Resumenn final Biologia GMF.pdf

Contenido
TP1 – Células eucariotas y procariotas......... 2
TP2 – Agua, Osmolaridad, Tonicidad y
pequeñas moléculas...................................... 4
Biomoléculas ............................................. 6
Lipidos (ácidos grasos).............................. 9
Aminoácidos .............................................. 9
Enlace peptidico....................................... 10
Nucleótidos.............................................. 11
TP3: Moleculas orgánicas complejas: lípidos y
macromoléculas. ......................................... 12
Carbohidratos .......................................... 12
Lípidos ..................................................... 12
Proteínas ................................................. 14
Clasificación de las Proteínas:................. 14
Ácidos Nucleicos...................................... 16
TP4: Bioenergética y Cinética Enzimática... 18
Cinética Enzimática ................................. 18
TP5: Mecanismos genéticos básicos 1 ....... 20
Replicación .............................................. 20
Enzimas................................................... 20
¿Como ocurre el proceso de replicación? 21
Reparación .............................................. 22
Desaminación .......................................... 22
Despurinación.......................................... 22
TP6: Mecanismos genéticos básicos 2 ....... 24
Transcripción ........................................... 24
Traducción............................................... 26
TP 7: Membrana plasmática y transporte.....30
Proteínas de membrana ...........................32
Transporte ................................................32
Proteínas transportadoras y canales ........32
Transporte activo Primario y Secundario:.34
Transportadores transcelulares de Glucosa
..................................................................35
TP 8: Mitocondrias .......................................37
Mitocondrias .............................................37
Glucólisis ..................................................38
TP9: Membranas Internas 1.........................41
Secuencia señales para diferentes destinos:
..................................................................41
Tipos de transporte...................................41
Transporte CITOSOL-RER.......................43
N-GLICOSILACIÓN..................................44
TP10: Membranas Internas 2.......................45
Exocitosis y endocitosis............................45
Cubiertas Proteicas ..................................45
Clatrina .....................................................46
Dinamina ..................................................46
Proteínas Rab...........................................47
Transporte Retículo Endoplasmático – Golgi
..................................................................47
O-glicosilación ..........................................48
Tipos de Endocitosis.................................49
TP11: Núcleo celular y regulación de la
expresión génica ..........................................50
Eucromatina y Heterocromatina ...............51
Control de la expresión génica .................53
TP12: Citoesqueleto, adherencia y matriz ...55
Citoesqueleto ...........................................55
1. Proteínas formadoras de filamentos.....55
2. Proteínas Accesorias............................56
3. Proteínas Motoras ................................58
Uniones Celulares ....................................59
TP13: Ciclo celular.......................................61
Ciclo celular..............................................61
Fases del ciclo celular ..............................62
Puntos de control del ciclo celular ............62
El daño del ADN y p53 .............................64
TP13: Necrosis y apoptosis .........................66
Necrosis ...................................................66
Apoptosis..................................................66
TP14: Mecanismos de división celular.........68
Mitosis ......................................................68
Meiosis .....................................................69
TP15: Transmisión y distribución del material
genético .......................................................73
Genotipo:..................................................73
Fenotipo: ..................................................73
Genes.......................................................74
Enfermedades Asociadas.........................75
TP16: Señalización celular...........................78

TP1 – Células eucariotas y procariotas
Nivel Subatómico:
- Es el nivel más simple
- Está formado por los electrones,
protones y neutrones, que son las
distintas partículas que forman el
átomo.
Nivel Atómico:
- Este es el nivel que conforman los
átomos, por ejemplo: O2, Hierro y
podemos clasificarlos según su
función.
- Primários: Carbono, fosforo,
hidrogeno, oxígeno y azufre que
forman estructuras celulares como la
membrana.
- Secundarios: Calcio, potasio,
magnesio, cloro, iodo… que son
fundamentales para el funcionamiento
de la célula, pero no forman parte
estructural de las mismas.
Nivel Molecular:
- Este nivel consiste en la unión de
diversos átomos diferentes para la
formación de CO2, AA, o simplemente
carbohidratos, proteínas y lípidos.
- Pueden interaccionar entre si mediante
distintos tipos de fuerzas formando los
monómeros (glucosa, alanina,
adenina).
- La unión de varios monómeros forma
los polímeros y los polímeros (lactosa,
dipéptido), pueden seguir agregándose
y formar macromoléculas (proteínas).
Nivel Subcelular:
- Es el nivel en que las células siguen
uniéndose para formar estructuras más
grandes, como los orgánulos de las
células:
o Membrana plasmática
o Aparato de Golgi y etc.
Nivel Celular:
- Las células pueden ser:
o Eucariotas
o Procariotas
Eucariota:
Procariota:
Componentes subcelulares de una célula
Eucariota:
Membrana plasmática:
- Delimita la extensión de una cél.
- Ofrece protección mecánica
- Trabaja como una barrera
semipermeable y selectiva
- Trata de mantener un intercambio
adecuado con el medio ambiente.
Núcleo y membrana Nuclear:
- Almacena la información genética en
forma de ADN
- En su interior pasa la duplicación del
ADN, síntesis y procesamiento de ARN
y reparación del ADN.

Ribosomas:
- Sintesis de proteínas
Retículo Endoplasmático:
- Sintesis y procesamiento de proteínas
(RER)
- Sintesis de Lipidos (REL)
- Detoxificación celular (REL)
- Almacenamiento del ion Ca. (REL)
Aparato de Golgi:
- Modificación, empaquetamiento y
distribución de proteínas sintetizadas
en el RER.
Lisosomas:
- Digestión celular
Peroxisomas:
- Detoxificación cel.
- Metabolismo Lipidico.
Mitocondrias:
- Respiración aeróbica y producción de
energía para nuestro cuerpo.
Tipos de uniones celulares:
Las células se unen entre sí por proteínas de
adhesión, los tipos de unión pueden ser:
- Unión oclusiva: están más apicales y
hacen como que un sello para que no
pasen cosas que están afuera hacia a
dentro.
- Unión de Anclaje: no tienen función
de sellar, sino que de anclar una célula
a hacia la otra.
- Uniones GAP: comunicar una cel. con
la otra.
- Uniones de anclaje cel. – matriz: que
une la cel. con la matriz que sería el
tejido conectivo que esta debajo de la
cel.
Componentes del citoesqueleto:
- Microfilamentos
- Microtúbulos
- Filamentos intermedios
Van ayudar a formar la célula, van ayudar que
las células tengan mecanismos intracelulares
y van ayudar también en reacciones internas,
por ej: Cuando las células están por dividirse,
los filamentos ayudan las células a retraerse
para que se pueda dividir.
Los organismos se pueden dividir en
Autótrofos y Heterótrofos
Autótrofos:
- Fabrican su propio alimento (plantas,
microorganismos (algunas bacterias)).
Heterótrofos:
- Comen otros seres vivos (animales,
hongos y seres humanos).

TP2 – Agua, Osmolaridad, Tonicidad y
pequeñas moléculas
Contenido del agua corporal
En un adulto del sexo masculino 60% del
peso corporal es agua.
En un adulto del sexo femenino 55% del peso
corporal es agua
Es los lactantes 80% del peso corporal es
agua
Es los ancianos 50% del peso corporal es
agua.
Contenido de agua en diferentes tejidos y
órganos en un adulto joven:
Riñón > 80% agua
Pulmón > 80% agua
Corazón 79% agua
Musculo esquelético 75% agua
Piel 70% agua
Hueso 20% agua
Tejido adiposo 10% agua
En un hombre adulto, 40% es sólido y 60% es
agua.
Esta agua se puede dividir en:
- Intracelular (2/3): 28L
- Extracelular (1/3): 14L
o Intersticial (10.5L)
o Intravascular (3.5L)
Constitución química y Estructura
Molecular del agua.
Es una molécula POLAR por su distribución
irregular de densidad electrónica y se
relaciona con otras moléculas por 2 tipos de
enlaces:
- Enlace covalente polar:
o Ocurre entre átomos que
comparten el mismo par de
electrones
- Puentes de hidrogeno:
o Interacción polar entre los H
electropositivos y O
electronegativos de las
moléculas de agua.
Propiedades físicas del Agua
Alto punto de Fusión y Ebulición
- El amplio margen de temperaturas en
que permanece en fase liquida, o sea,
0°C a 100°C proporciona muchas
posibilidades de vida para los
organismos psicrófilos.
Alto Calor de Vaporización
- Es la cantidad de energía necesaria
para que la unidad de masa de una
sustancia pase del estado líquido al
estado gaseoso.
- Termorregulación: Permite a los
individuos disipar el exceso de calor
por la evaporación de agua en su
superficie (sudor).
Alto calor especifico
- Cantidad de energía necesaria para
elevar la temperatura de 1g de
sustancia en 1°C.
- El agua absorbe la temperatura de
nuestras reacciones metabólicas.
Elevada tensión superficial
Una molécula de agua del seno del líquido
interactúa con el doble de moléculas que las
de su superficie, entonces para incrementar la
superficie expuesta al aire, es necesario
lograr que moléculas del seno pasen a la
superficie.
Si la cohesión es alta la tensión superficial
también lo será.
Variación anómala de la densidad
Expansión al congelarse
- En el hielo los puentes de H mantienen
las moléculas de agua más separadas
que en el agua líquida.
- Aumento de la densidad del agua al
aumentar la temperatura entre 0° y
4°C.
El agua como solvente
Compuestos Polares:
Compuestos iónicos y polares pueden
interaccionar con el agua, luego son
hidrofílicos y en general pueden formar
disoluciones estables.
- Polar
- Hidrofílicos
- Lipofobicos
Compuestos Apolares:
NO presentan grupos funcionales capaces de
interaccionar con el agua, o sea, insolubles.

- Apolares
- Hidrofóbicos y Lipofílicos.
Compuestos Anfipáticos o Anfifílicas.
Por ejemplo, tenemos los Fosfolípidos que
poseen una cabeza polar y dos colas apolares
y tenemos los Ácidos grasos que presentan
una cabeza polar y una cola apolar.
Luego poseen grupos hidrofílicos e
hidrofóbicos en la misma molécula.
Entonces tenemos que:
- En una superficie acuosa:
o Monocapa
- En el seno del agua pueden formar:
o Bicapa
o Micelas (esfera)
o Liposomas (núcleo hueco)
Propiedades de las soluciones
Propiedades constitutivas:
- Dependen de la naturaleza química del
soluto
o Densidad
o Viscosidad
o Conductividad Eléctrica
Propiedades coligativas:
- Dependen de la concentración de
soluto
- Son propiedades de las soluciones que
dependen solo de la concentración de
partículas de soluto disueltas y no de
su naturaleza.
o Descenso de la presión de vapor
o Aumento del punto de ebullición
o Descenso del punto de fusión
o Presión osmótica
Disminución de la presión de vapor
La presión de vapor es la presión que ejerce
la fase gaseosa sobre la fase liquida y sobre
las paredes del recipiente, en un estado de
equilibrio dinámico entre ambas fases.
Punto de ebullición
Corresponde a la temperatura a la cual la
presión de vapor de un líquido se iguala a la
presión atmosférica.
Punto de congelación
Es la temperatura a la cual la presión de
vapor del líquido coincide con la presión de
vapor del sólido, es decir, el líquido se
convierte en sólido.
Osmosis
¿Qué es osmosis?
Es el flujo neto (no vuelve) de AGUA a través
de una membrana semipermeable de un lugar
de MENOR concentración de partículas
(soluto) hacia el de MAYOR concentración.
- Hipoosmótico
- Hiperosmótico
- Isoosmótico
Difusión
Movimiento de moléculas o iones a favor de
su GRADIENTE DE CONCENTRACIÓN.
Tipos de membranas:
- Permeable: pasa soluto y solvente
- Impermeable: no pasa nada
- Semipermeable: pasa solvente no
pasa soluto.
Osmolaridad
Es la concentración de partículas en una
solución, definido como el número de osmoles
de soluto por litro de solución.
Osm = Molaridad x i
i = Cantidad de partículas que se dissocia
uma molécula.
Glucosa → 1 (No se disocia)
NaCl → 2 (1Na y 1Cl)
CaCl2 → 3 (1Ca2+ y 2Cl-)
K2SO4 → 3 (2K+ y 1SO4
2-)
Presión osmótica
Presión que debe aplicarse a una solución
para evitar el flujo neto de agua desde el agua
pura a la solución a través de una membrana
semipermeable.
Permite evitar el cambio de volumen
ocasionado por la osmosis.
Tonicidad
Mientras que la osmolaridad se refiere a las
propiedades de las soluciones, la tonicidad
se refiere a las propiedades de permeabilidad
de la membrana celular y la osmolaridad del
medio extra celular.
𝝅 = Osm x 𝝈
Sigma es el coeficiente de refracción de
moléculas que chocan contra la membrana y
no la atraviesan.

0 → Permeable
1 → Impermeable
Disociación del Agua y concepto de pH
El pH es una medida de acidez o alcalinidad
de una solución.
Las concentraciones son dadas en ese
formato:
[H+
] = 10-3
Lo importante es entender que una solución
es un equilibrio entre las concentraciones de
protones y oxidrilos.
¿Cómo calculamos el pH?
pH = -log ([H+
])
Buffers
Sustancias que impiden drásticos cambios de
pH.
Biomoléculas
- Inorgánicas
o Agua
o Sales minerales
o Gases
- Orgánicas
o Pequeñas
▪ Monosacáridos
▪ Aminoácidos
▪ Nucleótidos
▪ Ácidos grasos
o Complejas
▪ Polisacáridos
▪ Proteínas
▪ Ácidos Nucleicos
o Lípidos
Todas las moleculas organicas son formadas
por el CHONPS.
C → Carbono
H → Hidrogeno
O → Oxigeno
N → Nitrógeno
P → Fósforo
S → Azufre
La química de la vida gira alrededor de la
química del átomo de Carbono porque es
tetravalente, por lo que puede unirse
covalentemente hasta con otros cuatro
átomos. Por lo tanto, puede formar un numero
increíble de moleculas.
- Capacidad de formar enlaces
covalentes con otros atomos de
carbono, permitiendo la generación de
cadenas:
o Lineales, ramificadas y cíclicas.
o Capacidad de generar isómeros.
o De cadena larga
o De posición
o De función
Clasificación según el peso:
Clasificación según la estructura
Para recordar:
MONÓMEROS: menor estructura de la
materia/molécula.
POLÍMEROS: son monómeros organizados
MACROMOLÉCULAS: son polímeros
organizados que pesan más de 5000 Da.
Grupos Funcionales:
Cuales los enlaces más frecuentes entre
grupos funcionales:
- Enlaces ester
- Enlaces amida

Los enlaces éster, que se forman entre
ácidos carboxílicos y alcoholes.
Los enlaces amida, que se forman
entre ácidos carboxílicos y aminas.
Monosacáridos o azucares simples
Glúcidos = Hidratos de carbono = carbohidratos = azúcares
Fórmula molecular general: CnH2nOn (El n
es por el número de veces que ese átomo se
repite)
Constituidos por una cadena de 3-7 átomos
de C unidos entre sí por enlace simple ->
Lineales.
Se las nombra utilizando el sufijo –osa. (Ej: 3
carbonos → triosa, 6 carbonos → hexosa)
Cada C posee un grupo –OH excepto uno que
presenta doble enlace con un átomo de O
generando un grupo carbonilo.
Si el grupo carbonilo está en el extremo de la
cadena tendremos un aldehído y de lo
contrario tendremos una cetona.
Por este motivo se dice que los
monosacáridos son polihidroxialdehídos o
polihidroxicetonas de entre 3 y 7 átomos de
carbono.
Clasificación de los Monosacaridos
Por el número de carbonos:
- Triosas
- Tetrosas
- Pentosas
- Hexosas
- Heptosas
Pro el grupo funcional:
- Aldosas
- Cetosas
Según la luz despolarizada:
- Dextrógiros (D): desvían la luz a la
derecha
- Levógiros (L): desvían la luz
polarizada a la izquierda
Principales monosacaridos
Los humanos sólo utilizamos monosacáridos pertenecientes
a la serie D
¿Cómo acordarse de los epímeros?
Los epímeros ocurren con frecuencia en los
carbohidratos, por ejemplo, la D-glucosa y la
D-manosa difieren en C2, el primer átomo de
carbono quiral, por lo tanto, son epímeros en
C2.
Importancia Metabolica
Las triosas (C3H6O3) son principales son los
Intermediarios Metabólicos.
Las pentosas (C5H10O5) forman parte del
ATP y del ARN.
Las hexosas (C6H12O6) tienen diferentes
particularidades:
- Glucosa y Fructosa: Combustibles
metabólicos
- Galactosa: Forma parte de la lactosa
Estructura Cíclica
En solución acuosa los monosacáridos de 5 o
más C están en forma cíclica.
Anómeros de Glucosa
Carbono anomérico: nuevo C asimétrico
 -OH del C anomérico debajo anillo
 -OH del C anomérico encima anillo

Propiedades de los monosacaridos
Fisicas
- Son sólidos cristalinos
- Blancos
- Hidrosolubles
- Dulces
Químicas
- Tienen poder reductor, son capaces de
oxidarse y al realizar un enlace,
reducen la molecula al cual se ligan.
Derivados de los monosacaridos
- Aminoazucares
- Azucares fosforilados
- Desoxiazúcares
¿Como se unen los monosacáridos?
Se unen entre sí por ENLACES O-
GLICOSÍDICOS que son enlaces covalentes
que se generan por interacción del –OH
hemiacetálico o hemicetálico de uno de ellos
con uno de los grupos -OH del otro, con
liberación de una molécula de agua.
Polímeros → Oligosacáridos
- 2 a 10 monómeros
- Mas importantes son los disacáridos
Están compuestos de 2 residuos de
monosacáridos por un enlace glucosídico
Los disacáridos más comunes son:
• Maltosa
• Lactosa
• Sacarosa
Los enlaces glucosídicos
• Se forman por deshidratación
• Se rompe por hidrólisis
Maltosa
- GLUCOSA + GLUCOSA
- Enlace α (1→4)
- Producto de la hidrólisis del almidón y
del glucógeno
- Se obtiene comercialmente del grano
de la cebada que se utiliza en la
elaboración de la cerveza.
- Posee poder reductor
Lactosa
- GALACTOSA + GLUCOSA
- Enlace β (1→4)
- Presente en la leche de los mamíferos
Sacarosa
- GLUCOSA + FRUCTOSA
- Enlace α (1→2)
- Llamada por sucrosa o azúcar de mesa
- No posee poder reductor
Isomaltosa
- GLUCOSA + GLUCOSA
- Enlace α (1→6)
- Se obtiene por hidrólisis de la
amilopectina y glucógeno
Celobiosa
- GLUCOSA + GLUCOSA
- Enlace β (1→4)
- Se obtiene por la hidrólisis de la
celulosa

Lipidos (ácidos grasos)
Los ácidos grasos son ácidos carboxílicos que
tienen una cadena hidrocarbonada de 4 a 36
carbonos.
Se clasifican mediante los enlaces de sus
cadenas hidrocarbonadas.
- Saturados (C-C)
- Insaturados (C=C)
Los INSATURADOS se disponen en el
espacio de forma CIS o TRANS.
A los ácidos grasos se los suele simbolizar a
través de una notación taquigráfica en la cual:
Otra manera de identificar la posición de
dobles enlaces es indicar la posición del
último doble enlace respecto del extremo de
la cadena
Propriedades Físicas de los Ácidos Grasos
Son dadas por su solubilidad y por su punto
de fusión.
SOLUBILIDAD:
Cuanto ↑ CADENA → ↑PF
PUNTO DE FUSIÓN:
Cuanto ↑ N° de INSATURACIONES ↓PF
Propriedades Químicas de los Ácidos
Grasos
Esterificación: Un ácido graso se une a un
alcohol mediante un enlace covalente,
formando un éster y liberándose una molécula
de agua:
Formación del triacilglicérido (TAG):
Aminoácidos
Loa AA’s son los monomeros de las proteínas
y además son moléculas orgánicas con un
grupo amino (-NH2) en uno de los extremos
y un grupo carboxilo (-COOH) en el otro
extremo de la molécula.
TODOS los aminoácidos proteicos son
-L-AMINOÁCIDOS.
Son anfóteros y por eso actúan como
ácidos o básicos, dependiendo del pH
- A pH's ÁCIDOS grupo amino y
carboxilo se PROTONAN
- A pH's BÁSICOS grupo amino y
carboxilo se DESPROTONAN
¡El pH al cual el aminoácido presenta carga
neta cero se denomina pH isoeléctrico o
punto isoeléctrico!
Clasificación de los AA’s.
Los aminoácidos se clasifican según sus
cadenas laterales o grupos R:
- Polares
o Con carga
▪ Positivo
▪ negativo
o Sin carga
- No Polares

No Polares o Hidrofóbicos:
Polares sin carga
Polares cargados positivamente o básicos
Polares cargados negativamente o ácidos
Enlace peptidico
❖ Es el enlace que une dos aminoácidos.
❖ Es un enlace covalente tipo amida que
se forma entre el carboxilo de un aa y
el amino de otro aa.
❖ La reacción es una condensación con
la pérdida/eliminación de una molécula
de H2O.
Peptido:
Es el producto de la unión de dos o más aa’s.
Los aa’s que conforman el péptido pasan a
denominarse residuos de aminoácidos.
Oligopéptidos: unión de 2 a 10 aminoácido
Polipéptidos: >10aminoácidos y PM10.000.
OBS: Independente de se tiene 2, 3, 4, 5 ... o
más de 10, son llamados de cadena
polipeptídica.

Nucleótidos
Los nucleótidos son las estructuras bases de
los Ácidos Nucleicos.
Son formados por:
o Azúcar simple: aldopentosa
o Base nitrogenada
o Grupos fosfato
Cada nucleótido tiene tres componentes
combinados: un azúcar de 5 carbonos, un
grupo fosfato y una base nitrogenada.
El nucleósido consta de una base
nitrogenada (citosina, adenina, guanina,
timina o uracilo) y una pentosa (ribosa o
desoxirribosa) sin la presencia del grupo
fosfato.
El azúcar o Aldopentosa
Existen 2 tipos de nucleótidos:
Bases Nitrogenadas
Son compuestos orgánicos cíclicos y parte
fundamental de los ácidos nucleicos.
Pueden ser: Púricas
Desoxirribonucleótidos:
Ribonucleótidos:
Enlaces importantes:
El enlace FOSFODIÉSTER es el que une el
grupo fosfato de un nucleótido con la
ribosa/desoxirribosa de otro nucleótido.
Nucleótidos de importancia:

TP3: Moleculas orgánicas complejas:
lípidos y macromoléculas.
Carbohidratos
Polisacáridos
- Cadenas de cientos o miles de
monosacáridos
- Unidos por enlaces O-Glucosidicos
- Peso > 5000 Da.
- Pueden según su:
- Composición:
o Homopolisacáridos
o Heteropolisacáridos
- Forma:
o Lineales
o Ramificados
Pueden ser de:
- Reserva energética
o Glucógeno
o Almidón
- Estructurales
o Celulosa
o Quitina
Almidón
- Homopolisacarido constituido por
monomeros de glucosa
- Reserva energética de los vegetales
o Amilosa:
▪ Polímero lineal
▪ Formado por moleculas
D-Glucosa unidas por
enlaces glicosídicos
α1→4.
o Amilopectina:
▪ Igual que el de arriba y
ramificaciones a cada 15
o 30 monómeros con
enlaces α1→6.
Glucógeno
- Homopolisacarido ramificado
- Monomeros de glucosa
- Función de reserva energética de los
animales
- Se acumula en forma de gránulos en el
hígado y musculo esquelético.
- Ramificados a cada 8 o 12 monomeros
por enlaces glicosídicos α1→6.
- Es muy ramificado para que pueda
obtener glucosa libre más rápido,
debido a que las enzimas hidrolizan
enlaces glicosídicos desde los
extremos.
Celulosa
- Homopolisacarido lineal
- D-Glucosas unidas entre sí por enlaces
β1→4
- Estructural en vegetales.
- Indigerible por los animales (no
tenemos enzimas)
Quitina
- Es un polímero de N-Acetilglucosamina
unido por enlaces β1→4
- Forma el exoesqueleto de los
artrópodos y crustáceos y la pared
celular de los hongos.
Lípidos
Moleculas Complejas:
Lipidos Saponificables:
Hidrofóbicos
- Triacilglicéridos
- Ceras
Anfipáticos
- Fosfolípidos
o Glicerolfosfolípidos
▪ Fosfatidilcolina
▪ Fosfatidilserina
▪ Fosfatidilinositol
▪ Fosfatidiletanolamina
- Glicolípidos
o Esfingolípidos
Triacilglicéridos:
Se forman por la esterificación del glicerol con
tres moléculas de ácidos grasos.
Su función es de reserva energética
Pueden contener 2 o 3 ácidos grasos
diferentes (mixtos).
Ej: Acido láurico, ácido miristico, ácido
palmítico.
Grasas y aceites
Las grasas son triacilgliceridos saturados, por
eso son solidos a temperaturas ambientes
mientras que los aceites son monoinsaturados

ou poliinsaturados lo que hace que sean
liquidos a temperaturas ambientes.
Ceras
Son éster formados por un grupo saturado y
un alcohol de cadena larga.
Tienen como principal función la protección.
- Previenen la perdida de agua en hojas
y frutas
- Genera pelicula resistente al agua en
animales.
Anfipaticos de gran importancia
Glicerolfosfolipidos
Són los fosfolipidos mas abundantes y
principales constituyentes de las membranas
biologicas.
- Fosfatidilcolina
- Fosfatidilserina
- Fosfatidiletanolamina
- Fosfatidilinositol
Esfingolipidos
Lipidos insaponificables
Isoprenoides
- Vitaminas A, E, K
- Quinonas
- Dolicol
Eicosanoides
- Prostaglandinas
- Tromboxanos
- Leucotrienos
Esteroides
- Colesterol
o Vitamina D
o Hormonas sexuales
o Ácidos Biliares
Isoprenoides
Derivados del isopreno, un alqueno de 5
carbonos.
- Ubiquinona: un transportador de
electrones mitocondrial (coenzima Q);
(n= 4 a 8)
- Dolicol: un transportador de azúcares
del retículo endoplasmático (n= 9 a 22)
 Vitamina A
- Regulación de la expresión génica
 Vitamina E
- Antioxidante
 Vitamina K
- Factor de la coagulación
Eicosanoides
Químicamente derivados del ácido
araquidónico.
El ácido araquidónico se convierte en
prostaglandinas cuando hay alguna lesión en
los tejidos causando inflamación y dolor en
esa región.
NSAID: Fármacos antiinflamatorios no
esteroideos (aspirina, ibuprofeno) inhiben la
prostaglandina H2 sintasa (COX).
Cuando los tejidos se dañan, el ácido
araquidónico se convierte en prostaglandinas
de tipo PGE y PGF, que producen inflamación
y dolor en el área afectada.
Esteroides
Derivados del Estrano (3 anillos de
ciclohexano y 1 anillo de ciclopentano
fusionados).

Al enlazar diferentes grupos a la estructura
del esterano podemos formas una gran
variedad de compuestos
Colesterol
 Es lo esteroide más abundante y más
importante en el organismo
 Componente de las membranas celulares
de animales
 Precursor de otros esteroides
 Sintetizado en el hígado y órganos
esteroideogénicos
Hormonal sexuales
- Testosterona
- Estradiol
- Cortisol
- Aldosterona
Proteínas
Son macromoléculas lineales cuyos
monómeros constituyentes son los
aminoácidos. Son las más abundantes en
nuestro cuerpo (50% del peso seco de la
célula).
- Poseen variadas funciones:
Catalizadores: enzimas. ej.: ADN Pol;
catalasa
- Transportadoras: albumina (ácidos
grasos); hemoglobina (o2)
- Contráctiles: actina; miosina; dideína
- Estructurales: colágeno; elastina;
queratina
- Protección: inmunoglobulinas
- Hormonal: insulina y glucagón; ACTH
y ADH.
La función de una proteína depende de su
conformación o estructura tridimensional.
La info necesaria para su conformación se
encuentra en la secuencia de aminoácidos de
su cadena polipeptídica.
Cada uno de esos aminoácidos esta unido por
enlaces covalentes fuertes que permiten la
rotación de distintos grupos de átomos, SIN
NECESIDAD DE ROMPER LOS ENLACES.
Por lo tanto, permitiendo que la ptn pueda
adoptar un distinto número de conformaciones
posibles.
La CONFORMACIÓN NATIVA es la más
estable y la más energéticamente favorable,
la que permite que la ptn se pliegue
específicamente y pueda tener su función.
Interacciones débiles que estabilizan a la
conformación nativa:
1) Interacciones electrostáticas (que se dan
entre un grupo que presenta carga y otro
grupo que posea carga o  de carga opuesta):
ión – ión; ión – dipolo.
2) Fuerzas de van Der Waals: interacciones
electrostáticas débiles que se dan entre
grupos de átomos no unidos entre sí como
consecuencia de la existencia de dipolos
(permanentes o instantáneos): dipolo-dipolo;
dipolo-dipolo inducido; dipolo instantáneo-
dipolo inducido.
3) Puentes de hidrógeno: interacción
electrostática compleja que se establece entre
un átomo de H unido a un elemento muy
electronegativo (O, N, F) y un átomo
electronegativo que presente densidad
negativa de carga.
4) Interacciones hidrofóbicas: fuerzas a
través de las cuales los compuestos
hidrofóbicos tienden a agruparse en un medio
acuoso, no porque exista atracción real entre
ellas sino porque son repelidos por las
moléculas de agua circundantes.
5) Puentes Disulfuro: es el único enlace
covalente que puede estabilizar la
conformación proteica y es resultante de la
unión de las cadenas laterales de 2 Cys por
reacción de oxidación.
Clasificación de las Proteínas:
Composición química:
- Simples
o Lactoglobulina
o Ovoglobulina
o Seroalbúmina
o Glutelina
- Conjugadas
o Lipoproteínas
o Glicoproteínas

o Fosfoproteínas
o Hemoproteínas
o Flavoproteínas
o Metaloproteínas
Forma
- Globulares
o Esféricas u ovaladas;
o Tiene estructura terciaria, pero
puede o no tener la cuaternaria.
o se pliegan sobre sí mismas
o ovoide o esferoide
o Son solubles en medio acuoso
o Gran actividad funcional Ej:
enzimas, anticuerpos, algunas
hormonas, la hemoglobina, etc,
- Fibrosas
o Son alargadas;
o NO tienen estructura terciaria;
o Red o mallas;
o Sostén mecánico.
o se ordenan paralelamente
o fibras o láminas extendidas
o Insolubles en medio acuosos
o Participan en constitución de
estructuras de sostén Ej. pelos,
uñas, cuernos y plumas (-
queratina) fibras del tejido conectivo
(colágeno en tendones; elastina en
pared de venas y arterias).
Numero de Subunidades
- Monomericas: Mioglobina
- Oligomericas: Hemoglobina
Estructura de las proteinas
Tenemos 4 niveles estructurales que
podemos dividir las proteinas:
1. Estruc. tura Primaria
2. Estruc. tura Secundaria
3. Estruc. tura Terciaria
4. Estruc. tura Cuaternaria
En la actualidad se conocen otros niveles adicionales
que están entre la estructura secundaria y la terciaria:
estructuras supersecundarias y dominios.
Estructura primária
Secuencia de aminoácido en la cadena
polipeptídica, que a su vez está determinada
por la secuencia de bases en el gen.
Resulta de la condensación de aminoácido
por unión de tipo amida y define eje central o
esqueleto de las proteínas.
La secuencia es única para cada proteína.
Determina la estructura tridimensional de las
proteínas y por lo tanto su función.
La estructura es estabilizada por Enlaces
peptídicos.
Estructura Secundária
Disposición que adoptan en el espacio los
restos de aminoácidos adyacentes de una
zona de la cadena polipeptídica, o sea, el
plegamiento de la estructura primaria a lo
largo de un eje.
Tipos de estructuras secundarias más
importantes:
- -hélice
- Conformación 
- Lámina 
- La estructura es estabilizada por
Puentes de Hidrogeno.
-hélice
La estructura es estabilizada por Puentes de
H intracatenarios entre el grupo CO de un aa
y el H unido al N de otro aa ubicado 4 restos
más arriba.
Lámina 
La estructura es estabilizada por Puentes de
H intercatenarios:
- ANTIPARALELA
- PARALELA
Estructura Terciária
Estructura tridimensional
completa que resulta del
plegamiento tridimensional de una cadena
polipeptídica sobre sí misma (en proteínas
globulares).
Interacción entre las cadenas laterales que
quedaron para afuera.
Las fuerzas ENDOCATENÁRIAS que las
estabilizan son:
- Interacciones Hidrofóbicas (aa’s no
polares)
- Interacciones Electroestáticas (+ -)
- Puentes de Hidrógeno (entre cadenas
laterales)
- Puentes de sulfuro (cisteína-cisteína)
Estructura Cuaternária
Es la descripción de la disposición espacial
que adoptan las subunidades (protómeros) de
una proteína oligomérica.

Se forma mediante la unión de enlaces
débiles de 2 o + cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria para formar un complejo
proteico.
Estabilizada por las mismas fuerzas que la
terciária solo que ahora son
EXOCATENÁRIAS.
- Interacciones Hidrofóbicas (aa’s no
polares).
- Interacciones Eletroestáticas (+ -)
- Puentes de Hidrógeno (entre cadenas
laterales).
- Puentes de sulfuro (cisteína-cisteína)
Desnaturalización
Pérdida de todas las estructuras menos la
primária. Luego, hay la pérdida de su
conformación nativa.
Algunos de los agentes desnaturalizantes
son:
- pH extremos:
- Detergentes
- compuestos de elevada fuerza iónica
- b-mercaptoetanol (sustancia que
rompe puentes disulfuro)
Consecuencias de la Desnaturalización:
o Pérdida de la función biológica: ya que
la función de una proteína depende de
su conformación.
o En muchos casos es reversible.
Ácidos Nucleicos
Es la Polimerización de nucleótidos.
Se clasifican según el tipo de nucleótido
constituyente:
- ÁCIDO DESOXIRIBONUCLEICO
o ADN
o Formado por:
desoxirribonucleótidos
o A=T; G≡C 
- ÁCIDO RIBONUCLEICO
o ARN
o Formado por:
Ribonucleótidos
o A=U; G≡C
1→ El grupo hidroxilo en 5’ de un nucleótido
está unido al grupo hidroxilo 3’ del siguiente
nucleótido por un “enlace fosfodiéster”
2→ Unidades alternas de grupos fosfato y
residuos de pentosas constituyen el
“Esqueleto covalente” de los ac. Nucleicos.
3→ Se distingue un extremo donde hay un
fosfato libre unidos al C5’: extremo 5’ y un
extremo donde hay un hidroxilo libre unido al
C3’: extremo 3’: Se dice que las cadenas
tienen “polaridad”.
4→ Las bases púricas y pirimídicas son
hidrofóbicas y se disponen en las cadenas
perpendiculares al esqueleto covalente
apiladas entre sí de modo que los planos de
sus anillos se encuentren paralelos.
5→ Por convención la estructura de una
hebra o cadena simple de ac. nucleico se
escribe siempre con el extremo 5’ a la
izquierda y el 3’ a la derecha.
Ácido desoxirribonucleico (ADN)
Almacenamiento de la información biológica
En las moléculas de ADN se encuentran
especificadas la secuencia de nucleótidos de
todas las moléculas de ARN y la secuencia de
aa de todas las proteínas (y por lo tanto la
estructura y función de las mismas).
Un segmento de ADN que contiene la
información necesaria para la síntesis de un
ARN funcional recibe el nombre de GEN.
ADN
Compuesto por dos cadenas polinucleotídicas
apareadas.
Helicoidal con cadenas COMPLEMENTARIAS
y ANTIPARALELAS (3’- 5’) (5’-3’).
GEN: Secuencia de ADN que codifica para un
ARN funcional.
Las bases se aparean A=T; G≡C por puente
de hidrógeno.
DESNATURALIZACIÓN: a altas temperaturas
y a pH's muy básicos.
Reglas de Chargaff
Nº de resíduos de A = Nº de resíduos de T (A = T)
Nº de resíduos de G = Nº de resíduos de C (G = C)
Nº de resíduos de purinas = Nº de resíduos pirimidinas
(A+G = T+C)
Ácido ribonucleico (ARN)
• ARNm

o transportan la información desde
un gen hasta el ribosoma donde
es traducido en secuencia de aa
de proteína codificada por el gen
• ARNt
o moléculas adaptadoras que
permiten traducir con fidelidad la
información contenida en el
ARNm en una secuencia de aa
de una proteína
• ARNr
o componentes estructurales de
los ribosomas, complejos de
gran tamaño que llevan a cabo
la síntesis proteica
• Otros
o desempeñan otras funciones
específicas
Independientemente de la clase de ARN que
se considere, todos están constituidos por una
cadena simple: MONOCATENARIOS O
MONOHEBRA.
La naturaleza monohebra de estas moléculas
no implica que su estructura sea al azar.
Las monohebras tienden a adoptar una
conformación helicoidal con giro a derecha,
dirigida por el apilamiento de bases.
Cualquier secuencia autocomplementaria
dará lugar a estructuras más complejas y
específicas. Las regiones apareadas
normalmente adoptan una estructura de
hélice dextrógira
ARNm.
Porción del ARN celular total que traslada la
información genética desde el ADN a los
ribosomas.
Actúan como moldes que sirven para
especificar la secuencia de aa de las cadenas
polipeptídicas.
Cada aa está codificado por un triplete de
nucleótidos presentes en el ARNm
denominado “CODON”.
ARNt
Moléculas Adaptadoras
Se pliegan sobre si por
autocomplementariedad de bases.
Lleva el aa hacia su local de unión con otros
Covalentemente a los aa: a través de un
enlace éster entre el –OH del extremo 3’ del
ARNt y el grupo –COOH del aa) y por
apareamiento de bases al codón del ARNm
que codifica a dicho aminoácido: a través de
un triplete de bases complementario al codón
presente en el ARNt denominado
ANTICODON.
ARNr
Componentes estructurales de los ribosomas
Forma subunidades mayores y menores
Encargado de catalizar la formación de los
enlaces peptídicos.
Procariotas:
- Subunidad mayor: 50S
- Subunidad menor: 30S
- Ribosomas ensamblados: 70S
Eucariotas
- Subunidad mayor: 60S
- Subunidad menos: 40S
- Ribosomas ensamblados: 80S

TP4: Bioenergética y Cinética
Enzimática.
Estudia las transducciones y transformaciones
de la energía.
Son varias actividades celulares coordinadas
que cooperan para:
- Obtener energía química
- Polimerizar precursores
- Sintetizar y degradar biomoléculas
Leyes de la termodinámica:
- Primera ley: La energía en el universo
es constante, no se crea ni se
destruye, se transforma
- Segunda ley: El grado de desorden de
un sistema siempre tiende a aumentar.
Importante saber que:
- Entropía(ΔS): grado de desorden
- Entalpia(ΔH): contenido calórico.
Energía libre de Gibbs (G):
- Es la energía capaz de realizar trabajo
durante una reacción a presión y temp.
constante. (Δ = variación)
- ΔG negativo: exergônica, espontânea
- ΔG positivo: endergônica, no
espontânea
- ΔG = 0: reacción en equilibrio
𝛥𝐺 = 𝐴𝐻 − 𝑇 𝑥 𝛥𝑆
ΔG = variación de la energía libre (jaúles/mol)
ΔH = entalpia (jaúles/mol)
T = temperatura (K)
ΔS = entropía (jaúles/mol. K)
Gráficos de la Bioenergética:
Eje Y: Energía libre de Gibbs (G)
Eje X: Avance de la reacción
¿Y en equilibro?
Las velocidades de las reacciones son iguales
y las concentraciones de reactivos y
productos son constantes.
En condiciones estándar:
- T = 298K
- [P] y [R] = 1 mol
- P = 1atm
- La fuerza propulsora del sistema hacia
el equilibrio se define como Variación
de energía libre de Gibbs (ΔGº).
Diferencia entre ΔG y ΔGº:
- ΔGº es estándar, no depende del
sistema, está definida en condiciones
estándar para cada reacción.
- ΔG varía dependiendo del sistema y el
criterio de espontaneidad.
𝛥𝐺 = 𝛥𝐺º + 𝑅𝑇 . 𝐿𝑜𝑔
[𝐶]𝑐
[𝐴]𝑎
.
[𝐷]𝑑
[𝐵]𝑏
Acoplamiento de reacciones:
Sirve para que todas nuestras reacciones,
fisiológicas, sean espontaneas.
Ej:
Glucosa+Pi → Glucosa-6P+H20
ATP+H20 → ADP+Pi
_____________________________
Glucosa+ATP → Glucosa-6P+ADP
Cinética Enzimática
¿Qué son?
Son catalizadores biológicos de naturaleza
principalmente proteica. Y son re importantes
pq permiten que los tiempos de las reacciones
sean compatibles con la vida
Características:
- Actúan en pH y temperaturas óptimos
- Algunas necesitan un cofactor para
actuar
- Presentan alta especificidad por el
sustrato
- Tienen la capacidad de acelerar las
reacciones químicas
Las enzimas pueden ser:
- Apoenzimas: 100% proteicas
- Holoenzimas: no 100% proteicas
Cofactores:
Son sustancias que ayudan en el
funcionamiento de las enzimas y pueden ser:
- Iones inorgánicos: Mg
- Coenzimas: interaccionan débilmente

- Grupos prostéticos: covalentemente
Funcionamiento de las enzimas:
Las enzimas son catalizadores altamente
específicos que actúan acelerando las
velocidades de las reacciones químicas,
disminuyendo la energía de activación.
¿De dónde viene la energía necesaria para
actuar la enzima?
Viene justo de las interacciones débiles que la
enzima hace con el sustrato.
¿Cinética enzimática, que es?
Estudia la velocidad de las reacciones
químicas y los factores que la influencian en
función de la concentración de sustrato.
Cinética Michaeliana:
- Hipérbole
- Km: [S] en la cual Vmax es la mitad
- A mayor Km menor afinidad
- A menor Km mayor afinidad
- El grafico es así pq necesito sustrato
unido al sitio activo y también pq la
enzima se satura.
𝑉𝑜 =
𝑉𝑚𝑎𝑥[𝑠]
𝐾𝑚 + [𝑆]
Pero con esta fórmula no se puede calcular
con exactitud Vmax y Km.
Representación de LineWeaver-Burk
- Transformación Algébrica
1
𝑉
=
𝐾𝑚
𝑉𝑚𝑎𝑥[𝑆]
𝑥
1
[𝑆]
+
1
𝑉𝑚𝑎𝑥
Factores que afectan la acción enzimática:
- [S] y [Cofactores]
- Temperatura y pH
Mecanismos de inhibición de las enzimas:
- Competitivos, acompetitivos, mixtos, no
competitivos y suicidas (enlace
covalente entre I y Enzima).
Mecanismos de regulación de las enzimas:
- Alostéricos
- Covalentes
- Activación proteolítica
- Unión a prot. Reguladoras
- Compartimentalización.
Enzimas alostéricas: PFK1
Isoenzimas: Lact.DH y Creatina Quinasa
Inhibidores
Irreversibles
- Se combinan de modo permanente con
la enzima, uniénd ose
covalentemente a un grupo funcional
esencial para la catálisis con lo cual la
enzima queda inactiva
irreversiblemente
Reversibles
- Unión enzimática temporal impidiendo
el normal funcionamiento de la enzima.
o Competitivos:
▪ Disminuyen la afinidad de
la enzima por el sustrato
▪ Aumenta el Km
▪ No modifican Vmax.
o No Competitivos
▪ No compiten con el
sustrato
▪ No modifican el Km
▪ Disminuyen Vmax.
Medicamentos
Beta Lactamicos: Penicilina y sus derivados.

TP5: Mecanismos genéticos básicos 1
Replicación
La información de los seres vivos esta
almacenada bajo las secuencias de bases de
una molécula de ADN.
La replicación es el mecanismo que las
células usan para hacer copias idénticas de
esa información.
Su proceso tiene propiedades generales:
SEMICONSERVATIVA;
BIDIRECCIONALIDAD;
SEMIDISCONTINUA.
Las cadenas son ANTIPARALELAS
(polaridades de sentidos opuestos; 3’ y 5’) y
COMPLEMENTARIAS (A=T; G≡C).
Semiconservativo
Cada cadena de la molécula de ADN parental
actúa de molde para la síntesis de una nueva
cadena produciéndose dos nuevas moléculas
de ADN, cada molécula nueva posee una
cadena vieja y una nueva.
Bidireccionalidad
2 horquillas que se mueven (abren) en
direcciones opuestas.
Semidiscontinua
La hebra adelantada se replica de forma
continua, mientras la retrasada se replica de
forma descontinua (por culpa de los
Fragmentos de Okazaki).
Replicación del ADN
Es necesaria siempre que la célula entre en
mitosis.
Ocurre en puntos marcados por nucleótidos
específicos llamados orígenes, que se abren
en burbujas de replicación, en que cada lado
tiene su horquilla.
Enzimas
Es un proceso catalizado por la ADN
Polimerasa
▪ Sintetiza en sentido 5’ → 3’
▪ Necesita energía
(desoxirribonucleotidos trifosfatados)
▪ Necesita sustrato
(desoxirribonucleotidos trifosfatados)
▪ Necesita molde (cataliza la duplicación
por la complementariedad de bases)
▪ Extremo 3’ libre OH
Tipos de ADN Polimerasa:
La replicación vamos estudiar en las
procariotas ya que no hay mucha diferencia
entre la replicacion de procariotas y
eucariotas.
Obs: Actividad exonucleasa es lo mismo que
la capacidad de retirar los cebadores.

Tautomerización
Error de la ADN Pol al juntar por ej. una
Citosina tautomerizada (que se parece a una
Timina) con una Adenina.
▪ Es rápidamente reversible.
La ADN Pol se frena y cambia su
conformación avanzando en dirección 3’→5’ y
actuando como EXONUCLEASA (remueve
nucleótidos de un extremo) produciendo la
rotura de la base tautomerizada y arreglando
el error.
¿Como ocurre el proceso de replicación?
INICIACIÓN:
Helicasa: rompe los puentes de hidrogeno
INTERcatenárias.
Proteínas SSB: impiden la unión de las
bases nitrogenadas y mantiene las cadenas
separadas.
Topoisomerasa: impide el enrollamiento de
las hebras:
- TIPO 1: sin gasto energético
- TIPO 2: con gasto energético.
ARN Primasa: sintetiza los 3 primeros
cebadores de la nueva hebra, que poseen un
extremo 3’ OH libre, posibilitando así la acción
de la ADN Pol 3. No tiene capacidad auto
correctora.
ELONGACIÓN:
Proteínas PCNA: se une a la ADN Pol y la
mantiene unida a la doble hebra
ADN Polimerasa 3: sintetiza (de 5’→3’) la hebra a
partir del cebador.
ADN Polimerasa 1: saca el cebador y lo
reemplaza por el ADN
TERMINACIÓN:
ADN Ligasa: utilizando ATP, energiza el
extremo 5’, generando un enlace fosfodiéster
que produce la unión 5’→3’, sellando la unión
entre cadena y nucleótido.
ARN Primasa y Cebadores
Son secuencias cortas de ARN sintetizados
por la ARN Primasa que proporciona el
extremo 3’ OH libre necesario para que la
ADN Polimerasa 3 pueda adicionar los
desoxirribonucleótidos a la cadena en
crecimiento.
No tiene capacidad autocorrectora.
La replicación en procariotas tiene un solo
origen. (En eucariota son varios)
Con eso la única burbuja se expande y forma
dos ADN’s circulares, sin extremos.
Telómeros
Región repetitiva no codificante; Una en cada
extremo de la cadena.
En cada ciclo de replicación, se pierde una
porción del extremo, acortándose los
telómeros.
Sirven como marcador de “edad” celular, ya
que las células que tienen telómeros muy
acortados o que no tienen telómeros dejan de
dividirse.
Cuando se terminan los telómeros, se
comienzan a perder regiones codificantes del

gen, la célula sale del ciclo celular y ocurre la
senesencia celular replicativa.
Telomerasa
Es una enzima que replica los extremos de
los cromosomas de células que requieren
ciclos continuos de divisiones celulares.
Es una RETROTRANSCRIPTASA que
sintetiza ADN a partir de un molde de ARN.
Se trata de una ribonucleoproteína que
contiene en su molécula la secuencia
AAUCCC capaz de crear e insertar los
fragmentos TTAGGG que se pierden en cada
división.
Si se expresa demasiado en células que no
debería, esas se vuelven tumorales.
Reparación
Alteraciones espontáneas que requieren
reparación del ADN:
- Ataques hidrolíticos
- Oxidaciones
- Metilaciones
Reparación de bases tautoméricas
En procariotas:
- Se identifica la cadena molde porque la
misma está metilada. (--CH3)
- Se toma como base incorrecta a la que
se encuentra en la cadena no metilada
y se cambia la base incorrecta.
En eucariotas:
- Se identifica la cadena que se está
sintetizando por la presencia de
muescas (falta de uniones fosfodiéster)
- Se toma como base incorrecta a la
base que se encuentre en la cadena
que tiene muescas.
- Se elimina una secuencia donde se
encuentra la base incorrecta y una
ADN Pol rellena el espacio.
Las alteraciones espontáneas más frecuentes
son:
- la desaminación
- la despurinación.
Desaminación
Error espontáneo.
La Citosina pierde un grupo amino y pasa a
ser Uracilo.
La principal forma de reconocimiento de ese
error es una distorsión en la estructura
tridimensional del ADN.
Una ADN GLUCOSILASA (en ese caso una
uracilo-glucosilasa) rompe el enlace N-
glicosídico entre la base alterada y la pentosa,
generando un sítio AP.
Viene una AP NUCLEASA que corta la
cadena por el extremo 5’ y una
FOSFODIESTERASA que corta por el
extremo 3’, eliminando así el esqueleto
pentosa-fosfato que restaba.
Se genera una muesca con un extremo 3’ OH
libre en que la ADN Polimerasa actua
sintetizando una nueva cadena.
Por último, la ADN Ligasa sella la muesca y el
error es reparado.
Despurinación
Errores espontáneos.
Se pierde una purina (Adenina o Guanina) o
una pirimidina (Timina, Citosina o Uracilo) por
rotura del enlace N-glicosídico.
Como ese error ocurre por la falta de una
base (un sitio AP), la reparación empieza con
la AP NUCLEASA que corta la cadena por el
extremo 5’ y una FOSFODIESTERASA que
corta por el extremo 3’, eliminando así el
esqueleto pentosa-fosfato que restaba.
Se genera una muesca con un extremo 3’ OH
libre en que la ADN Polimerasa actua
sintetizando una nueva cadena y por último, la
ADN Ligasa sella la muesca y el error es
reparado.

Dímeros de pirimidina
Error que ocurre por la acción de los rayos
UV.
Es la capacidad de las pirimidinas de unirse
covalentemente entre si (C-C; T-T).
Viene una AP ENDONUCLEASA que corta
toda la región donde están los dímeros.
Después la HELICASA corta los puentes de
hidrógeno intercatenários.
La ADN Polimerasa 1 sintetiza una nueva
cadena en la región que había sido sacada.
La ADN Ligasas viene y sella la unión.
¿Qué pasa si no reparo los dímeros de
pirimidina?
- CARCINOMA BASOCELULAR
- CARCINOMA ESPINOCELULAR
Rupturas de los cromosomas C
Causada por rayos X:
- Reparación NO homóloga: Se juntan
los extremos del cromosoma roto.
- Reparación Homóloga: Se reemplaza
la información que falta x una que
podría haber estado.
¿Qué sucede si no se repara el daño?
Se generan cambios permanentes en la
secuencia de ADN.
Esos cambios son pasados a las nuevas
hebras y terminan originando mutaciones.
La progresión del ciclo celular se bloquea
por el daño en el ADN y p53: puntos de
control de daño en el ADN.

TP6: Mecanismos genéticos básicos 2
¿Antes de empezar, vamos hacer un
repaso?
Principales diferencias entre ADN y ARN:
Bases nitrogenadas:
- ADN > Adenina, timina, citosina y
guanina
- ARN > adenina, uracilo, citosina y
guanina.
El azúcar:
- ADN > Desoxirribosa.
- ARN > Ribosa
Ubicación en la célula:
- ADN > Núcleo.
- ARN > depende del tipo de ARN, el
mensajero puede estar en el nucleo y
el citosol, el de Transferencia y el
Ribosómico están en el citosol.
Forma:
- ADN > doble hebra helicoidal.
- ARN > mensajero: mono hebra en
forma de cinta el de transferencia de
hoja de trébol y el ribosómico tiene
forma globular
Función:
- ADN > almacena toda la información
genética
- ARNm > transporta la información del
ADN hacia el citosol
- ARNt > lee la información en el ARN
mensajero y transporta los
aminoácidos adecuados para la
síntesis de las proteínas
- ARNr > fornece el local para que sea
hecha la síntesis de la proteína y tiene
la riboenzima que cataliza en enlace
peptídico.
Transcripción
Es el pasaje de información desde la molécula
de ADN que oficia de molde a la molécula de
ARN por medio de la complementariedad de
bases.
Copia parcial de un seguimiento de
información que fue almacenada en uno
seguimiento del ADN.
La ARN polimerasa tiene el mismo tipo de
polimerización de la ADN pol → sintetiza 5’ a
3’ utilizando una de las hebras de ADN,
leyendo 3’ a 5’.
La única diferencia con la sintesis de ARN con
la sintesis del ADN es que el local de
incorporarse una timina se pone un uracilo.
ARN Polimerasas
o Cataliza la síntesis en sentido 5’ → 3’
o Necesita molde
o NO necesita cebador o extremo 3’ OH
libre
o Necesita sustrato (ribonucleótidos
trifosfato y energía)
o No tiene capacidad autocorrectora)
o Vida corta / ARNm (30m)
o En procariotas: tiene estructura
Cuaternária con 5 subunidades. La σ
(sigma) reconoce donde se inicia la
transcripción (el promotor).
Gen y Promotores
Segmento de ADN que codifica para un ARN
funcional.
Región Promotora:
- es la secuencia de inicio que regula la
activación o inactivación del gen.
Presente en eucariotas. La region es
identificada por la subunidad sigma de
la ARN pol.
Promotores:
- son una secuencia de nucleótidos que
son siempre similares entre todos los
genes, se conoce también por el
nombre de secuencias consenso;
- Marcan el origen y la dirección de la
transcripción.
Región promotora de la E. Coli.
Las secuencias de los promotores son
asimétricas.
Por lo tanto, la dirección de la polimerasa está
determinada por la orientación de su
secuencia.

No es lo mismo leer una secuencia promotora
de la derecha hacia la izquierda que de la
izquierda hacia la derecha.
en el caso (A) se usó como molde la hebra
poli G, el ARN producto va a ser poli C, ya en
caso (B) el ARN producto va a ser poli G y no
es lo mismo tener un ARN poli C de un poli G.
Mismo siendo las doble hebras del ADN
origen complementarias, la proteína que va
ser sintetizada no va ser la misma, entonces
es importante la región promotora para definir
cuál de las doble hebras van a ser el molde
para la proteína deseada.
La secuencia promotora más común es la
TATABOX
Secuencia consenso (mayoritaria) que se
repite en muchos genes eucariotas (muy
conservada).
Secuencia consenso pero que es mucho más
frecuente en genes procariotas.
Vamos a dividir la transcripción en tres
fases para mejor entendimiento:
- iniciación
- elongación
- terminación
Transcripción en PROCARIOTAS:
Cuando la sub sigma se une a la ARN pol esa
enzima empieza a ser conocida por
holoenzima y es esa subunidad responsable
por identificar la región promotora y dar inicio
al proceso de iniciación, después que es
acoplado la ARN pol al ADN, la subunidad
tiene que disociarse de la ARN pol para que
comience la transcripción propiamente dicha.
Iniciación
Empieza con la unión del factor σ(sigma) a la
ARN Pol, que forma la HOLOENZIMA (activa)
y que permite la ubicación de la ARN Pol en el
promotor del gen.
Después el factor σ(sigma) abre una burbuja en
la doble hélice y expone las hebras de ADN,
lo que permite la síntesis de un pequeño
fragmento de ARN complementario al
promotor de ADN.
Para que la transcripción siga ocurriendo es
necesaria la disociación de factor σ de la
HOLOENZIMA, formando así una
APOENZIMA (La ARN pol sin la subunidad
sigma).
Elongación
La APOENZIMA va actuando como helicasa,
separando las hebras mientras que también
va leyendo la hebra molde y sintetizando
ARNm. ¿Como? Pareando nucleótidos de 3
en 3. (Diferente de la ADN pol que va
apareando de 1 en 1)
Ese proceso de síntesis del ARNm ocurre
hasta que haya complementariedad de bases
que permiten la formación de una estructura
en forma de bucle que detiene el avance de la
ARN Pol.
Terminación
Después de la formación de esa estructura
señalizadora que frena la ARN Pol de
sintetizar el ARNm ocurre la disociación del
ARNm de la ARN Pol.
El proceso es Rho INDEPENDIENTE caso él
sea ESPONTÁNEO
Caso el proceso no ocurra, lo decimos Rho
DEPENDIENTE, en donde actua la proteína
Rho (ρ) como una helicasa que necesita de la
hidrólisis del ATP para romper los puentes de
hidrógeno entre el ARNm y el ADN molde,
disociándolos.
La Transcripción y la Traducción en
procariotas son simultáneas.
En Eucariotas tenemos diversos tipos de
ARN Polimerasas:
- pol 1: forman los ARN ribosómicos
grandes
- pol 2: forman los ARN codificadores
que sintetizan las proteínas
- pol 3: forman ARN transferencia y
algunos ARN pequeños
Transcripción en eucariotas
Pré-iniciación
Antes del inicio de la transcripción se
necesitan factores de transcripción generales,
que tienen función de unir secuencias

específicas de ADN para reconocer el sitio
donde la transcripción ha de comenzar.
Iniciación
La ARN Pol II se une al factor de
transcripción, que a su vez está unido al
promotor del ADN y con eso la ARN Pol II
separa las hebras de ADN y tiene libre acceso
a la cadena molde.
Elongación
ARN Pol II sintetiza el ARNm (primario) por
medio de la complementariedad de bases.
Terminación
El ARNm sintetizado adentro del núcleo
todavía es inmaduro (ARN primario) porque
no sufrió las modificaciones necesarias para
que sea realizada la traducción.
Después de maduro el ARNm sale del núcleo
para ser traducido en el citosol.
Maduración o Alteraciones Post-
Transcripcionales
1. Adición de la caperuza
La caperuza es un nucleótido modificado: el
7-metilguanosina. A través de una unión 5’ a
5prima.
Es adicionado por medio de un enlace
covalente (fosfodiéster).
Es co-transcripcional. Ocurre mientras el
ARNm está siendo elongado.
2. Splicing o Corte y Empalme
Es el proceso de corte y empalme (POST-
TRANSCRIPCIONAL) del ARNm no maduro
sacando las partes no codificantes del gen
(intrones) y uniendo las codificantes
(entrones).
Los intrones humanos están siempre
señalizados por secuencias consenso que
facilitan el proceso de la remoción de los
intrones.
Realizado por la enzima espliceosoma, que
reconoce tales secuencias consenso.
*Podemos tener diferentes tipos de proteínas
originadas de un mismo gen, mediante
diferentes procesos de splicing.
3. Adición de la cola POLI A
Adición de varios nucleótidos de Adenina al
extremo 3’ para protección frente a
degradación postranscripcional.
Proceso catalizado por la enzima POLI-A-
polimerasa. Señalizado por secuencias
consenso.
La exportación de los ARNm maduros al
citosol es selectiva y en parte está
condicionada a las ptn’s que tienen
asociados.
O SEA, PARA PASSAR AL NUCLEO LA
MADURACION TIENE QUE SER HECHA
CON PERFECCION Y TENER PROTEINAS
MODULADORAS O FACTORES QUE TIENE
ASSOCIADO.
Diferencias de la Transcripción entre
eucariotas y procariotas:
Proteínas
Traducción
Es el proceso de traducir la secuencia de una
molécula de ARN mensajero (ARNm) a una
secuencia de aminoácidos durante síntesis de
proteínas. Se lleva a cabo en los ribosomas.
Los ARNt son adaptadores moleculares.
• Forma de hoja de trébol.
• Las regiones que no tienen
autocomplementariedad de bases
forman los brazos u lazos.
• En su extremo 3’ terminal se une
covalentemente la secuencia CCA (un
tipo de procesamiento).

• En uno de sus brazos se encuentra un
ANTICODON.
ARNr o Ribosómico
Son agregados supramacromoleculares.
Constituidos por ARN ribosomicos (70s en
procariotas y 80s en eucariotas) y proteínas
(ARNs pequeños).
Compuestos por subunidades mayores y
menores; En eucariotas 50s y 30s; En
procariotas 60s y 40s.
1. Sitio A – Aminoacilico: Donde llegan
los ARNt con sus respectivos aa’s.
2. Sitio P – Peptidilico: Forma los
enlaces peptídicos entre los aa’s.
3. Sitio E – Exit: Detiene el ARNt luego
que el deja su aa en el sitio P y
después lo libera hacia el citosol.
El código genético
El código genético son las instrucciones que
le dicen a la célula cómo hacer una proteína
específica, o sea, las reglas que determinan
como se traduce.
Es un diccionario para pasar la información
que está en un lenguaje de nucleótidos a un
lenguaje de aminoácidos
Características Generales
Al ocurrir el proceso de traducción tengan en
cuenta que todo ARNm siempre va a
comenzar con el mismo triplete: AUG – codón
de iniciación; Ese AUG va a codificar en
procariotas para la fenilmetionina; En
eucariotas para la metionina. Ósea toda
proteína va a comenzar con una
Fenilmetionina o Metionina.
E al terminar el proceso de traducción vamos
a encontrar siempre un de los tres tripletes:
UAA/UAG/UGA – Stop codones Ósea,
cuando uno de los tres tripletes es identificado
la traducción se detiene. Eso es válido para
procariotas y eucariotas.
• Es DEGENERADO pues más de un
codón codifica para un mismo
aminoácido.
• NO es AMBIGUO pues no hay dos
aminoácidos codificados por el mismo
codón.
• Es UNIVERSAL (válido para casi todos
los organismos vivos).
Marcos de lectura
Es la manera de leer el ARNm e traducir para
los aminoácidos
Se lee de 3 en 3 nucleótidos (triplete
codificador) y a cada triplete codifica para 1
aminoácido, entonces si cambió la lectura de
un nucleótido para la izquierda o derecha me
va a codificar un aminoácido distinto.
Son las 3 diferentes formas de leerse una
secuencia de ADN.
¿Como ocurre el proceso de traducción?
Para entenderlo bien como siempre vamos
a dividirlo en etapas:

Pré-Iniciación
Para que se dé la traducción necesito que los
aminoácidos estén unidos al ARNt para que
de ahí ellos puedan llevarlos al complejo de
traducción.
Activación de los aminoácidos: Es la unión
covalente de un aa a un ARNt (con gasto de
AMP).
Él anticodón del ARNt codifica para el codón
del aa que él se está ligando (proceso
altamente específico).
Muy importante pues genera un enlace de ↑E
que posteriormente va catalizar la creación de
los enlaces peptídicos entre los aa’s.
Gasto energético:
- 1 ATP
- 2 enlaces de alta energía-
Iniciación
Los factores generales de iniciación se juntan
a la subunidad menor del ribosoma, lo que
permite que el ARNm se junte a ella también
(posicionando el AUG en el sitio P).
Con eso, el ARNt con su aa (metionina o
fenilmetionina) y con el aporte del GTP se une
al ARNm.
Gasto energético:
- 1 GTP
- 1 enlace de alta energía.
Elongación
El factor de elongación mueve el ribosoma de
3 en 3 nucleótidos por medio de la hidrólisis
del GTP cuando llega un nuevo ARNt.
El nuevo ARNt con su aa correspondiente y
gasto de energía se acopla al sitio A del
ribosoma.
Si hay complementariedad de bases entre el
codón del ARNm y el anticodón del ARNt, la
enzima Peptidil transferasa (un tipo de
ribosina), cataliza la formación de ENLACES
PEPTÍDICOS entre el aa del ARNt que está
en el sitio P con el aa del ARNt que está en el
sitio A.
El ribosoma se mueve en sentido 5’ →3’ de
un codón a otro siempre dejando el sitio A
libre para un nuevo ARNt.
Gasto energético:
- 1 GTP
- 1 enlace de alta energía
- 1 GTP
- 1 enlace de alta energía por enlace
peptídico
 El crecimiento de la ptn se da del extremo amino hacia el carboxilo.
Terminación
El factor de terminación ingresa al sitio A una
vez que fue reconocido el codón stop (UAA,
UGA, UAG).
La unión del factor con el codón stop gasta 1
GTP y lleva a la disociación del complejo de
iniciación y a la liberación de la cadena
polipeptídica que estaba siendo sintetizada
antes.
Gasto energético:
- 1 GTP
- 1 enlace de alta energía.
VISION GENERAL
En procariotas el AUG se determina por su
cercanía a la secuencia promotora (SHINE
DALGARNO).
En eucariotas el AUG va estar luego
después de la caperuza.

ARN POLICISTRÓNICO: Ocurre en
procariotas, a partir de un ARNm se puede
obtener más de una ptn.
POLIRRIBOSOMAS: Un ARNm en eucariota
puede leerse simultáneamente por varios
ribosomas teniendo como producto varias
copias de la misma proteína.
Los ANTIBIÓTICOS son moléculas naturales
o producidas en laboratorios que pueden
emplearse para interferir en los mecanismos
genéticos básicos de microorganismos y así
combatirlos.
Plegamiento co-traduccional de una
proteína
La mayoría de las ptn se pliegan mientras
están siendo sintetizadas.
Las proteínas deben plegarse para poder ser
funcionales y este plegamiento es co-
traduccional.
El plegamiento está ayudado por chaperonas
moleculares.

TP 7: Membrana plasmática y
transporte
La membrana plasmática limita la
extensión de la célula y permite establecer
compartimentos con composiciones
químicas diferentes. Tiene distintas
funciones como:
• Protección
• Crea compartimentos
• Comunicación celular
• Permite que entre los nutrientes necesarios
• Descarta las sustancias toxicas
• Abriga en su composición distintas proteínas
que van a tener obviamente distintas
funciones
• Puede funcionar como interruptor celular, si
la membrana llega a dañarse es una señal
para que la célula entre en apoptosis.
Tiene modelo de Mosaico Fluido
Constituida por una bicapa lipídica de
moléculas anfipáticas (fosfolípidos, Colesterol,
esfingolípidos…) en donde sus colas
interaccionan hidrofóbicamente entre sí y que
están intercalados por proteínas.
Siempre cuando vayamos a hablar de
membrana tenemos que especificar donde
está la cara citosólica y no citosólica.
Tiene esa característica de mosaico fluido
porque sus componentes pueden cambiar de
posición, haciendo con que la membrana sea
algo más dinámico.
Además de las proteínas que están siempre
intercaladas tenemos también la presencia de
otras moleculas como los azucares que están
anclados a la capa externa de la membrana.
Composición Química:
Moléculas antipáticas que pueden constituir
membranas
ÁCIDOS GRASOS forman MICELAS.
FOSFOLÍPIDOS pueden formar BICAPAS
LIPIDICAS (que es el componente principal
de las membranas animales) o
LIPOSSOMAS.
Los lípidos de membrana son moleculas
anfipáticas que espontáneamente se
ensamblan y sellan. Característica esa que
hace con que sean los lípidos los
constituyentes principales de las membranas.
- Los fosfolípidos son los principales
componentes de la membrana.
- Los fosfolípidos son los principales
componentes de la membrana.
Glicolípidos
Normalmente se encuentran en la cara no
citosólica.
El colesterol también está presente en las
membranas.
Molécula anfipática altamente importante para
las membranas celulares animales pues
aporta estabilidad mecánica al regular la
fluidez de las mismas.

Todas las membranas poseen los mismos
compuestos, pero no la misma
composición.
Ciertas membranas tienen más o menos
cantidades de sus compuestos con relación al
orgánulo que recubren y su función principal.
Otra característica de la membrana es ser
ASIMETRICA.
Eso ocurre debido a los diferentes tipos de
lípidos que se encuentran en una monocapa y
en la otra.
Hay que saber cuál es la predominancia de
cada componente en cada capa y en cada
cara de la membrana:
Monocapa Externa y Cara no citosólica
predominan esos componentes
- Esfingolípidos
- Fosfatidilcolina
- Oligosacáridos (Glucocálix)
- Puentes de Sulfuro
- Fosfatidilinositol solamente si se
encuentra unido a un oligosacárido o
una ptn porque él es más
predominante en la cara no citosólica
Monocapa interna y Cara citosólica
predominan esos componentes
- Fosfatidilserina, que aporta una carga
negativa contribuyendo con que el
medio intercelular sea más
electronegativo
- -Fosfatidiletanolamina
- Fosfatidilinositol
La distribución de los componentes de la
membrana también puede presentar
diferencias regionales.
Ósea dependiendo de la zona podemos tener
un engrosamiento de membrana por su alta
concentración de proteínas o otros
componentes específicos, se viendo como
“islas”.
Distribución asimétrica de fosfolípidos y
glicolípidos en una bicapa lipídica es
importante para su función, ya que cada
grupo de cabeza polar de cada fosfolípido
puede desarrollar una función distinta.
La bicapa lipídica es un fluido
bidimensional.
Por eso, realizan movimientos como:
- DIFUSIÓN LATERAL
- ROTACIÓN
- FLEXIÓN
- FLIP-FLOP
El movimiento de flip-flop esta catalizado
por la enzima FLIPASA.
El movimiento de los fosfolípidos de una
monocapa a la otra es un movimiento que
debería ocurrir muy lentamente (en media un
día) pero el aporte de la flipasa y con gasto
energético ese movimiento ocurre fácilmente
en segundos.
Fluidez de la membrana
La fluidez de una bicapa lipídica depende
tanto de su composición como de la
temperatura.
Oscila entre un estado de gel y un estado
fluido.
La temperatura es la principal causa de
cambio en la fluidez.
Siempre es necesario mantener un punto
óptimo de fluidez, si no la célula o queda muy
expuesta o muy “cerrada” sin mucho contacto
con el medio externo.
Ósea: si aumentó la temperatura la
membrana queda más fluida y si bajo la
temperatura la membrana queda menos
fluida.

Aumento la temperatura = Aumento la
fluidez
Aumento las colas de los fosfolípidos para
aumentar la estabilidad.
Disminuyo la cantidad de insaturaciones
haciendo con que las colas queden más
rectas y puedan empaquetarse una a otra
disminuyendo el espacio entre los
fosfolípidos.
Disminuyo la temperatura = Disminuyo la
fluidez.
Disminuyo las colas de los fosfolípidos para
disminuir la estabilidad, haciendo con que sea
más fácil de los fosfolípidos moverse.
Aumento la cantidad de insaturaciones
haciendo con que las colas queden más
rectas y puedan empaquetarse una a otra
disminuyendo el espacio entre los
fosfolípidos.
¿Como se regula la fluidez de la
membrana?
 Cambiando la composición de sus lípidos
 Colesterol es el agente que impide que los
fosfolípidos cambien su conformación por la
temperatura.
Proteínas de membrana
PROTEÍNAS INTEGRALES: Están unidas
COVALENTEMENTE a un Ác. Graso,
fosfolípido o a una proteína transmembrana.
PROTEÍNAS PERIFÉRICAS: Están ancladas
por uniones NO COVALENTES a otras
proteínas de membrana; Se encuentran
solamente de un lado de la membrana.
ESA CLASIFICACION NO DICE NADA A
RESPECTO DE LA POSICION DE LAS PTN
Y SI DE LA FUERZA QUE DEBO EJERCER
PARA SACARLA DE LA MEMBRANA.
Las proteínas transmembrana son las que
poseen dos domínios. En su gran mayoría
atraviesa la membrana 7 veces:
La estructura de alfa hélice es muy común en
los segmentos transmembrana de la gran
mayoría de las proteínas integrales de
membrana.
Poseen en dominio intracelular/hidrofóbico y
un extracelular/hidrofílico.
En las regiones transmembrana de una
proteína predominan los aminoácidos no
polares, mientras en los segmentos extra e
intracelular predominan los hidrofílicos.
Algunas proteínas integrales transmembrana
presentan una estructura de barril beta.
Crean un canal acuoso normalmente utilizado
para transporte de compuestos.
Algunas otras proteínas integrales
transmembrana se anclan a la misma a través
de su unión covalente a moléculas lipídicas.
La superficie exterior de la célula presenta
carbohidratos formando una cubierta celular
importante para el reconocimiento y
señalización celular.
Transporte
La distribución de iones a ambos lados de
la membrana plasmática es diferente.
Proteínas transportadoras y canales

En general las proteínas transportadoras son
transmembrana y multipaso (como la puerta
giratoria de un banco) mientras que los
canales son proteicos y abren un poro acuoso
como una puerta que abre y cierra.
Regulación de los canales Iónicos
- Regulados por voltaje (cambio en el
potencial de la membrana)
- Regulados por ligando (se une algún
tipo de molécula que genera el cambio
conformacional)
- Canales mecánicamente regulados
(cambios mecánicos en la membrana)
¡Los canales iónicos son selectivos para el ion
transportado!
Transporte pasivo y transporte activo
Pasivo: son todos mecanismos de transporte
que ocurren a favor de su gradiente
electroquímico, o sea, sin gasto de energía.
Cuando es por difusión facilitada con cambios
conformacionales reversibles también es un
transporte pasivo.
Cinéticas de transporte
Línea de saturación, o sea, el transportador
va interaccionar con un ligando y en función
de esta interacción el transporta va ocurrir o
no.
Cuanto mayor el Km menor la afinidad
Cinética de difusión simple, o sea, cuando
tenemos el paso de moleculas a favor de su
gradiente o que sea soluble a la membrana o
como puede ser el paso de gases.
Inhibidores
- Competitivos
- No competitivos
Son inhibidos de forma similar que las
enzimas, pero no son enzimas porque estos
transportadores no modifican covalentemente
la estructura de la molecula que se está
transportando.
Transporte Activo
Cuando una molecula se mueve en contra de
su gradiente electroquímico y por lo tanto,
necesita energía para poder hacerlo.

- Depende de una fuente de energía y
puede ser:
o Acoplado a la disipación de un
gradiente
o Impulsado por la hidrolisis del
ATP
o Bombas impulsadas por la luz
El proceso de transporte activo ocurre
siempre que exista una fuente energética. Si
esa fuente de energía no existe ese
transporte tampoco pueda ocurrir.
Tipos de transporte mediado
Transporte activo Primario y Secundario:
Primario: Un ejemplo de transporte activo
primario que usa energía redox es la cadena
de transporte de electrones
mitocondriales que usa la energía de
reducción de NADH para mover protones a
través de la membrana mitocondrial interna en
contra de su gradiente de concentración.
Secundario: O sea que S ingresa en contra
de su gradiente electroquímico impulsado por
la disipación del gradiente de X.
Ejemplos de sistemas de transporte activo
secundario:
Transportador Na+/Glucosa
Transportador H+/Lactosa
Los transportadores pueden construirse
como repeticiones invertidas
Porque la mayoría de los transportadores
tienen repeticiones invertidas lo que le permite
actuar en reversa, eso se denomina
pseudosimetria.
Esto permite que, de cambiar las
concentraciones de ambos lados de la
membrana, estos transportadores pueden
estar actuando.

Transportadores transcelulares de Glucosa
Transporte activo secundario impulsado por la
disipación del gradiente de sodio.
Esta glucosa va salir de la célula epitelial por
un transportador pasivo mediado por una
proteína.
La bomba de sodio/potasio es un transporte
activo primario (hidrolisa el ATP).
Familia de las ATPasas:
ATPasa tipo P:
Cambio en el estalo de fosforilación de la
proteína. Estas ATPasa son muy importantes
a la célula, aproximadamente un tercio de
toda energía que produce una célula esta
destinada al mantenimiento, al funcionamiento
de este transportador.
La ATPasa de sodio/potasio es clave en el
mantenimiento/regulación del volumen celular.
- Mueve 3 sodios en contra de su
gradiente electroquímico hacia a fuera
- Entrada de los 2 potasios también en
contra del gradiente.
- Importante en la regulación del pH
Algunas bombas de calcio tambien son
ATPasa
- Ca en la celula muscular pueder ser la
señal para contraerse
- En un huevocito puede ser la señal de
que el espermatozoide disparo la
reacción acrosomica y se va producir la
fecundación y por lo tanto prepararse
para la división celular
- Para otras celulas puede significar
secretar
- Para una neurona puede significar
producir el neurotransmisor
Es importante mantener el Ca afuera de la
célula pues lo mismo es un activador de
muchas funciones. Este mantenimiento se
hace:
- Intercambiador Sodio/calcio
- ATPasa de calcio, impulsado por la
hidrolisis del ATP.
El reticulo endoplasmatica es como que un
local donde se almacena el calcio, y lo mismo,
despues que es utilizado vuelve desde el
citosol al reticulo por una ATPasa de calcio
por hidrolisis de ATP.
La H+/K+ ATPasa gástrica tambien es una
ATPasa tipoP:

Los ATPasas ABC
Constituyen una gran familia de
transportadores de membrana de importancia
clinica.
- Son transportadores que tienen una
región con la capacidad de unir ATP y
su hidrolisis
- Actuan como dimeros
- En eucariotas son transportadores que
tienen la capacidad de bombear drogas
fuera del citosol.
- Son considerados MDR, proteinas de
resistencia a multi-droga (clicoproteina
P)
Transportadores de tipo V
- Lisosomas
- Vesiculas sinapticas
- Vacuolas de plantas
Estos tres poseen ATPasas de tipo V que
bombean protones.
Son particularmente importantes para producir
la acidifiación de ciertos compartimientos
como los lisosomas.
Las ATPasas de tipo F
Tienen relación con el movimiento de
protones en ambos lados de la membrana.
Estan ligadas a cadenas de oxido-reducción
(sistemas de proteinas acopladas que tienen
la capacidad de captar o ceder electrones
dependiendo de su afinidad por ellos).
En condiciones normales funcionan como
ATP sintetasas.

TP 8: Mitocondrias
Es donde se produce la energía y
necesitamos energía para realizar
diferentes tipos de trabajos biológicos…
• QUIMICO – Síntesis de moléculas
orgánicas
• OSMÓTICO – Transportes activos
• ELÉCTRICO – Transmisión del
impulso nervioso
• MECANICO – Movimiento muscular
¿CUALES SON LAS VIAS DE
CATABOLISMO CELULAR?
Las vías catabólicas son secuencias de
reacciones químicas que ocurren en la célula
con la finalidad de degradar un compuesto y
generar energía.
- Los organismos anaeróbicos realizan
FERMENTACIÓN: ALCOHOLICA -
que tiene como producto de excreción
el ETANOL y LÁCTICA que tiene como
producto de excreción el LACTATO
Esa energía que tanto hablamos es
almacenada bajo 2 formas:
Como ENLACES fosfato ricos en energía:
ATP
Como ELECTRONES ricos en energía:
NADH y FADH2.
- NAD+ y FAD+ - oxidados
- NADH y FADH - reducidos
Poden estar en dos formas, oxidado que es
sin energía y reducida es con energía.
Las células animales pueden generar ATP
de 2 maneras
 FOSFORILACIÓN A NIVEL DE
SUSTRATO- Acoplada a reacción exergónica
por intermediario común.
 FOSFORILACIÓN OXIDATIVA– Acoplada
al transporte de electrones hasta el O2.
Mitocondrias
Las mitocondrias son las usinas
generadoras de energía de las células.
• Son uno de los orgánulos más visibles
del citoplasma y están presentes en
prácticamente todas las células
eucariotas.
• Su tamaño, morfología y cantidad
cambian/dependen del tipo celular y de
las necesidades energéticas
(Hepatocitos, espermatozoide;
miocitos).
• Tienen algunas características
bacterianas por su biosíntesis (teoría
endosimbiótica).
• Tienen su proprio material genético.
• Se reproducen por fisión binaria.
Características de las membranas
mitocondriales
Membrana Externa:
- Alta permeabilidad por la gran
cantidad de PORINAS, hace con que la
composición química del citosol y del espacio
intermembrana sea parecida.
Espacio intermembrana:
- Gran presencia de quinasas
Membrana interna:
- Alta impermeabilidad; Compuesta por
un fosfolípido doble (cardiolipina);
Tiene ptn’s con las f(x)’s: transporte de
e-, síntesis de ATP, transporte de
metabolitos.
Matriz Mitocondrial:
- Enzimas vinculadas a la
descarboxilación oxidativa, a la β-oxidación,
o´{
44
las del ciclo de Krebs y las necesarias para la
replicación y transcripción del ADN
mitocondrial.
Teoría Endosimbiótica
Una bacteria que tenía la habilidad y la
estructura necesaria para producir ATP fue
endocitada por la célula eucariota.
El ADN Mitocondrial
• Es circular y no contiene histonas

• No tiene herencia mendeliana (en
humanos el ADN mitocondrial siempre
proviene de la madre)
• Codifica para 22 ARNt; 2 ARNr; y 13
ptn’s (algunas de la cadena
respiratória)
• El resto de las ptn’s que la mitocondria
no puede sintetizar es sintetizado en el
citosol y ingresan en la mitocondria a
través de traslocadores proteicos.
Glucólisis
Vía catabólica constituida por 10 reacciones
secuenciales, a través de la cual la molécula
de glucosa (C6H12O6) es degradada hasta 2
moléculas de piruvato (3C).
Tiene lugar en el citosol y ocurre en 3 fases.
Genera ATP sin la presencia del O2
molecular.
Fase de inversión de energía: Se hidrolizan
2 moléculas de ATP que aporta ENERGÍA
para la generación de la fructosa-1,6-
bifosfato.
Clivaje: Fructosa-1,6-bifosfato 2 a
gliceraldehido-3-fosfato.
Fase de generación de energía: Cada una
de las moléculas de gliceraldehido es oxidada
hasta piruvato. El NAD+ recoge los electrones
de la oxidación del 1 gliceraldehido y se
reduce a NADH. El resto de esos electrones
es utilizado en la síntesis de 2 moléculas de
ATP.
La respiración celular ocurre em 5 pasos...
1. DESCARBOXILACIÓN OXIDATIVA DEL
PIRUVATO
Ocurre en la matriz mitocondrial.
• Es catalizado por el complejo
multienzimático de la PIRUVATO
DESHIDROGENASA.
• Tiene como productos el CO2 y un
grupo acetilo que es el que se une a la
coenzima A y forma el Acetil coA.
• En ese proceso también es generada
una molécula de NADH.
RESULTADO NETO: 2 NADH
2. CICLO DE KREBS
Ruta metabólica cíclica de 9 reacciones
secuenciales que transfiere la molécula de
Acetil coA generada en la descarboxilación
del piruvato a una molécula de oxalacetato
para generar citrato.
Tiene la finalidad de oxidar completamente el
grupo Acetilo hasta CO2.
Liberando electrones que son captados por 3
moléculas de NAD+ para generar 3 NADH y x
1 molécula para generar 1 FADH2.
También se genera 1 GTP por una
fosforilación a nivel de sustrato (que es
equivalente a 1 ATP). Se liberan también 2
CO2.
RESULTADO NETO:
- 6 NADH;
- 2 FADH2;
- 2 GDP;
- 4 CO2 (glucolisis genero 2 piruvatos,
en la DOP fueron generados 2 acetil-
CoA)
3. CADENA TRANSPORTADORA DE
ELECTRONES
Cuenta con 3 complejos transportadores que
fican localizados en la MMI:
- COMPLEJO NADH
DESHIDROGENASA;
- COMPLEJO CITOCROMO B-C1;
- COMPLEJO CITOCROMO OXIDASA.

Cada uno de esos complejos poseen atomos
metálicos con carga positiva que hace con
que tengan una afinidad mayor por electrones
que el anterior y catalizan diversas reacciones
redox en estos electrones, lo que permite que
pasen secuencialmente a través de los
complejos.
Se denomina reacción de:
reducción
oxidación,
óxido reducción
rédox.
Toda reacción química en la que uno o más
electrones se transfieren entre los reactivos,
provocando un cambio en sus estados de
oxidación.
El NAD+ dueña sus e- al complejo NADH
deshidrogenasa que los transfiere a la
ubiquinona que los lleva hacia el complejo
citocromo b-c1.
A su vez el Citocromo b-c1 puede recibir los
e- de la ubiquinona o del FAD+.
La molécula de citocromo c agarra los e- del
citocromo b-c1 y los transporta hacia el
citocromo oxidasa.
Ahí ocurre la última y más intensa oxidación
de los electrones que libera gran cantidad de
energía.
4. TRANSPORTE DE H+
La transferencia de electrones es favorable
desde el punto de vista energético y produce
el bombeo de protones a través de cada
complejo.
Los protones generan un gradiente
electroquímico (de pH) que produce un
potencial de membrana en la que el lado de la
matriz mitocondrial es negativo y el espacio
intermembrana es positivo.
El gradiente impulsa el flujo pasivo de iones a
través de la membrana hacia la matriz
mitocondrial.
EL COMPLEJO 1: 4H+
EL COMPLEJO 2: 4H+
EL COMPLEJO 3: 2H+
5. FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
Es el proceso en la cual la síntesis del ATP se
halla acoplada al transporte de electrones por
la cadena respiratória mediante la generación
de un gradiente electroquímico de protones.
El gradiente electroquímico creado en la
cadena transportadora de electrones impulsa
a estos protones y es utilizada para generar
ATP en una reacción catalizada por la ATP
sintasa (que se encuentra también en la
membrana mitocondrial interna).
ATP Sintasa
La ATP sintasa es una proteína formada por
várias subunidades con 2 complejos: el F0,
que es que capta los protones del espacio
intermembrana y los transporta hacia el otro
complejo, liberando mucha energía que hace
con que el complejo F1 gire y pueda
intercambiar energía mecánica a energía
química, catalizando así la formación de los
enlaces fosfato entre el ADP y Pi, sintetizando
el ATP.
Es importante resaltar que a cada 4 protones
que fluye a través de la ATPsintasa se
generan 1 ATP.
Rendimiento Energético de la Glucosa
Se a cada NADH, bombeo 10H+ y a cada
FADH bombeo 6 H+ → a cada 4 H+ genero 1
ATP.
Entonces:
- CADA NADH: 2,5 ATP
- CADA FADH: 1,5 ATP
Transportes Acoplados
El gradiente electroquímico de H+ no solo
impulsióna la formación de ATP sino que

también sirve para ayudar el transporte de
otras sustancias.
El co-transporte del piruvato/ H+ y del fosfato
inorgánico/ H+ en donde el protón va a favor
de su gradiente.
El antiporte ATP/ADP por medio de una ptn
transportadora que es impulsado por el
gradiente de voltaje (negativo en la matriz)
que expulsa ATP (4 cargas -) e importar ADP
(3 cargas -).
Algunos agentes que interfieren con la
fosforilación oxidativa:
- Rotenona
- Antimicina A
- Cianuro

TP9: Membranas Internas 1
Principales compartimientos intracelulares
de una célula animal
Cada célula presentará algún orgánulo más
desarrollado que el otro según su función y
todos tienen funciones distintas.
¿Como evolucionaron los compartimentos
internos?
La hipótesis es que hubo una invaginación de
la membrana de una célula procariota, que
comenzó a rodear el material genético y
finalmente se separó por completo, formando
los orgánulos.
En el caso de la mitocondria se cree que su
origen evolutivo viene de bacterias aeróbicas
que fueron fagocitadas por una célula
preeucariota anaeróbica y que estas vivieron
en simbiosis y generaron una célula eucariota
aeróbica ancestral.
¿Cómo se relacionan los distintos
compartimentos?
Podemos agrupar los principales
compartimentos en cuatro familias:
- El núcleo y el citosol
- Todos los orgánulos de la vía
biosintética, secretora y endocítica
(RER, Golgi, Lisosomas, Vesículas
endociticas) y los peroxisomas
- Mitocondrias
- Cloroplastos(plantas)
¿Como se a que organela una ptn tiene
que ir?
La síntesis de las proteínas comienza en los
ribosomas libres localizados en el citosol. Su
destino posterior depende de la presencia o
no de diferentes señales de clasificación.
Secuencia señales para diferentes destinos:
- SEÑAL NUCLEAR: aminoácidos
básicos (Arg y Lys) en la parte interna.
- SEÑAL MITOCONDRIAL:
aminoácidos básicos + hidrofóbicos en
el N-terminal.
- SEÑAL RER:
o IMPORTACIÓN: aminoácidos
hidrofóbicos en el N-terminal
o RETENCIÓN: 4 aminoácidos
(Lys – Asp – Glu – Leu) en el
COO-terminal
- SEÑAL PEROXISOMA: 3 aminoácidos
(Ser – Lys – Leu) en el COO-terminal.
Tipos de transporte
Transp. regulado → Las proteínas y las
moléculas de ARN se desplazan entre el
núcleo y el citosol a través de los poros
nucleares los cuales actúan como puertas
selectivas.
Transp. transmembrana → Las ptn se
desplazan desde el citosol hacia otro
compartimento topológicamente diferente
atravesando la membrana mediante
traslocadores proteicos.
Transp. vesicular → Las proteínas se
desplazan entre compartimentos
topológicamente equivalentes a través de
vesículas.
Transporte regulado
Transporte regulado a través de poros.
¿Qué tipo de ptn’s van atravesar los
complejos de poros?
- Anulares
- De Andamiaje
- De Canal
Impide la difusión de moleculas mayores a
40mil daltons. Moléculas menores a 5mil
daltons ultrapasan libremente.
Transporte CITOSOL-NÚCLEO

Las señales de localización nuclear no se
eliminan. Las proteínas nucleares atraviesan
el poro plegadas.
- Importinas: Tiene la capacidad de
reconocer los aa’s básicos de las
señales nucleares y también lleva tal
proteína al nucleo.
- Exportinas: Reconocen las proteínas
que necesitan salir del núcleo.
- Ptn’s Ran: Proteínas de tipo G;
o Accesoria;
o Ayuda en el paso de otras
proteínas para dentro del
núcleo;
o Con gasto energético de GTP en
GDP (cuando importa del núcleo
para el citosol).
Transporte transmembrana
Las proteínas atraviesan varias membranas a
través de traslocadores.
Mecanismo post-traduccional;
- Primero se sintetiza la proteína
completa en el citosol y luego ingresa a
la mitocondria.
Transporte CITOSOL-MITOCONDRIA
Complejos que realizan la translocación de las
proteínas mitocondriales y donde se
encuentran:
- TOM: importación ptn citosólicas.
- SAM: translocación de ptn barril beta.
- TIM23: transporta ptn que van hacia la
matriz mitocondrial.
- TIM22: inserta ptn en la mmi
- OXA: inserta ptn que son sintetizadas
en la matriz mitocondrial em la mmi.
Translocación de las proteínas:
Translocación de las proteínas barril β
Translocación de las proteínas de la
membrana mitocondrial interna
Translocación de las proteínas de la
membrana mitocondrial interna multipaso

Transporte CITOSOL-PEROXISOMAS
Mecanismo post-traduccional.
- Primero se sintetiza la proteína
completa en el citosol y luego ingresa
plegada al peroxisoma.
Algunas funciones de los peroxisomas:
Detoxificación de sustancias
hidrosolubles (fenoles, ácido fórmico,
formaldehido, alcohol, etc).
Beta oxidación de ácidos grasos de
cadena muy larga (β oxidación),
generando Acetil-CoA que se exporta
al citosol.
Biosíntesis de ácidos biliares y
plasmalógenos (fosfolípido más
abundante de la vaina de mielina en
células nerviosas). Relación con
enfermedades neurológicas
Generalmente contiene enzimas que utilizan
oxigeno para eliminar atomos de hidrogeno a
aprtir de sustratos organicos especificos a
través de una reacción oxidativa de produce
peroxido de hidrogeno: Rh2 + O2 -> R+H20
La catalasa utiliz el peroxido de H para oxidar
diversas sustancias por una reacción de
peroxidación: H2O2 + R'h2 -> R+2H2O. Se
produce particularmente en el higado y en las
celulas del riñon por la gran variedad de
moleculas toxicas que entran en la
circulación.
Transporte CITOSOL-REL
Funciones del REL:
- Síntesis de lípidos (lípidos de
membrana, hormonas esteroideas);
- Detoxificación de drogas liposolubles
(familia de Citocromos P450);
- Secuestro y almacén de Ca++;
- El CYP450 adiciona Hidroxilos en
lípidos para tórnalos solubles a través
del NADPH. Eliminada en la orina.
Transporte CITOSOL-RER
Mecanismo co-traduccional.
- A medida que se sintetiza la proteína,
ésta se transloca en el retículo
endoplasmático.
Diferentes tipos de translocación:
- Cotraduccional
- Postraduccional
La SRP reconoce la región señal de
importación por uno de sus extremos y por el
otro PAUSA temporariamente la traducción al
anclarse con el complejo traduccional.
Proteínas residentes en el RE:
Muchas de las proteínas del lumen del RE se
encuentran en tránsito hacia otros destinos,
sin embargo, otras son residentes del RE.
Las residentes del RE Contienen en el
extremo COO- terminal una secuencia de 4
aminoácidos (señal de retención en el RE).
Lys-Asp-Glu-Leu-COO-
Disulfuro isomerasa → Cataliza la oxidación
de los grupos –SH de la cadena lateral de las
cisteínas para formar enlaces disulfuro – S-S-
Chaperonas BIP → Reconocen proteínas
plegadas de forma incorrecta.
Modificaciones de las proteínas
sintetizadas em el RER:
1. N-Glicosilación (agregado y
procesamiento de hidratos de
carbono).
2. Formación de puentes disulfuro.

3. Plegado apropiado de las cadenas
polipeptídicas y ensamblaje de
proteínas multiméricas.
4. Cortes proteolíticos específicos.
N-GLICOSILACIÓN
Adición de un oligosacárido compuesto por 14
residuos de: 2 N-acetil glucosamina, 9
manosa y 3 glucosa, al N de la cadena lateral
de un residuo de Asparagina.
El oligosacárido se sintetiza sobre la molécula
de Dolicol a partir de azúcares previamente
activados en el citosol con GDP o UDP. Se
unen a través de un enlace fosfato de alta
energía.
En el procesamiento del oligosacárido se
eliminan 3 Glucosas y 1 Manosa.
Los oligosacáridos actúan como etiquetas
para indicar el estado de plegamiento de las
proteínas.
La acumulación de las proteínas mal
plegadas desencadena una respuesta de
proteína mal plegada:
- Estrés del RE
Las proteínas que no se pliegan
correctamente se degradan vía ubiquitinación
y proteosoma en el citosol.

TP10: Membranas Internas 2
Exocitosis y endocitosis
En la EXOCITOSIS ocurre la exportación de
sustancias hacia el exterior celular (ruta
biosintética secretora) y el suministro a la MB
de nuevas ptn’s, carbohidratos y lípidos.
En la ENDOCITOSIS se incorporan nutrientes
y se eliminan componentes de la MP para ser
reciclados o degradados.
Repasemos…
Las proteínas pueden desplazarse entre los
compartimentos a través de tres mecanismos
diferentes. El transporte vesicular se da en
todas las organelas que son topológicamente
iguales.
¿Como se forman las vesículas?
Las vesículas de transporte surgen por
gemación de un comportamiento y se
fusionan con otro.
Importancia de los microtúbulos
Las vesículas de transporte se desplazan a
sus compartimientos blancos por el citosol
usando los microtúbulos y proteínas motoras.
Proteínas Motoras
Las DINEÍNAS motorizan los
desplazamientos centrípetos
Las QUINESINAS motorizan los
desplazamientos centrífugos.
¿Como ocurre el transporte vesicular?
1. Clasificación de los componentes que
serán transportados a otro
compartimento.
2. Reclutamiento de proteínas en
dominios de membrana mediante el
ensamblaje de una CUBIERTA
PROTEICA específica en la cara
citosólica de la membrana.
3. Gemación de la vesícula recién
formada
4. Pérdida de la cubierta proteica,
traslado, anclaje a la membrana de
destino, fusión y liberación de la carga.
5. Recuperación por flujo retrógado de los
componentes esenciales de la
membrana del compartimento dador.
Cubiertas Proteicas
Existen varios tipos de vesículas que son
recubiertas con diferentes tipos de proteínas:
Cada cubierta proteica está involucrada con
un tráfico vesicular distinto:
- CLATRINAS:
o Lisosomas;
o vesículas de la membrana
plasmática;
o Golgi → endosomas
- COP I:
o Golgi hacia el RE y entre sus
cisternas.
- COP II:
o Del RE hacia el Golgi.
Funciones de las cubiertas proteicas

Selección de moléculas para el transporte:
Se encargan de concentrar los componentes
a transportar en la región de la membrana en
donde surgirá la vesícula.
Modelar la vesícula en formación: Producen
la curvatura necesaria para poder formar la
vesícula. Primero se observan como fosas en
la membrana para luego desprenderse en
forma de vesícula esférica.
Clatrina
La clatrina es una proteína que forma el
recubrimiento de las microcavidades de
membranas celulares donde se sitúan
receptores de lipoproteínas.
Son receptores de lipoproteínas y se
encuentran especialmente en hígado y otros
tejidos periféricos como ovarios y corteza
adrenal.
Está formada por tres cadenas pesadas y tres
cadenas ligeras, que forman una estructura
tri-rradiada desde un punto central
(trisquelion).
Ensamblaje de la cubierta de clatrina y sus
proteínas adaptadoras
ADAPTINAS: Son proteínas adaptadoras que
permiten el ensamblaje de los trisquélions.
Dinamina
Cuando una vesícula invagina la dinamina
forma una espiral alrededor del cuello de la
vesícula.
Una vez que la espiral está en su lugar, se
extiende longitudinalmente y constriñe a
través de la hidrólisis de GTP a GDP.
Este alargamiento y ajustamiento alrededor
del cuello de la vesícula hace que se rompa y
libere de la membrana.
¿Como se controla el ensamblaje de las
diferentes cubiertas?
- fosfatidilinositol y fosfoinosítidos
Actúan como marcadores de la identidad de
los compartimientos al tener la capacidad de
interconvertirse unos con otros por medios de
enzimas quinasas (agregan grupos fosfatos) y
fosfatasas (los sacan).
La actividad de esas quinasas y fosfatasas en
diferentes partes de la célula generan
concentraciones de distintos fosfoinosítidos
entre los orgánulos de la célula y esas
diferentes concentraciones definen dominios
de membrana especializados.
- GTPasas de reclutamiento
Las GTPasas que actúan en el ensamblaje de
la cubierta de COP II son las de tipo Sar-1.
Cuando inactivadas se encuentran en el
citosol unidas a GDP y se activan en la
membrana del RE al intercambiar GDP x
GTP.
Una vez activa, la Sar-1 se une a 4
subunidades de las proteínas adaptadores
SEC que forman la cubierta de COP II.
La cubierta de COP I es semejante, nada más
que está formada por 7 subunidades de SEC.
¿Como se asegura el flujo ordenado del
tráfico vesicular?
Las vesículas cuentan con marcadores de
superficie en sus membranas que las
identifican según se origen y carga y que les

permiten reconocer la membrana diana
correcta.
Existen 2 etapas de reconocimiento:
- Proteínas Rab y efectores Rab:
dirigen la vesícula a puntos específicos
de la membrana diana.
- Proteínas Snare: median la fusión de
ambas membranas.
Proteínas Rab
o Marcadores ideales para identificar
cada tipo de membrana.
o Dirigen la vesícula a puntos específicos
de la membrana diana.
o Rab-GDP: Inactivas en el citosol unida
a GDI (inhibidor disociación de Rab-
GDP)
o Rab-GTP: Activas asociadas a la
membrana de organela o vesícula.
Proteínas Snare
Las proteínas Snare dan especificidad al
proceso de fusión entre membranas dadoras
y dianas.
Función de reconocimiento vesicular:
- V-SNARE: se encuentran en las
vesículas y tienen doble cadena
polipeptídica.
- T-SNARE: se encuentran en la
membrana diana y tiene triple cadena
polipeptídica.
Acoplamiento de Membranas
El acoplamiento de membranas es dado por
las proteínas SNARE que forma una triple
hélice que desplaza el H2O circundante para
que los compartimientos se fusionen.
La disociación del complejo v-SNARE y t-
SNARE requiere energía.
Se ven necesarias la ayuda de la NSF,
proteínas accesorias y la hidrólisis del ATP
para disociar el complejo SNARE.
Anclaje de una vesícula a la membrana
diana guiada por Rab GTPasas.
Transporte Retículo Endoplasmático –
Golgi
Las proteínas abandonan el RE en vesículas
recubiertas de COP II.
Las proteínas que no se pliegan
correctamente se degradan vía proteosoma
en el citosol.
Las vesículas que salen del RE se fusionan
homotipicamente formando un compartimiento
intermedio (claster túbulos vesiculares).
Luego, el claster se fusiona con el Golgi que
es su cara cis

Vía de recuperación: Las proteínas
transportadas por error, los receptores y
pedazos de la membrana vuelven al RE por
esta vía (COP I).
Las proteínas pertenecientes al RE tienen una
secuencia señal propria ubicada en su
extremo C-terminal llamada KDEL.
Las vesículas de transporte retrógrado (Golgi
hacia RE) tiene proteínas receptoras de KDEL
(↑ ácidos; ↑ afines las proteínas).
Las cisternas del Golgi están organizadas
como series secuenciales de
compartimentos de procesamiento
Procesamiento de los N-oligosacáridos en
el RE y en el Golgi
O-glicosilación
Es el proceso de adición de un oligosacárido
(rico en otros carbohidratos como la
galactosa, la N-Acetilglucosamina y el ácido
ciálico) en el OH de la Serina o de la
Treonina.
Transporte Golgi / Endosoma (vice versa).
Tardío → Lisosoma.
Los lisosomas son compartimentos rodeados
de membrana que contienen enzimas
hidrolíticas solubles que actúan frente a un pH
ácido. En ellos se lleva a cabo la digestión
celular.
Modelo de formación de un
autofagolisosoma:
Enfermedades Lisosomales
Alrededor de 40 enfermedades hereditarias
por defectos en las hidrolasas ácidas, o en
su transporte, o en su marca de M-6-P.
Enfermedad de Gaucher, de Tay-Sachs o
de Fabry: acúmulo de glicolípidos
Enfermedad de Niemann Pick (tipos A y B):
acúmulo de esfingomielina
Enfermedad de Wolman: acúmulo de
triglicéridos
Enfermedad de Hunter: acúmulo de
glucosaminoglucanos (o mucopolisacáridos
tipo II)
Enfermedad de Pompe: acúmulo de
glucógeno
Sialidosis: acúmulo de glicoproteínas
Enfermedad de células I: error en la
fosfotransferasa que fosforila la manosa. Las
enzimas lisosomales se secretan en lugar de
dirigirse al lisosoma y aparecen en sangre.
Transportes de Endocitosis
La endocitosis es el proceso por el cual se
incorporan nutrientes y se eliminan
componentes de la MP para ser reciclados o

degradados, y este ocurre por la invaginación
de la MP.
Los ENDOSOMAS son pequeñas vesículas
que maduran desde la MP a los lisosomas.
Tipos de Endocitosis
PINOCITOSIS:
- Consiste en la captación de material
del espacio extracelular por
invaginación de la membrana
citoplasmática eucariota.
- Forman las vesículas pinocíticas.
- Se pueden encontrar formadas por
cubiertas de clatrinas y/o formar
cavéolas por medio de las caveolinas.
FAGOCITOSIS:
- Proceso por el cual algunas células
especializadas rodean con su
membrana citoplasmática (ingieren)
partículas sólidas y las introducen en el
interior celular.
- Células fagocíticas en mamíferos:
o Macrófagos y Neutrófilos.
ENDOCITOSIS MEDIADA POR
RECEPTORES:
- importación del colesterol.
Posibles destinos de los receptores
endocitados en células polarizadas:
 Si la vesícula vuelve a la cara de la célula
que salió: RECICLAJE
 Si la vesícula va a la otra cara de la célula:
TRANSCITOSIS
Vía de reciclaje
Se almacenan proteínas de membrana em
endosomas de reciclaje.
Transporte Golgi → Vesículas Secretoras
→ Ext. Celular
Secreción constitutiva: Se libera sin
almacenarse previamente.
Secreción regulada: Las proteínas se
almacenan en una vesícula secretoria y solo
ante un estímulo se fusionan a la membrana,
para que ocurra la exocitosis.
Formación de vesícula de secreción
Clasificación de proteínas en el trans Golgi
Exocitosis de vesículas secretoras

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