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Células B y
Anticuerpos
Antonio E. Serrano PhD. MT.
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Fases de la respuesta inmune
adaptativa
Respuesta Inmune Primaria y
Secundaria
Moléculas de Reconocimiento
Antigénico
• Capacidad de
reconocimiento
específico de cualquier
tipo de molécula o
partícula extraña.
• Inmunoglobulinas (Ig)
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de antígenos
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Específico de las Células B
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(Anticuerpos Secretados)
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(intersticiales
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epitelios internos
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Iniciadores de la fase
efectora de la rama
humoral del sistema
inmune específico.
Células Plasmáticas
productoras de Igs
Historia de los Anticuerpos
• 1939: Kabat & Tiselius. Demostraron
que la fracción g -globulínica de las
proteínas del suero era la
responsable de la actividad
anticuerpo
• 1959: Porter sometió la IgG a
digestión con papaína, resultando en
dos fragmentos idénticos, capaces de
unir antígeno (fragmentos Fab) y un
fragmento cristalizable (Fc).
• 1960: Nisonoff empleó pepsina
fragmento F(ab’)2]
• 1961: Edelman sometió la IgG a un
tratamiento reductor con
mercaptoetanol (rotura de los
puentes disulfuro). Indicando que IgG
esta formada por 2 tipos de cadenas,
una pesada (cadena H) y otra ligera
(cadena L)
150,000
50,000
100,000
Estructura de las Ig
• Dos cadenas H, cada
una de unos 50.000
Da.
• Dos cadenas L, cada
una de unos 25.000
Da.
• Cada cadena L está
unida a una H por un
puente disulfuro.
• A su vez, las dos
cadenas H está unidas
entre sí por puentes
disulfuro.
s
s
s
s
s s s s
s s
s s
s
s
s
s
Fc
Fab
Cadenas Livianas (Light Chain)
• Región carboxi-terminal,
constante (región C)
• Región amino-terminal, variable
(región V)
• Además, existen dos posibles
versiones de cadenas L, según
dos variantes en la región C:
• Cadenas κ (kappa)
• Cdenas λ (lambda)
• En una misma Ig existen dos
cadenas k o dos cadenas l , pero
nunca una de cada tipo.
• Comparando diversas cadenas l
se ha visto que existen varios
subtipos según la especie:
• En humano cuatro subtipos,
denominados l 1 a l 4.
Cadenas Pesadas (Heavy Chain)
• 440 a 550 aa.
• Posee una región amino-terminal
de 100 a 110 aminoácidos, cuya
composición es variable (VH)
• El resto de la cadena H muestra
en humanos cinco patrones
básicos de secuencia de cadenas
pesadas según la porción
constante (CH)
• La longitud de esta porción
constante 330-440 aa.
• Cada uno de los tipos de cadena
pesada recibe una denominación
a base de una letra griega, y
determinan lo que se denomina
clases o isotipos de Igs
Clases de Igs
• En el caso de las IgG e IgA, se pueden distinguir, además, pequeñas
diferencias de secuencias dentro de cada clase, que dan origen a
subclases, que en humanos son
• IgG1, IgG2, IgG3, IgG4
• IgA, IgA2.
• Cada tipo (o en su caso, cada subclase) de cadena pesada H puede
combinarse por separado con cada una de las dos versiones (k o l )
de cadenas L.
Estructura de las Igs
• Primaria: Explica que exista regiones V y C en
cadenas H y L.
• Secundaria: : Láminas β antiparalelas, cada una
de ellas formadas por 3 o 4 cadenas β
antiparalelas, unidas por puentes de hidrógeno
entre grupos -NH- y -CO-.
• Terciaria: A base de dominios globulares
compactos. Consta de dos capas (láminas) β
conectadas entre sí por un puente disúlfuro.
Dos dominios globulares consecutivos se
conectan entre sí por secuencias cortas de
aminoácidos sin estructura especial.
• Cuaternaria: los dominios globulares de
cadenas L y H adyacentes interactúan dando la
conformación global característica de las
inmunoglobulinas. Permite sus dos funciones
características: unión al Ag y actividad biológica
efectora
• Cada cadena L se conecta con la H adyacente por
un puente disulfuro, a nivel de la parte C-terminal
de la cadena L.
• Las dos cadenas H se conectan entre sí por al
menos un puente disulfuro
• Pueden poseer cadenas de polisacáridos unidos
covalentemente a algun(os) dominio(s)
Epitopo
• Ó determinante antigénico, es la porción de una
macromolécula que es reconocida por el sistema
inmunitario
Paratopo
• Lugar específico de unión
del anticuerpo al
antígeno, pertenece a la
región variable de la
molécula de anticuerpo o
del receptor del linfocito
T.
• Está formado por la
aproximación de las seis
regiones variables de
complementariedad
(CDR) de la región
variable de ambas
cadenas, ya sean las
cadenas ligeras y pesadas
de los anticuerpos, o
alfa/ß y gamma/delta
para el receptor
antigénico de la célula T
s
s
s
s
s s s s
s s
s s
s
s
s
s
CDR1
CDR3
FR1
FR2
FR3FR4
CDR2
Regiones Hipervariables
• CDR (regiones determinantes de
complementariedad) = Uniión al Epitopo. .
• 10 aminoácidos. La CDR3 suele ser la más
variable de las tres.
• Tres regiones en el dominio VL: L1, L2 y L3
• Tres regiones en el dominio VH: H1, H2 y H3.
• CDR1, 2 y 3 = 15-20%
• FR, es decir, regiones de armazón o de
entramado. Ellas son las que en este caso de
los dominios V constituyen la estructura
característica de dos láminas β unidas entre s
• FR = 80-85%
• CDRs conforman el paratopo ó sitio de unión
del antígeno, mientras los FR adoptan una
conformación que permite el agrupamiento de
los resíduos que componen los CDRs
CDR y FR Cadena Liviana
Los CDR (3 para cadenas H y L) están separados por los FR
(framework=andamios) (4 por cadenas) que agrupan a los CDR distantes
entre ellos, en la secuencia primaria, para formar el paratopo ó sitio de unión
del antígeno
Región Bisagra
• Entre el primer y el segundo
dominios constantes
• Zona rica en prolina, que confiere
flexibilidad, y que hace que los dos
brazos Fab puedan rotar
independientemente
• Porción Fc puede moverse para
mejorar sus diversas funciones
efectoras.
• Existen algunas cisteínas, lo cual
permite la formación de puentes
disulfuro entre las dos cadenas
pesadas a este nivel.
• Las cadenas pesadas m y e carecen de
región bisagra, pero en su lugar
poseen un dominio adicional (CH2)
110 aminoácidos, que cumple un
papel semejante.
Igs de Membrana Y Complejo
Receptor De Células B
• Se diferencian de las Igs circulantes en el extremo C-terminal.
• Posee una larga cola en la que existe un segmento
extracelular, seguido de una zona transmembranal, de unos 26
aminoácidos, terminando en una secuencia intracitoplásmica
de longitud variable, según la clase de inmunoglobulina.
• Distintas fases de maduración de LB -> Distintos isotipos o
combinaciones de isotipos de Ig (todos con la misma
especificidad antigénica para cada clon de linfocitos):
• LB inmaduras sólo poseen mIgM;
• LB maduras vírgenes (en reposo) poseen mIgD y menos cantidad
de mIgM
• LB de memoria pueden tener diversas combinaciones de diversas
clases: mIgM, mIgG, mIgA y mIgE.
Variantes Antigénicas De Las
Inmunoglobulinas
• Las inmunoglobulinas son glucoproteínas; por lo tanto, se
pueden comportar como antígenos al ser inyectados a
receptores adecuados. El estudio de las Ig en su faceta de
antígenos revela la existencia de tres tipos de determinantes
antigénicos, cada uno de ellos localizado en partes
características de la molécula:
• determinantes isotípicos
• determinantes alotípicos
• determinantes idiotípicos.
Isotipo
• Se denominan isotipos al conjunto de variantes de inmunoglobulinas
comunes a todos los miembros sanos de una determinada especie.
• Los isotipos dependen de las regiones constantes tanto de cadenas
pesadas como de cadenas ligeras.
• Clases
• Subclases
• Cada isotipo puede encontrarse en dos versiones distintas, según
que las cadenas ligeras sean de tipo k o l .
• Cada isotipo (y en su caso, cada subclase) viene determinado por un
gen correspondiente de región constante. Todos los individuos de
una especie cuentan con el mismo juego básico de genes de
regiones constantes.
• Los anticuerpos anti-isotípicos se emplean, obviamente, para
determinar la clase y subclase de un Ac problema de una especie,
así como para caracterizar las Ig de membrana de las células B.
Alotipo
• Los alotipos son el conjunto de variantes alélicas presentes en las
poblaciones de una especie: hay individuos que para cada clase o
subclase presentan una variante alélica distinta de otros individuos.
• Se deben a pequeñas diferencias (de uno a cuatro aminoácidos) que
afectan a las regiones CH y CL.
• Obviamente, los individuos pueden ser homozigóticos o
heterozigóticos para cada variante, siendo estos alelos de expresión
codominante.
• En humanos:
• 25 alotipos de cadenas IgG
• 2 variantes de IgA2
• 3 variantes de cadenas k
• Algunas veces, la madre gestante puede producir Ac anti-alotípicos
en respuesta a determinantes alotípicos paternos heredados por el
feto.
Idiotipo
• Se define como idiotipo el conjunto de variantes antigénicas
características de cada anticuerpo de un mismo individuo,
debidas a las secuencias de aminoácidos de las porciones VH y
VL.
• Cada uno de los determinantes características de un
anticuerpo concreto se denomina idiotopo.
• El conjunto de los idiotopos es lo que define a cada idiotipo.
• El idiotopo puede coincidir o no con un paratopo (sitio de
unión a un epitopo).
Inmunoglobulina G (IgG)
• 80% de los isotipos en suero
• 4 Subclases debido a 4 genes Cg.
• Elevada afinidad de unión al
antígeno.
• Mayoritarias durante la respuesta
secundaria.
• Mejor difusión que los demás
isotipos al extravascular (hasta el
50% de las IgG se encuentran en los
fluidos tisulares)
• Únicas con función antitoxinas
• Las IgG1 e IgG3  Opsoninas: se
unen a receptores para Fc de la
superficie de células fagocíticas
(sobre todo macrófagos)
• IgG3 > IgG1 > IgG2  Activan
complemento por la ruta clásica
• IgG1, IgG3 e IgG4 cruzan fácilmente
la placenta.
s
s
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Inmunoglobulina A (IgA)
• 2 subclases: IgA1 e IgA2.
• En suero IgA1 = 10 al 15% (Monómero)
• En IgA2, que aparece como dímero.
• IgA secretoria
• Saliva
• Lágrimas
• fluido nasal
• tracto bronquial
• tracto genitourinario
• tracto digestivo
• Leche materna y calostro
• La estructura de la sIgA dimérica consta de dos monómeros
de IgA2 unidos "cola con cola" por medio de un péptido
conocido como pieza de unión (J), y recubiertos por la
llamada pieza secretora.
• Protección en mucosas
• Unión a epitopos repetitivos de la superficie de virus y
bacterias
• Los complejos de sIgA-antígeno eliminados por el
movimiento ciliar del tracto respiratorio o por el
peristaltismo del intestino
Inmunoglobulina M (IgM)
• 5 al 10% de las Ig séricas
• Secreción como pentámeros, con las Fc hacia
adentro y los brazos Fab hacia afuera.
• Cada monómero lleva un dominio constante
adicional (el Cm 2). Las unidades del pentámero
están unidas entre sí por puentes disulfuro entre
dominios Cm 3 o Cm4
• Pentámeros se unen mediante una pieza J
• Primera inmunoglobulina que sintetiza el neonato
por sí mismo, y también es la primera en aparecer
durante la respuesta primaria.
• Posee mayor capacidad para unirse a virus o celulas
completas,  aglutinación
• Fijan y activan complemento
• Confinados al torrente circulatorio (no se extravasan
a tejidos)
• IgM pentamérica es la forma efectora circulante en
el plasma como respuesta inmune primaria
Inmunoglobulina D (IgD)
• 0.2% de las inmunoglobulinas séricas
• Presenta una región bisagra bastante amplia, lo que puede
ayudar a explicar el hecho de que es muy susceptible a
proteolisis, siendo muy baja su vida media en sangre (unos
tres días).
•
• Aparece como Ig de membrana, junto con la mIgM, en los
linfocitos B maduros vírgenes
Inmunoglobulina E (IgE)
• La menos abundante en suero
• Presenta un dominio adicional (el que pasa a ser el Ce2).
• Mediadora de las reacciones de hipersensibilidad inmediata
(alergias)
• IgE se unen a receptores específicos para Fc de IgE de
mastocitos tisulares y de basófilos sanguíneos.
• Confiere protección local frente a ciertos patógenos grandes,
como helmintos
• Recluta células plasmáticas y efectoras a través de una
reacción de inflamación aguda.
La Superfamilia Génica De Las
Inmunoglobulinas
• Moléculas que poseen al
menos un dominio típico de Ig.
• Codificadas por genes que
presentan homologías entre sí.
• Múltiples genes derivados de
un gen ancestral común.
• Dominio de Ig posee
• 100 a 110 aminoácidos
• Dos cisteínas conservadas
separadas entre sí por 50 - 70 aa.
• Estructura terciaria globular
elongada a base de dos láminas β
antiparalelas.
Receptores Fc
• Son moléculas
ancladas a
membrana, y la
mayoría de
ellos poseen
dominios de
tipo Ig
Receptores Fc
Características FcγRI (CD64) FcγRII (CD32) FcγRIII (CD16)
PM (kDa) 72 40 50-70
Distribución Monocitos
Linfocito B
Monocitos
Neutrófilos
Eosinófilos
Plaquetas
Macrófagos
Eosinófilos
Neutrófilos
NK
Especificidad IgG1 IgG3 IgG1 IgG2 IgG3 IgG1 IgG3
Funciones Efectoras
• Carácter bifuncional
1. Activación del
Sistema del
Complemento
2. Opsonización
3. Hipersensibilidad
4. ADCC
Activacióndel
SistemadelComplemento
Mediante C1q
Antígeno
Fab
Fc
s
s
s
s
s s s s
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s
s
s
s
s
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IgG e IgM
C1q
Opsonización
Antígeno
Fab
Fc
s
s
s
s
s s s s
s s
s s
s
s
s
s
FcR = Receptor para Fc
Macrófago
Eosinófilo
Neutrófilo
IgG
Aumenta la fagocitosis y los mecanismos bioquímicos de destrucción del macrófago
Hipersensibilidadinmediata
La alergia es mediada por IgE unida en la superficie de basófilos y células cebadas (mediada
por FcR), liberando sustancias vasoactivas como histamina y serotonina
Antígeno
alergeno Fab
Fc
FcR =
Receptor
para Fc
Basófilo
s
s
s
s
s s s s
s s
s s
s
s
s
s
IgE
MecanismoADCC
Antibody dependent cell mediated cytotoxicity. Es muy importante en la inmunidad antiviral
Proteínas virales,
antígeno viral
Fab
Fc
s
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Curso Inmunologia 05 Linfocitos B y Anticuerpos

  • 1. Células B y Anticuerpos Antonio E. Serrano PhD. MT. @Xideral www.xideral.com
  • 2. Fases de la respuesta inmune adaptativa
  • 4. Moléculas de Reconocimiento Antigénico • Capacidad de reconocimiento específico de cualquier tipo de molécula o partícula extraña. • Inmunoglobulinas (Ig) • Receptores de los linfocitos T (TCR) • Propiedades • Diversidad • Heterogeneidad • Procedencia a partir de reordenaciones de genes.
  • 5. Funciones de las Igs • Reconocimiento Específico de antígenos • Receptor de Membrana Específico de las Células B • Moléculas circulantes (Anticuerpos Secretados) • Suero • Líquidos tisulares (intersticiales • Recubrimiento de ciertos epitelios internos • Ig circulantes son los Iniciadores de la fase efectora de la rama humoral del sistema inmune específico.
  • 7. Historia de los Anticuerpos • 1939: Kabat & Tiselius. Demostraron que la fracción g -globulínica de las proteínas del suero era la responsable de la actividad anticuerpo • 1959: Porter sometió la IgG a digestión con papaína, resultando en dos fragmentos idénticos, capaces de unir antígeno (fragmentos Fab) y un fragmento cristalizable (Fc). • 1960: Nisonoff empleó pepsina fragmento F(ab’)2] • 1961: Edelman sometió la IgG a un tratamiento reductor con mercaptoetanol (rotura de los puentes disulfuro). Indicando que IgG esta formada por 2 tipos de cadenas, una pesada (cadena H) y otra ligera (cadena L) 150,000 50,000 100,000
  • 8. Estructura de las Ig • Dos cadenas H, cada una de unos 50.000 Da. • Dos cadenas L, cada una de unos 25.000 Da. • Cada cadena L está unida a una H por un puente disulfuro. • A su vez, las dos cadenas H está unidas entre sí por puentes disulfuro. s s s s s s s s s s s s s s s s Fc Fab
  • 9. Cadenas Livianas (Light Chain) • Región carboxi-terminal, constante (región C) • Región amino-terminal, variable (región V) • Además, existen dos posibles versiones de cadenas L, según dos variantes en la región C: • Cadenas κ (kappa) • Cdenas λ (lambda) • En una misma Ig existen dos cadenas k o dos cadenas l , pero nunca una de cada tipo. • Comparando diversas cadenas l se ha visto que existen varios subtipos según la especie: • En humano cuatro subtipos, denominados l 1 a l 4.
  • 10. Cadenas Pesadas (Heavy Chain) • 440 a 550 aa. • Posee una región amino-terminal de 100 a 110 aminoácidos, cuya composición es variable (VH) • El resto de la cadena H muestra en humanos cinco patrones básicos de secuencia de cadenas pesadas según la porción constante (CH) • La longitud de esta porción constante 330-440 aa. • Cada uno de los tipos de cadena pesada recibe una denominación a base de una letra griega, y determinan lo que se denomina clases o isotipos de Igs
  • 11. Clases de Igs • En el caso de las IgG e IgA, se pueden distinguir, además, pequeñas diferencias de secuencias dentro de cada clase, que dan origen a subclases, que en humanos son • IgG1, IgG2, IgG3, IgG4 • IgA, IgA2. • Cada tipo (o en su caso, cada subclase) de cadena pesada H puede combinarse por separado con cada una de las dos versiones (k o l ) de cadenas L.
  • 12. Estructura de las Igs • Primaria: Explica que exista regiones V y C en cadenas H y L. • Secundaria: : Láminas β antiparalelas, cada una de ellas formadas por 3 o 4 cadenas β antiparalelas, unidas por puentes de hidrógeno entre grupos -NH- y -CO-. • Terciaria: A base de dominios globulares compactos. Consta de dos capas (láminas) β conectadas entre sí por un puente disúlfuro. Dos dominios globulares consecutivos se conectan entre sí por secuencias cortas de aminoácidos sin estructura especial. • Cuaternaria: los dominios globulares de cadenas L y H adyacentes interactúan dando la conformación global característica de las inmunoglobulinas. Permite sus dos funciones características: unión al Ag y actividad biológica efectora • Cada cadena L se conecta con la H adyacente por un puente disulfuro, a nivel de la parte C-terminal de la cadena L. • Las dos cadenas H se conectan entre sí por al menos un puente disulfuro • Pueden poseer cadenas de polisacáridos unidos covalentemente a algun(os) dominio(s)
  • 13. Epitopo • Ó determinante antigénico, es la porción de una macromolécula que es reconocida por el sistema inmunitario
  • 14. Paratopo • Lugar específico de unión del anticuerpo al antígeno, pertenece a la región variable de la molécula de anticuerpo o del receptor del linfocito T. • Está formado por la aproximación de las seis regiones variables de complementariedad (CDR) de la región variable de ambas cadenas, ya sean las cadenas ligeras y pesadas de los anticuerpos, o alfa/ß y gamma/delta para el receptor antigénico de la célula T s s s s s s s s s s s s s s s s CDR1 CDR3 FR1 FR2 FR3FR4 CDR2
  • 15. Regiones Hipervariables • CDR (regiones determinantes de complementariedad) = Uniión al Epitopo. . • 10 aminoácidos. La CDR3 suele ser la más variable de las tres. • Tres regiones en el dominio VL: L1, L2 y L3 • Tres regiones en el dominio VH: H1, H2 y H3. • CDR1, 2 y 3 = 15-20% • FR, es decir, regiones de armazón o de entramado. Ellas son las que en este caso de los dominios V constituyen la estructura característica de dos láminas β unidas entre s • FR = 80-85% • CDRs conforman el paratopo ó sitio de unión del antígeno, mientras los FR adoptan una conformación que permite el agrupamiento de los resíduos que componen los CDRs
  • 16. CDR y FR Cadena Liviana Los CDR (3 para cadenas H y L) están separados por los FR (framework=andamios) (4 por cadenas) que agrupan a los CDR distantes entre ellos, en la secuencia primaria, para formar el paratopo ó sitio de unión del antígeno
  • 17. Región Bisagra • Entre el primer y el segundo dominios constantes • Zona rica en prolina, que confiere flexibilidad, y que hace que los dos brazos Fab puedan rotar independientemente • Porción Fc puede moverse para mejorar sus diversas funciones efectoras. • Existen algunas cisteínas, lo cual permite la formación de puentes disulfuro entre las dos cadenas pesadas a este nivel. • Las cadenas pesadas m y e carecen de región bisagra, pero en su lugar poseen un dominio adicional (CH2) 110 aminoácidos, que cumple un papel semejante.
  • 18. Igs de Membrana Y Complejo Receptor De Células B • Se diferencian de las Igs circulantes en el extremo C-terminal. • Posee una larga cola en la que existe un segmento extracelular, seguido de una zona transmembranal, de unos 26 aminoácidos, terminando en una secuencia intracitoplásmica de longitud variable, según la clase de inmunoglobulina. • Distintas fases de maduración de LB -> Distintos isotipos o combinaciones de isotipos de Ig (todos con la misma especificidad antigénica para cada clon de linfocitos): • LB inmaduras sólo poseen mIgM; • LB maduras vírgenes (en reposo) poseen mIgD y menos cantidad de mIgM • LB de memoria pueden tener diversas combinaciones de diversas clases: mIgM, mIgG, mIgA y mIgE.
  • 19. Variantes Antigénicas De Las Inmunoglobulinas • Las inmunoglobulinas son glucoproteínas; por lo tanto, se pueden comportar como antígenos al ser inyectados a receptores adecuados. El estudio de las Ig en su faceta de antígenos revela la existencia de tres tipos de determinantes antigénicos, cada uno de ellos localizado en partes características de la molécula: • determinantes isotípicos • determinantes alotípicos • determinantes idiotípicos.
  • 20. Isotipo • Se denominan isotipos al conjunto de variantes de inmunoglobulinas comunes a todos los miembros sanos de una determinada especie. • Los isotipos dependen de las regiones constantes tanto de cadenas pesadas como de cadenas ligeras. • Clases • Subclases • Cada isotipo puede encontrarse en dos versiones distintas, según que las cadenas ligeras sean de tipo k o l . • Cada isotipo (y en su caso, cada subclase) viene determinado por un gen correspondiente de región constante. Todos los individuos de una especie cuentan con el mismo juego básico de genes de regiones constantes. • Los anticuerpos anti-isotípicos se emplean, obviamente, para determinar la clase y subclase de un Ac problema de una especie, así como para caracterizar las Ig de membrana de las células B.
  • 21. Alotipo • Los alotipos son el conjunto de variantes alélicas presentes en las poblaciones de una especie: hay individuos que para cada clase o subclase presentan una variante alélica distinta de otros individuos. • Se deben a pequeñas diferencias (de uno a cuatro aminoácidos) que afectan a las regiones CH y CL. • Obviamente, los individuos pueden ser homozigóticos o heterozigóticos para cada variante, siendo estos alelos de expresión codominante. • En humanos: • 25 alotipos de cadenas IgG • 2 variantes de IgA2 • 3 variantes de cadenas k • Algunas veces, la madre gestante puede producir Ac anti-alotípicos en respuesta a determinantes alotípicos paternos heredados por el feto.
  • 22. Idiotipo • Se define como idiotipo el conjunto de variantes antigénicas características de cada anticuerpo de un mismo individuo, debidas a las secuencias de aminoácidos de las porciones VH y VL. • Cada uno de los determinantes características de un anticuerpo concreto se denomina idiotopo. • El conjunto de los idiotopos es lo que define a cada idiotipo. • El idiotopo puede coincidir o no con un paratopo (sitio de unión a un epitopo).
  • 23. Inmunoglobulina G (IgG) • 80% de los isotipos en suero • 4 Subclases debido a 4 genes Cg. • Elevada afinidad de unión al antígeno. • Mayoritarias durante la respuesta secundaria. • Mejor difusión que los demás isotipos al extravascular (hasta el 50% de las IgG se encuentran en los fluidos tisulares) • Únicas con función antitoxinas • Las IgG1 e IgG3  Opsoninas: se unen a receptores para Fc de la superficie de células fagocíticas (sobre todo macrófagos) • IgG3 > IgG1 > IgG2  Activan complemento por la ruta clásica • IgG1, IgG3 e IgG4 cruzan fácilmente la placenta. s s s s s s s s s s s s s s s s
  • 24. Inmunoglobulina A (IgA) • 2 subclases: IgA1 e IgA2. • En suero IgA1 = 10 al 15% (Monómero) • En IgA2, que aparece como dímero. • IgA secretoria • Saliva • Lágrimas • fluido nasal • tracto bronquial • tracto genitourinario • tracto digestivo • Leche materna y calostro • La estructura de la sIgA dimérica consta de dos monómeros de IgA2 unidos "cola con cola" por medio de un péptido conocido como pieza de unión (J), y recubiertos por la llamada pieza secretora. • Protección en mucosas • Unión a epitopos repetitivos de la superficie de virus y bacterias • Los complejos de sIgA-antígeno eliminados por el movimiento ciliar del tracto respiratorio o por el peristaltismo del intestino
  • 25. Inmunoglobulina M (IgM) • 5 al 10% de las Ig séricas • Secreción como pentámeros, con las Fc hacia adentro y los brazos Fab hacia afuera. • Cada monómero lleva un dominio constante adicional (el Cm 2). Las unidades del pentámero están unidas entre sí por puentes disulfuro entre dominios Cm 3 o Cm4 • Pentámeros se unen mediante una pieza J • Primera inmunoglobulina que sintetiza el neonato por sí mismo, y también es la primera en aparecer durante la respuesta primaria. • Posee mayor capacidad para unirse a virus o celulas completas,  aglutinación • Fijan y activan complemento • Confinados al torrente circulatorio (no se extravasan a tejidos) • IgM pentamérica es la forma efectora circulante en el plasma como respuesta inmune primaria
  • 26. Inmunoglobulina D (IgD) • 0.2% de las inmunoglobulinas séricas • Presenta una región bisagra bastante amplia, lo que puede ayudar a explicar el hecho de que es muy susceptible a proteolisis, siendo muy baja su vida media en sangre (unos tres días). • • Aparece como Ig de membrana, junto con la mIgM, en los linfocitos B maduros vírgenes
  • 27. Inmunoglobulina E (IgE) • La menos abundante en suero • Presenta un dominio adicional (el que pasa a ser el Ce2). • Mediadora de las reacciones de hipersensibilidad inmediata (alergias) • IgE se unen a receptores específicos para Fc de IgE de mastocitos tisulares y de basófilos sanguíneos. • Confiere protección local frente a ciertos patógenos grandes, como helmintos • Recluta células plasmáticas y efectoras a través de una reacción de inflamación aguda.
  • 28. La Superfamilia Génica De Las Inmunoglobulinas • Moléculas que poseen al menos un dominio típico de Ig. • Codificadas por genes que presentan homologías entre sí. • Múltiples genes derivados de un gen ancestral común. • Dominio de Ig posee • 100 a 110 aminoácidos • Dos cisteínas conservadas separadas entre sí por 50 - 70 aa. • Estructura terciaria globular elongada a base de dos láminas β antiparalelas.
  • 29. Receptores Fc • Son moléculas ancladas a membrana, y la mayoría de ellos poseen dominios de tipo Ig
  • 30. Receptores Fc Características FcγRI (CD64) FcγRII (CD32) FcγRIII (CD16) PM (kDa) 72 40 50-70 Distribución Monocitos Linfocito B Monocitos Neutrófilos Eosinófilos Plaquetas Macrófagos Eosinófilos Neutrófilos NK Especificidad IgG1 IgG3 IgG1 IgG2 IgG3 IgG1 IgG3
  • 31. Funciones Efectoras • Carácter bifuncional 1. Activación del Sistema del Complemento 2. Opsonización 3. Hipersensibilidad 4. ADCC
  • 32. Activacióndel SistemadelComplemento Mediante C1q Antígeno Fab Fc s s s s s s s s s s s s s s s s s s s s s s s s s s s s s s s s IgG e IgM C1q
  • 33. Opsonización Antígeno Fab Fc s s s s s s s s s s s s s s s s FcR = Receptor para Fc Macrófago Eosinófilo Neutrófilo IgG Aumenta la fagocitosis y los mecanismos bioquímicos de destrucción del macrófago
  • 34. Hipersensibilidadinmediata La alergia es mediada por IgE unida en la superficie de basófilos y células cebadas (mediada por FcR), liberando sustancias vasoactivas como histamina y serotonina Antígeno alergeno Fab Fc FcR = Receptor para Fc Basófilo s s s s s s s s s s s s s s s s IgE
  • 35. MecanismoADCC Antibody dependent cell mediated cytotoxicity. Es muy importante en la inmunidad antiviral Proteínas virales, antígeno viral Fab Fc s s s s s s s s s s s s s s s s FcR = Receptor para Fc Célula Natural Killer NK IgG Célula propia DNA Viral