Solubilidad de proteínas usando albumina de huevo y leche entera.

1. UNIVERSIDAD NACIONAL DANIEL ALCIDES CARRIÓN
FILIAL – LA MERCED
FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS
ESCUELA DE FORMACIÓN PROFESIONAL DE INDUSTRIAS ALIMENTARIAS.
QUÍMICA DE LOS
ALIMENTOS
INFORME N°6
Responsable:
María Fernanda Sairitupac Espinoza
Docente:
M.Sc. William Huamanchumo Prado
La Merced, junio de 2022.

2. UNIVERSIDAD NACIONAL DANIEL ALCIDES CARRION
FILIAL LA MERCED
E.F.P. DE INDUSTRIAS ALIMENTARIAS
QUÍMICA DE ALIMENTOS
PRÁCTICA N.ª 6
SOLUBILIDAD DE PROTEÍNAS
M.Sc. William Huamanchumo Prado
I. INTRODUCCIÓN
a. Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular.
La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al
ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas
de agua.
b. La solubilidad de las proteínas son las que se ven más afectadas, ya que en el
uso de las industrias se ven casos de hinchamiento, espumado, emulsificación y
gelificación. Esta propiedad nos ayuda a categorizar las proteínas. Existen las
albúminas, globulinas, glutelinas y prolaminas. Casa uno presenta características
diferentes, de las cuales la que predomina es la hidrofobia. Este se ve afectada
por factores como el pH, la fuerza iónica, temeperatura, solventes orgánicos y
propiedades fisicoquímicas intrínsecas.
c. El pH se relaciona con tal propiedad, ya que muchas proteínas alcalinas son
altamente solubles. El comportamiento cambia inclusive si se somete a
tratamiento térmico.
d. En el presente informe, se describirá las precipitaciones de dos alimentos: Huevo
y leche entera, de las cuales se le añadió distintos reactivos para determinar su
solubilidad y clasificar adecuadamente.
II. OBJETIVOS
• Determinar la solubilidad de las proteínas lácteas
• Determinar la solubilidad de las proteínas del huevo
III. REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA
 Desnaturalización:
⎯ Definición: Se dice que presenta una estructura nativa. Es la pérdida de las
estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la
cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura
tridimensional fija.
⎯ Efectos: diversos efectos en la proteína: cambios en las propiedades
hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente
de difusión una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos
hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie pérdida de las propiedades
biológicas.
 Solubilidad:
⎯ pH:
→ Punto isoeléctrico: Donde las cargas positivas y negativas se igualan por
lo que es incapaz de moverse en un campo eléctrico ya que no hay
repulsión entre sus moléculas. Al ser alcalinas, normalmente son
altamente solubles. Este puede cambiar a tratamiento térmico, donde

3. ocurre desnaturalización.
⎯ Temperatura:
→ pH y fuerza iónica: Constante.
→ Entre 0 – 40°C.
→ Proteínas muy hidrófobas: reaccionan negativamente a más de 40°C.
→ Desnaturalización: Los grupos no polares son liberados, dando la
agregación y precipitación (solubilidad disminuida).
⎯ Solventes orgánicos:
→ Aumento de fuerza electrostática intra e intermolecular.
→ Indicador del grado de desnaturalización durante extracción, aislamiento
y purificación.
IV. MATERIALES Y MÉTODOS
A. Materiales
• Leche entera
• Huevo
• Vinagre
• Limón
• Acetona
• Alcohol 70º
• Vasos de precipitado
• Papel filtro
• Jarras medidoras
• Cuchillos
• Ollas
• Agua destilada.
• Balanza
• Cocina eléctrica.
• Colador
b. B. Métodos
c. Proteínas del huevo
• Separar la clara del huevo y realizar una dilución 50:50.
• Separar en los vasos de precipitado, aproximadamente 30ml.
• Agregar a cada vaso los reactivos, aproximadamente 30 ml de: jugo
de limón, vinagre, acetona, alcohol 70º, detergente, cloruro de sodio,
cuajo.
• Proceder a filtrar
• Observar las coloraciones y anotar lo que observa
• A una muestra sin reactivo, someter al calor
• A otra muestra sin reactivo, someter a Tº congelación
• Observar las coloraciones, formación de precipitado.
d. Proteínas lácteas
• Separar en los vasos de precipitado, aproximadamente 180 ml
• Agregar a cada vaso los reactivos, aproximadamente 30 ml de: jugo
de limón, vinagre, acetona, alcohol 70º, detergente, cloruro de sodio,
cuajo.
• Proceder a filtrar
• Observar las coloraciones y anotar lo que observa.
• A una muestra sin reactivo, someter al calor.
• A otra muestra sin reactivo, someter a congelación.
• Observar las coloraciones, formación de precipitado.

4. V. RESULTADOS Y DISCUSIONES
1. Solubilidad en pH alto: En el vaso 1, se observó grumos pequeños y cambio de color,
ya que el exceso de H y OH hace que la interacción de la albúmina se desestabilice.
Como el pH fue de 1.93, dando positivo a este tipo de cambio. Por otro lado, con el
vinagre fue casi similar, ya que la única diferencia fue el color que se tornó más
blanquiñoso y el otro verdoso. En el caso de vaso 3, podemos igual totalmente con el
vaso 1, ya que se presentaron las mismas características.
2. Precipitación en sales: En el vaso 6, se presenció sedimentación de la sal, ya que no
se disolvió en su totalidad. Las albúminas solo pueden llegar a una desnaturalización
con concentraciones de sulfato de amonio, no como en este caso, como lo puntúa
Arosemena (2020). Eso podemos ver claramente en el informe de Antolínez, dando
positivo a desnaturalización por sales notable.
3. Solubilidad en solventes orgánicos: En el vaso 4 si que se pudo apreciar cambios, este
se espesó. Porque el reactivo usado produce los agregados de moléculas que causan
este cambio, esa inestabilidad. Antolínez puntúa que la adición de este tipo de
solventes orgánicos incrementa las fuerzas de atracción entre las cargas de la
proteína del huevo con la cual su solubilidad cae.
4. Solubilidad en detergente: No hubo mucho cambio, ya que solo se presenció una
coloración rosada por el detergente usado. Porque la concentración micelar fue muy
baja.
CLARA DE HUEVO
Vaso de
precipitado
Reactivo Cantidad Color pH Precipitado Observaciones
1 Jugo de limón
30 ml
Verde claro con
blanco
1.93 Casioso
Presencia de
pequeños grumos
2 Vinagre
Blanco
transparente
2.83 Casioso
Formación de grumos
pequeños
3 Acetona 10 ml Verde muy claro Casioso
4 Alcohol 70°
30 ml
Blanquecino Coloidal
Pastoso y con más
volumen
5
Detergente
líquido
Rosado 8.96 Casioso No hubo efecto
6
Cloruro de
sodio
30 gr
Amarillo muy
claro y potente
7.81 Cristalino Consistencia túrbida
En frío Clara de huevo 30 ml Incoloro 9.17

5. No se observó muchos cambios en su totalidad. En el vaso 4 fue lo inesperado, se produjo un
precipitado coloidal, espesándose mucho más que antes, esto se debe a que el cambio de
temperatura favorece aún más el rompimiento de la cadena de la albúmina,
desnaturalizándose.
En el caso del vaso con clara de huevo, se coaguló, ya que alteró la organización molecular,
esa transición de líquido a sólido se le llama desnaturalización.
1. A temperatura ambiente:
LECHE ENTERA
Vaso de
precipitado
Reactivo Cantidad pH Color Precipitado Observaciones
1 Jugo de limón
30 ml
2.07
Blanco con verde
claro
Casioso
Grumos pequeños
2 Vinagre 2.99 Blanquezino Casioso Grumos pequeños
3 Acetona 5 ml 6.33 Ningún cambio Ninguna Ninguna
4 Alcohol 70°
30 ml
6.5 Blanco lechosa Casioso
Grumos pegados en
el vaso de precipitado
5
Detergente
líquido
6.69
Rosado claro
Casioso
Ninguna
6
Cloruro de
sodio
30 gr 4.99
Blanco lechosa
Casioso
No existe cambio
7 Cuajo 1 gr 6.97 Blanquezino
Coagulado
mínimo
Formación de grumo
pequeños
En frío Leche entera 30 ml 6.29
1. Solubilidad en pH alto: En el vaso 1 y 2 se presenció la desnaturalización de la caseína.
En la parte superior se pudo ver líquido transparente, pero con grumos pequeñísimos.
En el vaso 3 no pasó mucho, ya que la cantidad no fue suficiente.
2. Solubilidad en por sales: Como sabemos, la solubilidad de la caseína va en aumento
dependiendo de la cantidad de sal que se le adicione. La cual no se disolvió por
completo.
2. A temperatura de 80°C:
CLARA DE HUEVO
Vaso de
precipitado
Reactivo Cantidad Color pH Precipitado Observaciones
1 Jugo de limón
30 ml
Verde más claro 1.93 Casioso Grumos más grandes
2 Vinagre Blanco lechoso 2.83 Casioso Grumos intermedios
3 Acetona 10 ml Verde muy claro Casioso Grumos medianos
4 Alcohol 70°
30 ml
Blanco Coloidal Más viscosidad
5
Detergente
líquido
Rosado claro 8.96 Casioso No hubo cambio
6
Cloruro de
sodio
30 gr
Blanco
transparente
7.81 Cristalino
Sedimentación de la
sal con presencia de
grumos pequeños
Solo clara de huevo 40 ml Blanco puro 9.17 Coagulado
Cambio de estructura
y rigidez

6. 3. Solubilidad en solventes orgánicos: En el vaso 4, se observó grumos muy grandes
pegados al vaso de precipitado. Ya que se está deshidratando parcialmente, a partir de
los coloides hidrófilos, dando la desnaturalización.
4. Solubilidad en detergente: Ningún cambio más que el color. Simplemente se cambió la
tensión superficial de la leche.
5. Cuajo: Existe una degradación, como se puede presenciar para la maduración del
queso. Este efecto es ocurrido por la enzima renina, la que cataliza la rótula de la leche,
desestabilizando la caseína y precipitándose, ese líquido que se puedo apreciar es el
suero, donde las industrias lo reutilizan para ciertos productos lácteos.
VI. CONCLUSIONES
✓ Las proteínas se desnaturalizan con presencia de pH alto, en soluciones
orgánicas, temperaturas altas y sales, pero de naturaleza específica.
✓ El detergente líquido no tiene ningún efecto en las muestras, ya sea por su
concentración o mezclas de otras sustancias en ella.
✓ Las albúminas son solo solubles al agua, porque en otra solución, cambia su
estructura.
✓ La caseína se desestabiliza para la producción de ciertos productos lácteos,
como es el caso del queso, donde se usa el cuajo.
✓ Al pasteurizar la leche debemos tener cuidado con la temperatura para que este
no se desestabilice.
✓ Los cambios físicos de las albúminas por aumento de temperatura se deben a la
red de las proteínas que se unen, dejando libre al agua. Por eso se utiliza para
la conservación de esa al envasar la leche UHT.
✓ Las industrias lácteas no desperdician nada en el proceso de producción de
algún producto lácteo.
VII. BIBLIOGRAFÍA
VIII. Antolínez. (2019). desnaturalización de proteínas de la clara de huevomediante diversos
agentes capaces de inducir alteraciones en su conformaciónnativa y reconocimiento de
aminoácidos con pruebas de identificación comunes (N.o
i). Facultad de ciencias
naturales e ingeniería, programa de ingeniería química, universidad de Bogotá Jorge
TadeoLozano, Bogotá D.C.
IX. Arosemena. (2020, abril). LABORATORIO SOBRE PRECIPITACION Y
DESNATURALIZACION (I). FACULTAD DE CIENCIAS NATURALES EXACTA Y
TECNOLOGIADEPARTAMENTO DE BIOQUIMICA.
X. Dergal, B. S. (2019). QUIMICA DE LOS ALIMENTOS (6.a
ed.). Pearson.
XI. Guerrero, D. (2019). COAGULACION LACTEA INDUCIDA POR ENZIMAS DE
CUAJO DE LLAMA (Lama glama). Ciencia & Desarrollo, 2, 45–51.
https://doi.org/10.33326/26176033.1995.2.42

7. XII. ANEXOS
Fuente: Propia
Imagen 1: Materiales
Fuente: propia
Imagen 2: Reactivos
Fuente: propia

8. Imagen: Albúmina de huevo con detergente, vinagre y alcohol después del calor.