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Proteínas
 Son biopolímeros de elevado peso molecular
formadas por la unión de diferentes unidades
o monómeros llamados aminoácidos (existen
20 en la naturaleza), cada uno con
características particulares.
 Son biomoléculas formadas por C, H, O, N y
a veces pequeñas cantidades de P y S.
 Son específicas para cada especie.
 Son componentes estructurales de las
membranas celulares. (con los fosfolípidos).
Proteínas (continuación)
 Todos los aminoácidos proteicos tienen en
común un grupo amino (–NH2) y un grupo
carboxilo (–COOH), unidos covalentemente a
un átomo de carbono central (Cα), al cual
también se unen un átomo de H y una
cadena lateral R (radical) diferente a cada
uno de los 20 AAC.
H
|
NH2–C–COOH
|
R
Proteínas (continuación)
 La función de cada proteína depende de la
secuencia (orden) de los aminoácidos y esta
secuencia está dada por el código genético
(DNA)de cada organismo.
 Al igual que los HC, proporcionan 4 Cal/g,
pero son las últimas moléculas que utilizamos
para este objetivo, ya que las necesitamos
para realizar otras importantes funciones.
Funciones de las proteínas
Cumplen varias funciones importantes:
 Estructural (sostén): queratina (uñas), colágeno
(tendones, piel y músculos).
 Transporte: proteínas en los canales de las membranas
para dejar pasar o no ciertas sustancias (portadoras) y
transporte de gases en la sangre (hemoglobina).
 Catalítica (enzimas): aceleran las reacciones químicas
en el organismo.
 Defensa: como los anticuerpos.
 Reguladora: hormonas que sirven como mensajeros
(insulina, hormona del crecimiento).
 Movimiento: proteínas contráctiles como la actina
y miosina de los músculos.
Estructuras
 Las proteínas tienen cuatro tipos de estructuras:
1. Estructura primaria
2. Estructura secundaria
3. Estructura terciaria
4. Estructura cuaternaria
Estructura primaria
 La estructura primaria de una proteína es una
cadena lineal de AAC
 Esta secuencia está codificada por los genes.
 Ejemplo: insulina
Estructura secundaria
 Es cuando una cadena de
AAC se tuerce en forma
de espiral o en forma de
zigzag.
 Se produce por la
formación de puentes de
hidrógeno entre varios
AAC.
 Ejemplo: la queratina
Estructura terciaria
 Es la conformación espacial definitiva.
 Es cuando entre los aminoácidos que contienen S
(azufre) se forman enlaces disulfuro.
 Cada estructura terciaria se conoce como péptido.
 Ejemplo: seda de las telarañas.
Estructura cuaternaria
 Es la estructura más compleja, en la cual se forman
agregados de péptidos.
 Sólo se manifiesta en las proteínas fibrosas o
globulares.
 Ejemplo: hemoglobina
Desnaturalización
 Las proteínas pueden cambiar en su forma, por
ejemplo cuando agregas ácido a la leche, dices que
se “corta”.
 Cuando una proteína se desnaturaliza pierde su
configuración y ya no puede regresar a su forma y
función original.
 Los factores que las desnaturalizan son: T°
(temperaturas elevadas) y cambios en el pH.

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Proteínas: Estructuras y Funciones en

  • 1. Proteínas  Son biopolímeros de elevado peso molecular formadas por la unión de diferentes unidades o monómeros llamados aminoácidos (existen 20 en la naturaleza), cada uno con características particulares.  Son biomoléculas formadas por C, H, O, N y a veces pequeñas cantidades de P y S.  Son específicas para cada especie.  Son componentes estructurales de las membranas celulares. (con los fosfolípidos).
  • 2. Proteínas (continuación)  Todos los aminoácidos proteicos tienen en común un grupo amino (–NH2) y un grupo carboxilo (–COOH), unidos covalentemente a un átomo de carbono central (Cα), al cual también se unen un átomo de H y una cadena lateral R (radical) diferente a cada uno de los 20 AAC. H | NH2–C–COOH | R
  • 3. Proteínas (continuación)  La función de cada proteína depende de la secuencia (orden) de los aminoácidos y esta secuencia está dada por el código genético (DNA)de cada organismo.  Al igual que los HC, proporcionan 4 Cal/g, pero son las últimas moléculas que utilizamos para este objetivo, ya que las necesitamos para realizar otras importantes funciones.
  • 4. Funciones de las proteínas Cumplen varias funciones importantes:  Estructural (sostén): queratina (uñas), colágeno (tendones, piel y músculos).  Transporte: proteínas en los canales de las membranas para dejar pasar o no ciertas sustancias (portadoras) y transporte de gases en la sangre (hemoglobina).  Catalítica (enzimas): aceleran las reacciones químicas en el organismo.  Defensa: como los anticuerpos.  Reguladora: hormonas que sirven como mensajeros (insulina, hormona del crecimiento).  Movimiento: proteínas contráctiles como la actina y miosina de los músculos.
  • 5. Estructuras  Las proteínas tienen cuatro tipos de estructuras: 1. Estructura primaria 2. Estructura secundaria 3. Estructura terciaria 4. Estructura cuaternaria
  • 6. Estructura primaria  La estructura primaria de una proteína es una cadena lineal de AAC  Esta secuencia está codificada por los genes.  Ejemplo: insulina
  • 7. Estructura secundaria  Es cuando una cadena de AAC se tuerce en forma de espiral o en forma de zigzag.  Se produce por la formación de puentes de hidrógeno entre varios AAC.  Ejemplo: la queratina
  • 8. Estructura terciaria  Es la conformación espacial definitiva.  Es cuando entre los aminoácidos que contienen S (azufre) se forman enlaces disulfuro.  Cada estructura terciaria se conoce como péptido.  Ejemplo: seda de las telarañas.
  • 9. Estructura cuaternaria  Es la estructura más compleja, en la cual se forman agregados de péptidos.  Sólo se manifiesta en las proteínas fibrosas o globulares.  Ejemplo: hemoglobina
  • 10. Desnaturalización  Las proteínas pueden cambiar en su forma, por ejemplo cuando agregas ácido a la leche, dices que se “corta”.  Cuando una proteína se desnaturaliza pierde su configuración y ya no puede regresar a su forma y función original.  Los factores que las desnaturalizan son: T° (temperaturas elevadas) y cambios en el pH.