2. Las enzimas son moléculas de naturaleza
proteica y estructural que catalizan
reacciones químicas.
3.
4. es la parte proteica de una holoenzima. No es
catalíticamente activa por si misma
5. Es una enzima formada por una proteína
( apoenzima) y un cofactor. es
catalíticamente activa.
6. Es un precursor inactivo que necesita de un
cambio bioquímico para poder catalizar.
7. Las metaloenzimas son aquellas que
requieren de la unión de iones metálicos para
poder llevar a cabo su función
8. Son enzimas que tienen diferente secuencia de
aminoácidos pero que catalizan la misma
reacción química
9. Son pequeñas molécula orgánicas no proteicas que
transportan grupos químicos entre enzimas
10.
11. La principal función, es actuar como
intermediarios metabólicos
el metabolismo conlleva una amplia gama de
reacciones que implican la transferencia de
grupos funcionales
Cada clase de transeferencia de grupos se lleva
a cabo por una coenzima particular, que es el
sustrato de un conjunto de enzimas que lo
producen
12. Es un componente
químico adicional
que requieren las
enzimas .
Un cofactor es un componente
no proteico, termoestable y de
baja masa molecular necesario
para la acción de una enzima.
actuan como
trasportadores
enzimaticoas .
13. Esta conformado por uno o varios iones
inorgánicos.
HIERRO
MAGNESIO
MANGANESO
ZINC
COBRE
15. Lleva a cabo reacciones
a través del
reconocimiento del
sustrato
Se une a una apoenzima
Tiene transformaciones
químicas necesarias
(p.ej.oxidación y
reducción) para llevar a
cabo la catálisis
enzimática.
16. Mecanismo de acción enzimática
El apoenzima presenta una región
llamada centro activo en que se acopla el
sustrato, rodeada de cadenas laterales de
aminoácidos que facilitan la unión de
sustrato y por otras cadenas que
intervienen en la catálisis.
La estructura terciaria de las enzimas hace
posible que el centro activo se ajusta al
sustrato de manera muy estrecha.
"el sustrato se adapta al centro activo o
catalítico de una enzima como una llave
a una cerradura".
17. Los reactivos deben
colisionar
Debilitar enlaces y se formen
otros, requiriendo un aporte
energético.
Una vez unidas las moléculas
de sustrato al enzima pasan
por una serie de formas
intermedias de geometría y
distribución muy inestable
que origina su transformación
en los productos de la
reacción
18. ESPECIFICIDAD
ENZIMATICA
La especificidad enzimática se
debe al centro activo.
El acoplamiento entre el centro
activo y el sustrato se ha
comparado con el que existe
entre una llave y su cerradura
(propuesto por Fischer en 1890,
teoría de la llave-cerradura)
La enzima no solo acepta no
acepta simplemente al sustrato
sino que también exige que el
sustrato se distorsione a algo
cercano al estado de transición