Enzimas

1. Enzimas

2. Catalizadores biológicos que permiten que las
reacciones metabólicas ocurran a gran
velocidad en condiciones compatibles con la
vida permitiendo que las moléculas se
degraden, o se formen de mayor tamaño.
se unen a los sustratos especificos a través del
sitio activo, que es donde se desarrolla la
reacción.

3. 1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
Clases de Enzimas:

4. • Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular
• Específicas para un substrato particular (Estereo especificidad)
• Aceleran reacciones específicas químicas(103
-10 20
)
• Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. óptimos
Enzimas

5. Pepsina 1.5
Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Arginasa 9.7
Fumarasa 7.8
Ribonucleasa 7.8
Enzima pH óptimo

6. Mamíferos 37
Bacterias y algas aprox. 100
Bacterias Árticas aprox. 0
Enzima Temp. Ópt.
(o
C)
Bacterias en muestra de hielo antigua

7. • Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular
• Específicas para un substrato particular (Estereo especificidad)
• Aceleran reacciones específicas químicas(103
-10 20
)
• Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. Óptimos
•Son las unidades funcionales del metabolismo celular
Enzimas

9. • Catalizadores biológicos. Proteínas de forma globular
• Específicas para un substrato particular (Estereo especificidad)
• Aceleran reacciones específicas químicas(103
-10 20
)
• Actúan en disolución acuosa, a pH y temp. Óptimos
•Son las unidades funcionales del metabolismo celular
• Reacciones acopladas (catabolismo – anabolismo)
Enzimas

11. Estructura
globular
 Hervir con HCl
 Tripsina
 Temperatura elevada
 pH extremo
Funcionalidad Inactiva

12. E: PM 100000, 7 nm Ø
S: PM 250, 0.8 nm Ø
Cofactor
Orgánico:
Coenzimas
NAD,
FAD,
CoASH.
Orgánico:
Coenzimas
NAD,
FAD,
CoASH.
Inorgánico:
Fe2+
, Mn2+
, Zn2+
,etc.
Grupo ProstéticoGrupo Prostético

13. Apoenzima Holoenzima

14. Enzimas que requieren
elementos inorgánicos
Citocromo oxidasa
Catalasa, peroxidasa
Fe2+
, Fe+
,
Citocromo oxidasa Cu2+
DNA polimerasa
Anhídrasa carbónica
Alcohol deshidrogensa
Zn2+
Hexoquinasa
Glucosa 6-fosfatasa
Mg2+
Arginasa Mn2+
Piruvato quinasa K+
, Mg2+
Ureasa Ni2+
Nitrato reductasa Mo2+

15. Coenzimas: Actúan como transportadores eventuales de
átomos específicos o de grupos funcionales
Coenzimas Entidad transferida
Pirofosfato de tiamina .
Dinucleótido de flavina y adenina.
Dinucleótido de nicotinamida y de adenina
Coenzima A .
Fosfato de Piridoxal .
5’-Desoxicobalamina (Coenzima B12)
Biocitina .
Tetrahidrofolato .
Aldehídos
Átomos de hidrógeno
Ion hidruro (H-
)
Grupos acilo
Grupos amino
Átomos de H y grupos
alquilo
CO2
Otros grupos
monocarbonados

16. Adenosine Triphosphate (ATP)
Coenzyme A (CoA)
Flavin Adenine Dinucleotide (FAD)
Nicotinamide Adenine
Dinucleotide (NAD+
)
Nicotinamide Adenine Dinucleotide
Phosphate (NADP+
)
Coenzimas

17. VITAMINAS FUNCIONES
Enfermedades
carenciales
•C (ácido
ascórbico)
•Coenzima de algunas peptidasas. Interviene
en la síntesis de colágeno
•Escorbuto
•B1 (tiamina)
•Coenzima de las descarboxilasas y de las
enzima que transfieren grupos aldehídos
•Beriberi
•B2
(riboflavina)
•Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
•Dermatitis y lesiones en
las mucosas
•B3 (ácido
pantoténico)
•Constituyente de la CoA
•Fatiga y trastornos del
sueño
•B5 (niacina)
•Constituyente de las coenzimas NAD y
NADP
•Pelagra
•B6
(piridoxina)
•Interviene en las reacciones de
transferencia de grupos aminos.
•Depresión, anemia
•B12
(cobalamina)
•Coenzima en la transferencia de grupos
metilo.
•Anemia perniciosa
•Biotina
•Coenzima de las enzimas que transfieren
grupos carboxilo, en metabolismo de
aminoácidos.
•Fatiga, dermatitis

18. Urea
Arginina
Ureasa
Arginasa
Lis, Arg
Pepsina
Tripsina
Amilasa
EnzimaSubstrato
rec A
Proteína de choque
térmico
Rec A
HSP70
gen
Caract.

19. No. Clase Tipo de reacción que
catalizan
Ejemplo
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de e-)
Deshidrogenasas
Peroxidasa Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos
funcionales del agua
Pirofosfatasa
Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un
doble enlace, o
Adición de un substrato a un doble
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)
(Sintasas)
Descarboxilasa pirúvica
5 Isomerasas Transferencia de grupos en el
interior de las moléculas para
dar formas isómeras
Mutasas
Epimerasas
Racemasas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C,
C-S, C-O y C-N. Mediante
reacciones de condensación,
acopladas a la ruptura del ATP
Sintetasas

20. Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide
1. Oxido-reductasas
( Reacciones de oxido-reducción).

21. 2. Transferasas
(Transferencia de grupos funcionales)
•grupos aldehídos
•gupos acilos
•grupos glucosilos
•grupos fosfatos (kinasas)
Succinato Deshidrogenasa
Citocromo c oxidasa.

22. Transforman polímeros en monómeros.
Actúan sobre:
3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)
•enlace éster
•enlace glucosídico
•enlace peptídico
•enlace C-N

23. 4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)
•Entre C y C
•Entre C y O
•Entre C y N

24. 5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)

25. 6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)
•Entre C y O
•Entre C y S
•Entre C y N
•Entre C y C

26. CINÉTICA ENZIMÁTICA

27. E + S SE E + P

28. • Proteínas con actividad catalítica de los seres vivos.
• Unidades del Metabolismo
• Regulan la vel. de las reac. quím. espontáneas (∆G-).
• No promueven reacciones no-espontáneas (∆G +).
• Incrementan la Vel. De reacción 103
a 1012
veces sin
afectar el sentido de la reacción.
• No forman parte del producto de la reacción.

29. PROPIEDADES GENERALES
• AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN
– De 106
to 1012
veces vs sin enzima.
– Aún más rápido que los catalizadores químicos.
• CONDICIONES DE REACCIÓN
– Temperatura 25-40 o
C (algunas hasta 75 o
C)
– pH neutro (5-9), la mayoría 6.5 – 7.5
– Presión atmosférica normal
• CAPACIDAD DE REGULACIÓN
– Por concentración de sustrato
– Por concentración de enzima
– Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato)
– Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la enzima)
– Por regulación alostérica
• ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN
– Interacción estereoespecífica con el sustrato
– No hay productos colaterales

30. ALTA
ESPECIFICIDAD
DE REACCIÓN
INTERACCIÓN
ESTEREO
ESPECÍFICA
CON SU
SUSTRATO

31. Los Substratos
se acercan a la Enzima
(sitio Activo)
Enzima
Substratos
HO-
H-

32. Los reactivos
interaccionan
con la enzima
(sitio activo)

33. Cambia la
configuración de la
enzima

34. La unión del sustrato produce un cambio conformacional
de la enzima hexoquinasa (cinasa), la cual es monomérica.
Substrato
de glucosa
Sitio de
enlace

35. Se realiza la
reacción
catalítica

37. ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
Vo = V max [S]
Km + [S]

38. Cinética enzimática en función de la
concentración de sustrato

39. Vmax
KM

40. Catalasa H2O2 25.0
Hexoquinasa ATP 0.4
D-Glucosa 0.05
D-Fructosa 1.5
Anhidrasa carbónicoa HCO3
-
9.0
Quimotripsina Gliciltirosinilglicina 108.0
N-Benzoiltirosinamida 2.5
β-Galactosidasa D-Lactosa 4.0
Treonina deshidrogenasa L-Treonina 5.0
Km de algunas enzimas
ENZIMA SUSTRATO Km (mM)

41. La KM es un parámetro de
Actividad Enzimática
• La KM es inversamente proporcional
con la actividad de la enzima.
• Valor de KM grande, baja actividad
• Valor de KM pequeño, alta actividad

42. ATP + Glucosa  ADP + 6-fosfato de glucosa
2 Rutas
Enzimas: pueden catalizar reacciones donde hay 2 S =
HexocinasaHexocinasa
•Desplazamiento Simple, los 2 S se unen a la E
A + B + E  EAB  C + D
•Doble desplazamiento o ping-pong
A + B + E  AE  BE + C
D

43. Determinación Cuantitativa de la Cinética Enzimática
1. La reacción global
2. Procedimeinto analítico para determinar elS que desaparece o el P
que aparece
3. Sí el E requiere Cofactores (iónes o coenzimas)
4. La dependencia de la act. enzimática con la [S] o de la KM del S.
5. El pH óptimo
6. Un intervalo de temperatura en la que la E es estable y muestra
actividad elevada.

44. Actividad enzimática y variación del pH

45. 1 3 7 11 14
pH
Vo
Pepsina 1.5
Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Arginasa 9.7
Fumarasa 7.8
Ribonucleasa 7.8
Enzima pH óptimo
4 37 85
Temperatura o
C)
Vo
10 50 100
Coenzima
Vo
10 30 50 70 100
Tiempo (min)
Vo

46. Inhibidores
Reactivos químicos específicos que pueden
inhibir a la mayor parte de las enzimas.
INHIBIDORES
Irreversibles
Reversibles

47. Inhibidor Irreversible
• Inhibición permanente
• Unión irreversible por medio de enlaces covalentes.
• Modificaciones químicas de los gps. catalíticos.
• Modificada la enzima, está siempre inhibida.
Para distinguirlo de los reversible se someten a
diálisis y si no se separan enzima e inhibidor, éste es
permanente.

48. Inhibidor Irreversible
Fluorofosfato de diisopropilo
(DFP)
Acetilcolinesterasa
Acetilcolina
Acetato + Colina
Fluorofosfato de diisopropilo
(DFP)

49. Inhibidor Irreversible
Malatión
Acetilcolinesterasa
Tripsina
Elastasa
Fosfoglucomutasa
Cocoonasa (larvas de
gusanos de seda
Fluorofosfato de diisopropilo
(DFP)

50. Fluorofosfato de diisopropilo
(DFP)
Serina
Iodoacetamida Cisteína
Histidina

51. • La unión del inhibidor y la enzima es
reversible.
• Al quitar el inhibidor del medio, se recupera la
actividad.
Hay 3 tipos:
Competitiva
No Competitiva
Acompetitiva (Alostérica)
Inhibidor Reversible

52. Antibióticos
Insecticidas
Hervicidas
Venenos
Diferentes Medicamentos Dolor
Inflamación
Infecciones virales
Cáncer
Inhibición
enzimática

53. Inhibición Competitiva

54. Vmax igual
KM diferente

55. Malonato Deshidrogenasa del ácido succínico
Sulfas Infecciones microbianas
Antihipertensores: Captopril y Enalopril
Alopurinol Controla la gota
Fluoruracilo Cáncer
Malonato Deshidrogenasa del ácido succínico
Sulfas Infecciones microbianas
Antihipertensores: Captopril y Enalopril
Alopurinol Controla la gota
Fluoruracilo Cáncer
Inhibidores Competitivos

56. El inhibidor NO se une al sitio activo
Inhibición No Competitiva
NO se puede revertir con un exceso de sustrato

57. Vmax diferente
KM igual