Las lacasas son enzimas oxidorreductasas con un espectro catalítico amplio, especialmente las de origen fúngico, haciéndolas buenas candidatas para la degradación de compuestos xenobióticos y recalcitrantes.

1. Enzimas Lacasas
E.C: 1.10.3.2
FELIPE GÓMEZ RAMÍREZ
MANUEL OLIVEROS LÓPEZ

2. Clasificación
(Enzyme-database, 2016)
Esta clasificación corresponde a un código único en la base de datos de
enzimas Enzyme Database según sus características de catálisis, el sustrato y el
aceptor final de electrones respectivamente.

3. Descubrimiento
Descrita por Yoshida en 1883, aislada del árbol de
laca (exudado) Rhus vernicifera.
Bertrand y Laborde demuestran, en 1986, que esta
enzima también está presente en hongos.
(Thurston, 1994; Levine 1965)

4. Características Generales
También conocidas como Benzenodiol-Oxigeno-
oxidoreductasas
Son oxidasas Multicobre y están presentes en:
 Plantas
 Insectos
 Bacterias
 Hongos:
 Ascomycota
 Basidiomycota
(Galhaup et al., 2002)

5. Pertenecen al grupo de Cuproproteinas azules o
Cuproxidasas azules. A continuación dos ejemplos de
enzimas pertenecientes a este mismo grupo:
 Ascorbato Oxidasa (Plantas)
 Ceruloplasmina (Mamíferos)
Abundantes en:
 Plantas
 Hongos → Mayoritariamente obtenidas de Ascomycota
 Bacterias
Características Generales
(Thurston, 1994; Benfield et al., 1964; Diamantidis et al., 2000)
Monocillium indicum

6. Catálisis oxidativa de un electrón de compuestos
orgánicos e inorgánicos como:
 Monofenoles
 Difenoles
 Polifenoles
 Metoxyfenoles
 Aminas aromáticas
 Ascorbato
 Hidroquinonas como producto.
Catálisis
(Galhaup et al., 2002)

8. Trametes gallica
Lacasas fúngicas (Morozova et al., 2007)
Trametes versicolor Trametes hirsutus Trametes ochracea
Trametes villosa
Trametes gallicaCoriolopsis polyzona
Pleurotus eryngii

9. Lacasas Bacterianas
Azospirillum lipoferum
Marinomonas mediterránea
Streptomyces griseus
Bacillus subtillis
(Morozova et al, 2007)

10. Propiedades Moleculares
La enzima puede ser monómerica u homodimérica
Es una glicoproteina → 10-25% Glicosilación:
 Hexoaminas
 Glucosa
 Manosa
 Galactosa
 Fucosa
 Arabinosa
Peso entre 60-100 KDa
(Xu, 1999)

11. Papel de la glicosilación en la enzima
Secreción
Susceptibilidad proteolítica
Actividad
Retención de átomos de Cobre (Cu)
Estabilidad Térmica (Xu, 1999)

12. Propiedades Moleculares
Dos picos de absorbancia en UV: 280 y 600nm,
pequeño pico a los 330nm.
Poseen 4 átomos de Cu clasificados en 3 a partir de
Espectroscopía UV y RPE:
 Cobre Tipo I (T1): Responsable del color azul,
absorción fuerte a los 600nm, detectable por RPE.
 Cobre Tipo II (T2): Incoloro, detectable por RPE.
 Cobre Tipo III (T2): Par de átomos Cu con poca
absorbancia en el espectro UV, no detectable por
RPE.
Lacasa de Trametes versicolor
(Leontievsky, 2004)

13. Propiedades Moleculares
T1: Oxidación del sustrato
T2: Enlazado a 3H⁺, papel estabilizador de T3.
T2-T3: Sitios juntos que conforman centro trinuclear
donde ocurre la reducción de O₂ → H₂O
(Leonowicz, 2004)

14. ¿Lacasas Fúngicas o Vegetales?
Lacasas Fúngicas:
 PI: 3-7
 pH Óptimo: 3.6-5.2 (Suelos ácidos)
 Función: Degradación de polímeros y
descontaminación del medio de fenoles
tóxicos.
Lacasas Vegetales:
 PI: 3-9
 pH Óptimo: 6.8-7.4 (pH fisiológico)
 Función: Procesos de síntesis como
formación de lignina.
(Benfield et al., 1964)

15. Lacasa de Trametes hirsitus
Hongo lignícola parásito y saprófito.
pH Óptimo: 4
kM: 10.9 μM
Sustrato: Metoxyfenoles

16. Aplicaciones
Descontaminación y degradación de xenobióticos como:
 Residuos de la industria textil
 Biocidas
 Insecticidas
 Otros residuos industriales derivados del petróleo.

17. Referencias
http://enzyme-database.org/query.php?ec=1.10.3.2
Benfield, G., Bocks, S. M., Bromley, K., & Brown, B. R. (1964). Studies of fungal and plant
laccases. Phytochemistry, 3(1), 79-88.
Cho, N. S., Shin, W. S., Jeong, S. W., & Leonowicz, A. (2004). Degradation of lignosulfonate by fungal
laccase with low molecular mediators. Bulletin of the Korean Chemical Society, 25(10), 1551-1554.
Diamantidis, G., Effosse, A., Potier, P., & Bally, R. (2000). Purification and characterization of the first
bacterial laccase in the rhizospheric bacterium Azospirillum lipoferum. Soil Biology and
Biochemistry, 32(7), 919-927.
Galhaup, C., Goller, S., Peterbauer, C. K., Strauss, J., & Haltrich, D. (2002). Characterization of the
major laccase isoenzyme from Trametes pubescens and regulation of its synthesis by metal
ionsa. Microbiology, 148(7), 2159-2169.
.

18. Gianfreda, L., Xu, F., & Bollag, J. M. (1999). Laccases: a useful group of oxidoreductive
enzymes. Bioremediation Journal, 3(1), 1-26.
Levine, W. G. (1965). “Laccase A Review” In: The Biochemistry of Cupper Academic Press Inc., New
York, pp 371-385
Madhavi, V., & Lele, S. S. (2009). Laccase: properties and applications.BioResources, 4(4), 1694-1717.
Morozova, O. V., Shumakovich, G. P., Gorbacheva, M. A., Shleev, S. V., & Yaropolov, A. I. (2007). “Blue”
laccases. Biochemistry (Moscow), 72(10), 1136-1150.
Thurston, C. F. (1994). The structure and function of fungal laccases. Microbiology, 140(1), 19-26.
Zavarzina, A. G., Leontievsky, A. A., Golovleva, L. A., & Trofimov, S. Y. (2004). Biotransformation of soil
humic acids by blue laccase of Panus tigrinus 8/18: an in vitro study. Soil Biology and
Biochemistry, 36(2), 359-369.
Referencias