El documento habla sobre los aminoácidos. Explica que son los monómeros de las proteínas y están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. También describe que hay 20 aminoácidos estándares que componen las proteínas y clasifica los aminoácidos según sus propiedades químicas como polares, no polares, ácidos, básicos y aromáticos. Finalmente, explica algunas de las propiedades químicas de los aminoácidos como sus reacc
Las tres oraciones resumen lo siguiente:
1) La estructura general de los aminoácidos incluye un carbono central unido a un grupo carboxilo, amino, hidrógeno y una cadena lateral específica.
2) Los aminoácidos se clasifican según la ubicación del grupo amino en el carbono alfa, beta u gamma, y también según si son esenciales o no esenciales.
3) Algunos aminoácidos esenciales importantes son la leucina, el triptófano, la histidina, la valina y la
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Se componen de un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y que difieren en sus cadenas laterales. Los aminoácidos pueden clasificarse según las propiedades de sus cadenas laterales como neutros polares, no polares, con carga positiva o negativa.
Los aminoácidos son compuestos químicos que contienen un grupo carboxílico y amino. Son los componentes básicos de las proteínas, y la secuencia única de aminoácidos en cada proteína permite una gran variedad de proteínas diferentes. Existen muchos tipos de aminoácidos, incluyendo cadenas alifáticas, aromáticas, con azufre, y cadenas hidrofílicas ácidas, neutras o básicas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar p
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y difieren en su cadena lateral. Los aminoácidos pueden unirse a través de enlaces peptídicos para formar cadenas proteicas.
Este documento describe las proteínas y los aminoácidos. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas y los factores que contribuyen a mantener estas estructuras. También explica los procesos de desnaturalización de proteínas.
Los aminoácidos que forman proteínas contienen un grupo carboxilo, amino y cadena lateral unida al carbono alfa. Todos los aminoácidos excepto la glicina son asimétricos y existen en formas estereoisoméricas. Los aminoácidos se clasifican en 5 tipos según la polaridad de su grupo R a pH 7. Un zwitterion es la forma de un aminoácido en agua, pudiendo actuar como ácido o base.
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Contienen un grupo amino, un grupo carboxilo y un grupo R que varía entre cada aminoácido y determina sus propiedades. Existen 20 aminoácidos comunes en proteínas y 9 de ellos tienen cadenas laterales ionizables. Los aminoácidos se clasifican en 5 grupos dependiendo de si su grupo R es no polar, polar sin carga, cargado negativamente, cargado positivamente o aromático.
El documento habla sobre las proteínas. Las proteínas son polímeros de aminoácidos que se pliegan en formas tridimensionales diversas que les dan funciones diferentes. Hay 20 aminoácidos que se unen por enlaces peptídicos para formar proteínas. Las proteínas tienen funciones estructurales y funcionales en los organismos.
Las tres oraciones resumen lo siguiente:
1) La estructura general de los aminoácidos incluye un carbono central unido a un grupo carboxilo, amino, hidrógeno y una cadena lateral específica.
2) Los aminoácidos se clasifican según la ubicación del grupo amino en el carbono alfa, beta u gamma, y también según si son esenciales o no esenciales.
3) Algunos aminoácidos esenciales importantes son la leucina, el triptófano, la histidina, la valina y la
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Se componen de un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y que difieren en sus cadenas laterales. Los aminoácidos pueden clasificarse según las propiedades de sus cadenas laterales como neutros polares, no polares, con carga positiva o negativa.
Los aminoácidos son compuestos químicos que contienen un grupo carboxílico y amino. Son los componentes básicos de las proteínas, y la secuencia única de aminoácidos en cada proteína permite una gran variedad de proteínas diferentes. Existen muchos tipos de aminoácidos, incluyendo cadenas alifáticas, aromáticas, con azufre, y cadenas hidrofílicas ácidas, neutras o básicas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar p
Los aminoácidos son los monómeros de las proteínas. Están formados por un carbono unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y una cadena lateral variable. Existen unos 20 aminoácidos estándares que se encuentran en todas las proteínas y difieren en su cadena lateral. Los aminoácidos pueden unirse a través de enlaces peptídicos para formar cadenas proteicas.
Este documento describe las proteínas y los aminoácidos. Explica que las proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas y los factores que contribuyen a mantener estas estructuras. También explica los procesos de desnaturalización de proteínas.
Los aminoácidos que forman proteínas contienen un grupo carboxilo, amino y cadena lateral unida al carbono alfa. Todos los aminoácidos excepto la glicina son asimétricos y existen en formas estereoisoméricas. Los aminoácidos se clasifican en 5 tipos según la polaridad de su grupo R a pH 7. Un zwitterion es la forma de un aminoácido en agua, pudiendo actuar como ácido o base.
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Contienen un grupo amino, un grupo carboxilo y un grupo R que varía entre cada aminoácido y determina sus propiedades. Existen 20 aminoácidos comunes en proteínas y 9 de ellos tienen cadenas laterales ionizables. Los aminoácidos se clasifican en 5 grupos dependiendo de si su grupo R es no polar, polar sin carga, cargado negativamente, cargado positivamente o aromático.
El documento habla sobre las proteínas. Las proteínas son polímeros de aminoácidos que se pliegan en formas tridimensionales diversas que les dan funciones diferentes. Hay 20 aminoácidos que se unen por enlaces peptídicos para formar proteínas. Las proteínas tienen funciones estructurales y funcionales en los organismos.
El documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos y su papel en la formación de proteínas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas llamadas polipéptidos. Las proteínas son polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos y ejercen funciones importantes en los seres vivos. Existen 20 aminoácidos comunes que se encuentran en las proteínas y cada uno tiene características únicas que afectan sus propiedades.
Este documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y que existen 20 aminoácidos estándar. Detalla las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También cubre conceptos como los enlaces peptídicos, puentes disulfuro, hélices alfa y láminas plegadas que estabilizan la estructura tridimensional de las proteín
Este documento describe las curvas de titulación de aminoácidos y cómo estas proporcionan información sobre los puntos de ionización (pK) de los grupos funcionales. Se explican las curvas de titulación para tres tipos de aminoácidos: neutro (glicina), básico (histidina) y ácido (glutamato). También se detallan los pasos para realizar la titulación experimental de aminoácidos y analizar los resultados para determinar los valores pK.
El documento habla sobre aminoácidos y proteínas. Explica la estructura y propiedades de los aminoácidos, los enlaces peptídicos y las diferentes estructuras de las proteínas. También menciona aminoácidos no proteicos, hormonas peptídicas y factores de crecimiento.
Tema 2 Aminoácidos. Estructura y propiedades ácido basesVanessa Miguel
Este documento presenta información sobre las propiedades ácido-base de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos tienen grupos funcionales que pueden ionizarse, como el grupo carboxilo y el grupo amino. También describe cómo la capacidad de ionización de estos grupos depende del pH, y cómo la carga neta de cada aminoácido varía con el pH. Además, incluye ejemplos de curvas de titulación para aminoácidos individuales como la alanina y la histidina.
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Son moléculas que contienen carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, y en algunos casos azufre. Cumplen funciones estructurales y participan en procesos biológicos. Existen 19 aminoácidos estándares que se encuentran habitualmente en las proteínas y se clasifican según su capacidad para interactuar con el agua en apolares neutros, polares neutros, ácidos y básicos.
Este documento trata sobre aminoácidos y proteínas. Se discuten la estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos, el enlace peptídico y sus propiedades, y diferentes tipos de péptidos biológicos. También cubre los niveles de organización de las proteínas, incluyendo estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.
Este documento describe los compuestos nitrogenados aminas, amidas, y nitrilos. Las aminas son derivados del amoníaco donde uno o más grupos alquilo o arilo están unidos al átomo de nitrógeno. Las amidas contienen un átomo de nitrógeno unido a un grupo carbonilo. Los nitrilos contienen el grupo ciano. Muchas de estas sustancias juegan papeles importantes en los organismos vivos como neurotransmisores, hormonas, y parte de proteínas y vitaminas.
Este documento describe las propiedades químicas y clasificación de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos que forman las proteínas son L-aminoácidos y clasifica los 20 aminoácidos estándares en no polares alifáticos y aromáticos, polares sin carga y con carga positiva o negativa. También resume las propiedades ácido-base de los aminoácidos y cómo forman enlaces peptídicos y puentes de disulfuro. Finalmente, define péptidos,
El documento describe las propiedades y clasificación de los aminoácidos. Los aminoácidos son moléculas orgánicas que forman proteínas y tienen grupos ácido y amino. Pueden existir en diferentes estados de ionización dependiendo del pH. Además, se rompieron dos dogmas sobre el código genético al descubrirse dos aminoácidos codificados por codones de parada. Muchos aminoácidos tienen derivados importantes como neurotransmisores, hormonas y otros compuestos biológicos.
Este documento presenta información sobre compuestos oxigenados como alcoholes, aldehídos, cetonas, ácidos carboxílicos y ésteres. Explica sus clasificaciones, nomenclaturas y algunos ejemplos importantes como el etanol, acetona y ácido acético. También cubre reacciones de oxidación y reducción entre estos compuestos y su papel en el metabolismo del alcohol en el organismo.
Este documento describe las propiedades ácido-base de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos pueden ionizarse, y lista los pKa de varios aminoácidos. También describe cómo la carga neta de un aminoácido o proteína depende del pH, y cómo la curva de titulación muestra las ionizaciones a diferentes pH. Finalmente, resume cómo las proteínas se ionizan durante la titulación ácido-base.
Este documento describe las proteínas y su estructura. Define las proteínas como macromoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Explica las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También clasifica las proteínas según su composición, estructura tridimensional y función biológica.
Este documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas y clasifica los 20 aminoácidos codificados en los genes. Describe las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como las fuerzas que estabilizan cada nivel de estructura.
Este documento proporciona información sobre aminoácidos y proteínas. Define los aminoácidos como monómeros que son los componentes estructurales de las proteínas. Explica que los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, los cuales forman proteínas cuando la cadena alcanza un tamaño suficiente. Además, clasifica los aminoácidos y describe sus propiedades químicas y las reacciones bioquímicas que ocurren a n
Este documento trata sobre los aminoácidos, péptidos y enlace peptídico. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por un átomo de carbono alfa unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral variable. Además, solo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y forman las proteínas mediante enlaces peptídicos entre sus grupos amino y carboxilo. Finalmente, el documento analiza conceptos como los aminoácidos esenciales,
Estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas - Fabián RodríguezFabián Rodríguez
Este documento describe la estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas. Se divide en cuatro secciones principales: aminoácidos, péptidos, proteínas y métodos de estudio de proteínas. En la sección de aminoácidos, describe la estructura básica de los aminoácidos, su clasificación y propiedades como el punto isoeléctrico. La sección de péptidos explica el enlace peptídico que une dos o más aminoácidos. Finalmente, la sección de proteínas cubre sus diferentes niveles
Las proteínas cumplen funciones vitales en el cuerpo como el control de líquidos, transporte, coagulación sanguínea y enzimas. Están formadas por cadenas de aminoácidos codificados en los genes. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas que pueden ser cortas u oligopéptidos o largas polipéptidos. Las cadenas laterales de los aminoácidos determinan las estructuras y propiedades de cada proteína.
El documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas y están compuestos por un átomo de carbono, un grupo amino, un ácido carboxílico y una cadena lateral específica. También clasifica los aminoácidos en esenciales y no esenciales dependiendo de si el cuerpo puede sintetizarlos o no. Finalmente, destaca la importancia de los aminoácidos en la nutrición y en funciones biológicas como la síntesis de prote
Los aminoácidos son compuestos orgánicos fundamentales en la conformación de las proteínas. Se clasifican según las propiedades de su cadena lateral en neutros polares, neutros no polares, con carga negativa, con carga positiva y aromáticos. Algunos aminoácidos son esenciales y deben obtenerse de la dieta, mientras que otros pueden sintetizarse en el organismo.
Este documento describe las propiedades y clasificación de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos son los constituyentes básicos de las proteínas y existen 20 aminoácidos estándar. También describe la estructura química general de los aminoácidos, incluyendo el grupo amino, grupo carboxilo y la cadena lateral variable. Además, distingue entre aminoácidos esenciales y no esenciales para los humanos.
Los aminoácidos son los constituyentes básicos de las proteínas y cumplen múltiples funciones en el organismo. Los 20 aminoácidos codificados en el genoma forman las proteínas mediante enlaces peptídicos. Las proteínas adoptan complejas estructuras tridimensionales definidas por los niveles primario, secundario, terciario y cuaternario que determinan su función biológica.
El documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos y su papel en la formación de proteínas. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas llamadas polipéptidos. Las proteínas son polipéptidos que contienen más de 50 aminoácidos y ejercen funciones importantes en los seres vivos. Existen 20 aminoácidos comunes que se encuentran en las proteínas y cada uno tiene características únicas que afectan sus propiedades.
Este documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y que existen 20 aminoácidos estándar. Detalla las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También cubre conceptos como los enlaces peptídicos, puentes disulfuro, hélices alfa y láminas plegadas que estabilizan la estructura tridimensional de las proteín
Este documento describe las curvas de titulación de aminoácidos y cómo estas proporcionan información sobre los puntos de ionización (pK) de los grupos funcionales. Se explican las curvas de titulación para tres tipos de aminoácidos: neutro (glicina), básico (histidina) y ácido (glutamato). También se detallan los pasos para realizar la titulación experimental de aminoácidos y analizar los resultados para determinar los valores pK.
El documento habla sobre aminoácidos y proteínas. Explica la estructura y propiedades de los aminoácidos, los enlaces peptídicos y las diferentes estructuras de las proteínas. También menciona aminoácidos no proteicos, hormonas peptídicas y factores de crecimiento.
Tema 2 Aminoácidos. Estructura y propiedades ácido basesVanessa Miguel
Este documento presenta información sobre las propiedades ácido-base de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos tienen grupos funcionales que pueden ionizarse, como el grupo carboxilo y el grupo amino. También describe cómo la capacidad de ionización de estos grupos depende del pH, y cómo la carga neta de cada aminoácido varía con el pH. Además, incluye ejemplos de curvas de titulación para aminoácidos individuales como la alanina y la histidina.
Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Son moléculas que contienen carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno, y en algunos casos azufre. Cumplen funciones estructurales y participan en procesos biológicos. Existen 19 aminoácidos estándares que se encuentran habitualmente en las proteínas y se clasifican según su capacidad para interactuar con el agua en apolares neutros, polares neutros, ácidos y básicos.
Este documento trata sobre aminoácidos y proteínas. Se discuten la estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos, el enlace peptídico y sus propiedades, y diferentes tipos de péptidos biológicos. También cubre los niveles de organización de las proteínas, incluyendo estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.
Este documento describe los compuestos nitrogenados aminas, amidas, y nitrilos. Las aminas son derivados del amoníaco donde uno o más grupos alquilo o arilo están unidos al átomo de nitrógeno. Las amidas contienen un átomo de nitrógeno unido a un grupo carbonilo. Los nitrilos contienen el grupo ciano. Muchas de estas sustancias juegan papeles importantes en los organismos vivos como neurotransmisores, hormonas, y parte de proteínas y vitaminas.
Este documento describe las propiedades químicas y clasificación de los aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos que forman las proteínas son L-aminoácidos y clasifica los 20 aminoácidos estándares en no polares alifáticos y aromáticos, polares sin carga y con carga positiva o negativa. También resume las propiedades ácido-base de los aminoácidos y cómo forman enlaces peptídicos y puentes de disulfuro. Finalmente, define péptidos,
El documento describe las propiedades y clasificación de los aminoácidos. Los aminoácidos son moléculas orgánicas que forman proteínas y tienen grupos ácido y amino. Pueden existir en diferentes estados de ionización dependiendo del pH. Además, se rompieron dos dogmas sobre el código genético al descubrirse dos aminoácidos codificados por codones de parada. Muchos aminoácidos tienen derivados importantes como neurotransmisores, hormonas y otros compuestos biológicos.
Este documento presenta información sobre compuestos oxigenados como alcoholes, aldehídos, cetonas, ácidos carboxílicos y ésteres. Explica sus clasificaciones, nomenclaturas y algunos ejemplos importantes como el etanol, acetona y ácido acético. También cubre reacciones de oxidación y reducción entre estos compuestos y su papel en el metabolismo del alcohol en el organismo.
Este documento describe las propiedades ácido-base de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los grupos carboxilo y amino de los aminoácidos pueden ionizarse, y lista los pKa de varios aminoácidos. También describe cómo la carga neta de un aminoácido o proteína depende del pH, y cómo la curva de titulación muestra las ionizaciones a diferentes pH. Finalmente, resume cómo las proteínas se ionizan durante la titulación ácido-base.
Este documento describe las proteínas y su estructura. Define las proteínas como macromoléculas formadas por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Explica las diferentes estructuras de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También clasifica las proteínas según su composición, estructura tridimensional y función biológica.
Este documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos y las proteínas. Explica que los aminoácidos son los monómeros que forman las proteínas y clasifica los 20 aminoácidos codificados en los genes. Describe las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas, así como las fuerzas que estabilizan cada nivel de estructura.
Este documento proporciona información sobre aminoácidos y proteínas. Define los aminoácidos como monómeros que son los componentes estructurales de las proteínas. Explica que los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, los cuales forman proteínas cuando la cadena alcanza un tamaño suficiente. Además, clasifica los aminoácidos y describe sus propiedades químicas y las reacciones bioquímicas que ocurren a n
Este documento trata sobre los aminoácidos, péptidos y enlace peptídico. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y están formados por un átomo de carbono alfa unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral variable. Además, solo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y forman las proteínas mediante enlaces peptídicos entre sus grupos amino y carboxilo. Finalmente, el documento analiza conceptos como los aminoácidos esenciales,
Estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas - Fabián RodríguezFabián Rodríguez
Este documento describe la estructura y propiedades de aminoácidos y proteínas. Se divide en cuatro secciones principales: aminoácidos, péptidos, proteínas y métodos de estudio de proteínas. En la sección de aminoácidos, describe la estructura básica de los aminoácidos, su clasificación y propiedades como el punto isoeléctrico. La sección de péptidos explica el enlace peptídico que une dos o más aminoácidos. Finalmente, la sección de proteínas cubre sus diferentes niveles
Las proteínas cumplen funciones vitales en el cuerpo como el control de líquidos, transporte, coagulación sanguínea y enzimas. Están formadas por cadenas de aminoácidos codificados en los genes. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar cadenas que pueden ser cortas u oligopéptidos o largas polipéptidos. Las cadenas laterales de los aminoácidos determinan las estructuras y propiedades de cada proteína.
El documento describe las propiedades fundamentales de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas y están compuestos por un átomo de carbono, un grupo amino, un ácido carboxílico y una cadena lateral específica. También clasifica los aminoácidos en esenciales y no esenciales dependiendo de si el cuerpo puede sintetizarlos o no. Finalmente, destaca la importancia de los aminoácidos en la nutrición y en funciones biológicas como la síntesis de prote
Los aminoácidos son compuestos orgánicos fundamentales en la conformación de las proteínas. Se clasifican según las propiedades de su cadena lateral en neutros polares, neutros no polares, con carga negativa, con carga positiva y aromáticos. Algunos aminoácidos son esenciales y deben obtenerse de la dieta, mientras que otros pueden sintetizarse en el organismo.
Este documento describe las propiedades y clasificación de los aminoácidos. Explica que los aminoácidos son los constituyentes básicos de las proteínas y existen 20 aminoácidos estándar. También describe la estructura química general de los aminoácidos, incluyendo el grupo amino, grupo carboxilo y la cadena lateral variable. Además, distingue entre aminoácidos esenciales y no esenciales para los humanos.
Los aminoácidos son los constituyentes básicos de las proteínas y cumplen múltiples funciones en el organismo. Los 20 aminoácidos codificados en el genoma forman las proteínas mediante enlaces peptídicos. Las proteínas adoptan complejas estructuras tridimensionales definidas por los niveles primario, secundario, terciario y cuaternario que determinan su función biológica.
Este documento trata sobre aminoácidos, péptidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son las unidades básicas que forman cadenas peptídicas y proteínas. Describe las propiedades y estructuras de los aminoácidos, péptidos y los diferentes niveles de estructura de las proteínas, incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También cubre temas como enlaces peptídicos, puentes disulfuros y desnaturalización de proteínas
El documento describe las biomoléculas conocidas como aminoácidos. Los aminoácidos son los componentes estructurales de las proteínas y existen cientos de ellos. Tienen una estructura general que incluye un átomo de carbono central unido a un grupo amino, un grupo carboxilo y una cadena lateral. Los aminoácidos se clasifican como alfa, beta o gamma dependiendo de la posición del grupo amino. Cumplen funciones importantes como la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas, como mensajeros químicos y como precurs
Este documento trata sobre los aminoácidos y las proteínas. Explica las características estructurales de los aminoácidos, incluyendo sus funciones biológicas y las propiedades físico-químicas. También describe las diferentes estructuras de las proteínas, desde la estructura primaria hasta la cuaternaria. Finalmente, detalla las funciones biológicas clave de las proteínas en el cuerpo.
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Están compuestas principalmente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y constituyen el grupo más abundante de moléculas orgánicas en los seres vivos. Los aminoácidos se unen formando cadenas llamadas péptidos o polipéptidos, y cuando alcanzan los 50 aminoácidos o más de 5000 unidades de masa molecular se consideran proteínas.
Los aminoácidos son las unidades estructurales básicas de las proteínas. Existen 20 aminoácidos diferentes, de los cuales 11 pueden sintetizarse en el cuerpo y 9 son esenciales y deben obtenerse de la dieta. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para formar péptidos y proteínas.
Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)Diego Estrada
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos. Existen 20 aminoácidos principales que se combinan para formar miles de proteínas distintas. Cada proteína tiene una estructura y función única determinada por su secuencia de aminoácidos y su plegamiento tridimensional, el cual surge de las interacciones entre los residuos de aminoácidos a lo largo de la cadena primaria y entre cadenas en estructuras cuaternarias.
Bioquimica de las proteinas y aminoacido (bioq. i)Diego Estrada
Las proteínas son polímeros formados por la unión de aminoácidos. Existen 20 aminoácidos que se combinan para formar miles de proteínas con diversas funciones. Cada proteína tiene una estructura y características propias determinadas por su secuencia de aminoácidos y los niveles de organización estructural que incluyen la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Este documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos y proteínas. Explica que los aminoácidos son compuestos que contienen dos grupos funcionales y son quirales excepto la glicina. También describe la isomería óptica de los aminoácidos naturales que se encuentran en las proteínas y pertenecen a la serie L. Finalmente, explica que los aminoácidos pueden comportarse como ácidos, bases o neutros dependiendo de su punto isoeléctrico y el pH del medio.
El documento describe los 20 aminoácidos estándares que forman las proteínas. Se clasifican en alifáticos, aromáticos, hidroxiaminoácidos, tioaminoácidos, prolina y otros basados en sus características químicas. También se explican métodos para cuantificar y separar aminoácidos como absorción UV, electroforesis en papel y cromatografía de intercambio iónico.
Este documento describe las proteínas y los aminoácidos que las componen. Explica que las proteínas son polímeros de aminoácidos y que existen 20 aminoácidos estándar que forman miles de proteínas diferentes. También describe las características químicas y estructurales de los aminoácidos como sus cadenas laterales, su capacidad de actuar como ácidos o bases, y la formación del enlace peptídico rígido al unirse dos aminoácidos.
Este documento describe las proteínas y los aminoácidos. Explica que las proteínas están compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los aminoácidos tienen cuatro niveles de estructura: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos. La estructura secundaria es la disposición espacial de esta secuencia, la cual puede adoptar forma de hélice alfa, lámina beta u otras conformaciones.
Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Existen 20 aminoácidos que conforman las proteínas. Cumplen funciones como formar parte de proteínas, vitaminas, hormonas y neurotransmisores. Se clasifican según su estructura química y propiedades como la presencia de grupos polares o carga eléctrica. Forman enlaces peptídicos al unirse el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro, liberando una molécula de agua.
Repaso e integracion de rutas metabolicasLuis Andrade
El documento describe los aminoácidos, sus propiedades y su metabolismo. Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y se clasifican en cinco grupos según la polaridad de sus cadenas laterales. El documento explica cómo se unen formando enlaces peptídicos y cómo se metabolizan, produciendo intermediarios del ciclo de Krebs. También cubre brevemente los lípidos y carbohidratos, sus funciones y rutas metabólicas.
Este documento presenta un resumen de la práctica de laboratorio número 1 sobre la titulación de aminoácidos y la determinación del punto isoeléctrico de una proteína. Los objetivos son observar la curva de titulación de un aminoácido mediante volumetría potenciométrica y determinar sus puntos de equivalencia y valores de pKa para identificarlo, así como determinar experimentalmente el punto isoeléctrico de una proteína. Se explican conceptos clave como aminoácidos, curvas de titulación, puntos isoeléctric
Este documento trata sobre las proteínas. Explica que las proteínas están compuestas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Describe las diferentes estructuras de las proteínas incluyendo la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. También cubre temas como los aminoácidos, el enlace peptídico, las propiedades y funciones de las proteínas.
Bioquimica I - Mixta - Aminoacidos - Doctora Iriana Adams.pdfNicolLorenzo4
Los aminoácidos son los precursores de las proteínas y están formados químicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Cumplen funciones como precursores de proteínas, lípidos, glucosa y compuestos nitrogenados especializados, y también sirven como fuente de energía. Existen cientos de tipos de aminoácidos que difieren en su cadena lateral.
Este documento describe la función biológica de las proteínas y los aminoácidos que las componen. Explica que las proteínas están formadas por 20 aminoácidos comunes y describe las diferentes clasificaciones de los aminoácidos según su estructura y propiedades. También analiza la formación del enlace peptídico que une los aminoácidos en las cadenas proteicas.
El documento describe las proteínas, incluyendo sus componentes (aminoácidos), estructura (niveles primario a cuaternario) y clasificación. Explica que las proteínas están formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos, y que adoptan estructuras secundarias como hélices alfa y láminas beta. También cubre las propiedades, funciones y clasificación de las proteínas.
REPÚBLICA DE CHILE - FALLO TRIBUNAL CONSTITUCIONAL _Sentencia Rol 15.368-24 C...Baker Publishing Company
CONSTITUCIONALIDAD DEL PROYECTO DE LEY
QUE ESTATUYE MEDIDAS PARA PREVENIR, SANCIONAR Y
ERRADICAR LA VIOLENCIA EN CONTRA DE LAS MUJERES, EN
RAZÓN DE SU GÉNERO, CONTENIDO EN EL
BOLETÍN N° 11.077-07
Diario de Sesiones de la Convención Constituyente - Vigésimo Primera Sesión -...Movimiento C40
En esta sesión de la Constituyente de 1940, comienza la discusión del proyecto constitucional presentado a la Convención.
Se discuten el prologo, artículos 1, 2, 3. Disputa territorial por la Cienaga de Zapata.
Derechos de las personas con discapacidad. Análisis documental..pdfJosé María
El Real Patronato sobre Discapacidad es un organismo autónomo que tiene entre otros fines la promoción de la aplicación de los ideales humanísticos, los conocimientos científicos y los desarrollos técnicos para el perfeccionamiento de las acciones públicas y privadas sobre discapacidad.
Diario de Sesiones de la Convención Constituyente - Vigésimo Segunda Sesión -...Movimiento C40
Debates sobre la cantidad de provincias.
Debates sobre la enseña nacional y el uso de otras banderas en edificios públicos e instalaciones militares.
Debates sobre el escudo y los errores del Decreto de 1906 promulgado por Estrada Palma.
Más información:
https://movimientoc40.com/diario-de-sesiones-de-la-convencion-constituyente-sesion-22-extraordinaria/
2. Aminoácido
• Los aminoácidos son los monómeros de las
proteínas.
• Los aminoácidos están formados por:
– Un carbono unido a un grupo carboxilo.
– Un grupo amino
– Un hidrógeno y
– Una cadena R de composición variable
• En los aminoácidos naturales, el grupo amino y el
grupo carboxil se unen al mismo carbono que recibe
el nombre de alfa asimétrico.
• Existen unos 20 aminoácidos distintos componiendo
las proteínas.
• Técnicamente hablando, se les denomina alfa-
aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se
encuentra a un átomo de distancia del grupo
carboxilo (–COOH).
5. Aminoácidos estándar
• Hay veinte α-aminoácidos, denominados
aminoácidos estándar, que prácticamente se
encuentran en todas las proteínas
• Los aminoácidos estándar difieren unos de otros
en la estructura de las cadenas laterales
enlazadas a los átomos de carbono α.
6.
7.
8. •
Clasificación de AA
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos.
– Según las propiedades de su cadena. (características químicas)
– Según su obtención.
SEGÚN LA CADENA
•
•
•
•
•
Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T),
Cisteína (Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln,Q) y Tirosina
(Tyr,Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly,G), Alanina
(Ala,A), Valina (Val,V), Leucina (Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina
(Met,M), Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y Triptófano (Trp,W).
Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp,D) y Ácido
glutámico (Glu,E).
Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys,K), Arginina (Arg,R) e
Histidina (His,H).
Aromáticos: Fenilalanina (Phe,F), Tirosina (Tyr,Y) y Triptofano (Trp,W)
(ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
9. 9
aa
CON N BÁSICO
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS. 1
ALIFÁTICOS
NO POLARES
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA
10. No polares alifáticos
H2N CH C OH
O
H2N CH C OH
O
H2N CH C OH
O
H2N CH C
CH2
OH
CH3
CH
CH3
H
GLICINA
Gli
O
CH3
VALINA
Val
LEUCINA
Leu
H2N CH C
CH
OH
CH3
ALANINA Ala
O
CH3
CH2
CH3
ISOLEUCINA
Ile
10
HN
C OH
CH
CH3
O
PROLINA
Pro
11. H2N CH C
CH2
OH
O
H2N CH C
CH2
OH
No polares aromáticos
O
H2N CH C OH
O
FENILALANINA
Phe OH
TIROSINA
Tyr
11
CH2
HN
TRIPTOFANO
Trp
12. 12
H2N CH C OH
O
CH2
OH
H2N CH C OH
Polares sin carga
O
CH
CH3
H2N CH C OH
O
CH2
SH
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
C
NH2
H2N CH C
CH2
OH
O
C
NH2
O
SERINA
Ser
OH
TREONINA
Tre
CISTEÍNA
Cys
O
GLUTAMINA
Gln
ASPARRAGINA
Asn
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
S
CH3
METIONINA
Met
13. 13
Con carga
H2N CH C OH
O
H2N CH C OH
O
CH2
CH2
CH2
NH
C
NH2
NH
H2N CH C OH
O
CH2
CH2
CH2
CH2
NH2
LISINA
Lis ARGININA
Arg
CH2
N
NH
HISTIDINA
Hys
H2N CH C OH
O
H2N CH C OH
O
CH2
C O
OH
ACIDO GLUTÁMICO
Glu
CH2
CH2
C O
OH
ÁCIDO ASPÁRTICO
Asp
BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)
14. Según su obtención
• No pueden ser obtenidos por biotransformacion propia.
Deben ser ingeridos.
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
•
Para humanos, los aminoácidos esenciales son:
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg) (Requerida en niños y tal vez ancianos)
Metionina (Met)
15. Valor biologico de las proteinas
• El grado de utilidad de una proteína no sólo depende de su
digestión y absorción, sino de su uso después de la absorción. Una
medida común de evaluar las proteínas es en base a su Valor
Biológico (VB). La fórmula es:
•
•
VB= N consumido - (N fecal +N urinario) X 100
N consumido- N fecal
• N=nitrógeno
• El valor biológico se define como el porcentaje de Nitrógeno (N)
absorbido en el tubo digestivo, y que se halla disponible para las
funciones corporales relacionadas con la producción. Los números
más próximos a 100, indican un mayor valor biológico
• Determinación: Se mide el consumo total de Nitrógeno (N), y se
mide la excreción del N tanto en la orina como en el excremento.
• Existen otras medidas menos usuales de la calidad de una
proteína y son la Relación de eficiencia proteínica (REP),
Aprovechamiento neto de la proteína (ANP), y el valor proteico neto
16. •
Aminoácidos no proteicos
Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la proteína
como uno de los aminoácidos proteicos y, después de haber sido formada
la proteína, se modifican químicamente; por ejemplo, la hidroxiprolina.
17. •
•
Serotonina.
La serotonina (5-hidroxitriptamina o 5-HT) es una monoamina
neurotransmisora sintetizada en las neuronas serotoninérgicas del
sistema nervioso central (SNC) y en las células enterocromafines del
tracto gastrointestinal de animales. La serotonina también se
encuentra en varias setas y plantas.
Entre las principales funciones de la serotonina está la de regular el
apetito mediante la saciedad, equilibrar el deseo sexual, controlar la
temperatura corporal, la actividad motora y las funciones perceptivas
y cognitivas.
18. Carboxiglutamato
• Principal componente de la
protrombina
• Contiene 6 residuos de g-
carboxiglutamato en la región
aminoterminal, a los que se unen
iones calcio para facilitar la unión de
la proteína a su complejo de
activación sobre la membrana de la
célula en los sitios lesionados.
• La protrombina se encuentra en
plasma circulante en forma de
grános de zimógeno protrombínico,
una proteína de contiene 582
residuos de aminoácidos. También
se la denomina factor II de la
19. Tipos de proteinas
•Proteinas simples. solo están compuestas de
aminoácidos
•Composición: C= 50%, O=23%, N=16%, H=7%,
S=3%.
•Ejplo. Gluten.
•Analisis de Kjeldhal. P = Np(100/16)
• Proteinas conjugadas. Ej. hemoglobina
20. PROPIEDADES DE AMINOACIDOS
• Ácido-básicas.
– Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y
como base, se denominan sustancias anfóteras.
– Cuando una molécula presenta carga neta cero está en
su punto isoeléctrico.
– Se comportan como sustancias tampón.
• Ópticas.
– Todos los aminoácidos excepto la glicina, tienen el
carbono alfa asimétrico lo que les confiere actividad
óptica.
• Químicas.
– Las que afectan al grupo carboxilo (descarboxilación).
– Las que afectan al grupo amino (desaminación).
– Las que afectan al grupo R.
21. • En medio acido, los aminoácidos están totalmente
protonados y tienen carga positiva (forma catiónica).
• En Solución casi neutra, los aminoácidos existen como
iones dipolares. estos iones también se conocen como
zwitteriones.
• Para pH altos, los aminoácidos se cargan negativamente
(forma aniónica) porque los iones hidróxido sacan los H+
de las moléculas.
1.- Propiedades ionicas
23. Curva de valoración de la glicina
El pH controla la carga de la
glicina: catiónica por debajo
de pH = 2.3; aniónica por
encima de pH = 9.6 y
zwitteriónica entre pH = 2.3
y 9.6. El pH isoeléctrico es
6.0.
El punto isoeléctrico es el
pH al que el aminoácido se
encuentra en equilibrio
entre las dos formas, como
el zwitterión dipolar con
una carga neta de cero.
24. Ejemplo, la valina:
• a pH 1: carboxilo como -COOH y amino como
-NH3+. El aminoácido tiene carga positiva neta.
• A pH 7, el carboxilo se disocia (-COO-) y el amino
sigue protonado (-NH3+); (zwitterion).
• A pH 13, el carboxilo sigue disociado (-COO-) y el
amino pierde el protón ( -NH2); el aminoácido queda
con una carga negativa.
25. H +A
pKa
•Es una forma simplificada de observar la constante de
equilibrio K
•La ecuación de Henderson-Hasselbach rige la disociación de
cualquier ácido o base débil a un pH determinado.
•La ecuación implica el uso de las concentraciones de
equilibrio del ácido y su base conjugada. Para el cálculo del
pH en soluciones buffer.
Donde, HA + - Ka = [ H+][A-]
[HA]
pH = -log [ H+]
26.
27. Punto isoelectrico
• pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma
dipolar neutra.
• La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima
en su punto isoeléctrico.
30. Los aminoácidos se pueden unir por enlaces
peptídicos
Dos aminoácidos
Eliminación de una
molécula de agua
... Formación del
enlace CO--‐NH
Enlace peptidico
Extremo amino
Extremo carboxilo
31. Reacciones del grupo amino
• La ninhidrina reacciona con el grupo amino, lo oxida y
libera amonio el cual se condensa con la ninhidrina
reducida, y con otra molécula de ninhidrina libre, para
producir un producto púrpura.
32. reacción de la ninhidrina
• Es una de la reacciones más importantes, la cual se ha
utilizado durante muchos años para detectar y
cuantificar a.a. en cantidades del orden del microgramo.
• La ninhidrina descarboxila por oxidación los -a.a. a CO2
y un aldehído, formándose un complejo de color azul-
púrpura (l : 570 nm).
• Los a.a. Como la, prolina e hidroxiprolina, producen un
color amarillo con ninhidrina.
33. Otras reacciones
• Prolina e hidroxiprolina, producen color amarillo con
ninhidrina.
• REACCION CON DINITROFLUOROBENCENO.
• Principal aplicación. Determinación del residuo N-terminal
de cadenas peptidicas.
• El complejo formado es el dinitrofenil (DNP) de color
amarillo.
• REACCION CON FENILISOTIOCIANATO.
• Reacción de Edman. Con cloruro de dansilo.
• Aplicación principal: determinar la secuencia de cadenas
peptídicas desde el extremo N-terminal.
34. Reacciones del grupo COO-
•Con bromohidruro de litio.
•REACCIONES DEL GRUPO R.
•Reacciones específicas:
•Reacción de Millon.(mercurio en acido nítrico fumante)
Tirosina- rosado
•Reacción de Sullivan.(cianuro sódico al 5%). Cisteina- rojo
•Reacción de Folin.(1,2-naftoquinon-4-sulfonato sódico al
0,2%, hidróxido sódico al 10%). Metionina. Rojo.
•Reacción de Sakaguchi: (arginina)
•El grupo guanidino del aminoácido arginina se condensa
con el alfa-naftol del reactivo, y luego forma un complejo
coloreado con el hipoclorito de sodio
35. •
•
•
•
•
•
•
Reacción de los aminoácidos azufrados
Se basa en la separación mediante un álcali, del azufre de los
aminoácidos, el cual al reaccionar con una solución de acetato de
plomo, forma el sulfuro de plomo (negro).
Técnica:
Poner en tubo de ensayo de 2 a 3ml de albúmina de huevo (clara).
Añadir 2ml de solución de hidróxido sódico al 20%.
Añadir 10 gotas de solución de acetato de plomo al 5%.
Calentar el tubo hasta ebullición.
Si se forma un precipitado de color negruzco nos indica que se ha
formado sulfuro de plomo, utilizándose el azufre de los aminoácidos, lo
que nos sirve para identificar proteínas que tienen en su composición
aminoácidos con azufre.
36. Estereoismerismo de aminoácidos
• Isómeros: dos o mas compuestos que tienen el mismo
numero, clase de átomos y PM.
• Isomería estructural.
• Estereoisomería.
– Isómeros geométricos. Cis- trans.
– Enantiomeros. Isómeros ópticos. L. D
37. Enantiomeros
• Los aminoácidos que tienen un centro asimétrico en el carbono
alfa pueden existir en dos formas, (D y L), las cuales son
imágenes al espejo una de la otra.
• Las dos formas enantiómeras tienen las mismas propiedades
físicas excepto la interacción con la luz polarizada en un plano:
un isómero desvía el plano de polarización hacia la derecha,
mientras el otro isómero lo desvía en la dirección contraria.
• Las dos formas en cada par son denominadas estereoisómeros,
isómeros ópticos o enantiómeros.
• Todos los aminoácidos que se encuentran en las proteínas
son de configuración L.
• No obstante los aminoácidos de configuración D son
encontrados en algunos antibióticos y en paredes de células
bacterianas.
38. Aminoacidos D
• Un grupo de científicos de la Universidad de Harvard, con
la colaboración de investigadores del Centro Biología
Molecular Severo Ochoa del Consejo Superior de
Investigaciones Científicas (CSIC), ha descubierto que las
bacterias liberan D-aminoácidos, que son capaces de
modular la biosíntesis del peptidoglicano --principal
componente de la pared celular bacteriana-- para
adaptarse a los cambios ambientales y a "condiciones
adversas".
• Los priones tienen aminoacidos DEXTROGIROS, y estan
presentes en los hongos Streptomyces y Actinomyces,
tambien en las bacterias llamadas Bacillus esporulados.
40. Determinacion espectrometrica
• La espectroscopia ultravioleta-visible o espectrofotometría
ultravioleta-visible (UV/VIS) es una espectroscopia de
emisión de fotones y una espectrofotometría.
• Utiliza radiación electromagnética (luz) de las regiones
visible, ultravioleta cercana (UV) e infrarroja cercana (NIR)
del espectro electromagnético, es decir, una longitud de
onda entre 380nm y 780nm.
• La radiación absorbida por las moléculas desde esta región
del espectro provoca transiciones electrónicas que pueden
ser cuantificadas.
• Deben formarse complejos con ninhidrina, etc.
41. SEPARACION DE AMINOACIDOS
• Destrucción de proteínas.
• Los a.a. son liberados de las proteínas mediante una
hidrólisis, obtenido por cocción con HCl 6N.
Cromatografía:
• En todas las separaciones cromatográficas, las
moléculas son separadas dentro de una fase
estacionaria y una móvil.
• Dependiéndo del tipo de fase estacionaria podemos
distinguir: cromatografía en papel, cromatografía en
capa fina, o cromatografía en columna.
• La separación depende de la tendencia relativa de las
moléculas en la mezcla de asociarse con más fuerza
a una o a otra fase.
42. Cromatografía en papel
• Las muestras se aplican en un punto marcado aprox. A
5 cm del extremo de una tira de papel filtro, y ésta se
suspende en un recipiente sellado que contiene el
solvente cromatográfico (para a.a. son mezclas de agua,
alcoholes y ácidos o bases, constituyendo la fase móvil).
• La fase movil asciende por capilaridad. Cuando ha
avanzado hasta el otro extremo, la tira se seca y se trata
para permitir la visualización de las moléculas de interés
(ej.: para a.a. se trata con ninhidrina al 0.5% en acetona,
seguida de calentamiento de 90-100° C durante unos
minutos).
43. • La relación entre la
distancia recorrida por un
a.a. con la distancia que
viaja el solvente, medidas
ambas desde el sitio
marcado para la aplicación
de la mezcla de a.a., se
asigna como valor Rf
(movilidad relativa con el
sustrato) de ese a.a.
• La movilidad puede
expresarse en relación a
la de un estandar
44. Rf: La relación entre las distancias recorridas por incompuesto dado y el
frente de la fase móvil, desde el origen del cromatograma se conoce
como Rf (rate factor), y tiene un valor constante para cada sustancia
en unas condiciones cromatográficas dadas (temperatura,
composición de fase móvil, tamaño de la cubeta...etc). El cálculo del
Rf se realiza según:
45. •
Fundamento
Los a.a. con grandes cadenas laterales no polares (Leu, Ileu, Fen,
Trip, Val, Met, Tir) migran más que que aquellos con cadenas
laterales mas cortas no polares (Pro, Ala, Gli) o con cadenas laterales
polares (Thr, Glu, Ser, Arg, Asp, His, Lis, Cis).
• Esto refleja la mayor solubilidad relativa de las moléculas polares en la
fase estacionaria hidrofílica, y de las moléculas no polares en
solventes orgánicos.
46. Cromatografía en capa fina
Es muy similar a la
cromatografía en papel,
pero se utiliza como fase
estacionaria unos
soportes adsorbentes
como celulosa
pulverizada o gel de
sílica, incorporados en
capa fina sobre una
placa de vidrio.
La cromatografía en capa
fina de adsorción se
aplica a sustancias
apolares, como lípidos,
no así a a.a. ni la
mayoría de los péptidos.
47. Cromatografía de intercambio iónico
• La columna cromatográfica consiste en un tubo largo relleno
de partículas de una resina sintética, que contiene grupos
cargados fijos; las que contienen grupos aniónicos se
denominan resinas de intercambio catiónico (ej.: resina con
grupos –SO3-) y las que contienen grupos catiónicos, resinas
de intercambio aniónico.
• La afinidad de cada a.a. por la resina está afectada por el pH
(que determinará el estado de ionización de la molécula) y la
concentración de iones salinos, que pueda competir con la
resina por asociación con el a.a.
• Se puede, por lo tanto, conseguir la separación óptima de los
a.a. mediante un cambio gradual del pH o de la concentración
salina de la solución que se pase a través de la columna, de
manera que se cree un gradiente de pH o de sal.
• Una mejora moderna de ésta y otras técnicas
cromatográficas se denomina cromatografía líquida de alta
resolución (HPLC).
48.
49.
50.
51. Electroforesis
Cuando una mezcla de
moléculas ionizadas y con
carga neta son colocadas
en un campo eléctrico,
estas experimentan una
fuerza de atracción hacia
el polo que posee carga
opuesta
Dejando transcurrir cierto
tiempo las moléculas
cargadas positivamente se
desplazaran hacia el
cátodo (el polo negativo) y
aquellas cargadas
negativamente se
desplazaran hacia el
ánodo (el polo positivo).
52. Separación electroforética.
Representación
simplificada de la
separación
electroforética de la
alanina, lisina y ácido
aspártico a pH = 6.
La lisina catiónica es
atraída hacia el
cátodo, el ácido
aspártico aniónico es
atraído hacia el
ánodo y la alanina se
encuentra en su
punto isoeléctrico,
por lo que no se
mueve
54. Determinación de la composición de los
aminoácidos.
En el analizador de
aminoácidos, el
hidrolizado pasa a través
de una columna de
intercambio iónico. La
solución que emerge de la
columna se trata con
ninhidrina y su
absorbancia se registra en
función del tiempo. Cada
aminoácido se identifica
por el tiempo de retención
necesario para pasar a
través de la columna.