MOLÉCULAS ORGANICAS

1. DEFINICION.
ESTRUCTURA.
FUNCIONES.
PROPIEDADES.
NIVELES.
CLASIFICACION.
DIGESTION.

2. Las proteínas o prótidos son
moléculas formadas por cadenas
lineales de aminoácidos. El
término proteína proviene de la
palabra francesa protéine y ésta
del griego (proteios), que significa
'prominente, de primera calidad'.

3. Es la manera como se organiza una
proteína para adquirir cierta forma,
presentan una disposición
característica en condiciones
fisiológicas, pero si se cambian estas
condiciones como temperatura o pH
pierde la conformación y su función,
proceso denominado
desnaturalización. Para el estudio de
la estructura es frecuente considerar
una división en cuatro niveles de
organización, aunque el cuarto no
siempre está presente.

4. FUNCIONES.
 Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas
constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Prácticamente todos los procesos
biológicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de moléculas. Bastan
algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que
desempeñan. Son proteínas:
 Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones químicas en organismos
vivientes;
 Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
 La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;
 Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o
agentes patógenos;
 Los receptores de las células, a los cuales se fijan moléculas capaces de
desencadenar una respuesta determinada;
 La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la
contracción;
 El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
 Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.
 Todas las proteínas realizan elementales funciones para la vida celular, pero además
cada una de éstas cuenta con una función más específica de cara a nuestro
organismo.

5. PROPIEDADES.
 Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y
débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH
se pierde la solubilidad.
 Capacidad electrolítica: Se determina a través de la
electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se
trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga
negativa y viceversa.
 Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que
está determinada por su estructura primaria.
 Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan
como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es
decir, pueden comportarse como ácidos (donando electrones) o
como bases (aceptando electrones).

6. NIVELES.

7. CLASIFICACION.
 Según su forma
 Fibrosas: presentan cadenas poli peptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.
 Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos
hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el
agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas
globulares.
 Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).
 Según su composición química
 Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas). A
su vez, las proteínas se clasifican en:11
 a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidad relativamente alto. Son
resistentes a la acción de muchas enzimas y desempeñan funciones estructurales en el reino animal. Los colágenos
constituyen el principal agente de unión en el hueso, el cartílago y el tejido conectivo. Otros ejemplos son la queratina, la
fibrina y la sericina.
 b) Esfero proteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según su
solubilidad:
 I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y la lactalbúmina.
 II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas,
lactoglobulinas, glicinina y araquina.
 III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y
las glutelinas del trigo.
 IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zeína del maíz.
 V.- Histonas son solubles en medios ácidos.
 Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.

8. DIGESTION.
 La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago,
cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido
clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y la quimotripsina en el
intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez
más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son
absorbidos por el epitelio gastrointestinal. La tasa de absorción de los
aminoácidos individuales es altamente dependiente de la fuente de
proteínas. Por ejemplo, la digestibilidad de muchos aminoácidos en
humanos difiere entre la proteína de la soja y la proteína de la leche12 y
entre proteínas de la leche individuales, como beta-lactoglobulina y
caseína.13 Para las proteínas de la leche, aproximadamente el 50% de la
proteína ingerida se absorbe en el estómago o el yeyuno, y el 90% se ha
absorbido ya cuando los alimentos ingeridos alcanzan el íleon.14
 Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también
son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual
que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras
que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los
aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso
llamado gluconeogénesis.

9. EXCESO DE PROTEINAS.
 Como el organismo es incapaz de almacenar las
proteínas, el exceso de proteínas es digerido y
convertido en azúcares o ácidos grasos. El hígado retira
el nitrógeno de los aminoácidos, una manera de que
éstos pueden ser consumidos como combustible, y el
nitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que es
excretada por los riñones. Estos órganos normalmente
pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional, per o
si existe enfermedad renal, una disminución en la
proteína frecuentemente será prescrita.

12. MUCHAS GRACIAS POR SU ATENCION!!  