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 Castro Márquez María

• Chavarry Paucar Stefany

 Huamán Bravo Gianella

• Llaure Rodríguez Cinthia

 Núñez Cercado Lupita
 Son las moléculas más complejas y se encuentran en los
  seres vivos pero a la vez desempeñan un papel
  fundamental para la vida.

 El nombre proteína proviene de la
  palabra griega "proteios", que significa "primario", por
  la cantidad de formas que pueden tomar.

  Se distinguen de los carbohidratos y de las grasas por
   contener nitrógeno en su composición,
   aproximadamente un 16%.

  Químicamente son polímetros de elevada masa molecular
   cuyos monómeros son los aminoácidos. Hay 20
   aminoácidos diferentes las cuales las constituyen.
CARBONO                                           F
                                                              O
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oxigeno
          PRINCIPALMENTE
                              HIDROGENO
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                                                              C
                                                              I
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                                              HIERRO
                                                              N
           NITROGENO




                                                                  zinc
                   MAGNESIO               EN MENOR CANTIDAD




                                                COBRE
Son moléculas nitrogenadas que
contienen el grupo amino (-NH2) y
el grupo carboxilo (-COOH).
Las proteínas se forman por medio de reaccionan
químicas de condensación de los aminoácidos. En
estas reacciones cada par de aminoácidos se une,
eliminando una molécula de agua. El enlace que se
establece se denomina: enlace peptídico.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
TIPO DE ESTRUCTURA                CARACTERISTICAS                   REPRESENTACION GRAFICA

                     Está representada por la sucesión lineal
                     de aminoácidos que forman la cadena
  PRIMARIA           peptídico y por lo tanto indica qué
                     aminoácidos componen la cadena y el
                     orden en que se encuentran.

                     Es la dirección de los aminoácidos que
                     componen una proteína. Hay dos tipos
SECUNDARIA           fundamentales: la hélice y la hoja plegada.



                     Se origina cuando la atracción entre los
  TERCIARIA          grupos que se encuentran en la hélice
                     obliga a que la molécula se enrolle sobre si
                     misma a manera de ovillo .Existen dos
                     tipos: globular y fibrosa.

                     Se origina por la unión, mediante enlaces
                     débiles, de varias cadenas poli peptídicas,
CUATERNARIA          idénticas o no, lo que origina un complejo
                     proteico ejm: colágeno, la queratina y la
                     hemoglobina.
La desnaturalización se puede producir por cambios de
temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH.
Estos cambios hacen que se rompan las fuerzas que
mantiene la forma tridimensional, y la proteína se despliega.
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina
renaturalización.
Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima
con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua
cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.
Los alimentos más ricos en proteínas son la carne, el pescado, los
huevos, la leche y sus derivados, las leguminosas y los frutos secos.
Pero en realidad, todos nuestros alimentos en su estado
natural contendrán proteínas, aunque sólo sea en pequeñas
cantidades. Podemos considerar que un plátano, una coliflor o una
espinaca no son fuentes importantes de proteínas; sin embargo,
contienen un 2 o 3 % de éstas. Los cereales,
compuestos en su mayor parte
por almidón (es decir, por hidratos de
carbono), contienen también alrededor
de un 10% de proteínas.
Albuminas: son solubles en el agua .Cuando se calientan coagulan;
es decir, se sodifican .Junto con las globulinas, constituyen la mayor
parte del protoplasma de las células animales y vegetales.Ejm: la
clara del huevo.

Globulinas: son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones
iónicas. Por ejemplo, el fibrinógeno que produce la coagulación de
la sangre y los anticuerpos que nos protegen de las enfermedades.

Colágenos: Se encuentran en la piel, los huesos, cartílagos, y en
general en todos los tejidos conjuntivos. Por ebullición prolongada
se transforman en otras proteínas solubles, como la gelatina y la
cola.

Elastinas: Constituyen los tejidos elásticos de las arterias y
tendones. Se diferencian de los colágenos en que no se transforman
en gelatina.

Queratinas: Forman parte de los pelos, plumas, uñas y cascos de
los animales.
Según su forma:
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una
estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son la
queratina de las uñas , colágeno y fibroína de seda.



Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una
forma esférica apretada o compacta dejando grupos
hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes
polares como el agua. La mayoría de las enzimas,
anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte,
son ejemplos de proteínas globulares, la albumina del huevo,
la caseína, la actina, la miosina,etc.


Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro
de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).
Según su composición química:


Simples:
Su hidrólisis sólo produce aminoácidos.
Ejemplos de estas son la insulina y
el colágeno (globulares y fibrosas)




Conjugadas o heteroproteínas:
su hidrólisis produce aminoácidos y
otras sustancias no proteicas con
un grupo prostético.
Las proteínas con función enzimática son
las mas numerosa y especializadas , actúan
como biocatalizadores de las reacciones
química del metabolismo celular . Una de sus
tantas funciones es convertir los alimentos
en energía .
Nuestro cuerpo produce enzimas especificas
para cada tipo de alimento que comemos,
por ejemplo la proteasa es una enzima para
digerir la proteína ; la limbaza , es una
enzima para digerir las grasas y la amilasa, es
para poder digerir los carbohidratos .
Algunas proteínas constituyen estructuras
como las membranas de las células , otras
como el colágeno ,la elastina y la
queraquina permiten la elasticidad y la
resistencia en órganos y tejidos . El
colágeno se encarga de dar fuerza y
flexibidad a la piel, ligamentos, huesos,
articulaciones, ojos, uñas y cabello. Este
se obtiene de las carnes blancas , rojas y
pescado .La producción de colágeno
disminuye con la edad y esta se
manifiesta mediante arrugas en la piel ,
dolor en las articulaciones , falta de
elasticidad en el cabello , labios más
delgados y uñas frágiles .
Algunas hormonas son de naturaleza
proteica como la insulina y el glucagón
que regula los niveles de las glucosa en la
sangre o las hormonas segregadas por la
hipófisis como la del crecimiento o la
calcitonina que regula el metabolismo del
cáncer . Algunas hormonas son de
naturaleza proteica como la insulina y el
decágono que regula los niveles de las
glucosa en la sangre o las hormonas
segregadas por la hipófisis como la del
crecimiento o la calcitonina que regula el
metabolismo del cáncer .
Unas forman parte de las
membranas biológicas y
actúan transportando
sustancias de un lado a
otro de estas
membranas otras
transportan sustancias a
través de fluidos
biológicos como la
hemoglobina que
transporta oxigeno a
través del citoplasma de
las células.
Todas las funciones de motilidad de
los seres vivos están relacionadas
con las proteínas. Así, la contracción
del músculo resulta de la
interacción entre dos proteínas,
lactina y la miosina .
El movimiento de la célula
mediante cilios y flagelos está
relacionado con la proteína
denominada dineina.
La ovoalbúmina de la clara de
huevo, la lacto albúmina de la
leche, la gliadina del grano de
trigo y la hordeína de la
cebada, constituyen una
reserva de aminoácidos para
el futuro desarrollo del
embrión.
Son materia prima para la
formación de los jugos
digestivos, hormonas,
proteínas plasmáticas,
hemoglobina, vitaminas y
enzimas que llevan a cabo las
reacciones químicas que se
realizan en el organismo.
Las fuentes dietéticas

Las fuentes dietéticas de
proteínas incluyen carne,
huevos, soya,
granos, leguminosas y
productos lácteos tales
como queso o yogurt. Las
fuentes animales de
proteínas poseen los 20
aminoácidos.
Las fuentes vegetales
son deficientes en aminoácidos
y se dice que sus proteínas son
incompletas. Por ejemplo, la
mayoría de las leguminosas
típicamente carecen de cuatro
aminoácidos incluyendo el
aminoácido esencial metionina,
mientras los granos carecen de
dos, tres o cuatro aminoácidos
incluyendo       el aminoácido
esencial lisina.
La digestión de las proteínas se inicia típicamente
en el estómago, cuando el pepsinógeno es
convertido a pepsina por la acción del ácido
clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y
laquimotripsina en el intestino. Las proteínas de la
dieta son degradadas a péptidos cada vez más
pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus
derivados, que son absorbidos por el epitelio
gastrointestinal.
Además de su rol en la síntesis de proteínas, los
aminoácidos también son una importante fuente
nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que
los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por
gramo, mientras que los lípidos contienen nueve
kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos
pueden ser convertidos en glucosa a través de un
proceso llamado gluconeogénesis.
La deficiencia de proteína es una causa importante
de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La
deficiencia de proteína juega una parte en la
enfermedad conocida como kwashiorkor . La
deficiencia de proteína puede conducir a
una inteligencia reducida o retardo mental.
• Alteraciones del sistema renal
• Desnutrición
• Ciertas alergias de origen alimentario
  (al huevo, al pescado, a la proteína de la
  leche de vaca….)
• Celiaquía o intolerancia al gluten.
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  • 1.  Castro Márquez María • Chavarry Paucar Stefany  Huamán Bravo Gianella • Llaure Rodríguez Cinthia  Núñez Cercado Lupita
  • 2.
  • 3.  Son las moléculas más complejas y se encuentran en los seres vivos pero a la vez desempeñan un papel fundamental para la vida.  El nombre proteína proviene de la palabra griega "proteios", que significa "primario", por la cantidad de formas que pueden tomar.  Se distinguen de los carbohidratos y de las grasas por contener nitrógeno en su composición, aproximadamente un 16%.  Químicamente son polímetros de elevada masa molecular cuyos monómeros son los aminoácidos. Hay 20 aminoácidos diferentes las cuales las constituyen.
  • 4. CARBONO F O R M oxigeno PRINCIPALMENTE HIDROGENO A C I Ó HIERRO N NITROGENO zinc MAGNESIO EN MENOR CANTIDAD COBRE
  • 5. Son moléculas nitrogenadas que contienen el grupo amino (-NH2) y el grupo carboxilo (-COOH).
  • 6. Las proteínas se forman por medio de reaccionan químicas de condensación de los aminoácidos. En estas reacciones cada par de aminoácidos se une, eliminando una molécula de agua. El enlace que se establece se denomina: enlace peptídico.
  • 7. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS TIPO DE ESTRUCTURA CARACTERISTICAS REPRESENTACION GRAFICA Está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena PRIMARIA peptídico y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. Es la dirección de los aminoácidos que componen una proteína. Hay dos tipos SECUNDARIA fundamentales: la hélice y la hoja plegada. Se origina cuando la atracción entre los TERCIARIA grupos que se encuentran en la hélice obliga a que la molécula se enrolle sobre si misma a manera de ovillo .Existen dos tipos: globular y fibrosa. Se origina por la unión, mediante enlaces débiles, de varias cadenas poli peptídicas, CUATERNARIA idénticas o no, lo que origina un complejo proteico ejm: colágeno, la queratina y la hemoglobina.
  • 8. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. Estos cambios hacen que se rompan las fuerzas que mantiene la forma tridimensional, y la proteína se despliega. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
  • 9. Los alimentos más ricos en proteínas son la carne, el pescado, los huevos, la leche y sus derivados, las leguminosas y los frutos secos. Pero en realidad, todos nuestros alimentos en su estado natural contendrán proteínas, aunque sólo sea en pequeñas cantidades. Podemos considerar que un plátano, una coliflor o una espinaca no son fuentes importantes de proteínas; sin embargo, contienen un 2 o 3 % de éstas. Los cereales, compuestos en su mayor parte por almidón (es decir, por hidratos de carbono), contienen también alrededor de un 10% de proteínas.
  • 10.
  • 11. Albuminas: son solubles en el agua .Cuando se calientan coagulan; es decir, se sodifican .Junto con las globulinas, constituyen la mayor parte del protoplasma de las células animales y vegetales.Ejm: la clara del huevo. Globulinas: son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones iónicas. Por ejemplo, el fibrinógeno que produce la coagulación de la sangre y los anticuerpos que nos protegen de las enfermedades. Colágenos: Se encuentran en la piel, los huesos, cartílagos, y en general en todos los tejidos conjuntivos. Por ebullición prolongada se transforman en otras proteínas solubles, como la gelatina y la cola. Elastinas: Constituyen los tejidos elásticos de las arterias y tendones. Se diferencian de los colágenos en que no se transforman en gelatina. Queratinas: Forman parte de los pelos, plumas, uñas y cascos de los animales.
  • 12. Según su forma: Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son la queratina de las uñas , colágeno y fibroína de seda. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son ejemplos de proteínas globulares, la albumina del huevo, la caseína, la actina, la miosina,etc. Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).
  • 13. Según su composición química: Simples: Su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas) Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupo prostético.
  • 14.
  • 15. Las proteínas con función enzimática son las mas numerosa y especializadas , actúan como biocatalizadores de las reacciones química del metabolismo celular . Una de sus tantas funciones es convertir los alimentos en energía . Nuestro cuerpo produce enzimas especificas para cada tipo de alimento que comemos, por ejemplo la proteasa es una enzima para digerir la proteína ; la limbaza , es una enzima para digerir las grasas y la amilasa, es para poder digerir los carbohidratos .
  • 16. Algunas proteínas constituyen estructuras como las membranas de las células , otras como el colágeno ,la elastina y la queraquina permiten la elasticidad y la resistencia en órganos y tejidos . El colágeno se encarga de dar fuerza y flexibidad a la piel, ligamentos, huesos, articulaciones, ojos, uñas y cabello. Este se obtiene de las carnes blancas , rojas y pescado .La producción de colágeno disminuye con la edad y esta se manifiesta mediante arrugas en la piel , dolor en las articulaciones , falta de elasticidad en el cabello , labios más delgados y uñas frágiles .
  • 17. Algunas hormonas son de naturaleza proteica como la insulina y el glucagón que regula los niveles de las glucosa en la sangre o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la calcitonina que regula el metabolismo del cáncer . Algunas hormonas son de naturaleza proteica como la insulina y el decágono que regula los niveles de las glucosa en la sangre o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la calcitonina que regula el metabolismo del cáncer .
  • 18. Unas forman parte de las membranas biológicas y actúan transportando sustancias de un lado a otro de estas membranas otras transportan sustancias a través de fluidos biológicos como la hemoglobina que transporta oxigeno a través del citoplasma de las células.
  • 19. Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, lactina y la miosina . El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con la proteína denominada dineina.
  • 20. La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lacto albúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.
  • 21. Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas que llevan a cabo las reacciones químicas que se realizan en el organismo.
  • 22. Las fuentes dietéticas Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos.
  • 23. Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de las leguminosas típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial lisina.
  • 24. La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y laquimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis.
  • 25. La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor . La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental.
  • 26. • Alteraciones del sistema renal • Desnutrición • Ciertas alergias de origen alimentario (al huevo, al pescado, a la proteína de la leche de vaca….) • Celiaquía o intolerancia al gluten. • Osteoporosis • Enfermedades cardiovasculares.