edison grijalba ,edison grijalba holguin

1. AMINOACIDOS

2. DEFINICIÓN
Se definen como monómeros precursores de
las proteínas, esto quiere decir que son
sustancias que se fusionan mediante enlaces
específicos para formar proteínas.

3.  Los aminoácidos son compuestos orgánicos, sólidos (cristalinos) de
bajo peso molecular.
 Están compuestos siempre de C, H, O, N y algunas veces por S.
 Incide en todos los procesos metabólicos del organismo,
enlazándose y formando proteínas.
DEFINICION

4. AMINOACIDOS
 Existen en la naturaleza aproximadamente unos 300 aminoácidos
diferentes, pero solo 20 de ellos son de importancia al encontrarse
en la formación de las moléculas de proteína de todas las formas de
vida: vegetal, animal o microbiana.

5.  De los 20 aminoácidos que componen las
proteínas, diez se consideran esenciales
es decir, como el cuerpo no puede
sintetizarlos, deben ser tomados ya listos
a través de los alimentos.
 Si estos aminoácidos esenciales no están
presentes al mismo tiempo y en
proporciones específicas, los otros aa no
pueden utilizarse para construir las
proteínas.
AMINOACIDOS

6. • Valina (Val)
• Leucina (Leu)
• Treonina (Thr)
• Lisina (Lys)
• Triptófano(Trp)
• Histidina (His)
• Fenilalanina (Phe)
• Isoleucina (Ile)
• Arginina (Arg) (Requerida en niños y ancianos)
• Metionina (Met)
Aminoácidos esenciales

7. • Alanina (Ala)
• Prolina (Pro)
• Glicina (Gly)
• Serina (Ser)
• Cisteína (Cys)
• Asparagina (Asn)
• Glutamina (Gln)
• Tirosina (Tyr)
• Ácido aspártico (Asp)
• Ácido glutámico (Glu)
Aminoácidos
sintetizados por el cuerpo

8. Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos.
H2N – C – H
COOH
R
Grupo AMINO
Grupo CARBOXILO (ÁCIDO)
Estructura

9. En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a:
• Un grupo amino –NH2
• Un grupo carboxilo –COOH
• Un hidrógeno
• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes.
• La función de la proteína está determinada por la formación de sus
estructuras tridimensionales y por el orden de los enlaces de unión.
• Un aminoácido porta dos ácidos débiles ionizables: COOH Y NH3
+
CH2N COOH
H
CH3
Monómero
AMINOÁCIDO
Estructura

10. Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (COOH) y un
grupo amino (NH2) que se unen al mismo carbono (Cα).
Las otras dos valencias del
carbono se saturan con un átomo
de H y con un grupo variable
denominado radical R.
Este radical es el que determina
las propiedades químicas y
biológicas de cada aminoácido.
Estructura

11.  R puede ser una cadena alifática, anillos aromáticos, OH, SH, O-NH2,
NH2 y COOH; esto diferencia a un aminoácido de otro.
 Los cuatro grupos unidos al átomo de Cα son diferentes, esto resulta
en una configuración tetraédrica, lo cual le confiere actividad óptica.
Estructura

12. Debido a la presencia del carbono asimétrico (Cα), los aminoácidos pueden
presentar dos configuraciones espaciales.
Un aminoácido tendrá una configuración D si se dispone en el espacio de
forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo NH3
+ queda situado a la
derecha; si este se encuentra a la izquierda poseerá una configuración L.
En la naturaleza, la forma L es la más abundante, y todas las proteínas están
formadas por aminoácidos L.
ESTEREOQUIMICA

13. Todos los aminoácidos biológicamente activos son L-α-aminoácidos, pues sólo
ellos pueden formar parte de las proteínas. Los aminoácidos no proteicos
pertenecen a la configuración D, forman péptidos pero no llegan a formar
macromoléculas de proteínas. Pueden ser formadores de peptidoglicanos y de
algunos antibióticos como la homoserina y la homocisteína, la ornitina,
citrulina, β-alanina y el ácido γ-aminobutírico (GABA).
L y D

14. Propiedades físicas
 Dado que poseen múltiples grupos funcionales con
carga, pueden solvatarse con facilidad, por lo general
son solubles en agua y etanol, e insolubles en
solventes no polares como benceno, hexano y éter.
 Poseen un elevado punto de fusión 200 - 300°C, con
valores por encima de estas temperaturas los
aminoácidos se descomponen, reflejando la gran
cantidad de energía necesaria para romper las
fuerzas iónicas que estabilizan la red cristalina.

15. Propiedades eléctricas
 Los aminoácidos deben sus propiedades eléctricas a la
presencia de grupos disociables en su molécula, los grupos
carboxilos y aminos.
 Estos grupos pueden estar en su forma disociada o no
disociada, según el pH del medio en que se encuentre
disuelto, debido a ello estos compuestos pueden existir en
distintas formas iónicas.
 El grupo carboxilo se puede
presentar disociado (-) y el
amino sin disociar (+), ya que
esta forma predomina a pH
fisiológico.

16. Funciones
 Precursores en la síntesis de algunas hormonas.
 Precursores de los péptidos y las proteínas.
 Biosíntesis de bases nitrogenadas.
 Regulación del desarrollo celular.
 Forman parte de vitaminas.
 Transmisión nerviosa.
 Ciclo de la urea.

17. • L-α-aminoácidos  proteínas
• Carga positiva, negativa o cero
• Solubilidad y p.f > 200°C
• Se clasifican por polaridad de R
• R  propiedades de cada aminoácido
• Punto isoeléctrico (PI)  carga neta =0
• Formación de enlace peptídico
• Cetogénicos y Glucogénicos
CARACTERÍSTICAS

18. Abreviaturas

19. “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

20.  La alimentación humana debe contener cantidades adecuadas de los 10 L-
alfa-aminoácidos esenciales, necesarias para el crecimiento infantil o
conservar la salud en adultos.
 En forma de proteínas realizan funciones estructurales, hormonales y
catalíticas, entre otras.
 También participan en funciones intracelulares: transmisión nerviosa,
regulación del desarrollo celular y precursores del ciclo de la urea, entre
otras.
 Defectos genéticos en el metabolismo de aa conducen a trastornos graves:
fenilcetonuria (FENILASA HIDROXILASA) y la enfermedad de la orina de jarabe de
maple (LEU, ILE y VAL), pueden causar retraso mental y muerte temprana.
 Otros trastornos pueden deberse a la alteración de la capacidad para
transportar aa específicos a las células: aminoacidurias.
Importancia Médica

21. CLASIFICACIÓN
DE LOS AMINOÁCIDOS

22. Aminoácidos
Según la polaridad del radical
R
Hidrófobos
Hidrófilos
Según la estructura del
radical R
Alifáticos
Aromáticos
Hidroxilados
Tiosulfatados
Ácidos y sus amidas
Básicos
Clasificación de aminoácidos
Escenciales y no escenciales

23. ALIFÁTICOS: Gli, Ala, Val, Leu, Ileu, Pro.
AROMÁTICOS: Phe, Tyr, Trp.
GRUPOS OH: Ser, Treo.
GRUPOS S: Ser, Treo, Cys, Met.
BÁSICOS; His, Arg, Lys.
ÁCIDOS: Ac. Asp, Ac. Glu
AMIDAS: Apn, Gln.
AA MODIFICADOS
4-hidroxiprolina
d-hidroxilisina
AA NO PROTEICOS
Ac. g-aminobutírico
D-Ala, D-Glu
1. Clasificación por
el grupo R

24. El más pequeño
Flexibilidad .
Hidrofobicidad (interior de prot.)
ALIFATICOS

25. “Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
AROMATICOS

26. CON S o OH
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

27. Carga + a pH fisiológico
Básicos

28. Carga - a pH fisiológico
“Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002
Ácidos y sus amidas

30. 2. Clasificación por
polaridad

31. Clasificación por
polaridad

32. Clasificación por
polaridad
Las proteínas ricas en aa con grupos alifáticos o aromáticos son relativamente
insolubles en agua y se encuentran probablemente en membranas celulares.
Las proteínas ricas en aa polares son mas solubles en agua.

33. 3. Clasificación: esenciales y
no esenciales

34. • Son aquellos que los
organismos deben tomar de su
dieta ya que no pueden
sintetizarlos en su cuerpo.
• Las rutas metabólicas para su
obtención suelen ser largas y
energéticamente costosas, por
lo que los vertebrados las han
ido perdiendo a lo largo de la
evolución (resulta menos
costoso energéticamente obte-
nerlos en los alimentos).
• EN ADULTOS: 8
– Fenilalanina
– Leucina
– Isoleucina
– Lisina
– Metionina
– Treonina
– Triptófano
– Valina
• EN NIÑOS los anteriores y:
– Arginina
– Histidina
Aminoácidos esenciales

35. Clasificación

36. Clasificación

37. Clasificación

38. Clasificación

39. Clasificación

40. Punto isoeléctrico
 El pH isoeléctrico es el pH que esta en medio de los valores de pK de ambos
lados de la especie isoeléctrica.
 La manipulación del pH a partir de la carga facilita la separación física de
aminoácidos y de proteínas; configurando un nuevo concepto, punto
isoeléctrico.
 EI punto isoeléctrico es el valor del pH al cual este presenta una carga neta
cero y no es atraída por ningún polo si lo sometemos a un campo eléctrico.

41. En un medio ácido, capta protones y se comporta como una base y en un medio básico
libera protones y se comporta como un ácido.
El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas
cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico.
Punto isoeléctrico

42.  La carga neta (la suma algebraica de todos los grupos con carga presentes)
de cualquier aminoácido, dependerá del pH del ambiente acuoso
circundante.
 A pH ácido: prevalece la especie con carga +
 A pH básico: prevalece la especie con carga –
 Hay un valor de pH para el cuál la carga de la especie es cero
(zwitterión).
Características
Ácido-Base de los Aminoácidos
PI = pK1 + pK2 para un aa
2 neutro
El carácter anfótero de los aminoácidos permite la regulación del pH,
ya que se comporta como un ácido o como una base según le
convenga al organismo.

43. Características
Ácido-Base de los Aminoácidos
 Los grupos α-COOH y α-NH2 de los aminoácidos son capaces de
ionizarse, al igual que los grupos R ácidos y básicos de los
aminoácidos. Como resultado de su capacidad de ionización las
siguientes reacciones de equilibrio iónico pueden ser escritas:
pKa
R-COOH <——> R-COO– + H+
Ácido
pKb
R-NH3
+ <——> R-NH2 + H+
Básico
 A pH fisiológico (alrededor 7.4) el grupo carboxilo no estará
protonado y el grupo amino protonado: R-COO- y R-NH3
+

44. AMORTIGUADORES
Soluciones que minimizan un cambio [H+], es decir en el pH, al añadir una base
o un ácido.
R-NH3
+ + OH- R-NH2 + H2O
R-NH2 + H+ R-NH3
+
La curva de titulación ilustra el número de
equivalentes de NaOH por el aminoácido
mientras se titula la solución.
A medida que se añade NaOH, se titulan los
dos grupos (amino y carboxilo).
El aminoácido tiene una capacidad mínima
de amortiguación en su PI, y una capacidad
máxima a un pH igual al pKa o al pKb.

45. Punto isoeléctrico
El equilibrio entre cadenas ácidas y básicas de una proteína determina su
punto isoeléctrico y la carga neta en disolución.

46. Punto isoeléctrico

47. Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a
pH=7 presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que permanece
en equilibrio con la forma no iónica. Este estado varía con el pH.
A pH alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (COO-) y el grupo amino no.
A pH ácido, el grupo amino está ionizado (NH3+) y el grupo carboxilo no.
ZWITTERION

48. PÉPTIDOS

49.  Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces
peptídicos y a las cadenas formadas péptidos.
 Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se
denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc.
 Si es inferior a 50 (30 según textos) se habla de oligopéptido, y si
es superior a 50 se denomina polipéptido.
 Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de
cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso
molecular excede de 5000 daltons se habla de proteína.
PÉPTIDOS

50. Un péptido se forma por la unión de varios aminoácidos, la unión
de muchos péptidos origina a los grandes polipéptidos o
proteínas.
PÉPTIDOS

51. Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para formar
cadenas lineales no ramificadas.
C
H
R
C
O
OH
N
H
H
C
H
R
C
O
OH
N
H
H
C N
=
O
H
C
H
R
N
H
H
C
H
R
C
O
OH
+ H2O
Unión Peptídica
CONDENSACIÓN
Enlace peptídico

52. Formación de enlace peptídico
PÉPTIDOS

53. 1. En un enlace peptídico los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se
sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.
2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan residuos para
resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada enlace.
3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena
reciben el nombre de N-terminal (primer residuo) y C-terminal (último residuo)
respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.
Enlace peptídico

54. 4. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es
decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo
forman.
5. Además es un enlace más corto que otros enlaces. Esto le impide girar
libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los Cα-N que no
corresponden al enlace peptídico.
Enlace peptídico

55. Rompiendo los enlaces peptídicos que
unen los aminoácidos ingeridos, éstos
pueden ser absorbidos por el intestino
hasta la sangre y reconvertidos en
tejido.
Proteasas intracelulares
Péptidos
Aminoácidos libres
Endopeptidasas y
exopeptidasas
Importancia Biológica
Rompen los enlaces peptídicos
de las proteínas
Proteínas

56. PEPTIDASAS O
PROTEASAS
Son enzimas que rompen enlaces peptídicos de las
proteínas.

57. AMINOPEPTIDASAS
Son enzimas que degrada
el residuo N produciendo
péptidos más pequeños
y aminoácidos libres.
CARBOXIPEPTIDASAS
Es una enzima que se
encuentra principalmente en
el sistema digestivo, hidroliza
un enlace peptídico en el C.
ENZIMAS PARTICIPANTES

58. ENZIMAS PARTICIPANTES

59.  Forman parte de la estructura básica de los tejidos
(músculos, tendones, piel, uñas, etc.).
 Su importancia clínica hace referencia a la
formación de hormonas peptídicas (función endocrina)
y agentes anti-tumorales.
PÉPTIDOS

60. • Endocrinología. Hormonas suministradas a los pacientes para corregir
deficiencia. Ej: insulina para diabetes sacarina.
• Glutatión: Actúa como transportador de H+ en algunas reacciones
metabólicas. Antioxidante.
• Oxitocina y vasopresina: Actividad hormonal.
• Insulina y glucagón: Regulan la concentración de glucosa en sangre.
• Antibióticos: Tirotricina y gramicidina (uso tópico), vancomicina (intestinal).
• Agentes antitumorales: Bleomicina.
• Edulcorante: Aspartame.
• Vacunas.
Importancia Biológica y
médica