1. Antonio Isaac Orozco López

2. ¿Qué es un antígeno?
¿Cómo son?
¿Qué función tiene?
¿Qué es un anticuerpo?
¿Dónde se encuentran?

3.  Es toda aquella molécula capaz de inducir
una respuesta inmune, por lo cual se le
conoce como inmunógeno. (Rojas, 2007).
 Un antígeno es toda sustancia capaz de
provocar una respuesta inmune, es decir, que
estimula la formación de una proteína
específica contra este antígeno
(Romero, 2007).

4.  Es una proteína constituyente del plasma
circulante que es sintetizada en los linfocitos B,
en respuesta a la introducción de un antígeno
capaz de combinarse con los antígenos
provocadores (Romero, 2007).
 Se conocen también como inmunoglobulinas,
son moléculas glucoproteicas producidas por
células plasmáticas derivadas de los LsB, que
tiene la característica de reaccionar
específicamente con un determinado Ag (Rojas
2007).

5. Los antígenos pueden ser
proteínas, lípidos, carbohidratos, ácidos
nucléicos, o sus combinaciones
(Rojas, 2007).

6. Capacidad del organismo de montar complejos
mecanismos con base en las reacciones en
cadena contra elementos considerados ajenos.
La respuesta inmune se induce mediante un
inmunógeno (Romero, 2007).

7. I. Específica
II. Inducible
III. Transferible
IV. Tener memoria.

9. También conocida como rubeola pertenece al
género Rabivirus. Se transmite por secreciones
de vías respiratorias, sangre, orina y LCR de
personas infectadas. Es un virus esferico, ARN
de una sola cadena de sentido positivo,
envoltura de glicoproteinas y hemaglutina
(Romero, 2007).

11.  Estructuralmente es un virus complejo con
ADN, el más grande la familia poxvirus.
Contiene lípidos, fosofolipidos, proteínas y
carbohidratos, y se le conocen siete enzimas.
Antigénicamente se le ha demostrado un
antígeno nucleoproteico, antígenos
estructurales, antígenos solubles y
hematuglinininas (Romero, 2007).

13. ¿Qué son?
¿Quiénes son?
¿Para qué sirven?
¿Cómo son?

14.  Existen 5 clases de Igs. Su producción está
determinada unas veces por el tipo de Ag.
Otras por el efecto de las citoquinas.
 Cada clase de Ig tiene su propia cadena
pesada γ para IgG; α para IgA; para μ la IgM;
para la δ Ig D y ε para la IgE (Romero, 2007).

15.  Es del 5 al 10% de las
inmunoglobulinas del
organismo, es un pentámero
de 900, 000 daltons, y vida
de 5 dias. Fija el
complemento, facilita la
fagocitosis y la
bacteriolisis, tiene accion
de oposinina y está
presente en la respuesta
inmune primaria
(Rojas, 2007).

16.  Representa el 85% de
las Igs., está distribuida
en todo el
cuerpo, atraviesa la
barrera placentaria; es
un monómero con peso
molecular de 160,000
daltons, con vida media
de 23 días (Rojas, 2007).

17.  Participa en la respuesta inmune
secundaria, fija complemento, atraviesa la
barrera placentaria, interviene en la
neutralizacion de toxinas bacterianas se
une por su Fc a macrófagos y
neutrófilos, actúa como opsonina, estimula
la quimiotaxis y se considera un Anticuerpo
heterocitotrópico (Rojas, 2007).

18.  Se encuentra en el tracto
digestivo, respiratorio y
urinario. Se secreta con la
leche materna. Representa
del 5 al 15% del
organismo, es un dimero y
su vida media es de 6 dias.
Neutraliza virus y toxinas
bacterianas y puede
activar el complemento por
la via alterna (Rojas, 2007).

19.  Es el 1% de las
inmunoglobulinas del
organismo. Es un
monómero con peso
molecular de 184, 000
daltons, con vida media
de 2 a 3 días. Es un
receptor superficial de
linfocitos y fija
complemento por la via
alterna (Rojas, 2007).

20.  Es el 1% de las
inmunoglobulinas del
organismo. Es un
monómero con peso
molecular de 188,000
daltos y vida media de 2 a
5 dias. Fija el
complemento por la viva
alterna e interviene en la
hipersensibilidad tipo I
(Rojas, 2007).

21.  La característica general más importante y
común a todas ellas se basa en la unión de
dos cadenas pesadas de 440 aa cada
una, unidas a su vez a dos cadenas livianas
de 220 aa cada una. La unión de las dos
cadenas livianas a las dos pesadas forma una
especie de pinza, encargada de atrapar al Ag
(Rojas, 2007).

22.  Cadenas Ligeras: Gracias a puentes
disulfuro, forma dos asa que permiten dividir
la cadena en dos segmentos de 107 a 110 aa
cada un, llamados dominios.
 Cadena Pesada: Tiene cuatro o 5 dominios
dependiendo de la clase, cuatro las IgG, IgD
y la IgA y cinco para IgM e IgE. Posee un
dominio variable y el resto son constantes.
(Rojas, 2007)

24.  Segmento Variable: Recibe este nombre
debido a que la secuencia de aa cambia de
un Ac a otro. La especificidad de la molécula
de Ac esta dada por los segmentos variables.
 Segmento Constante: Recibe este nombre
debido a que la secuencia de aa es
prácticamente igual en todos los Acs dentro
de una misma clase de Acs.
(Rojas, 2007)

26.  Con el empleo de enzimas y de otros
procedimientos quimicos ha sido posibñe
dividir a la molécula de Ac en diferentes
fragmentos, lo cual ha permitido estudiar la
estructura y el funcionamiento de cada
segmento (Rojas, 2007).

27.  Si una Ig se pone en contacto con papaína
(una enzima) se fragmenta la Ig, justamente
a partir de la bisagra, estos fragmentos se
llaman Fab y Fc.
 En los fragmentos Fab está el sitio activo de
la Ig y el fragmento Fc, o fracción
cristalizable, tiene la identidad de la
inmunoglobulina (Romero, 2007).

28.  Romero Raúl. “Microbiología y parasitología humana”. 3ra
edición. Editorial Médica Panamericana. México, DF. 2007
 Rojas William. “Inmunología de Rojas”. 14ta edición.
Corporación para investigaciones biológicas.
Madellin, Colombia. 2007.