1. Arquitectura Molecular de la Materia Viva:
Proteínas
TM. Paulina Fernández Garcés

2. FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS:
Control de la distribución de líquidos extracelular
Anticuerpos
Sistema complemento
Transporte
Factores de coagulación sanguínea
Nutritiva
Tampón
Enzimas
Hormonas

3. Concentración de Proteínas en el plasma
14 aspirinas (500 mg) en 100 ml
7 g/dl
Las proteínas corresponden a polímeros formados por
aminoácidos (α-aminoácidos) y éstos a su vez son monómeros.

4. AMINOÁCIDOS
El grupo amino está
unido al carbono α.
H R
O
El carbono contiguo
N Cα C está unido al grupo
O H carboxilo
H H
Al carbono α de cada
aminoácido también
están unidos un átomo de
H y una cadena lateral R

5. Zwitterion a pH neutro
H R H R -
O O
+
N Cα C H N Cα C
O H O
H H H H
Forma no iónica Forma iónica
En los genes de todos los organismos están codificados veinte
aminoácidos diferentes que se incorporan a las proteínas.

7. Clases de Aminoácidos
1.- Aa. Alifáticos: 2.- Aa con R OH o de Azufre: 3.- Aa Aromáticos:
- Glicina (Gly) - Serina (S) - Fenilalanina (Phe)
- Alanina (Ala) - Cisteína (Cys) - Tirosina (Tyr)
- Valina (Val) - Treonina (Thr) - Triptofano (Trp)
- Leucina (Leu) - Metionina (Met)
- Isoleucina (Ile) - Prolina (Pro)
4.- Aa Básicos: 5.- Aa ácidos y sus aminas:
- Histidina (His) - Ac. Aspártico (Asp)
- Lisina (Lys) - Ac. Glutámico (Glu)
- Arginina (Arg) - Asparragina (Asn)
- Glutamina (Glu)

9. Las cadenas laterales R al no ser iguales son las que le dan a las
proteínas diferentes variedades de estructuras y propiedades.
R determina:
2. Carácter hidrofóbico o hidrofílico del aminoácido
3. Naturaleza polar o no polar
4. Presencia o ausencia de grupos ionizables.

10. Aminoácidos Modificados
Los 20 aminoácidos están codificados en el ADN y se incorporan
directamente a las proteínas.
Sin embargo algunos aminoácidos tienen la capacidad de modificarse
químicamente una vez ensamblados a las proteínas.
Ej.

11. PÉPTIDO Y
ENLACE PEPTIDICO
Los aminoácidos se unen entre ellos de modo no covalente por la formación de
un enlace amida entre el α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino de
otro. Esta unión se denomina ENLACE PEPTÍDICO, y los productos que
forman se denominan PÉPTIDOS.

12.  Una vez formado el enlace peptídico debe quedar disponible un extremo amino
(amino terminal o N-terminal) en un extremo del dipéptido y un grupo carboxilo
(carboxilo terminal o C- terminal) sin reaccionar en el otro extremo. Esto permitirá
la formación de nuevos enlaces peptídicos lo que llevará a la extensión de la cadena
peptídica.
 Cada vez que se agrega un aminoácido a la cadena debe ser eliminada una
molécula de agua.
La porción de cada aminoácido que permanece en la cadena se denomina Residuo
Aminoacídico
CADENAS CORTAS: Oligopéptidos
CADENAS LARGAS: Polipéptidos

13. La mayoría de los oligopéptido y polipéptidos conservan los grupos N y C
terminales sin reaccionar, sin embargo existen algunas excepciones, como por
ejemplo:
Grupos que pueden bloquear los
N o C- terminales en las
proteínas.

14. Estructura del Enlace Peptídico
El enlace amida ubicado entre los pares de residuos de una proteína tienes
propiedades importantes referentes a la configuración espacial de éstos.
C O y N H Son aproximadamente paralelos
Los grupos de átomos alrededor del enlace peptídico adquieren dos
configuraciones posibles Cis y Trans
Puede interferir estéricamente con los grupos
Más favorecida
R voluminosos sobres los Cα adyacentes

15. Estabilidad y formación del enlace peptídico
Esta reacción sin catalizar es extremadamente lenta a pH y T° fisiológicas. Los
polipéptidos son metaestables y sólo se hidrolizan rápidamente en condiciones
extremas o con presencia de un catalizador.
Las catálisis se logran mediante enzimas proteolíticas o proteasas, varias son
específicas con relación a los enlaces que fragmentan.
Ej. Tripsina
Trombina

16. Polipéptidos como Polianfolitos.
Moléculas con grupos ionizables múltiples reciben el nombre de Anfolitos y
Polianfolitos.
Se denomina anfolito a una molécula que contiene grupos con valores de pKa
ácidos y básicos.
Ej. Glicina
H2N CH2 COOH Si se disuelve en una solución muy
ácida (pH 1,0) ambos grupos se
pKa 9,6 2,3
protonan y la carga neta de la
molécula será +1. Si aumenta el pH
(añadiendo NaOH) la disociación de
los protones tendrá lugar en la
secuencia que sigue:

17. pH creciente
pH 1,O 6,O 14,0
H H
+ -
+ -
H N CH2 COOH H N CH2 COO H N CH2 COO
H H H
+1 0 -1
Carga
Neta
A pH cercano al neutro la glicina adopta una carga igual a cero. Un anfolito en
este estado se denomina zwtterion.
Al punto en donde las cargas son iguales a cero se denomina Punto isoeléctrico
(pI)
Las moléculas grandes como las proteínas pueden tener muchos grupos ácidos o
básicos. Estas moléculas se denominan POLIANFOLITOS.

18. En las cadenas laterales de las proteínas pueden contenerse algunos
aminoácidos que posean grupos ionizables. Estos grupos poseen una amplia
gama de valores de pKa.
Con más de dos grupos cargados en cálculo del pI es más complejo. Sin
embargo, siempre que la molécula tenga grupos cargado positiva y
negativamente tendrá un pI , en la cual la carga neta promedio es igual a cero.
Se puede determinar el pI de una molécula experimental mediante
electroforesis

19. Ej. Titulación del siguiente polipéptido.
1. pH cero, todos los residuos ionizables se encuentran protonados.
2. El conjunto de la molécula tiene carga neta de +2
3. Si se titula con una solución básica los diversos grupos perderán los
protones a valores cercanos a su pKa
4. Disminuye la carga positiva, pasa por cero (pI) y si se añade más base
la molécula quedará con carga neta de -2.

21. TAREA:
Informe escrito e individual de herramientas bioquímicas para la separación
de proteínas.
1. Electroforesis y
2. Enfoque isoeléctrico.
Principios descripción y uso en clínica.
Formato:
7. Portada
8. Introducción
9. Desarrollo
10.Conclusión
11.Bibliografía
Fecha de Entrega: Miércoles 25 de Marzo en horario de clases.

22. Arquitectura Molecular de la Materia Viva:
Proteínas
TM. Paulina Fernández Garcés