1. T r a n s a m in a c ió n
D es a m in a c i ó n o xi d at i v a
Metabolismo
de los Aminoácidos
2. Aminoácidos
Losmamíferos pueden sintetizar los aminoácidos no esenciales(ANE)
mediante rutas de reacción relativamentesencillas.
Porel contrario, los aminoácidos esenciales (AE)deben obtenersedel
alimento, yaque los mamíferos carecen de las rutas para susíntesis.
Funciones:
Lasfunción másimportante de los aminoácidos esla síntesis deproteínas.
Tambiénson la fuente principal de átomos denitrógeno.
Laspartes no nitrogenadas de los aminoácidos (esqueletos carbonados) son
una fuente de energía,y precursores de varias rutas dereacción.
3. Moléculas nitrogenadas
Debido aque NO existeuna molécula de almacenamientode
nitrógeno
Losorganismos deben reponer constantemente sussuministros de
nitrógeno utilizable para sustituir al nitrógeno que sepierde en el
catabolismo.
Paraeliminar las moléculas nitrogenadas excedentes(tóxica) que no se
requieren de forma inmediata en los procesos celulares, los animaleshan
tenido que desarrollar ciertosmecanismos.
Elnitrógeno seelimina por reacciones de desaminación donde seconvierte
en amoníaco y rápidamente en urea, de modo que sepuede eliminar sin
gran perdida deagua.
4. Metabolismo de los aminoácidos
Dependiendo de las necesidadesmetabólicas, sesintetizan determinados
aminoácidos o seinterconvierten y luego setransportan alos tejidos, enlos
que seutilizan.
Losaminoácidos ingresan al interior de las células mediante proteínas
transportadoras de membrana.
Eltransporte hacia el enterocito
esdependiente del Na+ (cotransportador)
6. Rutas
Transaminación: Es la conversión de una aminoácidos en otro,
es una de las reacciones más importante para la síntesis de
aminoácidos noesenciales.
Desanimación oxidativa: Es la eliminación del nitrógeno del
glutamato como amoníaco, que posteriormente se integra al
ciclode la urea, o a la síntesis de glutamina.
7. Transaminación
Setransfieren grupos amino (NH3) desdeun α-aminoácido aun α-cetoácido.
Seforma un nuevo aminoácido y un nuevocetoácido
Estasreacciones son catalizadas por aminotransferasaso transaminasas.
Lamayoría ellas utilizan el glutamato como donador del grupoamino.
8. Regulación
Lasreacciones de transaminación requieren la coenzima piridoxal-5'–fosfato
(PLP),que procede de la piridoxina (vitaminaB6).
Lasreacciones de transaminación son reversibles, teóricamente es posible
sintetizar todos losaminoácidos por transaminación.
Sinembargo, las pruebas experimentales señalanque no existe síntesis de un
aminoácido si el organismo no sintetiza su α-cetoácido precursor de forma
independiente.
10. Ladesanimación es una reacción catabólica, esla primera reacción en
la ruptura de losaminoácidos.
Se refierea la remoción del grupo α-amino con el objeto de excretarel
exceso de nitrógeno y degradar el esqueleto de carbonorestante.
La urea, es el producto principal de la excreción de nitrógeno en los
mamíferos terrestres se sintetiza a partir de amonio y aspartato. Ambas
substancias son derivadas principalmente del glutamato.
Desaminación
11. Desanimación vs. transaminación
Ladesaminación ocurre através de la desaminación oxidativa delglutamato
por la glutamato deshidrogensa que produce amonio y α-cetoglutarato .
El α-cetoglutarato regenerado seutiliza para transaminacionesadicionales.
12. Lasaltas concentraciones de amoniaco son tóxicas para lascélulas.
Distintos organismos han evolucionado estrategias diferentes para
eliminar el amoniaco dedesecho.
Enorganismos terrestresgrandes, evitan la acumulación deamoniaco
convirtiéndolo en urea (menostóxico)
Ciclo de la urea
13. Urea
Laurea esun compuesto sin cargay muy soluble en agua, producido
casiexclusivamente en el hígado y arrastrado por la sangre hasta los
riñones donde esexcretado como principal soluto en la orina.
Laurea esel producto de una serie de reacciones llamada ciclo de la
urea.
14. 1.El amoniaco producido por la desaminación
oxidante del glutamato reacciona con bicarbonato
producido por la respiración mitocondrial forman
carbamoíl fosfato. (carbamoil fosfatosintetasa)
2.Lacarbamiol fosfato,dona elgrupocarbamoiloa la
ornita y seforma citrulina. (ornitinatranscarbamoilasa)
3. Lacitrulina saleal citoplasma.
4.Elsegundo amino seintroduce del aspartatoy
forman argino succinato.(arginosuccinato sintetisa)
5.Elargino succinato seacorta para forma arginina
y fumarato.(arginosucciinasa)
6. Elfumarato esintermediario del ciclo deKrebs.
7.Laarginina escortada por la arginasa en ornitina
y urea,la ornitina puede regresar ala matriz
mitocondrial dar otra vuelta en elciclo.
Laurea es eliminada por laorina
Hepatocito
15. Valores normales de Urea
Este examen se emplea para verificar el equilibrio proteínico de una persona y
la cantidad de proteína en los alimentos necesaria para pacientes gravemente
enfermos y como indicador de la funciónrenal.
Muestra de orina de 24hrs.
Losniveles bajos usualmente indican:
•Problemas renales
•Desnutrición
Losniveles altos usualmente indican:
•Aumento de la descomposición de proteína en elcuerpo
•Ingesta excesivade proteína
Valoresnormales
12a 20gr/24hrs.
** Los niveles alterados de urea sérica se observan, en la insuficiencia hepática