Los anticuerpos, tipos de inmunoglobulina, estructuras.

1. Los anticuerpos son proteínas plasmáticas globulares pesadas (~150 kDa), también conocidas como
inmunoglobulinas. Tienen cadenas de azúcares unidas a alguno de sus residuos aminoácido. En otras
palabras, los anticuerpos son glicoproteínas. La unidad básica funcional de cada anticuerpo es el
monómero de inmunoglobulina, que contiene una sola unidad de Ig. Los anticuerpos secretados
también pueden ser diméricos con dos unidades Ig, como en el caso de las IgA, tetraméricos con
cuatro unidades Ig como en el caso de las IgM de teleósteo, o pentaméricos con cinco unidades de
IgM, como en el caso de las IgM de mamíferos.
Anticuerpos

2. Dominios de inmunoglobulina
El monómero de Ig es una molécula en forma de "Y" que consta de dos cadenas de polipéptido; dos
cadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras idénticas conectadas por enlaces disulfuro. Cada
cadena se compone de dominios estructurales llamados dominios Ig. Estos dominios contienen
entre 70 y 110 aminoácidos y se clasifican en diferentes categorías, por ejemplo en variables (IgV) y
constantes (IgC) de acuerdo con su tamaño y función. Tienen un "pliegue inmunoglobulina"
característico en el cual dos láminas beta generan una forma de "sándwich", permaneciendo juntas
por interacciones entre cisteínas bien conservadas a lo largo de la evolución, así como otros
aminoácidos cargados.

3. Cadena Pesada
Hay cinco tipos de Ig en mamíferos que se nombran por letras griegas: α, δ, ε, γ y μ.3 El
tipo de cadena pesada presente define la clase del anticuerpo. Estas cadenas se
encuentran en los anticuerpos IgA, IgD, IgE, IgG, e IgM respectivamente.
Las cadenas pesadas γ, α y δ tienen una región constante compuesta de tres dominios
estructurales Ig en tándem y una región bisagra para proporcionarle flexibilidad.31 Las
cadenas pesadas μ y ε tienen una región constante compuesta por cuatro dominios
inmunoglobulina.3 La región variable de la cadena pesada difiere en los anticuerpos
producidos en los diferentes linfocitos B, pero es lo mismo para todos los anticuerpos
producidos por el mismo linfocito B o por su línea clonal. La región variable de cada
cadena pesada es de aproximadamente 110 aminoácidos y está compuesto por un
único dominio Ig.

4. Cadena Ligera
Las cadenas pesadas γ, α y δ tienen una región constante compuesta de tres dominios
estructurales Ig en tándem y una región bisagra para proporcionarle flexibilidad.31 Las
cadenas pesadas μ y ε tienen una región constante compuesta por cuatro dominios
inmunoglobulina.3 La región variable de la cadena pesada difiere en los anticuerpos
producidos en los diferentes linfocitos B, pero es lo mismo para todos los anticuerpos
producidos por el mismo linfocito B o por su línea clonal. La región variable de cada cadena
pesada es de aproximadamente 110 aminoácidos y está compuesto por un único dominio
Ig.

5. Regiones Fab y Fc
Algunas partes del anticuerpo tienen funciones únicas. Los extremos de la "Y", por
ejemplo, contienen el lugar que se une al antígeno y por tanto, reconoce elementos
extraños específicos. Esta región del anticuerpo se llama Fragmento de unión al
antígeno o región Fab.
El papel que desempeña la base de la "Y" consiste en modular la actividad de la
célula inmunitaria. Esta región se llama Fragmento cristalizable o Fc y está
compuesta por dos o tres dominios constantes de ambas cadenas pesadas,
dependiendo de la clase del anticuerpo.

6. 1. Región Fab
2. Región Fc
3. Cadena pesada con un dominio variable (VH) seguido
por un dominio constante (CH1), una región bisagra,
y dos más constantes, los dominios (CH2 y CH3).
4. Cadena ligera con un dominio variable (VL) y uno
constante (CL)
5. Lugar de unión al antígeno (paratopo)
6. Regiones bisagra.

7. Tipo de inmunoglobulina
Inmunoglobulina G (IgG)
- Existen cuatro subclases en humanos,que se diferencian estructuralmente entre sí por el tamaño
de la región bisagra y el número de puentes disulfuro entre las cadenas pesadas.
- Es el isotipo más abundante en suero (8-16 mg/ml), constituyendo el 80% de las Ig totales.
Inmunoglobulina A (IgA)
- En humanos existen dos subclases: IgA1 e IgA2. En el suero predomina la subclase IgA1,
constituyendo del 10 al 15% de las Ig totales (1.4-4 mg/ml), y allí aparece como monómeros (sin
embargo, en otros animales, la IgA suele ser dimérica.

8. Inmunoglobulina M (IgM)
- Supone del 5 al 10% de las Ig séricas (1.5 mg/ml de media).
- Se secreta como pentámeros, con las Fc hacia adentro y los brazos Fab hacia afuera.
Inmunoglobulina D (IgD)
- Supone el 0.2% de las inmunoglobulinas séricas (20 m g/ml).
- Presenta una región bisagra bastante amplia, lo que puede ayudar a explicar el hecho de que es
muy susceptible a proteolisis, siendo muy baja su vida media en sangre (unos tres días).
Inmunoglobulina E (IgE)
- Es la menos abundante en suero (0.3 m g/ml)
- Presenta un dominio adicional (el que pasa a ser el Ce 2).

9. CARACTERÍSTICAS DE LA UNIÓN Ag-Ac
• La unión Ag-Ac es una interacción reversible en la que sólo intervienen enlaces no-
covalentes entre el epitopo del Ag y las CDRs de la pareja VH-VL del Ac.
Fuerzas implicadas en la unión Ag-Ac
Los enlaces no covalentes son dependientes de la inversa de la distancia entre los grupos
químicos implicados.
• Puentes de hidrógeno
• Fuerzas electrostáticas (enlaces iónicos)
• Fuerzas de van der Waals
• Enlaces hidrófobos
La clave de la unión está en la complementariedad entre Ag y Ac: si ésta es buena, se
produce la exclusión de agua, lo que permite un acercamiento estrecho entre epitopo y
paratopo, lo que determina altas fuerzas de unión.