bioquimica

1. INTEGRACIÓN DE CARBOHIDRATOS , LIPIDOS Y
PROTEINAS.
Universidad libre de Colombia
Seccional Barranquilla
Facultad ciencias de la salud
Programa medicina
Bioquímica laboratorio
Magister HERNANDO BOLIVAR ANILLO
Presentado por: MARIA JOSE VIERA, GRACE PAJARO, ANGIE
SANDOVAL, SHAMILA PACHECO , RODRIGO PEREZ, MIGUEL
RAMOS

Un hombre adulto que pesa 70 kg requiere cerca de 10 a 12
MJ (2400 a 2900 kcal). Extraídos por día de combustibles
metabólicos. Estas necesidades se cumplen con
carbohidratos (40-60%), lípidos (principalmente
triacliglicerol, 30 a 40%), proteína (10-15%) y, si ingiere,
alcohol. La mezcla se oxida yvaria dependiendo de si el
individuo se ha alimentado o esta en ayuno y de la
intensidad del trabajo físico.Tomado de: Harper bioquímica ilustrada, 16ª edición, traducida de la 26ª

Si la ingestión de
combustibles es
consistentemente mayor al
gasto de energía, el exceso
se almacena, en gran parte
como grasa, lo cual produce
OBESIDAD y riesgos
relacionados con la salud
Según la OMS…
En 2014, más de 1900
millones de adultos de 18 o
más años tenían sobrepeso,
de los cuales, más de 600
millones eran obesos.
Tomado de: Harper bioquímica ilustrada, 16ª edición, traducida de la 26ª

Después de una comida normal hay un amplio
suministro de carbohidratos, y el combustible para la
mayoría de los tejidos es LA GLUCOSA. En el estado de
ayuno, la glucosa se reserva para que la utilice el sistema
nervioso central y los eritrocitos (que dependen por
completo de la glucosa).
A medida que se agotan las reservas de glucógeno, los
aminoácidos, que se generan por el metabolismo de las
proteínas, y el glicerol, que se produce a partir de la
lipolisis se utilizan en la GLUCONEOGENESIS.

Las hormonas de INSULINA y
GLUCAGON controlan en gran
medida estos fenómenos.
En la DIABETES MELLITUS se
deteriora la síntesis y secreción de
insulina (TIPO 1) o se reduce la
sensibilidad de los tejidos a la
acción de la insulina (TIPO 2), lo
cual produce trastornos
metabólicos graves.
Según la OMS La carga de
morbilidad de la diabetes está
aumentando en todo el mundo, y
en particular en los países en
desarrollo. Las causas son
complejas, pero en gran parte
están relacionadas con el rápido
aumento del sobrepeso, la
obesidad y la inactividad física.

1.1 COMBUSTIBLES METABOLICOS
INTERCONVERTIBLES
Los carbohidratos que están
en exceso y que, por tanto,
no se requieren en forma
inmediata como combustible
o para la síntesis de
glucógeno en el musculo y el
hígado se pueden utilizar
para LIPOGENESIS y, por
consiguiente, para la síntesis
de triacilglicerol tanto en
tejido adiposo como en el
hígado.
* una ingestión alta de
grasas inhibe la litogénesis
* Los ácidos grasos y
cuerpos cetónicos a partir de
ellos no pueden utilizarse
para la síntesis de glucosa.

1.2 EN LOS ESTADOS DE ALIMENTACIÓN Y
DE AYUNO HAY SUMINISTRO DE
COMBUSTIBLES METABÓLICOS
EL SISTEMA NERVIOSO CENTRAL Y LOS ERITROCITOS
SIEMPRE REQUIEREN DE GLUCOSA
Los eritrocitos carecen de mitocondria y, en consecuencia
dependen de GLUCOLISIS y la VIA DE PENTOSA FOSFATO.
El cerebro metaboliza cuerpos cetónicos para satisfacer
alrededor del 20% de sus necesidades enérgicas; la
glucosa suministra el resto.

Los cambios metabólicos que ocurren en la inanición son
consecuencia dela necesidad de conservar glucosa y las
reservas limitadas de glucógeno en el hígado para el uso del
cerebro y los eritrocitos, y que se asegure el
aprovechamiento de otros combustibles a otros tejidos.

2. INTEGRACIÓN DEL
METABOLISMO

La captación de glucosa en el musculo y el tejido adiposo es controlada
por la insulina; las células B del páncreas secretan insulina en respuesta
a una mayor concentración de glucosa en la sangre portal.

Una primera respuesta a la insulina en el musculo y tejido
adiposo es la migración de vesículas que contienen el
transportador de glucosa a la superficie de la célula,
exponiendo a los transportadores de glucosa activos (GLUT
4). Estos tejidos sensibles a insulina solo captan glucosa del
torrente sanguíneo hasta un determinado grado en presencia
de la hormona. Puesto que la secreción de insulina disminuye
en el estado de ayuno, los transportadores se asimilan de
nuevo lo cual reduce la captación de glucosa

La captación de glucosa en el hígado es independiente de la
insulina, pero este órgano tiene una isoenzima de hexoquinasa
(glucoquinasa) , con una Km alta, de modo que cuando se
incrementa la concentración de glucosa que entra al hígado,
también aumenta la síntesis de glucosa 6 fosfato. Con esto se
excede la necesidad energética del hígado, por lo que el exceso
se utiliza sobretodo en la síntesis de glucógeno

En el tejido adiposo, la
insulina estimula la
captación de glucosa, la
conversión de ácidos
grasos y la esterificación,
pero inhibe la lipolisis
intracelular y la liberación
de ácidos grasos.
Los productos e la
digestión de lípidos entran
en la circulación como
QUILOMITRONES ricos en
triacilglicerol

En los patrones de alimentación normales la tasa del catabolismo de
PROTEINAS en los tejidos es mas o menos constante todo el día;
solo en la caquexia es mayor la tasa del metabolismo de proteínas .
Hay catabolismo neto de proteínas en la fase post-absortiva,
cuando aumenta la síntesis en alrededor un 20-25%.
La síntesis mayor de proteínas es una respuesta a la acción de la
insulina.

BIOSINTESIS DE
AMINOACIDOS NO
ESENCIALES
Aplicados a los aminoácidos, los términos “esencial” y “no esencial
son desorientadores, porque los 20 aminoácidos comunes son
esenciales para asegurar la salud. De estos 20 aminoácidos, ocho
deben estar presentes en la dieta del ser humano y, así, es mejor
llamarlos “esenciales desde el punto de vista nutricional”; los
otros 12 son "no esenciales en el aspecto nutricional” porque no
requieren estar presentes en la dieta
Tomado de: Harper bioquímica ilustrada,

REACCIONES EN
AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Glutamato
La glutamato deshidrogenasa cataliza la amidación reductiva
de a-cetoglutarato; esta reacción constituye el primer paso en
la biosíntesis de la “familia glutamato” de aminoácidos.
Tomado de: Harper bioquímica ilustrada, 28ª

Glutamina
La amidación de glutamato hacia glutamina catalizada por la
glutamina sintetasa , comprende la formación intermedia de y-
glutamil fosfato. Después de la unión ordenada de glutamato y ATP,
el glutamato ataca el y-fosforo del ATP, lo que forma y-glutamil
fosfato y ADP. A continuación se une el NH4+ y, al igual que el
NH3+, ataca al y-glutamil fosfato para formar un intermediario
tetraedrico. La liberación de P! y de un protón desde el grupo y-
amino del intermediario tetraedrico posteriormente facilita la
liberación del producto, glutamina.

Alanina y aspartato
La transaminacion de piruvato forma alanina. De modo
similar, la transaminacion del oxaloacetato forma
aspartato.

Asparagina
La conversión de aspartato en asparagina, catalizada por la
asparagina sintetasa, semeja la reacción de la glutamina sintetasa,
pero la glutamina, mas que el ion amonio, proporciona el nitrógeno.
Sin embargo, las asparagina sintetizas bacterianas también pueden
usar ion amonio. La reacción involucra la formación intermedia de
aspartil fosfato. La hidrolisis acoplada de PP! Hacia P! por la
pirofosfatasa asegura que la reacción se vea favore con fuerza.

Serina
La oxidacion del grupo a-hidroxilo del intermediario
glucolitico 3-fosfoglicerato por la 3-fosfoglicerato
deshidrogenasa, lo convierte en 3-fosfohidroxipiruvato. La
transaminacion y la desfosforilacion subsiguiente a
continuación forman serina

Glicina
Las glicina
aminotransferasas
pueden catalizar la
sintesis de glicina a partir
de glioxilato y glutamato
o alanina. Al contrario de
casi todas las reacciones
de aminotransferasa,
estas favorecen con
fuerza la sintesis de
glicina. En mamiferos,
otras vias importantes
para la formación de
glicina son a partir de
colina y de serina

Prolina
En la biosíntesis de prolina a
partir de glutamato se emplean
reacciones similares a las del
catabolismo de la prolina, pero
en las cuales el glutamato y-
fosfato es un intermediario

Cisteina
Si bien no es esencial desde el
punto de vista nutricional, la
cisteína se forma a partir de
metionina, que si lo es. Luego
de conversión de metionina
en homocisteina, la
homocisteina y la serina
forman cistationina, cuya
hidrolisis forma cisteina y
homoserina

Valina, leucina e isoleucina
Aunque estos son aminoácidos esenciales desde el punto de
vista nutricional, las aminotransferasas histicas interconvierten
de manera reversible los tres aminoácidos y sus a-cetoacidos
correspondientes. De este modo, estos a-cetoacidos pueden
remplazar sus aminoácidos en la dieta.

■ Todos los vertebrados pueden formar ciertos aminoácidos a
partir de Intermediarios anfibolicos o de otros aminoácidos en
la dieta. Los intermediarios y los aminoácidos a los cuales dan
lugar son a-cetoglutarato (Glu, Gln, Pro, Hip), oxaloacetato
(Asp, Asn) y 3-fosfoglicerato (Ser, Gli).

■ La cisteina, tirosina e hidroxilisina se forman a partir de
aminoácidos esenciales en el aspecto nutricional. La serina
proporciona el esqueleto de carbono, y la homocisteina el
azufre para la biosíntesis de cisteina. La fenilalanina hidroxilasa
convierte a la fenilalanina en tirosina en una reacción
irreversible.

3. CATABOLISMO DE
PROTEÍNAS Y DE
NITRÓGENO DE
AMINOÁCIDOS
Se describe de que modo el nitrógeno de aminoácidos se
convierte en urea y los raros trastornos metabólicos que
acompañan a los defectos de la biosíntesis de urea.
Cada enzima del ciclo de la urea proporciona ejemplos de
defectos metabólicos y sus consecuencias fisiológicas, y el
ciclo en conjunto sirve como un modelo molecular para el
estudio de defectos metabólicos en seres humanos.

El mantenimiento de cifras de estado estable de
aminoácidos que circulan en el plasma entre las comidas
depende del balance neto entre la liberación desde reservas
de proteína endógenas y la utilización por diversos tejidos.
El musculo genera mas de la mitad del fondo común
corporal total de aminoácidos libres, y el hígado es el sitio
de las enzimas del ciclo de la urea necesarias para la
eliminación del nitrógeno excesivo. Así, el musculo y el
hígado desempeñan funciones importantes en el
mantenimiento de las concentraciones de aminoácidos en la
circulación.

Los aminoácidos libres, en especial alanina y glutamina, se liberan desde
el musculo hacia la circulación. La alanina, que parece ser el vehículo de
transporte de nitrógeno en el plasma, se extrae principalmente en el
hígado. La glutamina se extrae en el intestino y los riñones, y ambos
convierten una porción importante en alanina. La glutamina también
sirve como una fuente de amoniaco para excreción por los riñones. Estos
últimos proporcionan una fuente importante de serina para captacion
por tejidos periféricos, incluso hígado y musculo. Los aminoácidos de
cadena ramificada, en particular la valina, son liberados por el musculo y
captados de forma predominante por el cerebro.Tomado de: Harper bioquímica ilustrada,

La alanina es un aminoacido
gluconeogenico clave. El indice de
gluconeogenesis hepatica a partir
de alanina es mucho mas alto que
el proveniente de todos los otros
aminoácidos. La capacidad del
hígado para gluconeogenesis desde
alanina no se satura sino hasta que
las cifras de alanina alcanzan 20 a
30 veces su concentración
fisiologica.

Luego de una comida con alto contenido de proteína, los tejidos
asplácnicos liberan aminoácidos, entras que los músculos
periféricos extraen aminoácidos, en ambos casos de manera
predominante aminoácidos de cadena ramificada. De ese modo,
estos desempeñan una función especial en el metabolismo de
nitrógeno, tanto en el estado de ayuno, cuando proporcionan una
fuente de energía al cerebro, como después de la alimentación,
cuando son extraídos predominantemente por los músculos, unaTomado de: Harper bioquímica ilustrada, 28ª

4. CICLO DE LA UREA
Es un proceso metabólico en el cual se
procesan los derivados proteicos y se
genera urea como producto final
¿QUÉ ES LA UREA?
La urea es un compuesto químico
cristalino e incoloro. Se encuentra
abundantemente en la orina y en la
materia fecal. Es el principal producto
terminal del metabolismo de las
proteínas en el hombre.

BIOSÍNTESIS DE LA
UREA
ETAPAS
Transaminación
Desaminación
oxidativa de
glutamato
Transporte del
amoniaco
Reacciones del
ciclo de la urea

TRANSAMINACION
Transfiere nitrógeno α amino a α cetoglutarato, lo que forma
glutamato. Participan todos los aminoácidos comunes, excepto lisina,
treonina, prolina e hidroxiprolina. La alanina aminotransferasa y la
glutamato aminotransferasa catalizan la transferencia de grupos
amino hacia piruvato formando alanina. También pueden hacerlo
hacia α cetoglutarato produciendo glutamato.

Ocurre por medio de un mecanismo de PING-PONG, que se
caracteriza por adición de un sustrato y liberación de un producto
alternado.
El fosfato de piridoxal (PLP), un derivado de la vitamina B6, sirve
como transportador del grupo amino. Se forma una base de
Schiff, se puede reordenar de diversas maneras y en la
transaminación se produce un cetoácido y un fosfato de
piridoxamina unido a enzima.

DESANIMACIÓN
La transferencia de nitrógeno α amino hacia α cetoglutarato forma L-
glutamato. La L-glutamato deshidrogenasa hepática libera este
nitrógeno como amoniaco.
La conversión de nitrógeno α amino en amoniaco por la acción de la
L-glutamato deshidrogenasa hepática (GDH) y la glutamato
aminotransferasa se denomina TRANSDESAMINACIÓN.
La actividad de GDH es inhibida en el hígado por ATP, GTP Y NADH y
es activada por ADP.

TRANSPORTE DEL
AMONIACO
La glutamina sintetasa fija el
amoniaco como glutamina.
Esta enzima desempeña una
función importante en la
destoxificación de amoniaco y
la homeostasis ácido básica.
La glutamina sirve como
transportador de nitrógeno,
carbono y energía entre
órganos

Hay dos isoformas de glutaminasa mitocondrial
1. Glutaminasas tipo hepático: aumentan en respuesta a la ingestión
alta de proteínas
2. Glutaminasas tipo renal : aumentan en los riñones en la acidosis
metabólica.
La liberación del nitrógeno amida de la glutamina como amoniaco,
catalizada por la glutaminasa favorece la formación de glutamato. La
L-asparginasa cataliza una reacción análoga. La acción de la
glutamina sintetasa y de la glutaminasa cataliza la interconversión de
ion amonio libre y glutamina.

SECRECIÓN DEL
AMONIACO
La excreción hacia la orina del amoniaco producido por la
células de los túbulos renales facilita la conservación de catión
y la regulación del equilibrio ácido básico.

REGULACIÓN
1. Dieta de un organismo: el flujo de nitrógeno dependerá de
la dieta. Una dieta rica en proteínas aumentará la oxidación
de aminoácidos, produciendo urea por el exceso de grupos
aminos, al igual que una inanición.
2. Activación de carbomoil fosfato sintetasa I por la N-
acetilglutamato.

NITRÓGENO
Flujo general de
nitrógeno en el
catabolismo de
aminoácidos.

5. TRASTORNOS METABOLICOS
RELACIONADOS CON CADA
REACCIÓN DEL CICLO DE LA
UREA

INTOXICACIÓN POR
AMONIACO
El amoniaco es producido en:
 Bacterias entéricas
 Tejidos internos
Se dirige a la sangre de la vena porta, la cual lo lleva al hígado y
lo elimina rápidamente de la circulación convirtiéndolo en la
urea.
En estados de insuficiencia hepática, como la cirrosis hepática
en los cuales la funcionalidad del hígado se ve interferida, la
sangre no va a llegar a este y por lo tanto las cantidades de
amoniaco presentes en la sangre van a aumentar, llegando a
presentar concentraciones toxicas.

SINTOMAS DE LA
INTOXICACIÓN POR
AMONIACO
Temblor
 Lenguaje cercenado
 Visión borrosa
Coma
Muerte
 Hepatomegalia
 Convulsiones

La detección de
intermediarios y de
productos auxiliares
que se acumulan son
la base para las
pruebas para
detectar trastornos
metabolicos
•Indicando así que
reacción está alterada.
El diagnostico preciso
requiere la evaluacion
cuantitativa de la
actividad de la
enzima que se
sospecha que esta
defectuosa.
•Las intoxicaciones
por amoniaco son
más graves cuando el
bloqueo metabólico
ocurre en las
reacciones 1 y 2
Los trastornos del
ciclo de la urea se
caracterizan por
hiperamonemia,
encefalopatía y
alcalosis
respiratoria.
Síntomas comunes a
todos los trastornos
del ciclo de la Urea:
•Vómito
•Aversión a alimentos
hiperproteinicos
•Ataxia
•Irritabilidad
•Letargo
•Retraso mental grave

HIPERAMONEMIA
ADQUIRIDA
Puede ser causada por:
-Bebidas alcohólicas
-Hepatitis C
-Amebiasis
Todas estas razones causan
cirrosis que es la perdida de
función hepática, esta es
devastadora debido a la extensa
inflamación y necrosis de los
hepatocitos.
HIPERAMONEMIA
CONGÉNITA
-Es un trastorno genético
(hereditario) en el cual una o
varias enzimas del ciclo de la urea
falta o es defectuosa, la ausencia
completa de una enzima del ciclo
de la urea es mortal tras el
nacimiento ya que produce daño
cerebral. -Este tipo de
hiperamonemia es mayormente
diagnosticada al momento del
nacimiento.
AMONIO
 Normal < 110 umol/L
 Enfermo hasta 180

DX DE LA
HIPERAMONEMIA
La evaluación inicial de los pacientes en quienes se sospecha hiperamonemia consiste
en la determinación sérica de amonio.
Una vez confirmado que existe hiperamonemia, deberán realizarse estudios para
determinar su etiología, entre los que se encuentra:
 Pruebas de funcionamiento hepático
 Pruebas de coagulación
 Ultrasonido hepático
 Tomografía axial computada de abdomen
Si con estos estudios no fuese suficiente para determinar la etiología, deberan
sospecharse errores innatos del metabolismo y para ello deberán realizarse las
siguientes determinaciones en suero y orina:
 Citrulina
 Glutamina
 Ácido arginosuccinico

TRATAMIENTO
Suspender la ingesta de proteina
Remover el exceso de amonio PRONTO.
 Hemofiltración
 Hemodialisis
 Dialisis Peritonial
Sumplementar intermediarios del ciclo de la urea con
arginina o citrulina
 Arginina 360 mg/kg
Permitir el metabolismo mitocondrial con L-carnitina
 L-cartinina: 100 – 150 mg/kg
Excresión renal de amonio: dar liquidos, Forzar diuresis

PROTEÍNAS
PLASMÁTICAS
Las proteínas son complejas sustancias orgánicas
nitrogenadas y tienen un papel fundamental en la estructura
y función de las células tanto animales como vegetales. Cada
especie tiene proteínas características, lo que le confiere su
carácter específico, tanto genético como inmunológico.

CLASIFICACIÓN POR SU
ORIGEN
Proteínas de origen animal:
a) Escleroproteínas o proteínas fibrosas: como la
elastina del músculo y colágeno del tejido
conjuntivo. Estas proteínas son insolubles debido
a su estructura molecular, y desempeñan
funciones de protección y soporte de tejidos.
b) Esferoproteínas o proteínas globulares: son
constituyentes de líquidos orgánicos, como la
caseína de la leche, la albúmina de la clara del
huevo y las globulinas del plasma sanguíneo. Este
tipo de proteínas en general, son solubles en
agua, se digieren fácilmente y contienen una
buena proporción de aminoácidos esenciales.
c) Protaminas e Histonas: son polipéptidos de pesos
moleculares no muy elevados. Se encuentran en
los huevos de pescados.

Proteínas de origen vegetal:
a) Glutelinas y Prolaminas: las contienen los vegetales,
especialmente los cereales, por ej. Glutenina en el trigo,
ordeina en la cebada, gliadina en el trigo y centeno, etc. El
compuesto denominado gluten es una mezcla de gliadina
más glutenina.

POR SU ESTRUCTURA:
1) Simples u holoproteínas: son las compuestas solo por
aminoácidos. Por ejemplo albúmina.
2) Complejas o heteroproteínas: son las que se
encuentran unidas a un grupo no proteico llamado
grupo prostético. Por ej. lipoproteínas y
nucleoproteínas.

FUNCIONES
Son indispensables para la acción que
realizan las vitaminas.
Forman parte de los receptores
hormonales.
Algunas son segundos mensajeros para la
acción hormonal.
Forman complejos con glúcidos y lípidos.
Glucoproteínas y Lipoproteínas.
Participan en la defensa inmunológica.
Ej.: inmunoglobulinas y sistema de
complemento.
Participan en la contracción muscular.
Proteínas transportadoras. Ej.: albúmina,
hemoglobina y transferrina.
Proteínas de coagulación.
Proteínas reguladoras. Ej.:citoquinas

PROTEÍNAS PLASMÁTICAS
La sangre compuesta por elementos sólidos, eritrocitos, leucocitos
y plaquetas, suspendidos en un medio líquido, el plasma. El plasma
consiste en agua, electrolitos, metabolitos, nutrientes, proteínas y
hormonas.
El estudio de las proteínas se utiliza para el seguimiento de las
enfermedades y no para diagnóstico o muy rara vez. Por eso es
importante tener el valor normal del paciente y ver que pasa cuando

HOY SE ACEPTA CLASIFICAR A LAS
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS DE
ACUERDO CON SUS FUNCIONES:
Proteínas con función de transporte y asociados a sistemas
buffer.
Proteínas reactantes de fase aguda (se llaman así porque en
situaciones de stress, procesos inflamatorios o traumatismos
aumentan su concentración para compensar esos estados).
Proteínas sintetizadas por el sistema inmunocompetente.
El método más común para analizar las proteínas plasmáticas
es la electroforesis, (la migración de proteínas por acción de un
campo eléctrico), existen diversos tipos de esta y cada una usa
un medio de soporte diferente. Su uso permite, después de
teñir, la resolución de 5 bandas de proteínas plasmáticas.
Designadas albúminas, α1, α2, β y γ. Estas últimas 4 son
globulinas.

INTERPRETACIÓN
ELECTROFORESISLos rangos de los valores normales son:
Proteína total: 6.4 a 8.3 g/dL (gramos
por decilitro)
Albúmina: 3.5 a 5.0 g/dL
Alfa-1 globulina: 0.1 a 0.3 g/dL
Alfa-2 globulina: 0.6 a 1.0 g/dL
Beta globulina: 0.7 a 1.2 g/dL
Gammaglobulina: 0.7 a 1.6 g/dL

PROTEÍNAS SÉRICAS
Albúmina: es la más abundante del plasma, representa el 50 %
de las mismas. También es responsable del control del
equilibrio de líquidos entre los compartimentos intravascular y
extravascular del organismo, manteniendo la presión
coloidosmótica del plasma
a. Aumento: en deshidratación
b. Disminución: enfermedad renal, enfermedad
hepática,infección crónica, neoplasias, hemorragias, inanición,
desnutrición.
α-1-antitripsina: neutraliza las enzimas proteolíticas tripsinas
(derivadas de leucocitos, del pulmón, páncreas y otros
órganos) y plasmina.
a. Aumento: en reacciones inflamatorias.
b. Disminución: en enfermedades pulmonares (enfisema).

α-1-lipoproteínas: transporta el colesterol y vitaminas liposolubles.
a. Aumento: hiperlipidemia.
b. Disminución: enfermedad hepática.
α-1-glicoproteína: compuestos formados por proteínas y polisacáridos
que se encuentran en tejidos y secreciones mucosas. Cumplen gran
variedad de funciones.
Protrombina: conocida como el factor II, es requerida para la vía de la
coagulación sanguínea, donde se convierte en trombina por el factor V.
a. Disminución: en enfermedades hepáticas.

Proteína fijadora de hormonas tiroideas:
transporta las hormonas tiroideas por la
sangre.
a. Aumento: en embarazo, empleo de
anticonceptivos orales.
b. Disminución: nefrosis y tratamiento con
metiltestosterona.
α-2 macroglobulina: inhibe proteasas, como
la tripsina, plasmina y las calicreínas.
a. Aumento: síndrome nefrótico, enfisema,
diabetes, síndrome de Down, embarazo.
b. b. Disminución: artritis reumatoidea,
mieloma.
Haptoglobina: proteína fijadora de
hemoglobina. Los complejos haptoglobina-
hemoglobina conservan los depósitos de
hierro del organismo para su reutilización.
a. Aumento: inflamación, neoplasias,
infarto de miocardio, enfermedad de
Hodgkin.
b. b. Disminución: enfermedad hepática,
anemia hemolítica y megaloblástica.

Transferrina: Es una glicoproteína transportadora de hierro,
sintetizada y metabolizada principalmente en los hepatocitos.
Existen modificaciones en la estructura molecular de la
transferrina que le confieren su microheterogeneidad,
presentando diversas isoformas. Estas isoformas, han sido
diferenciadas como consecuencias de tres tipos de variaciones
:
1) Secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica
correspondientes a su polimorfismo genético.
2) Composición de la cadena de carbohidratos.
3) Grado de saturación de hierro. Puede producirse
variaciones debido a :
a. Aumento: anemias ferropénicas.
b. Disminución: enfermedad hepática, nefrosis, neoplasias.

β-lipoproteínas: transporta colesterol, fosfolípidos y
hormonas.
a. Aumento: en nefrosis, hiperlipidemias.
b. Disminución: inanición.
C3 y C4: son componentes de la vía del complemento
(sistema complejo formado por 9 proteínas séricas que
actúan en las reacciones inflamatorias).
a.Disminución: etapas activas de enfermedades inmunes
(Lupus, diabetes tipo 1, anemia hemolítica)
Inactivadores de la estearasa C1: inhibe la actividad de la
C1 (proteína del complemento).
a. Disminución: edema angioneurótico hereditario.

Hemopexina: proteína sérica especifica
transportadora del hemo.
a.Aumento: inflamación, neoplasias, infarto de
miocardio, enfermedad de Hodgkin.
b. Disminución: enfermedad hepática, anemia
hemolítica y megaloblástica.
Inmunoglobulinas: se conocen hasta el presente
5 clases (IgG, IgA, IgM, Ig D, Ig E).
a.Aumento: hipergammaglobulinemia,
enfermedades hepáticas, infecciones crónicas,
Lupus sistémico, mieloma múltiple, linfoma.
b. Disminución: edad avanzada, leucemia
linfocítica crónica, enfermedad de cadenas
livianas, gammaglobulinemias,
hipogammaglobulinemia.
Transtiretina: transporta vitamina A, proteína
ligada al retinol, T3 y T4. La proteína de
transtiretina es producida en el hígado, y es
una mutación de esta proteína la que causa la
amiloidosis familiar.

Prealbúmina: glicoproteína sintetizada en el hígado, que
ejerce poca influencia sobre el patrón normal de electroforesis
debido a su baja concentración. Tiene una vida media corta
(dos días) esto la hace un indicador sensible de algunos
cambios que afectan su síntesis y catabolismo.
a. Disminuye: en los ingresos energéticos restringidos,
enfermedades hepatobiliares, inflamación aguda. La medición
en suero de la prealbúmina es útil en las siguientes
condiciones:
• Índice para evaluar la desnutrición proteico-calórica.
• Indicador de la respuesta a la terapia durante la
alimentación parenteral.
• Marcador bioquímica de la adecuada nutrición en
prematuros.
• Índice de función hepática.
• Indicador adicional de inflamación aguda.

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