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PROTEINAS
Fórmula general de un aminoácido
        g


                                      GRUPO CARBOXILO


     GRUPO AMINO




    La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y
    determina sus propiedades químicas y biológicas.
Aminoácidos hidrófobos




Alanina (Ala)               Valina (Val)               Leucina (Leu)            Isoleucina (Iso)




                Metionina (Met)                                    Triptófano (Trp)
                                       Fenilalanina (Fen)
Aminoácidos polares hidrofílicos
                     p




                                   Prolina (Prl)
                                   P li (P l)
                  Serina (Ser)
  Treonina (Tr)
                                                     Glutamina (Gln)




Asparagina (A )
A      i (Asn)                     Cisteína (Ci )
                                   Ci t í (Cis)
                  Tirosina (Tir)                    Glicocola (Gli)
Aminoácidos ácidos y básicos

                                                                      AMINOÁCIDOS
                         AMINOÁCIDOS BÁSICOS
                                                                         ÁCIDOS
                             (carga positiva)
                                                                     (Carga negativa)




                                                   Ácido aspártico
Lisina (Lis)                                           (Asp)



                Arginina (Arg)
                                                                     Ácido glutámico
                                                                          (Glu)


                                 Histidina (His)
Propiedades ác do bás cas de los a
    op edades ácido-básicas     os aminoácidos
                                       oác dos

        En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.
  Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.
              Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
                      CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS




pH disminuye                                   pH aumenta
                                                 El aminoácido se comporta como un ácido.
  El aminoácido se comporta como una base.
Isomería de los aminoácidos

Por ser el carbono α un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos
                                asimétrico
                           configuraciones espaciales.

                D - aminoácido                         L-
                                                   aminoácido




                       El grupo amino
                                               El grupo amino
                     está a la derecha
                                               está a la izquierda
 Al ser imágenes especulares se denominan
             estereoisómeros.
Formación de un enlace peptídico


              Reaccionan el grupo carboxilo de
              un aminoácido y el amino de otro




                                                         Enlace peptídico


                                    Plano del enlace
                                       pp
                                       peptídico




Grupo N - terminal

                                                       Grupo C -terminal
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO


                Grupo
                                              R
                           Grupo amino
       H       carboxilo
                    O          H
                           +          N              COOH
                                              C
H2N        C
       C
                               H
                   OH
                                              H
       R                           H2O

                                          R
           H         O                                        Péptido: cadena corta de
                                                                        aminoácidos.
                                                              Proteína: cadena formada
                                                                   í      d    f      d
 H2N       C         C         N          C        COOH                 por uno o varios
                                                                        polipéptidos.
                               H          H
           R
                                                  DIPÉPTIDO
                   Enlace peptídico
Características de un enlace peptídico
                               pp

                                                    • Es un enlace covalente más corto que la
                                                     mayoría de los enlaces C - N.




                                                            • Posee cierto carácter de
                                                             doble enlace.




• Los cuatro átomos del
 enlace se encuentran
 sobre el mismo plano.




                    • Los únicos enlaces que pueden girar
                     son los formados por C-C y C-N
Estructura tridimensional de las proteínas
         SE DISTINGUEN CUATRO NIVELES DE COMPLEJIDAD EN UNA PROTEÍNA



                 Forma
                helicoidal

                                                        Asociación de
                                  Estructura
                                                       varias cadenas
                                   globular




                 Hoja
                 Hj
Estructura      plegada
 primaria
                                                            Estructura
                                                            cuaternaria
                                     Estructura
                     Estructura       terciaria
                     secundaria
Estructura primaria de las p
           p               proteínas

                   • Todas las proteínas la tienen.

                   • Indica los aminoácidos que la forman y el
                                            q
                     orden en el que están colocados.

                   • Está dispuesta en zigzag.

                  • El número de polipéptidos diferentes que
                    pueden formarse es:
                                                      Número de
                                          n
                                20                    aminoácidos
                                                      de la cadena

                  Para una cadena de 100 aminoácidos, el
                  número de las diferentes cadenas posibles
                  sería:



          126 6 0600228229401496 0320 3 6 ·10100
          1267650600228229401496703205376 10
Estructura primaria de las proteínas
        Es la secuencia lineal de Aa   De ella va a depender la          . La estructura
                                       formación de las restantes        primaria o secuencia
 ( el tipo y el orden) unidos por
                                       estructuras. Cualquier            de la proteína está
 enlaces peptídicos
           peptídicos.
                                       variación en la estructura 1ª     regida por el. código,
                                       impedirá la formación del resto   genético
      NH3 +- Val -Phe- Val COO-
                                       de las estructuras
Estructura 2ª
                                                                           alfa - hélice
                                   Se debe principalmente a la formación
Estructura secundaria
Es el plegamiento espontáneo que   de enlaces de quot; puentes de hidrógeno
toma la secuencia de aminoácidos   entre los átomos de hidrógeno y
cuando se ha sintetizado en los    oxígeno de los enlaces peptídicos de    beta plegada.
ribosomas. Dependerá del tipo de   aminoácidos próximos entre sí en la
aa que formen la cadena            cadena peptídico
Estructura 2ª: α -hélice


            • La cadena se va enrollando en espiral.


            • Los enlaces de hidrógeno intracatenarios
              mantienen la estructura.

            • La formación de estos enlaces determina
              la longitud del paso de rosca.


            • La rotación es hacia la derecha. Cada
              aminoácido gira 100° con respecto al
              anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.


            • Los grupos -C=O se orientan en la misma
              dirección y los -NH en dirección contraria.
              Los radicales quedan hacia el exterior de
              la α -hélice.
Estructura 2ª : conformación β

Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.

 Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.




                                                                            Los enlaces de hidrógeno
                                                                                                g
                                                                            intercatenarios mantienen
                                                                            unidas las cadenas.




  Las cadenas
  polipeptídicas se                                                  Disposición
                              Disposición
  pueden unir de dos                                                 paralela
                              antiparalela
  formas distintas.
RELACIÓN ENTRE LA CONFORMACIÓN Y LA
        ACTIVIDAD DE LAS PROTEÍNAS
La función de las proteínas depende de su conformación.
Algunas proteínas, particularmente las enzimas, tienen una o varias zonas en su
molécula de las que depende su función llamadas: centro activo o locus.
El centro activo de la proteína actúa uniéndose a la molécula sobre la que se
va a realizar la transformación, ligando, que debe encajar en el centro activo.
El ligando y el centro activo interaccionan mediante fuerzas químicas.
Estas interacciones se deben a que ciertos radicales de los aminoácidos de la
proteína, que están en el centro activo, tienen afinidad química por
     í           á      l           i     i      fi id d í i
determinados grupos funcionales presentes en el ligando.
La ió
L unión proteína-ligando puede ser i
           t í li     d     d      irreversible o reversible.
                                           ibl          ibl
La conformación de una proteína y por lo tanto su centro
activo y su f
  ti         función pueden alterarse si se producen
                  ió     d   lt         i       d
cambios en la estructura primaria.
   Por ejemplo en la anemia falciforme el 61 aminoácido de
        ejemplo,              falciforme,
   una de las cadenas proteicas que forman la hemoglobina,
   el glutámico, ha sido sustituído por valina. Como
       g                                    p
   consecuencia la hemoglobina pierde su funcionalidad y no
   puede transportar convenientemente el oxígeno y los
   heritrocitos (glóbulos j ) d i
   h it it ( lób l rojos)adquieren f      forma d h
                                                de hoz.

Como ya hemos visto la conformación puede también
                     visto,
alterarse si la proteína se desnaturaliza por la acción de
agentes como el calor y los ácidos y las bases fuertes.La
 g
desnaturalización irreversible destruye el centro activo y la
proteína no puede ya realizar su función.
Estructura terciaria de las proteínas
            Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio
                                                                      espacio.



                                                   • Enlaces de hidrógeno.
                                                   • Atracciones electrostáticas.
La estructura se estabiliza por uniones entre
                                                   • Atracciones hidrofóbicas.
radicales de aminoácidos alejados unos de otros.
                                                   • Puentes disulfuro.
                                                              disulfuro


                                               En las proteínas de elevado peso molecular, la
                                               estructura terciaria está constituida por dominios
                                                                                         dominios.

                                               En la estructura terciaria se pueden encontrar
                                               subestructuras repetitivas llamadas motivos.
Enlaces que mantienen la estructura
terciaria de las proteínas
Estructura terciaria
Estructura Cuaternaria
Clasificación de las proteínas: Holoproteínas

                 PROTEÍNAS FIBROSAS                                PROTEÍNAS GLOBULARES


• Generalmente, los polipéptidos que las forman se
  encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.      • Más complejas que las fibrosas.
• Son proteínas insolubles en agua.                            • Plegadas en forma más o menos
                                                                 esférica.
• Tienen funciones estructurales o protectoras.
                                                               ALBÚMINAS
                    Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,
  COLÁGENO
                    cartílago, hueso, t d
                       tíl     h      tendones y córnea.
                                                  ó
                                                                 Realizan transporte de moléculas
                                                                 o reserva de aminoácidos.
                           Responsables de la contracción
  MIOSINA Y ACTINA
                           muscular.                            GLOBULINAS
  QUERATINAS         Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.      Diversas funciones, entre ellas
                                                                 las inmunoglobulinas que
                                                                 forman los anticuerpos.
  FIBRINA       Interviene en la coagulación sanguínea.

                                                               HISTONAS Y PROTAMINAS
  ELASTINA
                                                                 Se asocian al ADN permitiendo
     Proteína elástica.
                                                                 su empaquetamiento.
                                                                             tit
Clasificación de las proteínas: heteroproteínas
   En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético).




  HETEROPROTEÍNA                    GRUPO PROSTÉTICO                            EJEMPLO
   Cromoproteína                       Pigmento

                                                                            hemoglobina
          Porfirínicas                    Grupo hemo o hemino

                                                                            rodopsina
          No porfirínicas                 Cobre, Hierro o retinal


   Nucleoproteína                      Ácidos nucleicos                     cromatina


   Glucoproteína                       Glúcido                              fibrinógeno


   Fosfoproteína                       Ácido fosfórico                      caseína


   Lipoproteína                        Lípido                               quilomicrones
Desnaturalización y renaturalización de una
                 proteína

     La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.


Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.



                            Desnaturalización




                           Renaturalización



                                                       PROTEÍNA DESNATURALIZADA

PROTEÍNA NATIVA
                  En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.
Ejemplos de heteroproteínas
                                         Inmunoglobulina
     Hemoglobina




                                         Lipoproteína plasmática


Retinal




               Rodopsina
Diversidad funcional de las proteínas

Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas.


             FUNCIÓN                                              EJEMPLO

DE RESERVA                                      Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...


DE TRANSPORTE                                   Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...


CONTRÁCTIL
     Á                                          Actina, miosina, flagelina ...


PROTECTORA O DEFENSIVA                          Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...


HORMONAL                                        Insulina, glucagón, somatotropina...

                                                Glucoproteínas, histonas, queratina,
ESTRUCTURAL
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ENZIMÁTICA                                      Catalasa, ribonucleasa...


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Bio2 5 Proteinas

  • 2. Fórmula general de un aminoácido g GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.
  • 3. Aminoácidos hidrófobos Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso) Metionina (Met) Triptófano (Trp) Fenilalanina (Fen)
  • 4. Aminoácidos polares hidrofílicos p Prolina (Prl) P li (P l) Serina (Ser) Treonina (Tr) Glutamina (Gln) Asparagina (A ) A i (Asn) Cisteína (Ci ) Ci t í (Cis) Tirosina (Tir) Glicocola (Gli)
  • 5. Aminoácidos ácidos y básicos AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS BÁSICOS ÁCIDOS (carga positiva) (Carga negativa) Ácido aspártico Lisina (Lis) (Asp) Arginina (Arg) Ácido glutámico (Glu) Histidina (His)
  • 6. Propiedades ác do bás cas de los a op edades ácido-básicas os aminoácidos oác dos En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares. Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras. CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS pH disminuye pH aumenta El aminoácido se comporta como un ácido. El aminoácido se comporta como una base.
  • 7. Isomería de los aminoácidos Por ser el carbono α un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos asimétrico configuraciones espaciales. D - aminoácido L- aminoácido El grupo amino El grupo amino está a la derecha está a la izquierda Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.
  • 8. Formación de un enlace peptídico Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro Enlace peptídico Plano del enlace pp peptídico Grupo N - terminal Grupo C -terminal
  • 9. FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO Grupo R Grupo amino H carboxilo O H + N COOH C H2N C C H OH H R H2O R H O Péptido: cadena corta de aminoácidos. Proteína: cadena formada í d f d H2N C C N C COOH por uno o varios polipéptidos. H H R DIPÉPTIDO Enlace peptídico
  • 10. Características de un enlace peptídico pp • Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C - N. • Posee cierto carácter de doble enlace. • Los cuatro átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano. • Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y C-N
  • 11.
  • 12. Estructura tridimensional de las proteínas SE DISTINGUEN CUATRO NIVELES DE COMPLEJIDAD EN UNA PROTEÍNA Forma helicoidal Asociación de Estructura varias cadenas globular Hoja Hj Estructura plegada primaria Estructura cuaternaria Estructura Estructura terciaria secundaria
  • 13. Estructura primaria de las p p proteínas • Todas las proteínas la tienen. • Indica los aminoácidos que la forman y el q orden en el que están colocados. • Está dispuesta en zigzag. • El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es: Número de n 20 aminoácidos de la cadena Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería: 126 6 0600228229401496 0320 3 6 ·10100 1267650600228229401496703205376 10
  • 14. Estructura primaria de las proteínas Es la secuencia lineal de Aa De ella va a depender la . La estructura formación de las restantes primaria o secuencia ( el tipo y el orden) unidos por estructuras. Cualquier de la proteína está enlaces peptídicos peptídicos. variación en la estructura 1ª regida por el. código, impedirá la formación del resto genético NH3 +- Val -Phe- Val COO- de las estructuras
  • 15. Estructura 2ª alfa - hélice Se debe principalmente a la formación Estructura secundaria Es el plegamiento espontáneo que de enlaces de quot; puentes de hidrógeno toma la secuencia de aminoácidos entre los átomos de hidrógeno y cuando se ha sintetizado en los oxígeno de los enlaces peptídicos de beta plegada. ribosomas. Dependerá del tipo de aminoácidos próximos entre sí en la aa que formen la cadena cadena peptídico
  • 16. Estructura 2ª: α -hélice • La cadena se va enrollando en espiral. • Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura. • La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca. • La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta. • Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria. Los radicales quedan hacia el exterior de la α -hélice.
  • 17. Estructura 2ª : conformación β Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí. Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna. Los enlaces de hidrógeno g intercatenarios mantienen unidas las cadenas. Las cadenas polipeptídicas se Disposición Disposición pueden unir de dos paralela antiparalela formas distintas.
  • 18.
  • 19.
  • 20. RELACIÓN ENTRE LA CONFORMACIÓN Y LA ACTIVIDAD DE LAS PROTEÍNAS La función de las proteínas depende de su conformación. Algunas proteínas, particularmente las enzimas, tienen una o varias zonas en su molécula de las que depende su función llamadas: centro activo o locus. El centro activo de la proteína actúa uniéndose a la molécula sobre la que se va a realizar la transformación, ligando, que debe encajar en el centro activo. El ligando y el centro activo interaccionan mediante fuerzas químicas. Estas interacciones se deben a que ciertos radicales de los aminoácidos de la proteína, que están en el centro activo, tienen afinidad química por í á l i i fi id d í i determinados grupos funcionales presentes en el ligando. La ió L unión proteína-ligando puede ser i t í li d d irreversible o reversible. ibl ibl
  • 21.
  • 22. La conformación de una proteína y por lo tanto su centro activo y su f ti función pueden alterarse si se producen ió d lt i d cambios en la estructura primaria. Por ejemplo en la anemia falciforme el 61 aminoácido de ejemplo, falciforme, una de las cadenas proteicas que forman la hemoglobina, el glutámico, ha sido sustituído por valina. Como g p consecuencia la hemoglobina pierde su funcionalidad y no puede transportar convenientemente el oxígeno y los heritrocitos (glóbulos j ) d i h it it ( lób l rojos)adquieren f forma d h de hoz. Como ya hemos visto la conformación puede también visto, alterarse si la proteína se desnaturaliza por la acción de agentes como el calor y los ácidos y las bases fuertes.La g desnaturalización irreversible destruye el centro activo y la proteína no puede ya realizar su función.
  • 23. Estructura terciaria de las proteínas Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio espacio. • Enlaces de hidrógeno. • Atracciones electrostáticas. La estructura se estabiliza por uniones entre • Atracciones hidrofóbicas. radicales de aminoácidos alejados unos de otros. • Puentes disulfuro. disulfuro En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios dominios. En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos.
  • 24. Enlaces que mantienen la estructura terciaria de las proteínas
  • 27.
  • 28.
  • 29.
  • 30.
  • 31. Clasificación de las proteínas: Holoproteínas PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES • Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. • Más complejas que las fibrosas. • Son proteínas insolubles en agua. • Plegadas en forma más o menos esférica. • Tienen funciones estructurales o protectoras. ALBÚMINAS Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, COLÁGENO cartílago, hueso, t d tíl h tendones y córnea. ó Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos. Responsables de la contracción MIOSINA Y ACTINA muscular. GLOBULINAS QUERATINAS Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. FIBRINA Interviene en la coagulación sanguínea. HISTONAS Y PROTAMINAS ELASTINA Se asocian al ADN permitiendo Proteína elástica. su empaquetamiento. tit
  • 32. Clasificación de las proteínas: heteroproteínas En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético). HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO Cromoproteína Pigmento hemoglobina Porfirínicas Grupo hemo o hemino rodopsina No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina Glucoproteína Glúcido fibrinógeno Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína Lipoproteína Lípido quilomicrones
  • 33. Desnaturalización y renaturalización de una proteína La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes. Desnaturalización Renaturalización PROTEÍNA DESNATURALIZADA PROTEÍNA NATIVA En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.
  • 34. Ejemplos de heteroproteínas Inmunoglobulina Hemoglobina Lipoproteína plasmática Retinal Rodopsina
  • 35. Diversidad funcional de las proteínas Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas. FUNCIÓN EJEMPLO DE RESERVA Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína... DE TRANSPORTE Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina... CONTRÁCTIL Á Actina, miosina, flagelina ... PROTECTORA O DEFENSIVA Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas... HORMONAL Insulina, glucagón, somatotropina... Glucoproteínas, histonas, queratina, ESTRUCTURAL colágeno, elastina... ENZIMÁTICA Catalasa, ribonucleasa... HOMEOSTÁTICA Albúmina...