Inmunoglobulina G (IgG)

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Gema Santana Ramírez, Jorge Cañarte Alcívar; Revisión bibliográfica de la IgG
Catedra de Inmunología, Escuela de Laboratorio Clínico, Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí.
Revisión bibliográfica de la IgG
Gema Santana Ramírez1
, Jorge Cañarte Alcívar2-3-4
1
Estudiante de la Escuela de Laboratorio Clínico. Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de
Manabí, Portoviejo – Manabí – Ecuador
2
Docente Investigador. Facultad Ciencias de la Salud. Universidad Técnica de Manabí. Portoviejo – Manabí –
Ecuador
3
Medico especialista en Inmunología Clínica, StemMedic, Manta – Manabí – Ecuador.
4
Director de Docencia e Investigación, Instituto Ecuatoriano de Enfermedades Digestiva IECED, Portoviejo –
Manabí – Ecuador
Resumen. – Como parte de la catedra de
inmunología revisaremos el tema de
Inmunoglobulinas y nos enfocaremos en la IgG,
sus generalidades, estructura, características,
funciones y clasificación. Las inmunoglobulinas,
también conocidas como anticuerpos, son
glucoproteínas presentes en el plasma y los tejidos
del organismo. Existen 5 clases de
inmunoglobulinas: IgG, IgA, IgM, IgD e IgE. La
mayoría de los anticuerpos en sangre y el líquido
que baña los tejidos y células del cuerpo son de la
clase IgG.
Se trata de una inmunoglobulina monomérica
predominante en los fluidos internos del cuerpo,
como la sangre, el líquido cefalorraquídeo y el
líquido peritoneal.
Esta proteína especializada es sintetizada por el
organismo en respuesta a la invasión de bacterias,
hongos o virus. La IgG tiene dos sitios que se unen
con el antígeno y está formada por dos cadenas
pesadas y dos ligeras que se conectan por enlaces
covalentes de disulfuro.
Constituye más del 80% de la fracción gamma de
las proteínas del suero; comprende cerca del 15%
de las proteínas del suero, con una vida media de
25 a 30 días. Se dispersa bien a los tejidos, y la
mayor eficacia de anticuerpo (Ab) del suero radica
en la IgG. Tiene actividad antibacteriana, antiviral,
antitoxina y antiprotozoaria. Comprende 4
subclases: IgG1, IgG2, IgG3, y IgG4.
Posee capacidad neutralizante, precipitante de fijar
complemento, de unirse a células NK y a
macrófagos (opsonizacion) y son capaces de
traspasar activamente las membranas biológicas.
Además es la única inmunoglobulina que puede
atravesar la barrera placentaria.
Palabras claves. – inmunoglobulina,
sangre, antígeno, proteína, tejidos.

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Introducción.- La inmunidad es un
conjunto de mecanismos que actúan en la defensa
del organismo ante diversos agentes extraños. Los
agentes extraños son diversos y muchos son
potencialmente patógenos para el organismo. “Los
mecanismos que interviene en la defensa del
organismo son la Inmunidad natural, innata
(inespecífica) y la Inmunidad adquirida,
adaptativa (especifica)”(1).
Las inmunoglobulinas, también conocidas como
anticuerpos, son glucoproteínas presentes en el
plasma y los tejidos. Actúan como receptores de
antígeno sobre el linfocito B. Son producidas por
células plasmáticas que se originan en los
linfocitos B. Los antígenos son sustancias que
provocan la producción o son reconocidas por los
anticuerpos. Existen 5 clases de inmunoglobulinas
en dependencia del tipo de cadena pesada, cada
una de las cuales tiene distintas funciones o
características biológicas: IgG, IgA, IgM, IgD e
IgE. Son polipéptidicas y poseen una estructura
tridimensional. La mayoría de los anticuerpos en
sangre y el líquido que baña los tejidos y células
del cuerpo son de la clase IgG.
La IgG es una de las 5 clases de anticuerpos
humorales producidos por el organismo. Se trata
de una inmunoglobulina monomérica
predominante en los fluidos internos del cuerpo,
líquido peritoneal (liquido presente en la cavidad
abdominal). “Esta proteína especializada es
sintetizada por el organismo en respuesta a la
invasión de bacterias, hongos o virus. Es la
inmunoglobulina más numerosa del suero, con una
concentración de 600-1800 mg por 100 ml”(2).
La IgG constituye el 80% de las inmunoglobulinas
totales del cuerpo. Su tiempo de vida media es de
aproximadamente 25 a 30 días. Esta
inmunoglobulina es la más pequeña, con un peso
molecular de 150 000 Da, así puede pasar
fácilmente del sistema circulatorio del organismo
a los tejidos. “La síntesis de IgG se controla
principalmente por el estímulo de los antígenos. Es
producida en grandes cantidades durante
respuestas secundarias a antígenos
timodependientes”(3).
Estructura de la IgG
La IgG tiene dos sitios que se unen con el antígeno
y está formada por dos cadenas pesadas y dos
ligeras que se conectan por enlaces covalentes de
disulfuro. Como dice Karen (4), las cadenas
pesadas (H) de la IgG humana, están constituidas
por 450 aminoácidos, con un peso molecular de
50.000 Da y son aproximadamente el doble del
tamaño de las cadenas ligeras (L), las cuales están
constituidas por 220 aminoácidos, con un peso
molecular de 23.000 Da.

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Las cadenas pesadas están unidas a las cadenas
ligeras por un único enlace de disulfuro, mientras
que las pesadas se hallan unidas entre sí por
enlaces de disulfuro cuyo número varía según las
distintas subclases de IgG. Ambas cadenas
presentan una zona constante (c) y una zona
variable (v). Esta última presenta una zona
hipervariable formada de 10 a 15 aminoácidos que
conforman al receptor idiotípico (r) responsable de
la unión con el epítopo presente en el antígeno.
Esta estructura general para la IgG fue confirmada
posteriormente a través de estudios con
microscopia electrónica (5).
Cuando las moléculas de IgG se tratan con
papaína, la molécula se segmenta en tres partes de
proporción aproximadamente igual. Dos de ellas
son iguales y reciben el nombre de Fab (de
"fragment, antigen-binding", fragmento de unión
con el antígeno). Cada fracción Fab de una
molécula de IgG posee un lado de contacto. La
molécula integra de anticuerpo tiene dos de dichos
lados, por lo cual puede liar componentes
antigénicos para componer complejos inactivos.
El tercer fragmento resultante de la digestión por
la papaína se llama Fc, puesto que cristaliza
rápidamente ("fragment crystalline"). No se pega
al antígeno, pero posee otras importantes
actividades biológicas. La porción Fc (fracción
cristalizada) de la IgG se vincula a receptores
específicos ubicados en la superficie de linfocitos,
macrófagos, células NK y algunos granulocitos
(FcR) (5).
Características de la IgG
Constituye más del 80% de la fracción gamma de
las proteínas del suero; comprende cerca del 15%
de las proteínas del suero, con una vida media de
25 a 30 días. Se disemina muy bien a los tejidos, y
la mayor diligencia de anticuerpo (Ab) del suero
radica en la IgG. “Tiene actividad antibacteriana,
antiviral, antitoxina y antiprotozoaria. Los
receptores para la fracción Fc-y se encuentran en
múltiples células involucradas en las respuestas
inmunitarias”(6).
Durante las respuestas de memorias es la que se
eleva mayormente. Se une rápidamente con
macrófagos y neutrófilos provocando la
destrucción de microorganismos. Posee capacidad
neutralizante, precipitante de fijar complemento,
de unirse a células NK y a macrófagos
(opsonizacion) y son capaces de traspasar
activamente las membranas biológicas. Además

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solo esta inmunoglobulina puede atravesar la
barrera placentaria y también es secretada en la
leche materna. “La IgG puede tardar un tiempo en
formarse después de una infección o
vacunación”(7).
Funciones efectoras
 Activa el sistema de complemento
 Induce citotoxicidad mediada por células.
 Ejerce una acción neutralizante contra
bacterias y virus y toxinas.
 Proporciona la principal defensa
serológica contra patógenos extracelulares.
 Favorece la fagocitosis por opsonizacion y
sensibilizan a la células Natural Killer
(NK), las cuales adquieren acción
citotóxica.
 Es responsable de la inmunidad fetal y la
del recién nacido.
Subclases de IgG
La clase IgG de inmunoglobulinas se encuentra
conformada de cuatro diferentes subtipos de
moléculas IgG llamadas subclases IgG. Las cuales
son: IgG1, IgG2, IgG3, y IgG4 que constituyen
cerca del 70%, 15%, 10% y 5% del total de la
proteína de IgG, respectivamente. Mientras que
todas las clases de IgG incluyen anticuerpos, cada
subclase cumple diferentes funciones en la
defensa del cuerpo contra infecciones. Las
diferencias biológicas de estas subclases se deben
a variaciones menores en la estructura de las
cadenas pesadas. La IgG1 es activa contra
bacterias cubiertas con proteínas, y la IgG2 es
específica para bacterias con cubierta de
lipopolisácaridos, aunque pueden ocurrir
sobreposiciones de estas funciones. La IgG3 es
eficaz en la activación del complemento. El papel
de la IgG4 es aún incierto (8).
Solo algunas de las subclases de IgG pueden
atravesar la placenta y penetrar al torrente
sanguíneo del neonato, mientras que otras no
pueden. Los anticuerpos de ciertas subclases de
IgG ejercen acción de modo rápido con el sistema
de complemento, mientras que otras lo hacen
lentamente, si es que lo llegan hacer, con las
proteínas complemento. Por ello, la inhabilidad de
producir anticuerpos de una subclase específica
puede producir que el individuo sea susceptible a
ciertas clases de infecciones pero no a otras. “El
IgG circulante en el torrente sanguíneo es 60-70%
IgG1, 20-30% IgG2, 5-8% IgG3 y 1-3% IgG4. La
cantidad de diferentes subclases de IgG presentes
en la sangre varía dependiendo de la edad de la
persona”(8).
Las cadenas pesadas de las subclases de IgG
poseen una parte común a todas ellas que es las
que les otorga la capacidad de entrar en contacto
con un antisuero anti-IgG específico. Sin embargo,

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cada una de ellas incluye una o más estructuras
adicionales que son particularidad de su propia
subclase y traducen diferencias en la actividad
biológica. “Estas diferencias se deben a: la
secuencia primaria de los aminoácidos; la posición
de los enlaces disulfuro entre cadenas ligeras y
pesadas; y el número de enlaces disulfuro
intercatenarios entre las cadenas pesadas” (8).
Traspaso de la barrera placentaria
Una de las funciones inherentes al fragmento Fc es
la de posibilitar el paso de las IgG a través de la
placenta y permitir de esta forma dar inmunidad
humoral al feto. Se efectúa gracias a la existencia
en las células sincitiotrofoblásticas de receptores
capaces de distinguir una estructura de Fc que es
común a todas las subclases de IgG; lo que explica
que en el cordón umbilical del feto se puedan
encontrar niveles de cada una de las subclases de
IgG iguales o superiores a los niveles séricos de la
madre (9).
El traspaso de la IgG hacia la placenta sucede
básicamente en el último trimestre, comenzando
aproximadamente de las 32 semanas de gestación
(alrededor de 400 mg/mL) y se incrementa a 1,000
mg/mL al término (se inicia la transferencia de IgG
materna entre las 12–14 semanas y hay un
incremento gradual del transporte de IgG entre las
20–30 semanas de gestación); sin embargo, no
todas las subclases de IgG van a estar
suficientemente representadas, sino que es bien
competente la transferencia de IgG1 e IgG3, pero
es baja la participación de IgG2 (9).
La inmunidad sérica durante la vida fetal queda
limitada al traspaso de IgG maternas que, por
medio de un procedimiento complejo logran,
desde la madre, alcanzar la circulación fetal, por
ello el recién nacido posee un limitado bagaje de
anticuerpos IgG, fiel reflejo de las que existen en
su madre.
Catabolismo de la IgG
El catabolismo de la IgG varía según su
concentración sérica; de tal manera que si los
niveles de IgG están elevados su vida media se
reduce al aumentar el catabolismo diario. En
condiciones naturales, la cantidad de IgG
intravascular que se cataboliza en un día varía
según la subclase, siendo el 17% para la IgG3 y del
7-9% para cada una de las subclases restantes; lo
que deja determinar que la vida media de la IgG1,
de la IgG2 y de la IgG4 sea de 21-23 días, mientras
que la de la IgG3 sea solo de 7 días. Este
conocimiento es fundamental cuando se emplean
gammaglobulinas con fines profilácticos o
terapéuticos, ya que marca los intervalos de
tiempo en que se deben de suministrar. Así mismo
el metabolismo de la IgG es regulado por su nivel
sérico (10).

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Conclusiones. – En conclusión la
inmunoglobulina IgG es una glucoproteína
producida por el organismo. Es monomérica,
predomina en los fluidos internos del cuerpo,
líquido peritoneal. Es sintetizada por el organismo
del cuerpo en respuesta a la invasión de bacterias,
hongos o virus. Además es la más abundante del
suero.
La IgG constituye el 80% de las inmunoglobulinas
totales del cuerpo. Es producida en grandes
cantidades durante respuestas secundarias a
antígenos timodependientes. Sabemos que la IgG
tiene dos sitios que se combinan con el antígeno y
está constituida por dos cadenas pesadas y dos
ligeras que se conectan por enlaces covalentes de
disulfuro.
Está dividida en 4 subclases: IgG1, IgG2, IgG3, e
IgG4 que constituyen cerca del 70%, 15%, 10% y
5% del total de la proteína de IgG, las cuales tienen
distintas funciones biológicas.
Entre sus características conocemos que posee
actividad antibacteriana, antiviral, antitoxina y
antiprotozoaria. Durante las respuestas de
memorias es la que se eleva mayormente. Se une
rápidamente con macrófagos y neutrófilos
provocando la destrucción de microorganismos.
Posee capacidad neutralizante, precipitante de fijar
complemento, de unirse a células NK y a
macrófagos y son capaces de atravesar
activamente las membranas
Además es la única inmunoglobulina que puede
atravesar la barrera placentaria y también es
secretada en la leche materna. Entre sus funciones
efectoras principales tenemos la activación del
sistema de complemento, favorece la fagocitosis
por opsonizacion y sensibiliza a las células NK
dándoles acción citotóxica.
Bibliografía. -
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9th ed. Barcelona, España: Elsevier; 2018.
2. Guevara EEByD. Morfología y respuesta de
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3. Juan Carlos Sanz BRyAF. Diagnóstico
serológico de parotiditis epidémica: valor de
la titulación de IgG específica. Dialnet. 2018;
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4. Carroll KC. Jawetz, Melnick, & Adelberg
Microbiología Médica. 27th ed. México:
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5. Irene Puga ACyMC. Modulación del cambio
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pág. 7
señales del sistema inmunitario innato.
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6. Robledo GV. Inmunología Básica y su
Correlación Clínica. 1st ed. México: Médica
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9. Ávila LSyD. Inmunología Perinatal. Femina.
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10. Hernández-Pando NOyR. La glicosilación de
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