Los anticuerpos son proteínas circulantes que se producen en los vertebrados en respuesta a la exposición a estructuras extrañas conocidas como antígenos. Los anticuerpos son increíblemente diversos y específicos en su capacidad para reconocer estructuras moleculares extrañas, y son los mediadores de la inmunidad humoral contra todas las clases de microbios. Como estas proteínas se descubrieron como moléculas séricas que proporcionaban protección contra la toxina diftérica, al principio se las llamó antitoxinas. Cuando se vio que podían generarse proteínas similares contra muchas sustancias, no solo toxinas microbianas, estas proteínas recibieron el nombre general de anticuerpos. Las sustancias que generan o son reconocidas por anticuerpos se llamaron entonces antígenos. Los anticuerpos, las moléculas de complejo principal de histocompatibilidad ( MHC ) y los receptores del linfocito T para el antígeno son las tres clases de moléculas que utiliza el sistema inmunitario adaptativo para unirse a los antígenos. De estos tres, los anticuerpos fueron los primeros en ser descubiertos, reconocen el espectro más amplio de estructuras antigénicas, tienen la mayor capacidad de discriminar entre diferentes antígenos y se unen a los antígenos con mayor fuerza. Los anticuerpos solo son sintetizados por células de la estirpe de los linfocitos B y existen en dos formas: los anticuerpos un idos a la membrana en la superficie de los linfocitos B actúan como receptores para el antígeno y los anticuerpos secretados neutralizan las toxinas, impiden la entrada y propagación de los microorganismos patógenos y eliminan los microbios. El reconocimiento del antígeno por los anticuerpos unidos a la membrana de los linfocitos B vírgenes activa a estos linfocitos e inicia una respuesta inmunitaria humoral. Los linfocitos B activados se diferencian en células plasmáticas que secretan anticuerpos de la misma especificidad que el receptor para el antígeno. Las formas secretadas de los anticuerpos están en el plasma (la porción líquida de la sangre), en las secreciones mucosas y en el líquido intersticial de los tejidos. En la fase efectora de la inmunidad humoral, estos anticuerpos secretados se unen a los antígenos y desencadenan vari os mecanismos efectores que eliminan los antígenos. La eliminación del antígeno requiere, a menudo, la interacción del anticuerpo con otros componentes del sistema inmunitario, como moléculas del tipo de las proteínas del complemento, y células, como los fagocitos y los eosinófilos. Entre las funciones efectoras mediadas por los anticuerpos están la neutralización de microbios o productos microbianos tóxicos; La activación del sistema del complemento; la opsonización de microorganismos patógenos para potenciar su fagocitosis; la citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos, por la que los a

1. ANTICUERPOS O
INMUNOGLOBULINAS

2. ANTIGENO
Es toda molécula proteica presente en
microorganismos o células, que tiene la
capacidad de inducir la producción de un
anticuerpo.

3. EPITOPE
• Un epítope o determinante antigénico es una región o parte de una proteína que
interactúa con los BCR o TCR o con un Ac preexistente.

4. LOS ANTIGENOS SE PUEDEN DIVIDIR EN:
• Exógenos:
Son aquellos que provienen de afuera.
Por ejemplo:
• Bacterias
• Polen
• Heces de ratas
• Endógenos:
Son aquellos que se encuentran dentro
del organismo. Dentro de estos se
hallan:
• Auto-antígenos, Antígenos
tumorales,Antígenos nativos.
Por ejemplo:
• Virus
• Hongos patógenos
• Parásitos unicelulares y parásitos
pluricelulares

5. ANTICUERPOS
Los Acs son moléculas glucoproteicas especializadas,
llamadas también inmunoglobulinas (Igs), producida
por células plasmáticas y que tienen la característica
de reaccionar específicamente con un Ag
determinado.
La composición de las Igs es de un 82% a 96%
proteica y un 4% a 18% de carbohidratos.

6. La vida media de cada clase de Ig es distinta. De quince a veinte días para la IgG, de
cuatro a cinco para la IgA e IgM. Parte del catabolismo de los Acs lo hace el sistema
reticuloendotelial del hígado. Otra se pierde en la saliva, calostro y la leche, o en las
secreciónes de los tractos respiratorio, digestivo y gastrointestinal.

7. • Barreras al paso de anticuerpos. En el sistema nervioso central hay una serie de
barreras que impiden el paso de toda clase de Acs del torrente sanguíneo al sistema
nervioso. Otras barreras, menos estrictas son las de las articulaciones, vagina, útero,
vejiga, testículos y placenta.
• Transcistosis. Es el proceso activo de paso de moléculas de Acs a través de una
célula. La IgG pasa de la madre al feto atravesando el trofoblasto para salir al
circulatorio del feto. La IgA pasa de la membrana basal del epitelio de la mucosa
digestiva a la luz intestinal a través de las células de la mucosa.

8. ESTRUCTURA GENERAL DE LAS
INMUNOGLOBULINAS
Hay características comunes a todas las Igs, y otras
específicas o propias de cada clase. La característica general
más importante y común a todas ellas se basa en la unión
de dos cadenas pesadas (H) de 440 aminoácidos cada una,
unida a su vez a dos cadenas livianas (L) de 220 aminoácidos
cada una. La unión de las dos cadenas livianas a las dos
pesadas forma una especie de pinza, encargada de atrapar
el Ag.

9. • Esta estructura básica de dos cadenas livianas unidas a dos pesadas, que a la vez se
unen entre sí, forma de presentación más común de la IgG, la IgD y la IgE. La IgM suele
presentarse predominantemente en una forma pentamérica. La IgA puede circular en
el plasma en forma monomérica, pero en las mucosas es secretada como un dímero.
• La cadena liviana, pueden ser kappa o lambda, pero que al parecer no tienen
diferencia biológica en su actividad. Gracias a los puentes disulfuro, forma dos asas
que permiten dividirla en dos segmentos de 107 a 110 aminoácidos cada uno,
llamados dominios.
• Cadenas pesadas. Tienen cuatro o cinco dominios dependiendo de la clase, cuatro
para las IgG, IgD e IgA y cinco para las IgM e IgE. El primero de estos de 100 a 110
aminoácidos se conoce como segmento variable (VH). La secuencia de aminoácidos en
este caso es idéntica para las moléculas de Acs que deben reaccionar con un Ag
específico.

10. CLASES DE INMUNOGLOBULINAS
Existen cinco clases de Igs. Varios factores determinan
que clase de Ig debe ser sintetizada en respuesta a la
presencia de un Ag. Los lipopolisacáridos generan IgM,
en tanto que los alergenos inducen la producción de IgE.
También influyen las citoquinas, la IL-4 ayuda a producir
IgGl e IgE, la IL-5, IgM e IgA. El interferón γ, IgG2.
Sublclases de inmunoglobulinas. Se conocen cuatro
diferentes para la IgG, IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4 que se
diferencian por el número y ubicación de los puentes
disulfuro en el gozne. Cada una de ellas tiene un
comportamiento específico en relación con el
complemento. La IgA tiene dos subclases, que se
diferencian por la rapidez con que son catabolizadas.
Algunos microorganismos producen proteasas que
desintegran parcialmente la molécula de IgA1, pero que
no afectan la de IgA2. Hay dos subclases de IgM, la IgM1
y la IgM2. No se conocen subclases para las IgD e IgE.

11. Isotipos de las inmunoglobulinas. Son los determinantes antigénicos de una Ig que se
encuentran en todos los individuos de una misma especie. Las cadenas pesadas de los
indican la clase de Ig (A, M, G, E o D). Los isotipos no tienen que ver con la capacidad de la
para reaccionar con el Ag. Así, Acs de distintas clases pueden reaccionar con un mismo Ag.
Alotipos. Son los determinantes antigénicos de una subclase de Ig que se encuentran en
algunos individuos de una especie dada y cuyo patrón de herencia sigue leyes de tipo
mendeliano. Cada cadena pesada, propia de una clase de Ig, suele tener pequeñas
a lo largo de la secuencia de aminoácidos en las regiones constantes.
Idiotipos. Están constituidos por las diferencias que distinguen un segmento variable de otro
y, por lo tanto, representan la especificidad de cada Ac. Un individuo tendrá tantas Igs de
distintos idiotipos cuantos Acs diferentes pueda fabricar.