGICAMENTE ACTIVA ES MONOMÉRICA O
EXISTE COMO ÚNICA MOLÉCULA. TIENE DOS CADENAS LARGAS DEL
AMINOÁCIDO O CADENAS DEL POLIPÉPTIDO. LAS CADENAS SON A DE
CADENA CON 21 AMINOÁCIDOS Y LA CADENA B CON 30 AMINOÁCIDOS.
DOS PUENTES DE DISULFURO (RESIDUOS A7 A B7, Y A20 A B19) COVALENTE
CONECTAN LAS CADENAS, Y ENCADENAN A CONTIENEN UN PUENTE DE
DISULFURO INTERNO (RESIDUOS A6 A A11). ESTAS JUNTAS SON SIMILARES
EN TODAS LAS FORMAS MAMÍFERAS DE LA INSULINA.
CUANDO ESTÁ SECRETADA LA INSULINA ENSAMBLA EN DOS A LOS
REDUCTORES DE LUZ DE LA FORMA Y ENTONCES EN SEIS A LOS HEXAMERS
DE LA FORMA. ESTA COMBINACIÓN OCURRE EN PRESENCIA DEL CINC.

20. • El péptido encadena entonces la forma las formas
dimensionales y tridimensionales de 2. Cada uno de
estas estructuras de 3 dimensiones tiene tres hélices
y tres puentes de disulfuro conservados. Esto es un
doblez básico. Este doblez básico está presente en
todas las piezas de la familia del péptido de la
insulina.
• En la base o el centro de las moléculas es un
hidrofóbico o un “agua-odio” o un área del
hidrófugo. Éstos atado de residuos hidrofóbicos en
el centro contribuyen a la estabilidad de la proteína.
La estabilidad también es prestada por los puentes
de disulfuro.

29. HIPOGLUCEMIA

35. HIPERGLUCEMIA

48. FISIOPATOLOGÍA DE LA
DIABETES MELLITUS
TIPO 1 Y 2