Tema 65 Características y concepto de: antígeno, determinantes del antigenico...Dian Alex Gonzalez
Antigeno: Molécula de procedencia exógena o endó- gena que resulta extraña al organismo. Puede ser específicamente unida por un anticuerpo o por un receptor de célula T, pero no necesariamente genera una respuesta inmune. Para aquellas moléculas que inducen una respuesta inmune, se ha propuesto el término de inmunógeno.......
Tema 65 Características y concepto de: antígeno, determinantes del antigenico...Dian Alex Gonzalez
Antigeno: Molécula de procedencia exógena o endó- gena que resulta extraña al organismo. Puede ser específicamente unida por un anticuerpo o por un receptor de célula T, pero no necesariamente genera una respuesta inmune. Para aquellas moléculas que inducen una respuesta inmune, se ha propuesto el término de inmunógeno.......
Presentación de Power Point sobre el complemento.
Historia, introducción, vía clásica, vía alternativa, receptores, funciones, mecanismos por los cuales los microorganismos escapan al complemento y el complemento relacionado con la enfermedad.
Bibliografía: Inmunología de Abbas
Tema 66: Inmunoglobulinas (estructura, función, clases y subclases, y distrib...Dian Alex Gonzalez
Las inmunoglobulinas son glucoproteínas que están formadas por cadenas polipetídicas agrupadas, dependiendo del tipo de inmunoglobulinas. Tienen la capacidad de unir anticuerpos con una alta especificidad, estas moléculas fueron originalmente identificadas en el suero y también son diferidas como anticuerpos.
La prueba de Coombs también es conocida como prueba de antiglobulina, es un examen de sangre que puede detectar la presencia de anticuerpos en suero que reaccionan con antígenos en la superficie de los glóbulos rojos. Hay dos tipos de pruebas, la directa y la indirecta.
Caso clìnico
Presentación de Power Point sobre el complemento.
Historia, introducción, vía clásica, vía alternativa, receptores, funciones, mecanismos por los cuales los microorganismos escapan al complemento y el complemento relacionado con la enfermedad.
Bibliografía: Inmunología de Abbas
Tema 66: Inmunoglobulinas (estructura, función, clases y subclases, y distrib...Dian Alex Gonzalez
Las inmunoglobulinas son glucoproteínas que están formadas por cadenas polipetídicas agrupadas, dependiendo del tipo de inmunoglobulinas. Tienen la capacidad de unir anticuerpos con una alta especificidad, estas moléculas fueron originalmente identificadas en el suero y también son diferidas como anticuerpos.
La prueba de Coombs también es conocida como prueba de antiglobulina, es un examen de sangre que puede detectar la presencia de anticuerpos en suero que reaccionan con antígenos en la superficie de los glóbulos rojos. Hay dos tipos de pruebas, la directa y la indirecta.
Caso clìnico
Mi nombre es Jaime Guillermo González Gámez y actualmente vivo en Guadalajara, Jalisco, México.
Soy Medico Alergólogo e Inmunólogo, e imparto la materia de inmunología en la UVM Campus Zapopan, también tengo un consultorio privado y trabajo en el Hospital Regional Valentín Gómez Farías
No saben como me llena de alegría que bastantes personas puedan aprender de mis presentaciones, cualquier pregunta de los temas no duden en marcar a mis teléfonos, estoy a sus ordenes.
Mexicaltzingo #1979 (Col. Americana) 44160 Guadalajara
01 33 3825 3063
01 33 3836 3299
www.facebook.com/jaimeguillermo.gonzalezgamez
La inmunoglobulina M (IgM) es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (G, A, M, E, D) presentes en mamíferos, constituyendo un 6% de la población presente en sangre.
Esta información NO es de mi autoria. Solo la divulgo.
Créditos y autoria al "Departamento de microbiologia, de la Universidad de Granada, España"
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Enlace del navegador de microbiologia y biotecnologia
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Los anticuerpos son proteínas circulantes que se producen en los vertebrados en respuesta a la exposición a estructuras extrañas conocidas como antígenos. Los anticuerpos son increíblemente diversos y específicos en su capacidad para reconocer estructuras moleculares extrañas, y son los mediadores de la inmunidad humoral contra todas las clases de microbios. Como estas proteínas se descubrieron como moléculas séricas que proporcionaban protección contra la toxina diftérica, al principio se las llamó antitoxinas. Cuando se vio que podían generarse proteínas similares contra muchas sustancias, no solo toxinas microbianas, estas proteínas recibieron el nombre general de anticuerpos. Las sustancias que generan o son reconocidas por anticuerpos se llamaron entonces antígenos. Los anticuerpos, las moléculas de complejo principal de histocompatibilidad ( MHC ) y los receptores del linfocito T para el antígeno son las tres clases de moléculas que utiliza el sistema inmunitario adaptativo para unirse a los antígenos. De estos tres, los anticuerpos fueron los primeros en ser descubiertos, reconocen el espectro más amplio de estructuras antigénicas, tienen la mayor capacidad de discriminar entre diferentes antígenos y se unen a los antígenos con mayor fuerza.
Los anticuerpos solo son sintetizados por células de la estirpe de los linfocitos B y existen en dos formas: los anticuerpos un idos a la membrana en la superficie de los linfocitos B actúan como receptores para el antígeno y los anticuerpos secretados neutralizan las toxinas, impiden la entrada y propagación de los microorganismos patógenos y eliminan los microbios. El reconocimiento del antígeno por los anticuerpos unidos a la membrana de los linfocitos B vírgenes activa a estos linfocitos e inicia una respuesta inmunitaria humoral. Los linfocitos B activados se diferencian en células plasmáticas que secretan anticuerpos de la misma especificidad que el receptor para el antígeno. Las formas secretadas de los anticuerpos están en el plasma (la porción líquida de la sangre), en las secreciones mucosas y en el líquido intersticial de los tejidos. En la fase efectora de la inmunidad humoral, estos anticuerpos secretados se unen a los antígenos y desencadenan vari os mecanismos efectores que eliminan los antígenos.
La eliminación del antígeno requiere, a menudo, la interacción del anticuerpo con otros componentes del sistema inmunitario, como moléculas del tipo de las proteínas del complemento, y células, como los fagocitos y los eosinófilos. Entre las funciones efectoras mediadas por los anticuerpos están la neutralización de microbios o productos microbianos tóxicos; La activación del sistema del complemento; la opsonización de microorganismos patógenos para potenciar su fagocitosis; la citotoxicidad celular dependiente de anticuerpos, por la que los a
Se describe como ha evolucionado el genoma y el sistema inmune de los vertebrados. Sus receptores antígeno específicos TCR y BCR . La evolución de las citocinas y los órganos linfoides.
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En el marco de la Sexta Cumbre Ministerial Mundial sobre Seguridad del Paciente celebrada en Santiago de Chile en el mes de abril de 2024 se ha dado a conocer la primera Carta de Derechos de Seguridad de Paciente, a nivel mundial, a iniciativa de la Organización Mundial de la Salud (OMS).
Los objetivos del nuevo documento pasan por los siguientes aspectos clave: afirmar la seguridad del paciente como un derecho fundamental del paciente, para todos, en todas partes; identificar los derechos clave de seguridad del paciente que los trabajadores de salud y los líderes sanitarios deben defender para planificar, diseñar y prestar servicios de salud seguros; promover una cultura de seguridad, equidad, transparencia y rendición de cuentas dentro de los sistemas de salud; empoderar a los pacientes para que participen activamente en su propia atención como socios y para hacer valer su derecho a una atención segura; apoyar el desarrollo e implementación de políticas, procedimientos y mejores prácticas que fortalezcan la seguridad del paciente; y reconocer la seguridad del paciente como un componente integral del derecho a la salud; proporcionar orientación sobre la interacción entre el paciente y el sistema de salud en todo el espectro de servicios de salud, incluidos los cuidados de promoción, protección, prevención, curación, rehabilitación y paliativos; reconocer la importancia de involucrar y empoderar a las familias y los cuidadores en los procesos de atención médica y los sistemas de salud a nivel nacional, subnacional y comunitario.
Y ello porque la seguridad del paciente responde al primer principio fundamental de la atención sanitaria: “No hacer daño” (Primum non nocere). Y esto enlaza con la importancia de la prevención cuaternaria, pues cabe no olvidar que uno de los principales agentes de daño somos los propios profesionales sanitarios, por lo que hay que prevenirse del exceso de diagnóstico, tratamiento y prevención sanitaria.
Compartimos el documento abajo, estos son los 10 derechos fundamentales de seguridad del paciente descritos en la Carta:
1. Atención oportuna, eficaz y adecuada
2. Procesos y prácticas seguras de atención de salud
3. Trabajadores de salud calificados y competentes
4. Productos médicos seguros y su uso seguro y racional
5. Instalaciones de atención médica seguras y protegidas
6. Dignidad, respeto, no discriminación, privacidad y confidencialidad
7. Información, educación y toma de decisiones apoyada
8. Acceder a registros médicos
9. Ser escuchado y resolución justa
10. Compromiso del paciente y la familia
Que así sea. Y el compromiso pase del escrito a la realidad.
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Presentación utilizada en la conferencia impartida en el X Congreso Nacional de Médicos y Médicas Jubiladas, bajo el título: "Edadismo: afectos y efectos. Por un pacto intergeneracional".
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4. Moléculas de Reconocimiento
Antigénico
• Capacidad de
reconocimiento
específico de cualquier
tipo de molécula o
partícula extraña.
• Inmunoglobulinas (Ig)
• Receptores de los linfocitos
T (TCR)
• Propiedades
• Diversidad
• Heterogeneidad
• Procedencia a partir de
reordenaciones de genes.
5. Funciones de las Igs
• Reconocimiento Específico
de antígenos
• Receptor de Membrana
Específico de las Células B
• Moléculas circulantes
(Anticuerpos Secretados)
• Suero
• Líquidos tisulares
(intersticiales
• Recubrimiento de ciertos
epitelios internos
• Ig circulantes son los
Iniciadores de la fase
efectora de la rama
humoral del sistema
inmune específico.
7. Historia de los Anticuerpos
• 1939: Kabat & Tiselius. Demostraron
que la fracción g -globulínica de las
proteínas del suero era la
responsable de la actividad
anticuerpo
• 1959: Porter sometió la IgG a
digestión con papaína, resultando en
dos fragmentos idénticos, capaces de
unir antígeno (fragmentos Fab) y un
fragmento cristalizable (Fc).
• 1960: Nisonoff empleó pepsina
fragmento F(ab’)2]
• 1961: Edelman sometió la IgG a un
tratamiento reductor con
mercaptoetanol (rotura de los
puentes disulfuro). Indicando que IgG
esta formada por 2 tipos de cadenas,
una pesada (cadena H) y otra ligera
(cadena L)
150,000
50,000
100,000
8. Estructura de las Ig
• Dos cadenas H, cada
una de unos 50.000
Da.
• Dos cadenas L, cada
una de unos 25.000
Da.
• Cada cadena L está
unida a una H por un
puente disulfuro.
• A su vez, las dos
cadenas H está unidas
entre sí por puentes
disulfuro.
s
s
s
s
s s s s
s s
s s
s
s
s
s
Fc
Fab
9. Cadenas Livianas (Light Chain)
• Región carboxi-terminal,
constante (región C)
• Región amino-terminal, variable
(región V)
• Además, existen dos posibles
versiones de cadenas L, según
dos variantes en la región C:
• Cadenas κ (kappa)
• Cdenas λ (lambda)
• En una misma Ig existen dos
cadenas k o dos cadenas l , pero
nunca una de cada tipo.
• Comparando diversas cadenas l
se ha visto que existen varios
subtipos según la especie:
• En humano cuatro subtipos,
denominados l 1 a l 4.
10. Cadenas Pesadas (Heavy Chain)
• 440 a 550 aa.
• Posee una región amino-terminal
de 100 a 110 aminoácidos, cuya
composición es variable (VH)
• El resto de la cadena H muestra
en humanos cinco patrones
básicos de secuencia de cadenas
pesadas según la porción
constante (CH)
• La longitud de esta porción
constante 330-440 aa.
• Cada uno de los tipos de cadena
pesada recibe una denominación
a base de una letra griega, y
determinan lo que se denomina
clases o isotipos de Igs
11. Clases de Igs
• En el caso de las IgG e IgA, se pueden distinguir, además, pequeñas
diferencias de secuencias dentro de cada clase, que dan origen a
subclases, que en humanos son
• IgG1, IgG2, IgG3, IgG4
• IgA, IgA2.
• Cada tipo (o en su caso, cada subclase) de cadena pesada H puede
combinarse por separado con cada una de las dos versiones (k o l )
de cadenas L.
12. Estructura de las Igs
• Primaria: Explica que exista regiones V y C en
cadenas H y L.
• Secundaria: : Láminas β antiparalelas, cada una
de ellas formadas por 3 o 4 cadenas β
antiparalelas, unidas por puentes de hidrógeno
entre grupos -NH- y -CO-.
• Terciaria: A base de dominios globulares
compactos. Consta de dos capas (láminas) β
conectadas entre sí por un puente disúlfuro.
Dos dominios globulares consecutivos se
conectan entre sí por secuencias cortas de
aminoácidos sin estructura especial.
• Cuaternaria: los dominios globulares de
cadenas L y H adyacentes interactúan dando la
conformación global característica de las
inmunoglobulinas. Permite sus dos funciones
características: unión al Ag y actividad biológica
efectora
• Cada cadena L se conecta con la H adyacente por
un puente disulfuro, a nivel de la parte C-terminal
de la cadena L.
• Las dos cadenas H se conectan entre sí por al
menos un puente disulfuro
• Pueden poseer cadenas de polisacáridos unidos
covalentemente a algun(os) dominio(s)
13. Epitopo
• Ó determinante antigénico, es la porción de una
macromolécula que es reconocida por el sistema
inmunitario
14. Paratopo
• Lugar específico de unión
del anticuerpo al
antígeno, pertenece a la
región variable de la
molécula de anticuerpo o
del receptor del linfocito
T.
• Está formado por la
aproximación de las seis
regiones variables de
complementariedad
(CDR) de la región
variable de ambas
cadenas, ya sean las
cadenas ligeras y pesadas
de los anticuerpos, o
alfa/ß y gamma/delta
para el receptor
antigénico de la célula T
s
s
s
s
s s s s
s s
s s
s
s
s
s
CDR1
CDR3
FR1
FR2
FR3FR4
CDR2
15. Regiones Hipervariables
• CDR (regiones determinantes de
complementariedad) = Uniión al Epitopo. .
• 10 aminoácidos. La CDR3 suele ser la más
variable de las tres.
• Tres regiones en el dominio VL: L1, L2 y L3
• Tres regiones en el dominio VH: H1, H2 y H3.
• CDR1, 2 y 3 = 15-20%
• FR, es decir, regiones de armazón o de
entramado. Ellas son las que en este caso de
los dominios V constituyen la estructura
característica de dos láminas β unidas entre s
• FR = 80-85%
• CDRs conforman el paratopo ó sitio de unión
del antígeno, mientras los FR adoptan una
conformación que permite el agrupamiento de
los resíduos que componen los CDRs
16. CDR y FR Cadena Liviana
Los CDR (3 para cadenas H y L) están separados por los FR
(framework=andamios) (4 por cadenas) que agrupan a los CDR distantes
entre ellos, en la secuencia primaria, para formar el paratopo ó sitio de unión
del antígeno
17. Región Bisagra
• Entre el primer y el segundo
dominios constantes
• Zona rica en prolina, que confiere
flexibilidad, y que hace que los dos
brazos Fab puedan rotar
independientemente
• Porción Fc puede moverse para
mejorar sus diversas funciones
efectoras.
• Existen algunas cisteínas, lo cual
permite la formación de puentes
disulfuro entre las dos cadenas
pesadas a este nivel.
• Las cadenas pesadas m y e carecen de
región bisagra, pero en su lugar
poseen un dominio adicional (CH2)
110 aminoácidos, que cumple un
papel semejante.
18. Igs de Membrana Y Complejo
Receptor De Células B
• Se diferencian de las Igs circulantes en el extremo C-terminal.
• Posee una larga cola en la que existe un segmento
extracelular, seguido de una zona transmembranal, de unos 26
aminoácidos, terminando en una secuencia intracitoplásmica
de longitud variable, según la clase de inmunoglobulina.
• Distintas fases de maduración de LB -> Distintos isotipos o
combinaciones de isotipos de Ig (todos con la misma
especificidad antigénica para cada clon de linfocitos):
• LB inmaduras sólo poseen mIgM;
• LB maduras vírgenes (en reposo) poseen mIgD y menos cantidad
de mIgM
• LB de memoria pueden tener diversas combinaciones de diversas
clases: mIgM, mIgG, mIgA y mIgE.
19. Variantes Antigénicas De Las
Inmunoglobulinas
• Las inmunoglobulinas son glucoproteínas; por lo tanto, se
pueden comportar como antígenos al ser inyectados a
receptores adecuados. El estudio de las Ig en su faceta de
antígenos revela la existencia de tres tipos de determinantes
antigénicos, cada uno de ellos localizado en partes
características de la molécula:
• determinantes isotípicos
• determinantes alotípicos
• determinantes idiotípicos.
20. Isotipo
• Se denominan isotipos al conjunto de variantes de inmunoglobulinas
comunes a todos los miembros sanos de una determinada especie.
• Los isotipos dependen de las regiones constantes tanto de cadenas
pesadas como de cadenas ligeras.
• Clases
• Subclases
• Cada isotipo puede encontrarse en dos versiones distintas, según
que las cadenas ligeras sean de tipo k o l .
• Cada isotipo (y en su caso, cada subclase) viene determinado por un
gen correspondiente de región constante. Todos los individuos de
una especie cuentan con el mismo juego básico de genes de
regiones constantes.
• Los anticuerpos anti-isotípicos se emplean, obviamente, para
determinar la clase y subclase de un Ac problema de una especie,
así como para caracterizar las Ig de membrana de las células B.
21. Alotipo
• Los alotipos son el conjunto de variantes alélicas presentes en las
poblaciones de una especie: hay individuos que para cada clase o
subclase presentan una variante alélica distinta de otros individuos.
• Se deben a pequeñas diferencias (de uno a cuatro aminoácidos) que
afectan a las regiones CH y CL.
• Obviamente, los individuos pueden ser homozigóticos o
heterozigóticos para cada variante, siendo estos alelos de expresión
codominante.
• En humanos:
• 25 alotipos de cadenas IgG
• 2 variantes de IgA2
• 3 variantes de cadenas k
• Algunas veces, la madre gestante puede producir Ac anti-alotípicos
en respuesta a determinantes alotípicos paternos heredados por el
feto.
22. Idiotipo
• Se define como idiotipo el conjunto de variantes antigénicas
características de cada anticuerpo de un mismo individuo,
debidas a las secuencias de aminoácidos de las porciones VH y
VL.
• Cada uno de los determinantes características de un
anticuerpo concreto se denomina idiotopo.
• El conjunto de los idiotopos es lo que define a cada idiotipo.
• El idiotopo puede coincidir o no con un paratopo (sitio de
unión a un epitopo).
23. Inmunoglobulina G (IgG)
• 80% de los isotipos en suero
• 4 Subclases debido a 4 genes Cg.
• Elevada afinidad de unión al
antígeno.
• Mayoritarias durante la respuesta
secundaria.
• Mejor difusión que los demás
isotipos al extravascular (hasta el
50% de las IgG se encuentran en los
fluidos tisulares)
• Únicas con función antitoxinas
• Las IgG1 e IgG3 Opsoninas: se
unen a receptores para Fc de la
superficie de células fagocíticas
(sobre todo macrófagos)
• IgG3 > IgG1 > IgG2 Activan
complemento por la ruta clásica
• IgG1, IgG3 e IgG4 cruzan fácilmente
la placenta.
s
s
s
s
s s s s
s s
s s
s
s
s
s
24. Inmunoglobulina A (IgA)
• 2 subclases: IgA1 e IgA2.
• En suero IgA1 = 10 al 15% (Monómero)
• En IgA2, que aparece como dímero.
• IgA secretoria
• Saliva
• Lágrimas
• fluido nasal
• tracto bronquial
• tracto genitourinario
• tracto digestivo
• Leche materna y calostro
• La estructura de la sIgA dimérica consta de dos monómeros
de IgA2 unidos "cola con cola" por medio de un péptido
conocido como pieza de unión (J), y recubiertos por la
llamada pieza secretora.
• Protección en mucosas
• Unión a epitopos repetitivos de la superficie de virus y
bacterias
• Los complejos de sIgA-antígeno eliminados por el
movimiento ciliar del tracto respiratorio o por el
peristaltismo del intestino
25. Inmunoglobulina M (IgM)
• 5 al 10% de las Ig séricas
• Secreción como pentámeros, con las Fc hacia
adentro y los brazos Fab hacia afuera.
• Cada monómero lleva un dominio constante
adicional (el Cm 2). Las unidades del pentámero
están unidas entre sí por puentes disulfuro entre
dominios Cm 3 o Cm4
• Pentámeros se unen mediante una pieza J
• Primera inmunoglobulina que sintetiza el neonato
por sí mismo, y también es la primera en aparecer
durante la respuesta primaria.
• Posee mayor capacidad para unirse a virus o celulas
completas, aglutinación
• Fijan y activan complemento
• Confinados al torrente circulatorio (no se extravasan
a tejidos)
• IgM pentamérica es la forma efectora circulante en
el plasma como respuesta inmune primaria
26. Inmunoglobulina D (IgD)
• 0.2% de las inmunoglobulinas séricas
• Presenta una región bisagra bastante amplia, lo que puede
ayudar a explicar el hecho de que es muy susceptible a
proteolisis, siendo muy baja su vida media en sangre (unos
tres días).
•
• Aparece como Ig de membrana, junto con la mIgM, en los
linfocitos B maduros vírgenes
27. Inmunoglobulina E (IgE)
• La menos abundante en suero
• Presenta un dominio adicional (el que pasa a ser el Ce2).
• Mediadora de las reacciones de hipersensibilidad inmediata
(alergias)
• IgE se unen a receptores específicos para Fc de IgE de
mastocitos tisulares y de basófilos sanguíneos.
• Confiere protección local frente a ciertos patógenos grandes,
como helmintos
• Recluta células plasmáticas y efectoras a través de una
reacción de inflamación aguda.
28. La Superfamilia Génica De Las
Inmunoglobulinas
• Moléculas que poseen al
menos un dominio típico de Ig.
• Codificadas por genes que
presentan homologías entre sí.
• Múltiples genes derivados de
un gen ancestral común.
• Dominio de Ig posee
• 100 a 110 aminoácidos
• Dos cisteínas conservadas
separadas entre sí por 50 - 70 aa.
• Estructura terciaria globular
elongada a base de dos láminas β
antiparalelas.
29. Receptores Fc
• Son moléculas
ancladas a
membrana, y la
mayoría de
ellos poseen
dominios de
tipo Ig
33. Opsonización
Antígeno
Fab
Fc
s
s
s
s
s s s s
s s
s s
s
s
s
s
FcR = Receptor para Fc
Macrófago
Eosinófilo
Neutrófilo
IgG
Aumenta la fagocitosis y los mecanismos bioquímicos de destrucción del macrófago
34. Hipersensibilidadinmediata
La alergia es mediada por IgE unida en la superficie de basófilos y células cebadas (mediada
por FcR), liberando sustancias vasoactivas como histamina y serotonina
Antígeno
alergeno Fab
Fc
FcR =
Receptor
para Fc
Basófilo
s
s
s
s
s s s s
s s
s s
s
s
s
s
IgE
35. MecanismoADCC
Antibody dependent cell mediated cytotoxicity. Es muy importante en la inmunidad antiviral
Proteínas virales,
antígeno viral
Fab
Fc
s
s
s
s
s s s s
s s
s s
s
s
s
s
FcR = Receptor para Fc
Célula Natural Killer NK
IgG
Célula propia
DNA Viral