Estructura forma y rpopiedades de las porteínas, ezimas, actividad enzimática, efectos de temperatura, ph y concentraciones ezimaticas y de sustrato en la tasa de producción

1. tipos TYPES
forma SHAPE
estructura STRUCTURE
y AND
enzimas ENZYMES
PROTEINS

2. CLASIFICACIÓN POR FUNCIÓN
 PROTEÍNAS ESTRUCTURALES Forman parte de la estructura de los organismos vivos (queratina)
 PROTEÍNAS DE TRANSPORTE Tranportan moléculas através del cuerpo o através de la
membrana celular (hemoglobina)
 PROTEÍNAS DE DEFENSA Protegen al cuerpo de microorganismos dañinos (glóbulos blancos)
 PROTEÍNAS HORMONALES Regulan algunas funciones de un ogranismo (Insulina)
 PROTEÍNAS ENZIMÁTICAS Median las reacciones químicas de un organismo (Amilasa)

3. CLASIFICACIÓN POR FUNCIÓN/FUNCTION CLASIFICATION
 PROTEÍNAS ESTRUCTURALES Forman parte de la estructura de los organismos vivos (queratina)
Structural proteins: are part of the strucrure of an organism
 PROTEÍNAS DE TRANSPORTE Tranportan moléculas através del cuerpo o através de la
membrana celular (hemoglobina)
Transport proteins: transport molecules trrough the body or throught the cell membrane
 PROTEÍNAS DE DEFENSA Protegen al cuerpo de microorganismos dañinos (glóbulos blancos)
Defense proteins: protect an organism from harmful microorganisms
 PROTEÍNAS HORMONALES Regulan algunas funciones de un ogranismo (Insulina)
hormone proteins: Regulate some functions of an organism
 PROTEÍNAS ENZIMÁTICAS Catalizan las reacciones químicas de un organismo (Amilasa)
Enzimatic proteins: catalize quemica lreaccions in an organism

4. Proteínas y aminoácidos/Proteins and Amino Acids
Amino ácido:monómero de proteínas
Amino Acids: Protein Monomers
Polímero: polipéptido polymer: polipeptide
Hay 20 amino ácidos
There are 20 amino acids
Estructura de un Amino ácido:
Grupo Amino (NH2)
Grupo ácido (COOH)
Grupo R o cadena lateral
(responsable de las propiedades
químicas)
Amino Acids structure:
Amino group (NH2)
Acid group (COOH)
Side chain (responsable for the
quemical properties of the amino
acid)

6. Escenciales (Essential), No escenciales
(nonessential), y Condicionales (conditional)
Escencial/Essential – deben consumirse en la dieta/ must be
consumed in the diet
No escenciales/nonessential – Son sintetizadas por el cuerpo
can be synthesized in the body
Escenciales condicionalmente/ Conditionally essential – no son
sintetizadas por alguna enfermedad o por falta de
precursores/be synthesized due to illness or lack of necessary
precursors
Tipos de proteínas por necesidad de consumo
Types of proteins

7. Los amino ácidos están unidos por enlaces
peptídicos/Peptide Bonds Link Amino Acids
 Se forman cuando un grupo ácido de un amino ácido se enlaza al
grupo amino de otro amino ácido/ Forms when the acid group
(COOH) of one amino acid joins with the amine group (NH2) of a
second amino acid
Se forma por condensación o deshidratación/Formed through
condensation
Es degradado por hidrólisis/ Broken through hydrolysis

8. Enlaces entre Amino ácidos/Bonds between
amino acids (de monómeros a polímeros)
Reacción química:
deshidratación/chemical
reaction: Dehydration Reaction

9. Una proteína functional consta de uno o
más polipéptidos precisamente
doblados, envueltos y
comprimidos/Functional protein consists
of one or more polypeptides precisely
twisted, folded and coiled.
Denaturalización/D
enaturation Proceso
en el que una proteína
se desenvuelve y
pierde su forma
orginial/ process in which
a protein unravels and
loses its normal shape.
Cambios en pH y
temperatura/Cha
nges in pH and
temperature

10. Structure of the Protein Any
alteration
in the
structure
or
sequencin
g changes
the shape
and
function
of the
protein

11. Desnaturalización Denaturing
 Alteración de la forma de una
proteína y sus funciones por
medio de/Alteration of the
protein´s shape and thus
functions through the use of
 Calor/Heat
 Ácidos/acids
 Bases
 Sales/Salts
 Agitación mecánica/Mechanical
agitation

12. Denaturing a Protein

13. ENZiMAS
 Debilitan enlaces químicos
 Moléculas absorben energía
 Energía de inicio es llamada
energía de activación
 Calentamiento causaría
reacciones innescarias al mismo
tiempo
 Baja el requerimiento
energético
Enzimas Son biomoléculas que catalizan
(aumentan el porcentaje) de reacciones
químicas. En reacciónes enzimáticas, las
moléculas al principio del proceso (reactivos),
son convertidas moléculas diferentes, llamadas
productos.Casi toda reacción química en una
célula biológica necesita enzimas para funcionar
en proporción suficiente para sostener la vida
ENZYMES

14. ENZiMAS
 Weaken chemical bonds.
 Molecules absorb energy.
 “start-up” energy is called
Activation energy.
 Heating up would cause
unnecessary reactions to occur
at once.
 Catalysts (compounds that
speed up reactions).
 Lowers the energetic
requirement.
Enzymes are biological molecules that catalyze
(increase the rates of) chemical reactions. In
enzymatic reactions, the molecules at the
beginning of the process, called substrates, are
converted into different molecules, called
products. Almost all chemical reactions in a
biological cell need enzymes in order to occur at
rates sufficient for life.
ENZYMES

15.  Modelo de
llave y
cerradura
Lock and key.
 Substrato
específico
para cada
enzima/
Specific
substrate for the
enzyme.

16.  http://highered.mcgraw-
hill.com/sites/0072495855/student_view0/chapter2/animation__how_enzy
mes_work.html

17. Propiedades de las enzimas en relacion a la
estructura terciaria
 La actividad de las enzimas es
afectada de gran manera por el
cambio en pH and temperatura.
Cada enzima trabaja mejor a un
ph y temperatura específica, por
lo que su actividad dismunye a
niveles mayores o menores. Esto
es por el cambio en la estructura
terciaria.

18. Efectos por cambios de temperatura
Temperatura: Las enzimas trabajan major a una tempratura óptima
(generalmente cercana a 37 grados)
La tasa de actividad enzimática será menor a temperaturas que
sean más elevadas o menos elevadas que la temperatura óptima

19. Efectos por cambios de pH.
pH:.Como con la temperatura, las enzimas trabajan mejor a un pH
óptimo.
 Con un pH distinto la tasa de reacción es menor, por que por ejemplo,
el cambio de ph desnaturaliza la enzima y ésta pierde la forma del sitio
activo lo que impide que el sustrato se una.

20. Efectos de cambios de concentración
 Concentración Enzimática :a bajas concentraciones enzimaticas
hay alta competencia por sitios activos y la proporción o taza de
reacción baja. A medida que aumenta la concentración enzimática,
hay más sitios activos y la taza de reacción aumenta.
Eventualmente, aumentar la concentración enzimática no tendrá
efecto pues el sustrato se vuelve el factor limitante
 Concentración de Sustrato: A baja concentración de sustrato
muchos sitios activos están desocupados por lo que la tasa de
reacción es baja.
Al aumentar moléculas de sustrato, se forman más complejos
enzima-sustrato y la tasa de reacción se eleva.
Eventualmente, aumentar la concentración de sustrato no tendrá
efecto ya que los sitios activos estarán saturados.

21. Inhibición competitiva y no competitiva
 Inhibidores disminuyen la tasa de reacción, generalmente para que la
reacción no ocurra muy rápido o no ocurra en absolute.
Inhibidores reversibles
 Inhibidores Competitivos reversible: tienen estructura similar al sustrato y
se une temporalmente al sitio activo.
 Inhibidores No-competitivos reversible : Se unen a la enzima pero no por
el sitio active. La union hace que la enzima cambie de forma, por lo que
baja la tasa de reacción

22. Inhibidores Irreversibles :
Moléculas que se unen
permanentemente a la enzima
reduciendo la concentración
enzimática limitando la tasa de
reacción.

23. Quick Review
 Proteins are chains of combination of amino acids
 Amino acids contain carbon, hydrogen, oxygen, nitrogen, and
sometimes sulfur
 Unique amino acids consist of a central carbon with a carboxyl
group, a hydrogen, a nitrogen-containing amine group, and a
unique side chain
 There are 20 side chains and 20 unique amino acids
 9 essential amino acids
 11 nonessential amino acids
At time these become conditionally essential
 Amino acids link together with peptide bonds by condensation
and break apart by hydrolysis

24. Quick Review
Attractions and interactions between the side chains
cause the proteins to fold into precise three-
dimensional shapes
Protein shape determines its function
Proteins are denatured and their shapes changed
by
Heat
Acids
Bases
Salts
Mechanical agitation

25. Quick Review
 Protein structure has 4 levels:
a)Primary structure
b)Secondary structure
c)Tertiary structure
d)Quaternary structure
 Denaturation is the Alteration of the protein´s shape and thus
functions through the use of
Heat
Acids
Bases
Salts
Mechanical agitation