Este documento describe las proteínas, incluyendo su estructura primaria formada por la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria que dan forma a la proteína. También explica las diferentes clasificaciones de proteínas, como proteínas fibrosas y globulares, y heteroproteínas que contienen grupos prostéticos. Finalmente, resume las diversas funciones de las proteínas como transporte, contracción y defensa.
Este documento describe las propiedades químicas y clasificación de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos que forman las proteínas son L-aminoácidos y clasifica los 20 aminoácidos estándares en no polares alifáticos y aromáticos, polares sin carga y con carga positiva o negativa. También resume las propiedades ácido-base de los aminoácidos y cómo forman enlaces peptídicos y puentes de disulfuro. Finalmente, define péptidos,
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Se componen de un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y que difieren en sus cadenas laterales. Los aminoácidos pueden clasificarse según las propiedades de sus cadenas laterales como neutros polares, no polares, con carga positiva o negativa.
Este documento describe las proteínas y los aminoácidos. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas y los factores que contribuyen a mantener estas estructuras. También explica los procesos de desnaturalización de proteínas.
El documento habla sobre las proteínas. Las proteínas son polímeros de aminoácidos que se pliegan en formas tridimensionales diversas que les dan funciones diferentes. Hay 20 aminoácidos que se unen por enlaces peptídicos para formar proteínas. Las proteínas tienen funciones estructurales y funcionales en los organismos.
Este documento describe las proteínas y su estructura. Define las proteínas como macromoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Explica las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También clasifica las proteínas según su composición, estructura tridimensional y función biológica.
El documento presenta preguntas sobre conceptos relacionados con aminoácidos, proteínas y su estudio. Incluye preguntas sobre la estructura química de los aminoácidos, su representación, enantiómeros, grupos funcionales, puentes disulfuro, pKa y curvas de titulación. También cubre temas como la formación de enlaces peptídicos, estructura primaria de proteínas, técnicas para su separación y purificación como cromatografía y electroforesis, y conceptos como actividad enzim
Los aminoácidos que forman proteínas contienen un grupo carboxilo, amino y cadena lateral unida al carbono alfa. Todos los aminoácidos excepto la glicina son asimétricos y existen en formas estereoisoméricas. Los aminoácidos se clasifican en 5 tipos según la polaridad de su grupo R a pH 7. Un zwitterion es la forma de un aminoácido en agua, pudiendo actuar como ácido o base.
Este documento describe las propiedades ácido-base de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos pueden ionizarse, y lista los pKa de varios aminoácidos. También describe cómo la carga neta de un aminoácido o proteína depende del pH, y cómo la curva de titulación muestra las ionizaciones a diferentes pH. Finalmente, resume cómo las proteínas se ionizan durante la titulación ácido-base.
Este documento describe las propiedades químicas y clasificación de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos que forman las proteínas son L-aminoácidos y clasifica los 20 aminoácidos estándares en no polares alifáticos y aromáticos, polares sin carga y con carga positiva o negativa. También resume las propiedades ácido-base de los aminoácidos y cómo forman enlaces peptídicos y puentes de disulfuro. Finalmente, define péptidos,
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Se componen de un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y que difieren en sus cadenas laterales. Los aminoácidos pueden clasificarse según las propiedades de sus cadenas laterales como neutros polares, no polares, con carga positiva o negativa.
Este documento describe las proteínas y los aminoácidos. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas y los factores que contribuyen a mantener estas estructuras. También explica los procesos de desnaturalización de proteínas.
El documento habla sobre las proteínas. Las proteínas son polímeros de aminoácidos que se pliegan en formas tridimensionales diversas que les dan funciones diferentes. Hay 20 aminoácidos que se unen por enlaces peptídicos para formar proteínas. Las proteínas tienen funciones estructurales y funcionales en los organismos.
Este documento describe las proteínas y su estructura. Define las proteínas como macromoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Explica las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También clasifica las proteínas según su composición, estructura tridimensional y función biológica.
El documento presenta preguntas sobre conceptos relacionados con aminoácidos, proteínas y su estudio. Incluye preguntas sobre la estructura química de los aminoácidos, su representación, enantiómeros, grupos funcionales, puentes disulfuro, pKa y curvas de titulación. También cubre temas como la formación de enlaces peptídicos, estructura primaria de proteínas, técnicas para su separación y purificación como cromatografía y electroforesis, y conceptos como actividad enzim
Los aminoácidos que forman proteínas contienen un grupo carboxilo, amino y cadena lateral unida al carbono alfa. Todos los aminoácidos excepto la glicina son asimétricos y existen en formas estereoisoméricas. Los aminoácidos se clasifican en 5 tipos según la polaridad de su grupo R a pH 7. Un zwitterion es la forma de un aminoácido en agua, pudiendo actuar como ácido o base.
Este documento describe las propiedades ácido-base de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos pueden ionizarse, y lista los pKa de varios aminoácidos. También describe cómo la carga neta de un aminoácido o proteína depende del pH, y cómo la curva de titulación muestra las ionizaciones a diferentes pH. Finalmente, resume cómo las proteínas se ionizan durante la titulación ácido-base.
Tema 2 Aminoácidos. Estructura y propiedades ácido basesVanessa Miguel
Este documento presenta información sobre las propiedades ácido-base de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos tienen grupos funcionales que pueden ionizarse, como el grupo carboxilo y el grupo amino. También describe cómo la capacidad de ionización de estos grupos depende del pH, y cómo la carga neta de cada aminoácido varía con el pH. Además, incluye ejemplos de curvas de titulación para aminoácidos individuales como la alanina y la histidina.
Los aminoácidos son compuestos químicos que contienen un grupo carboxílico y amino. Son los componentes básicos de las proteínas, y la secuencia única de aminoácidos en cada proteína permite una gran variedad de proteínas diferentes. Existen muchos tipos de aminoácidos, incluyendo cadenas alifáticas, aromáticas, con azufre, y cadenas hidrofílicas ácidas, neutras o básicas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar p
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y difieren en su cadena lateral. Los aminoácidos pueden unirse a través de enlaces peptídicos para formar cadenas proteicas.
Estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas - Fabián RodríguezFabián Rodríguez
Este documento describe la estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas. Se divide en cuatro secciones principales: aminoácidos, péptidos, proteínas y métodos de estudio de proteínas. En la sección de aminoácidos, describe la estructura básica de los aminoácidos, su clasificación y propiedades como el punto isoeléctrico. La sección de péptidos explica el enlace peptídico que une dos o más aminoácidos. Finalmente, la sección de proteínas cubre sus diferentes niveles
1) Los halógenados como el cloroetano se usan como anestésicos locales y refrigerantes. Los freones se usan como refrigerantes y en extintores especiales.
2) El DDT se usó ampliamente como insecticida entre 1950 y 1970, pero ahora está limitado debido a su toxicidad y falta de biodegradabilidad.
3) Los documentos explican los conceptos de grupos funcionales y los principales grupos funcionales como alcoholes, éteres, aldehídos, cetonas y sus propiedades.
Este documento describe las proteínas y sus características. Las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Cumplen múltiples funciones en los organismos vivos como enzimas, estructurales, de transporte, hormonales e inmunológicas. La estructura de las proteínas se define a diferentes niveles: la secuencia de aminoácidos es la estructura primaria, las hélices y láminas son la estructura secundaria, el plegamiento tridimensional es la e
Este documento presenta la lista de integrantes de un proyecto que incluye a Amira Tun Montalvo, Heber Uc González, Jairo Valentín Tamayo Zapata y Alejandro Castro y Alejandro Juárez Acosta.
Las tres oraciones resumen lo siguiente:
1) La estructura general de los aminoácidos incluye un carbono central unido a un grupo carboxilo, amino, hidrógeno y una cadena lateral específica.
2) Los aminoácidos se clasifican según la ubicación del grupo amino en el carbono alfa, beta u gamma, y también según si son esenciales o no esenciales.
3) Algunos aminoácidos esenciales importantes son la leucina, el triptófano, la histidina, la valina y la
Este documento describe la estructura y función de las proteínas. Las proteínas están compuestas de cadenas de 20 tipos diferentes de aminoácidos. Cada aminoácido contiene un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral distintiva. Las proteínas tienen diversas funciones como la catálisis enzimática, el transporte de moléculas, la estructura celular y la regulación de procesos biológicos. Su estructura tridimensional única les permite llevar a cabo funciones biológicas específicas.
Este documento trata sobre los aminoácidos, péptidos y enlace peptídico. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por un átomo de carbono alfa unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral variable. Además, solo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y forman las proteínas mediante enlaces peptídicos entre sus grupos amino y carboxilo. Finalmente, el documento analiza conceptos como los aminoácidos esenciales,
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Presentan una estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cumplen funciones estructurales, de transporte, enzimáticas, hormonales y de defensa. Se clasifican en holoproteínas como el colágeno y las globulinas, y heteroproteínas como la hemoglobina y las inmunoglobulinas.
Este documento trata sobre aminoácidos y proteínas. Se discuten la estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos, el enlace peptídico y sus propiedades, y diferentes tipos de péptidos biológicos. También cubre los niveles de organización de las proteínas, incluyendo estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.
El documento habla sobre aminoácidos y proteínas. Explica la estructura y propiedades de los aminoácidos, los enlaces peptídicos y las diferentes estructuras de las proteínas. También menciona aminoácidos no proteicos, hormonas peptídicas y factores de crecimiento.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su definición, funciones principales, aminoácidos que las componen, formación del enlace peptídico, tipos de estructuras y niveles de organización. Explica que las proteínas son polímeros formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, cumplen funciones como enzimas, transporte y estructurales, y su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria determina su forma tridimensional y función.
Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)Diego Estrada
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos. Existen 20 aminoácidos que se combinan para formar miles de proteínas con diversas funciones. Cada proteína tiene una estructura y características propias determinadas por su secuencia de aminoácidos y los niveles de organización estructural que incluyen la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Este documento discute los bioelementos y biomoléculas fundamentales en la célula. Explica que los elementos más comunes en los organismos son el carbono, oxígeno, hidrógeno, nitrógeno, fósforo y azufre. Estos elementos forman parte de las biomoléculas a través de enlaces covalentes. Las biomoléculas como los aminoácidos, carbohidratos y lípidos contienen carbono y son quirales debido a la presencia de carbonos asimétricos, lo que les da configuraciones
Este documento describe las curvas de titulación de aminoácidos y cómo estas proporcionan información sobre los puntos de ionización (pK) de los grupos funcionales. Se explican las curvas de titulación para tres tipos de aminoácidos: neutro (glicina), básico (histidina) y ácido (glutamato). También se detallan los pasos para realizar la titulación experimental de aminoácidos y analizar los resultados para determinar los valores pK.
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Contienen un grupo amino, un grupo carboxilo y un grupo R que varía entre cada aminoácido y determina sus propiedades. Existen 20 aminoácidos comunes en proteínas y 9 de ellos tienen cadenas laterales ionizables. Los aminoácidos se clasifican en 5 grupos dependiendo de si su grupo R es no polar, polar sin carga, cargado negativamente, cargado positivamente o aromático.
El documento resume las características fundamentales de los péptidos y proteínas. Se explica que están compuestos por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos, y que su función biológica depende de la secuencia específica de aminoácidos. Las proteínas son macromoléculas que adquieren una estructura tridimensional determinada por su secuencia primaria a través de fuerzas como puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas. Algunas proteínas están formadas por subunidades que
Este documento describe las características generales de las proteínas. Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Existen 20 aminoácidos proteicos que se clasifican según su polaridad. Las proteínas adoptan diferentes niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura determina su función biológica.
El calcio es el catión más abundante en el organismo humano, donde el 99% se encuentra en los huesos. El calcio se absorbe principalmente en el duodeno y yeyuno a través de un proceso regulado por la vitamina D. Los riñones filtran el calcio plasmático y lo reabsorben en los túbulos renales, siendo la paratohormona el principal regulador de la excreción de calcio. El calcio en los huesos les otorga rigidez y propiedades mecánicas, y es renovado a lo largo
El documento introduce la bioquímica como la ciencia que estudia la composición química de los seres vivos y las reacciones que permiten obtener energía y generar biomoléculas. Explica que los seres vivos están compuestos principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre. Además, destaca que el estudio de la bioquímica es fundamental para la carrera de odontología ya que proporciona conocimientos sobre los procesos moleculares de la vida y
Tema 2 Aminoácidos. Estructura y propiedades ácido basesVanessa Miguel
Este documento presenta información sobre las propiedades ácido-base de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos tienen grupos funcionales que pueden ionizarse, como el grupo carboxilo y el grupo amino. También describe cómo la capacidad de ionización de estos grupos depende del pH, y cómo la carga neta de cada aminoácido varía con el pH. Además, incluye ejemplos de curvas de titulación para aminoácidos individuales como la alanina y la histidina.
Los aminoácidos son compuestos químicos que contienen un grupo carboxílico y amino. Son los componentes básicos de las proteínas, y la secuencia única de aminoácidos en cada proteína permite una gran variedad de proteínas diferentes. Existen muchos tipos de aminoácidos, incluyendo cadenas alifáticas, aromáticas, con azufre, y cadenas hidrofílicas ácidas, neutras o básicas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar p
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y difieren en su cadena lateral. Los aminoácidos pueden unirse a través de enlaces peptídicos para formar cadenas proteicas.
Estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas - Fabián RodríguezFabián Rodríguez
Este documento describe la estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas. Se divide en cuatro secciones principales: aminoácidos, péptidos, proteínas y métodos de estudio de proteínas. En la sección de aminoácidos, describe la estructura básica de los aminoácidos, su clasificación y propiedades como el punto isoeléctrico. La sección de péptidos explica el enlace peptídico que une dos o más aminoácidos. Finalmente, la sección de proteínas cubre sus diferentes niveles
1) Los halógenados como el cloroetano se usan como anestésicos locales y refrigerantes. Los freones se usan como refrigerantes y en extintores especiales.
2) El DDT se usó ampliamente como insecticida entre 1950 y 1970, pero ahora está limitado debido a su toxicidad y falta de biodegradabilidad.
3) Los documentos explican los conceptos de grupos funcionales y los principales grupos funcionales como alcoholes, éteres, aldehídos, cetonas y sus propiedades.
Este documento describe las proteínas y sus características. Las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Cumplen múltiples funciones en los organismos vivos como enzimas, estructurales, de transporte, hormonales e inmunológicas. La estructura de las proteínas se define a diferentes niveles: la secuencia de aminoácidos es la estructura primaria, las hélices y láminas son la estructura secundaria, el plegamiento tridimensional es la e
Este documento presenta la lista de integrantes de un proyecto que incluye a Amira Tun Montalvo, Heber Uc González, Jairo Valentín Tamayo Zapata y Alejandro Castro y Alejandro Juárez Acosta.
Las tres oraciones resumen lo siguiente:
1) La estructura general de los aminoácidos incluye un carbono central unido a un grupo carboxilo, amino, hidrógeno y una cadena lateral específica.
2) Los aminoácidos se clasifican según la ubicación del grupo amino en el carbono alfa, beta u gamma, y también según si son esenciales o no esenciales.
3) Algunos aminoácidos esenciales importantes son la leucina, el triptófano, la histidina, la valina y la
Este documento describe la estructura y función de las proteínas. Las proteínas están compuestas de cadenas de 20 tipos diferentes de aminoácidos. Cada aminoácido contiene un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral distintiva. Las proteínas tienen diversas funciones como la catálisis enzimática, el transporte de moléculas, la estructura celular y la regulación de procesos biológicos. Su estructura tridimensional única les permite llevar a cabo funciones biológicas específicas.
Este documento trata sobre los aminoácidos, péptidos y enlace peptídico. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por un átomo de carbono alfa unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral variable. Además, solo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y forman las proteínas mediante enlaces peptídicos entre sus grupos amino y carboxilo. Finalmente, el documento analiza conceptos como los aminoácidos esenciales,
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Presentan una estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Cumplen funciones estructurales, de transporte, enzimáticas, hormonales y de defensa. Se clasifican en holoproteínas como el colágeno y las globulinas, y heteroproteínas como la hemoglobina y las inmunoglobulinas.
Este documento trata sobre aminoácidos y proteínas. Se discuten la estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos, el enlace peptídico y sus propiedades, y diferentes tipos de péptidos biológicos. También cubre los niveles de organización de las proteínas, incluyendo estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.
El documento habla sobre aminoácidos y proteínas. Explica la estructura y propiedades de los aminoácidos, los enlaces peptídicos y las diferentes estructuras de las proteínas. También menciona aminoácidos no proteicos, hormonas peptídicas y factores de crecimiento.
Este documento describe las proteínas, incluyendo su definición, funciones principales, aminoácidos que las componen, formación del enlace peptídico, tipos de estructuras y niveles de organización. Explica que las proteínas son polímeros formados por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, cumplen funciones como enzimas, transporte y estructurales, y su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria determina su forma tridimensional y función.
Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)Diego Estrada
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos. Existen 20 aminoácidos que se combinan para formar miles de proteínas con diversas funciones. Cada proteína tiene una estructura y características propias determinadas por su secuencia de aminoácidos y los niveles de organización estructural que incluyen la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Este documento discute los bioelementos y biomoléculas fundamentales en la célula. Explica que los elementos más comunes en los organismos son el carbono, oxígeno, hidrógeno, nitrógeno, fósforo y azufre. Estos elementos forman parte de las biomoléculas a través de enlaces covalentes. Las biomoléculas como los aminoácidos, carbohidratos y lípidos contienen carbono y son quirales debido a la presencia de carbonos asimétricos, lo que les da configuraciones
Este documento describe las curvas de titulación de aminoácidos y cómo estas proporcionan información sobre los puntos de ionización (pK) de los grupos funcionales. Se explican las curvas de titulación para tres tipos de aminoácidos: neutro (glicina), básico (histidina) y ácido (glutamato). También se detallan los pasos para realizar la titulación experimental de aminoácidos y analizar los resultados para determinar los valores pK.
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Contienen un grupo amino, un grupo carboxilo y un grupo R que varía entre cada aminoácido y determina sus propiedades. Existen 20 aminoácidos comunes en proteínas y 9 de ellos tienen cadenas laterales ionizables. Los aminoácidos se clasifican en 5 grupos dependiendo de si su grupo R es no polar, polar sin carga, cargado negativamente, cargado positivamente o aromático.
El documento resume las características fundamentales de los péptidos y proteínas. Se explica que están compuestos por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos, y que su función biológica depende de la secuencia específica de aminoácidos. Las proteínas son macromoléculas que adquieren una estructura tridimensional determinada por su secuencia primaria a través de fuerzas como puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas. Algunas proteínas están formadas por subunidades que
Este documento describe las características generales de las proteínas. Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Existen 20 aminoácidos proteicos que se clasifican según su polaridad. Las proteínas adoptan diferentes niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura determina su función biológica.
El calcio es el catión más abundante en el organismo humano, donde el 99% se encuentra en los huesos. El calcio se absorbe principalmente en el duodeno y yeyuno a través de un proceso regulado por la vitamina D. Los riñones filtran el calcio plasmático y lo reabsorben en los túbulos renales, siendo la paratohormona el principal regulador de la excreción de calcio. El calcio en los huesos les otorga rigidez y propiedades mecánicas, y es renovado a lo largo
El documento introduce la bioquímica como la ciencia que estudia la composición química de los seres vivos y las reacciones que permiten obtener energía y generar biomoléculas. Explica que los seres vivos están compuestos principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre. Además, destaca que el estudio de la bioquímica es fundamental para la carrera de odontología ya que proporciona conocimientos sobre los procesos moleculares de la vida y
Este documento describe las alteraciones del equilibrio ácido-base, incluyendo acidosis y alcalosis metabólicas y respiratorias. Explica que el pH es una medida de la acidez o alcalinidad de una solución, y que los sistemas amortiguadores como bicarbonato-dióxido de carbono ayudan a mantener el pH. También resume los mecanismos, diagnósticos y tratamientos de diferentes tipos de alteraciones del equilibrio ácido-base.
Este documento resume las vitaminas, clasificándolas en liposolubles (A, D, E, K) y hidrosolubles (complejo B, B10, B12, H, C). Las vitaminas son sustancias orgánicas complejas presentes en los alimentos que cumplen funciones importantes como el crecimiento, metabolismo y absorción de calcio. Las vitaminas liposolubles se disuelven en grasas y aceites, mientras que las hidrosolubles se disuelven en agua. El documento también describe las funciones y deficiencias asociadas con cada vitamina
El documento proporciona información sobre la bioquímica. Explica que la bioquímica estudia la base química de la vida a nivel molecular. También describe la importancia de la bioquímica en el área de enfermería, particularmente en relación con la nutrición, vitaminas y tratamiento de enfermedades. Además, enumera algunos componentes bioquímicos importantes como ácidos nucleicos, proteínas, lípidos, carbohidratos y sus implicaciones en enfermedades genéticas y metabólicas.
Nomenclatura de los compuestos inorgánicos-CECIBEL ALVAREZ BECERRACecita Alvarez
Este documento describe la nomenclatura y clasificación de compuestos inorgánicos. Explica que la nomenclatura química es el sistema de normas para denominar elementos y compuestos, dictadas por la IUPAC. Describe los diferentes tipos de compuestos binarios como óxidos, sales, hidruros e hidrácidos, y cómo nombrarlos según la nomenclatura IUPAC, Stock o tradicional. También cubre conceptos como masa atómica, molecular, mol y reacciones químicas.
Este documento describe las funciones y propiedades de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son las unidades monoméricas que se polimerizan para formar cadenas polipeptídicas de proteínas. Describe las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, y proporciona ejemplos como la albúmina, insulina e inmunoglobulinas. También explica el grupo hemo de la hemoglobina y su función en el transporte de oxígeno en la sangre
El documento describe las proteínas, incluyendo su estructura, clasificación, propiedades y funciones. Las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Su estructura se organiza en cuatro niveles: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas desempeñan funciones vitales como transporte de moléculas, respuesta inmune y catalización de reacciones bioquímicas.
El documento describe los diferentes estados y tipos de cambios de la materia, incluyendo estados sólido, líquido y gaseoso, así como cambios físicos como cambios de estado y cambios químicos que involucran una nueva sustancia. También cubre la clasificación de la materia en elementos, compuestos y mezclas, así como métodos para separar mezclas.
Este documento resume la estructura, función e importancia de las proteínas. Explica que las proteínas son polímeros compuestos de aminoácidos que cumplen funciones estructurales y funcionales importantes en el cuerpo como enzimas, hormonas y anticuerpos. Además, detalla las fuentes alimenticias de proteínas y la ingesta diaria recomendada para mantener un buen estado de salud.
Las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces péptidos. Existen 20 aminoácidos que forman las proteínas, de los cuales 8 son esenciales y deben ser ingeridos a través de la dieta. La estructura de una proteína se define en cuatro niveles: la secuencia primaria de aminoácidos, la estructura secundaria dada por la disposición espacial de la cadena, la estructura terciaria definida por el plegamiento tridimensional, y la estructura cu
El documento describe dos prácticas para examinar orina. La primera práctica determina el pH, características organolépticas y sustancias en la orina. La segunda práctica observa células y cristales en la orina usando un microscopio. Ambas prácticas ayudan a diagnosticar alteraciones en el organismo.
Este documento presenta la información sobre dos prácticas de laboratorio. La primera práctica determina el pH de varias sustancias como limón y sacarosa usando papel tornasol. Se encontró que el limón es ácido y la sacarosa es básica. La segunda práctica determina que existe paso de energía a través de un electrolito como el cloruro de sodio, ya que al conectar los cables eléctricos en agua con sal, el foco se encendió.
Este documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos y proteínas. Explica que las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, y que la secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria. Además, la estructura secundaria incluye hélices alfa y láminas beta, mientras que la terciaria y cuaternaria se refieren al plegamiento tridimensional de las proteínas. Finalmente, señala que la estructura de las proteín
El documento describe las características estructurales y químicas de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino y una cadena lateral variable. Los aminoácidos existen como estereoisómeros L y D, pero solo los aminoácidos L se incorporan a las proteínas. También clasifica los aminoácidos en cuatro grupos basados en las propiedades de sus cadenas laterales y explica conceptos como el
Este documento presenta información sobre los procesos de anabolismo de aminoácidos. Los objetivos son dar a conocer los procesos de biosíntesis de aminoácidos esenciales y no esenciales, así como la importancia del nitrógeno en su composición. Se explican las diferentes familias biosintéticas de aminoácidos y las reacciones que forman cada uno, resaltando los aminoácidos esenciales arginina, lisina, metionina y treonina.
Este documento trata sobre los aminoácidos y las proteínas. Explica las características estructurales de los aminoácidos, incluyendo sus funciones biológicas y las propiedades físico-químicas. También describe las diferentes estructuras de las proteínas, desde la estructura primaria hasta la cuaternaria. Finalmente, detalla las funciones biológicas clave de las proteínas en el cuerpo.
Paula Rey Louzao (Memoria Práctica 1 Biología) Grado en Química,1º. G7. USCpaula2paula2
Este documento describe la estructura de tres proteínas y cómo se visualizaron usando el programa Swiss-PdbViewer DeepView. Describe las estructuras primarias, secundarias y terciarias de las proteínas, incluyendo cadenas alfa y beta. También compara las proteínas con la proteína GFP y describe brevemente la estructura del DNA y el tRNA.
1. Los aminoácidos se unen entre sí mediante enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas. 2. Estas cadenas pueden adoptar estructuras secundarias como hélices alfa o láminas beta debido a la formación de puentes de hidrógeno. 3. La estructura primaria, secundaria y las interacciones entre cadenas definen la estructura tridimensional y función de una proteína.
Este documento describe las propiedades de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas llamadas péptidos o proteínas. Además, detalla las diferentes estructuras que adoptan las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
El documento describe las diferentes estructuras y funciones de las proteínas. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos y que su función depende de su secuencia primaria de aminoácidos y de su estructura tridimensional. También describe las diferentes estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias de las proteínas y los tipos de enlaces e interacciones que contribuyen a su plegamiento.
Este documento describe los conceptos básicos de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por un carbono unido a grupos funcionales variables. Los péptidos se forman cuando los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, y las proteínas son cadenas más largas de aminoácidos. También describe las diferentes estructuras de las proteínas, incluidas las estructuras primaria, secundaria, terciaria
El documento describe las proteínas y los aminoácidos. Explica que las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe los 20 aminoácidos proteogénicos y sus propiedades como su polaridad, carga iónica y punto isoeléctrico. También explica cómo se forman las proteínas y los diferentes tipos de estructura proteica.
El documento describe las proteínas, incluyendo sus componentes (aminoácidos), estructura (niveles primario a cuaternario) y clasificación. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos, y que adoptan estructuras secundarias como hélices alfa y láminas beta. También cubre las propiedades, funciones y clasificación de las proteínas.
El documento describe las proteínas, incluyendo su estructura, composición y propiedades. Explica que las proteínas están compuestas de cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Las proteínas tienen cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También describe los aminoácidos, enlaces peptídicos y propiedades de las proteínas como su solubilidad y especificidad.
Este documento describe las propiedades y clasificación de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos son los constituyentes básicos de las proteínas y existen 20 aminoácidos estándar. También describe la estructura química general de los aminoácidos, incluyendo el grupo amino, grupo carboxilo y la cadena lateral variable. Además, distingue entre aminoácidos esenciales y no esenciales para los humanos.
Este documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y que existen 20 aminoácidos estándar. Detalla las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También cubre conceptos como los enlaces peptídicos, puentes disulfuro, hélices alfa y láminas plegadas que estabilizan la estructura tridimensional de las proteín
Este documento clasifica y describe las propiedades físicas y químicas de varios tipos de compuestos orgánicos, incluyendo alifáticos, aromáticos, alcoholes, aldehídos, cetonas, ácidos carboxílicos, amidas, aminas, nitrilos, éteres y ésteres. Explica cómo nombrar y distinguir cada uno de estos compuestos funcionales.
Las proteínas cumplen funciones vitales en el cuerpo como el control de líquidos, transporte, coagulación sanguínea y enzimas. Están formadas por cadenas de aminoácidos codificados en los genes. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas que pueden ser cortas u oligopéptidos o largas polipéptidos. Las cadenas laterales de los aminoácidos determinan las estructuras y propiedades de cada proteína.
Este documento presenta una introducción a la nomenclatura de compuestos orgánicos. Explica la nomenclatura sistemática de hidrocarburos alifáticos como alcanos, cicloalcanos, alquenos y alquinos. También cubre la nomenclatura de derivados aromáticos como benceno y compuestos policíclicos. Finalmente, describe brevemente la nomenclatura de otros grupos funcionales como éteres, alcoholes y compuestos que contienen oxígeno, nitrógeno y azufre.
El documento describe los usos de varios hidrocarburos halogenados como cloroetano, los freones, el DDT y el p-diclorobenceno. También explica los conceptos básicos de grupo funcional y nomenclatura de compuestos orgánicos con diferentes grupos funcionales como alcoholes, éteres, aldehidos y cetonas.
El documento describe las características principales de los aminoácidos. Explica que son las unidades monoméricas de las proteínas y que existen más de 300 tipos. También describe su estructura química común y las diferencias en sus cadenas laterales, así como su clasificación según su polaridad y naturaleza.
Este documento clasifica los compuestos orgánicos en diferentes categorías basadas en los elementos que contienen, como hidrocarburos, compuestos halogenados, oxigenados, nitrogenados y con azufre. También clasifica los hidrocarburos en alifáticos como alcanos, alquenos y alquinos, y aromáticos.
El documento describe la ultraestructura de los cloroplastos y la membrana mitocondrial. Los cloroplastos contienen una membrana externa muy permeable y una membrana interna prácticamente impermeable. Dentro se encuentran los tilacoides, que contienen los pigmentos fotosintéticos y proteínas de la cadena de transporte de electrones. La mitocondria posee una membrana externa y una interna plegada formando crestas, separadas por un espacio intermembranoso. La matriz mitocondrial contiene AD
El documento describe las funciones del retículo endoplásmico liso (REL), retículo endoplásmico rugoso (RER) y el complejo de Golgi. El REL sintetiza lípidos y ayuda en la detoxificación y liberación de glucosa. El RER sintetiza, almacena y transporta proteínas y glucosila proteínas. El complejo de Golgi transporta proteínas entre sus cisternas, interviene en la secreción a través de vesículas, y glucosila lípidos y proteínas.
La pared celular de las células eucariotas está formada principalmente por polisacáridos como la celulosa en las células vegetales y la quitina en los hongos. La pared celular vegetal está compuesta de celulosa, hemicelulosa, pectina y otras sustancias. La celulosa es un polímero de moléculas de β-D-glucosa unidas por enlaces β(1→4) que provocan que las moléculas giren 180° entre sí. La pared celular cumple funciones de protección, unión
El citosol es la solución intracelular acuosa que contiene orgánulos. Está compuesto principalmente de agua, proteínas y moléculas orgánicas. El citoesqueleto es la red interna de filamentos que mantiene la forma celular y permite el movimiento celular a través de microfilamentos, microtubulos y filamentos intermedios.
La teoría endosimbiótica explica que mitocondrias y cloroplastos tienen una doble membrana y su propio genoma debido a que son descendientes de procariotas simbióticos que fueron incorporados por células eucariotas ancestrales. La célula eucariota se caracteriza por compartimentalización en orgánulos limitados por membranas como resultado de invaginaciones y relaciones simbióticas. La membrana plasmática está formada por una bicapa lipídica y proteínas que le confieren fluidez y func
Este documento describe la estructura y función de los ácidos nucleicos. Explica que los nucleótidos están formados por una base nitrogenada unida a una pentosa a través de un enlace glucosídico. Los nucleótidos se unen mediante enlaces fosfodiéster para formar el ADN y el ARN. El ADN existe en forma de doble hélice y adopta diferentes estructuras secundarias y terciarias. El ARN se compone de una sola cadena y también puede adoptar estructuras secundarias y terciarias. Finalmente,
El documento describe las características fundamentales de las reacciones enzimáticas. Explica que las enzimas actúan como catalizadores que aceleran las reacciones sin alterar su equilibrio. También describe los factores que afectan la actividad enzimática como el pH, la temperatura y la presencia de inhibidores. Finalmente clasifica las enzimas en grupos funcionales según el tipo de reacción que catalizan.
Los lípidos incluyen ácidos grasos, glicéridos, fosfolípidos, esfingolípidos y terpenos. Cumplen funciones estructurales al formar parte de membranas celulares, son fuentes de energía almacenada como triacilglicéridos, y algunos tienen funciones hormonales o vitamínicas. Se clasifican según su estructura química en saponificables e insaponificables.
Este documento describe los principales grupos funcionales de compuestos orgánicos como alcoholes, cetonas, aldehídos y ésteres. Además, clasifica los glúcidos en monosacáridos, oligosacáridos, polisacáridos y describe la estructura química de los monosacáridos, incluyendo isomería de función, estereoisomería y formas lineales y cicladas. Finalmente, explica la estructura de la celulosa y el almidón, compuestos importantes formados por gl
El documento describe las propiedades y funciones del agua en los organismos vivos. Las moléculas de agua tienen carácter polar debido a un exceso de carga negativa en el átomo de oxígeno, lo que les permite formar enlaces de hidrógeno entre ellas. Esto contribuye a las elevadas propiedades cohesivas y adhesivas del agua que son importantes para diversas funciones como el transporte de sustancias y la regulación térmica en los seres vivos.
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La Pedagogía Autogestionaria es un enfoque educativo que busca transformar la educación mediante la participación directa de estudiantes, profesores y padres en la gestión de todas las esferas de la vida escolar.
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Examen de Selectividad. Geografía junio 2024 (Convocatoria Ordinaria). UCLMJuan Martín Martín
Examen de Selectividad de la EvAU de Geografía de junio de 2023 en Castilla La Mancha. UCLM . (Convocatoria ordinaria)
Más información en el Blog de Geografía de Juan Martín Martín
http://blogdegeografiadejuan.blogspot.com/
Este documento presenta un examen de geografía para el Acceso a la universidad (EVAU). Consta de cuatro secciones. La primera sección ofrece tres ejercicios prácticos sobre paisajes, mapas o hábitats. La segunda sección contiene preguntas teóricas sobre unidades de relieve, transporte o demografía. La tercera sección pide definir conceptos geográficos. La cuarta sección implica identificar elementos geográficos en un mapa. El examen evalúa conocimientos fundamentales de geografía.
ACERTIJO DESCIFRANDO CÓDIGO DEL CANDADO DE LA TORRE EIFFEL EN PARÍS. Por JAVI...JAVIER SOLIS NOYOLA
El Mtro. JAVIER SOLIS NOYOLA crea y desarrolla el “DESCIFRANDO CÓDIGO DEL CANDADO DE LA TORRE EIFFEL EN PARIS”. Esta actividad de aprendizaje propone el reto de descubrir el la secuencia números para abrir un candado, el cual destaca la percepción geométrica y conceptual. La intención de esta actividad de aprendizaje lúdico es, promover los pensamientos lógico (convergente) y creativo (divergente o lateral), mediante modelos mentales de: atención, memoria, imaginación, percepción (Geométrica y conceptual), perspicacia, inferencia y viso-espacialidad. Didácticamente, ésta actividad de aprendizaje es transversal, y que integra áreas del conocimiento: matemático, Lenguaje, artístico y las neurociencias. Acertijo dedicado a los Juegos Olímpicos de París 2024.
2. Fórmula general de un aminoácido
g
GRUPO CARBOXILO
GRUPO AMINO
La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y
determina sus propiedades químicas y biológicas.
4. Aminoácidos polares hidrofílicos
p
Prolina (Prl)
P li (P l)
Serina (Ser)
Treonina (Tr)
Glutamina (Gln)
Asparagina (A )
A i (Asn) Cisteína (Ci )
Ci t í (Cis)
Tirosina (Tir) Glicocola (Gli)
6. Propiedades ác do bás cas de los a
op edades ácido-básicas os aminoácidos
oác dos
En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como un ácido.
El aminoácido se comporta como una base.
7. Isomería de los aminoácidos
Por ser el carbono α un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos
asimétrico
configuraciones espaciales.
D - aminoácido L-
aminoácido
El grupo amino
El grupo amino
está a la derecha
está a la izquierda
Al ser imágenes especulares se denominan
estereoisómeros.
8. Formación de un enlace peptídico
Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminoácido y el amino de otro
Enlace peptídico
Plano del enlace
pp
peptídico
Grupo N - terminal
Grupo C -terminal
9. FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
Grupo
R
Grupo amino
H carboxilo
O H
+ N COOH
C
H2N C
C
H
OH
H
R H2O
R
H O Péptido: cadena corta de
aminoácidos.
Proteína: cadena formada
í d f d
H2N C C N C COOH por uno o varios
polipéptidos.
H H
R
DIPÉPTIDO
Enlace peptídico
10. Características de un enlace peptídico
pp
• Es un enlace covalente más corto que la
mayoría de los enlaces C - N.
• Posee cierto carácter de
doble enlace.
• Los cuatro átomos del
enlace se encuentran
sobre el mismo plano.
• Los únicos enlaces que pueden girar
son los formados por C-C y C-N
11.
12. Estructura tridimensional de las proteínas
SE DISTINGUEN CUATRO NIVELES DE COMPLEJIDAD EN UNA PROTEÍNA
Forma
helicoidal
Asociación de
Estructura
varias cadenas
globular
Hoja
Hj
Estructura plegada
primaria
Estructura
cuaternaria
Estructura
Estructura terciaria
secundaria
13. Estructura primaria de las p
p proteínas
• Todas las proteínas la tienen.
• Indica los aminoácidos que la forman y el
q
orden en el que están colocados.
• Está dispuesta en zigzag.
• El número de polipéptidos diferentes que
pueden formarse es:
Número de
n
20 aminoácidos
de la cadena
Para una cadena de 100 aminoácidos, el
número de las diferentes cadenas posibles
sería:
126 6 0600228229401496 0320 3 6 ·10100
1267650600228229401496703205376 10
14. Estructura primaria de las proteínas
Es la secuencia lineal de Aa De ella va a depender la . La estructura
formación de las restantes primaria o secuencia
( el tipo y el orden) unidos por
estructuras. Cualquier de la proteína está
enlaces peptídicos
peptídicos.
variación en la estructura 1ª regida por el. código,
impedirá la formación del resto genético
NH3 +- Val -Phe- Val COO-
de las estructuras
15. Estructura 2ª
alfa - hélice
Se debe principalmente a la formación
Estructura secundaria
Es el plegamiento espontáneo que de enlaces de quot; puentes de hidrógeno
toma la secuencia de aminoácidos entre los átomos de hidrógeno y
cuando se ha sintetizado en los oxígeno de los enlaces peptídicos de beta plegada.
ribosomas. Dependerá del tipo de aminoácidos próximos entre sí en la
aa que formen la cadena cadena peptídico
16. Estructura 2ª: α -hélice
• La cadena se va enrollando en espiral.
• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios
mantienen la estructura.
• La formación de estos enlaces determina
la longitud del paso de rosca.
• La rotación es hacia la derecha. Cada
aminoácido gira 100° con respecto al
anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.
• Los grupos -C=O se orientan en la misma
dirección y los -NH en dirección contraria.
Los radicales quedan hacia el exterior de
la α -hélice.
17. Estructura 2ª : conformación β
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.
Los enlaces de hidrógeno
g
intercatenarios mantienen
unidas las cadenas.
Las cadenas
polipeptídicas se Disposición
Disposición
pueden unir de dos paralela
antiparalela
formas distintas.
18.
19.
20. RELACIÓN ENTRE LA CONFORMACIÓN Y LA
ACTIVIDAD DE LAS PROTEÍNAS
La función de las proteínas depende de su conformación.
Algunas proteínas, particularmente las enzimas, tienen una o varias zonas en su
molécula de las que depende su función llamadas: centro activo o locus.
El centro activo de la proteína actúa uniéndose a la molécula sobre la que se
va a realizar la transformación, ligando, que debe encajar en el centro activo.
El ligando y el centro activo interaccionan mediante fuerzas químicas.
Estas interacciones se deben a que ciertos radicales de los aminoácidos de la
proteína, que están en el centro activo, tienen afinidad química por
í á l i i fi id d í i
determinados grupos funcionales presentes en el ligando.
La ió
L unión proteína-ligando puede ser i
t í li d d irreversible o reversible.
ibl ibl
21.
22. La conformación de una proteína y por lo tanto su centro
activo y su f
ti función pueden alterarse si se producen
ió d lt i d
cambios en la estructura primaria.
Por ejemplo en la anemia falciforme el 61 aminoácido de
ejemplo, falciforme,
una de las cadenas proteicas que forman la hemoglobina,
el glutámico, ha sido sustituído por valina. Como
g p
consecuencia la hemoglobina pierde su funcionalidad y no
puede transportar convenientemente el oxígeno y los
heritrocitos (glóbulos j ) d i
h it it ( lób l rojos)adquieren f forma d h
de hoz.
Como ya hemos visto la conformación puede también
visto,
alterarse si la proteína se desnaturaliza por la acción de
agentes como el calor y los ácidos y las bases fuertes.La
g
desnaturalización irreversible destruye el centro activo y la
proteína no puede ya realizar su función.
23. Estructura terciaria de las proteínas
Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio
espacio.
• Enlaces de hidrógeno.
• Atracciones electrostáticas.
La estructura se estabiliza por uniones entre
• Atracciones hidrofóbicas.
radicales de aminoácidos alejados unos de otros.
• Puentes disulfuro.
disulfuro
En las proteínas de elevado peso molecular, la
estructura terciaria está constituida por dominios
dominios.
En la estructura terciaria se pueden encontrar
subestructuras repetitivas llamadas motivos.
31. Clasificación de las proteínas: Holoproteínas
PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES
• Generalmente, los polipéptidos que las forman se
encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. • Más complejas que las fibrosas.
• Son proteínas insolubles en agua. • Plegadas en forma más o menos
esférica.
• Tienen funciones estructurales o protectoras.
ALBÚMINAS
Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,
COLÁGENO
cartílago, hueso, t d
tíl h tendones y córnea.
ó
Realizan transporte de moléculas
o reserva de aminoácidos.
Responsables de la contracción
MIOSINA Y ACTINA
muscular. GLOBULINAS
QUERATINAS Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Diversas funciones, entre ellas
las inmunoglobulinas que
forman los anticuerpos.
FIBRINA Interviene en la coagulación sanguínea.
HISTONAS Y PROTAMINAS
ELASTINA
Se asocian al ADN permitiendo
Proteína elástica.
su empaquetamiento.
tit
32. Clasificación de las proteínas: heteroproteínas
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Cromoproteína Pigmento
hemoglobina
Porfirínicas Grupo hemo o hemino
rodopsina
No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal
Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina
Glucoproteína Glúcido fibrinógeno
Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína
Lipoproteína Lípido quilomicrones
33. Desnaturalización y renaturalización de una
proteína
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA DESNATURALIZADA
PROTEÍNA NATIVA
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.
35. Diversidad funcional de las proteínas
Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.
FUNCIÓN EJEMPLO
DE RESERVA Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...
DE TRANSPORTE Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...
CONTRÁCTIL
Á Actina, miosina, flagelina ...
PROTECTORA O DEFENSIVA Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...
HORMONAL Insulina, glucagón, somatotropina...
Glucoproteínas, histonas, queratina,
ESTRUCTURAL
colágeno, elastina...
ENZIMÁTICA Catalasa, ribonucleasa...
HOMEOSTÁTICA Albúmina...