1. AMINOACIDOS y PROTEINAS

2. LAS PROTEÍNAS

3. 1.¿QUE SON PROTEÍNAS ?
Las proteínas son biomóleculas formadas
básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno
y nitrógeno.
Conservan su actividad biológica solamente
en un intervalo relativamente limitado de pH y
de temperatura.
Las unidades monoméricas son los
aminoácidos y el tipo de unión que se
establece entre ellos se conoce como enlace
peptídico.

4. El nombre proteína deriva del griego
“PROTEIOS”
 Compuesto nitrogenado natural de carácter
orgánico complejo.
Alimentos ricos en proteínas son la
carne, las aves, el pescado, los huevos, la
leche y el queso .

5.  Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi
todas poseen además S.
 El contenido de N representa ~ el 16 % de la
masa total de la molécula → c / 6,25 g proteína
hay 1 g de N. Este factor de 6,25 se utiliza para
estimar la cantidad de proteína existente en una
muestra a partir de la medición del N de la
misma.
 Son polímeros de alto peso molecular. Están
formadas por unidades estructurales básicas
llamadas aminoácidos (aa).

6. DATOS SOBRE ALGUNAS PROTEINAS
número
número de
de cadenas
PM aminoácidos polipeptídicas

7. FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS
grupo
grupo a-amino carboxilo
Ca
Son a-amino ácidos

8. ESTEREOISOMERIA
L-alanina D-alanina
Las proteínas están formadas por L-aminoácidos

9. Estereoisómeros de los α-aminoácidos

11. ALIFÁTICOS
NO POLARES
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA
aa CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA
CON N BÁSICO
11

12. NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS
LATERALES DE LOS AMINOACIDOS

13. R sin carga, alifáticos
GLICINA ALANINA PROLINA** VALINA
LEUCINA ISO
METIONINA
LEUCINA

14. R sin carga, polares
SERINA TREONINA CISTEINA
ASPARRAGINA GLUTAMINA

15. R aromáticos
FENILALANINA TIROSINA TRIPTOFANO

16. ABSORCIÓN DE LUZ UV.

17. R con carga (-) a pH celular
ASPARTATO GLUTAMATO
(ácido aspártico) (ácido glutámico)

18. R con carga (+) a pH celular
H+
LISINA ARGININA HISTIDINA

19. El código de una letra en orden alfabético:
A = Ala G = Gly M = Met S = Ser
C = Cys H = His N = Asn T = Thr
D = Asp I = Ile P = Pro V = Val
E = Glu K = Lys Q = Gln W = Trp
F = Phe L = Leu R = Arg Y = Tyr

20. AMINOACIDOS POCO COMUNES
En el colágeno
En el colágeno
En miosina
En protrombina

21. En la elastina
En algunas proteínas.
En el ciclo de la urea
En el ciclo de la urea

23. PROPIEDADES ÁCIDO BÁSICAS
DE LOS AMINOÁCIDOS

26. ANFOLITOS

27. La carga de la
cadena lateral de
un aminoácido
depende del pH

28. VALORACIÓN DE UN AMINOÁCIDO

31.  A pH ácido: prevalece la especie con carga +
 A pH básico: prevalece la especie con carga –
 Hay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero. (zwitterión)
pI = pK1 + pK2 para un aa neutro
2
 Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga
neta del aminoácido es cero.
31

33. REACCIONES QUÍMICAS MAS COMUNES DE LOS
AMINOÁCIDOS
Reacción de la ninhidrina
Reacción del Biuret
Reacción xantoproteíca
Reacción de Millon
Reconocimiento de arginina
a) Reacción de Hopkins-Cole
b) Reacción del ácido glioxílico

34. Reacción de ninhidrina Hidratode triceto hidrindeno
Los aminoácidos dan color azul-violeta con la ninhidrina
O O
OH
O + H2N CH COOH
OH R
O O
CO Cualquier
O O
O
H CH aminoácido
N R N CH COOH al
R reaccionar
O O
origina el
CO O O
O mismo
O H
H CH H2O CH producto de
N R NH2 R
reducción
O O
de la
ninhidrina

35. Cualquier aminoácido da el
O O aducto azul violeta, a
H excepción de la prolina que
NH2 + O da amarillo.
O O
O H
O O O
H
N N
O O O O
Se utiliza para determinar y cuantificar aminoácidos
libres. Se mide la absorción de luz a 540 nm.

36.  Se usa para reconocer enlaces peptídicos y
cuantificar proteínas. Basado en la formación
de un complejo coloreado entre el Cu++ y los
nitrógenos de los enlaces peptídicos.

37.  Permite descubrir en la molécula de proteína
la presencia de aminoácidos aromáticos
(fenilalanina, tirosina, triptófano).

38.  El reactivo de Millon es una mezcla de nitrato y nitrito
mercúrico disueltos en ácido nítrico concentrado. La
presencia, en la molécula de proteína, de la tirosina
produce una coloración roja que se debe a la formación
de nitrotirosina que, por adición de mercurio en el
curso del calentamiento, se transforma en una sal
mercúrica de color rojo.

39.  El reactivo que se utiliza contiene α-naftol e
hipoclorito sódico, en medio alcalino. La
aparición de una coloración roja es indicativo
de una reacción positiva.

40. PROTEINAS
Funciones:
 Estructural
Catalítica
Movimiento
Digestivas
De transporte
De la sangre
 Regulación del metabolismo. hormonales
 de transferencia de electrones
 Inmunidad
 del ADN
De cromosoma
Receptoras
Ribosomicas
De la visión

41. CLASIFICACIÓN
POR SU COMPOSICIÓN:
CONJUGADAS. Tienen además un componente
no peptídico. Llamado
Grupo Prostético.
Glicoproteínas
Hemoproteínas
metaloproteínas
flavoproteínas
lipoproteínas
Nucleoproteínas
NO CONJUGADAS: Solamente están formadas
por aminoácidos.

42. CLASIFICACIÓN
POR SUS FORMAS
FIBROSAS. Tienen formas moleculares
alargadas. Generalmente forman un haz.
Generalmente insolubles en agua.
Colágeno
Elastina
Fibroína
Queratina
GLOBULARES: De estructura más
compacta, con dobleces y curvaturas. Pueden
ser casi esféricas o tener formas ovaladas. Son
más solubles en agua que las fibrosas y son
más delicadas.

43. • Según el Número de subunidades:
• Monoméricas → Mioglobina
• Oligoméricas→ Hemoglobina

46. El enlacé peptídico
en plano
Longitudes de
enlace

47. Estructura del Enlace Peptídico
Tiene carácter parcial de doble
enlace, por lo que es muy rígido.
Se comporta como un híbrido de
resonancia.
La configuración trans está mas
favorecida; la cis esta impedida
estéricamente.
- El Oxígeno carbonílico tiene
carga parcial negativa y el
Nitrógeno amida carga parcial
positiva, por tanto el enlace tiene
+ carácter polar

49. En la forma Cis existen impedimentos
estéricos
Algunas veces en ambos isómeros hay impedimentos
estéricos

50. Rotación de los enlaces en un
polipéptido
La rotación de los enlaces fi (Φ) y Psi (ψ) permite a
las proteínas plegarse de forma muy diversa.
Los ángulos fi (Φ) y Psi (ψ)
determinan la estructura de la cadena
polipeptídica

51. G.N. RAMACHANDRÁN. Diagramas
¾ de las combinaciones fi (Φ) y Psi (ψ) están
prohibidos debidos a los choques estéricos

52. Resumen de Características
• Es un enlace covalente
• Es un enlace amida
• Tiene carácter parcial de doble
enlace
• Predomina la configuración
trans
• Tiene carácter polar
• Tiene limitada capacidad de
rotación

57. ESTRUCTURA SECUNDARIA

59. Estructura beta Laminar
A. lámina
antiparalela
vista
desde
arriba Los radicales de los
aminoácidos van
sobre y bajo el
plano medio de la
lámina, en forma
alternada.
Es más estable con
vista aminoácidos
lateral con R pequeños.

60. B. paralela
vista
desde
arriba
vista
lateral

61. Lámina plegada entre
segmentos
de una misma cadena
( en verde )

62. Colágeno

63. COLAGENO
triple hélice
cada hélice posee la secuencia
(glicina-aminoácidox-prolina/hidroxiprolina)n
3 aa / vuelta
las hélices NO son a-hélices

64. ESTRUCTURA TERCIARIA
La ESTRUCTURA TERCIARIA
corresponde a plegamientos tridimensionales.
La proteína se pliega sobre sí misma y
tiende a una forma “globular”
En su mantención participan los grupos
radicales de los aminoácidos.

65. ESTRUCTURA TERCIARIA
Mioglobina Proteína ligante de ac. grasos

66. ESTRUCTURA
TERCIARIA
segmentos con a-hélice y otros con estructura b

67. PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO
HIDROGENO HIDROFOBICA
PUENTE DISULFURO
INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA

68. FORMACION DE PUENTES DISULFURO

69. Los radicales hidrofóbicos se alejan del agua

70. En las proteínas en un medio acuoso, los aminoácidos
apolares (amarillos) se localizan preferentemente
hacia el interior de la proteína
mioglobina sección transversal de
la mioglobina

72. ESTRUCTURA CUATERNARIA
La ESTRUCTURA CUATERNARIA
corresponde a la asociacion de cadenas
polipeptídicas o SUBUNIDADES,
cada una de ella con su estructura
terciaria.
Se mantiene por enlaces entre los
radicales de cadenas diferentes.
Son los mismos enlaces que mantienen
la estructura terciaria, pero intercadenas.
Se excluye el puente disulfuro.

73. HEMOGLOBINA dímero
TBP
tetrámero
HEMOGLOBINA

75. DESNATURALIZACION
PERDIDA DE LAS
ESTRUCTURAS CUATERNARIA,
TERCIARIA Y SECUNDARIA
DE UNA PROTEINA
¡NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA
PRIMARIA!

76. DESNATURALIZACION
PUEDE SER
REVERSIBLE O IRREVERSIBLE
PUEDE SER
TOTAL O PARCIAL

77. puentes disulfuro
DENATURACIÓN
urea + b-
mercaptoetanol
PLEGAMIENTO
(se retiran los
agentes
denaturantes)
cisteínas puentes disulfuro

78. DESNATURALIZACION
IRREVERSIBLE
1. CALOR:
ROMPE TODAS LAS
INTERACCIONES DEBILES.
2. pH EXTREMOS:
CAMBIA LA CARGA DE LOS
RADICALES DE AMINOACIDOS
IONIZABLES, ALTERANDOSE LOS
ENLACES EN QUE PARTICIPAN.