Este documento describe el metabolismo de las proteínas. Explica cómo se digieren las proteínas en el estómago e intestino a través de enzimas como la pepsina y las enzimas pancreáticas. Luego, los aminoácidos son absorbidos y forman un "pool" que se usa para la síntesis de proteínas, compuestos no proteicos y degradación. La degradación de proteínas produce amonio que se elimina a través del ciclo de la urea en el hígado para formar urea, la cual es excretada por
Clase 9 - Metabolismo de proteinas.pptxLuisaVargas86
Las proteínas suministran los bloques estructurales (a.a.) necesarios para la síntesis de nuevas proteínas constituyentes del organismo, y por ello, se dice que tienen una función plástica o estructural
La calidad o valor biológico de las proteínas de la dieta, depende de su contenido en aminoácidos esenciales
descripción detallada sobre ureteroscopio la historia mas relevannte , el avance tecnológico , el tipo de técnicas , el manejo , tipo de complicaciones Procedimiento durante el cual se usa un ureteroscopio para observar el interior del uréter (tubo que conecta la vejiga con el riñón) y la pelvis renal (parte del riñón donde se acumula la orina y se dirige hacia el uréter). El ureteroscopio es un instrumento delgado en forma de tubo con una luz y una lente para observar. En ocasiones también tiene una herramienta para extraer tejido que se observa al microscopio para determinar si hay signos de enfermedad. Durante el procedimiento, se hace pasar el ureteroscopio a través de la uretra hacia la vejiga, y luego por el uréter hasta la pelvis renal. La uroteroscopia se usa para encontrar cáncer o bultos anormales en el uréter o la pelvis renal, y para tratar cálculos en los riñones o en el uréter.Una ureteroscopia es un procedimiento en el que se usa un ureteroscopio (instrumento delgado en forma de tubo con una luz y una lente para observar) para ver el interior del uréter y la pelvis renal, y verificar si hay áreas anormales. El ureteroscopio se inserta a través de la uretra hacia la vejiga, el uréter y la pelvis renal.Una vez que esté bajo los efectos de la anestesia, el médico introduce un instrumento similar a un telescopio, llamado ureteroscopio, a través de la abertura de las vías urinarias y hacia la vejiga; esto significa que no se realizan cortes quirúrgicos ni incisiones. El médico usa el endoscopio para analizar las vías urinarias, incluidos los riñones, los uréteres y la vejiga, y luego localiza el cálculo renal y lo rompe usando energía láser o retira el cálculo con un dispositivo similar a una cesta.Náuseas y vómitos ocasionales.
Dolor en los riñones, el abdomen, la espalda y a los lados del cuerpo en las primeras 24 a 48 horas. Pain may increase when you urinate. Tome los medicamentos según lo prescriba el médico.
Sangre en la orina. El color puede variar de rosa claro a rojizo y, a veces incluso puede tener un tono marrón, pero usted debería ser capaz de ver a través de ella
. (Los medicamentos que alivian la sensación de ardor durante la orina a veces pueden hacer que su color cambie a naranja o azul). Si el sangrado aumenta considerablemente, llame a su médico de inmediato o acuda al servicio de urgencias para que lo examinen.
Una sensación de saciedad y una constante necesidad de orinar (tenesmo vesical y polaquiuria).
Una sensación de quemazón al orinar o moverse.
Espasmos musculares en la vejiga.Desde la aplicación del primer cistoscopio
en 1876 por Max Nitze hasta la actualidad, los
avances en la tecnología óptica, las mejoras técnicas
y los nuevos diseños de endoscopios han permitido
la visualización completa del árbol urinario. Aunque
se atribuye a Young en 1912 la primera exploración
endoscópica del uréter (2), esta no fue realizada ru-
tinariamente hasta 1977-79 por Goodman (3) y por
Lyon (4). Las técnicas iniciales de Lyon
IA, la clave de la genomica (May 2024).pdfPaul Agapow
A.k.a. AI, the key to genomics. Presented at 1er Congreso Español de Medicina Genómica. Spanish language.
On the failure of applied genomics. On the complexity of genomics, biology, medicine. The need for AI. Barriers.
La sociedad del cansancio Segunda edicion ampliada (Pensamiento Herder) (Byun...JosueReyes221724
La sociedad del casancio, narra desde la perspectiva de un Sociologo moderno, las dificultades que enfrentramos en las urbes modernas y como estas nos deshumanizan.
En el marco de la Sexta Cumbre Ministerial Mundial sobre Seguridad del Paciente celebrada en Santiago de Chile en el mes de abril de 2024 se ha dado a conocer la primera Carta de Derechos de Seguridad de Paciente, a nivel mundial, a iniciativa de la Organización Mundial de la Salud (OMS).
Los objetivos del nuevo documento pasan por los siguientes aspectos clave: afirmar la seguridad del paciente como un derecho fundamental del paciente, para todos, en todas partes; identificar los derechos clave de seguridad del paciente que los trabajadores de salud y los líderes sanitarios deben defender para planificar, diseñar y prestar servicios de salud seguros; promover una cultura de seguridad, equidad, transparencia y rendición de cuentas dentro de los sistemas de salud; empoderar a los pacientes para que participen activamente en su propia atención como socios y para hacer valer su derecho a una atención segura; apoyar el desarrollo e implementación de políticas, procedimientos y mejores prácticas que fortalezcan la seguridad del paciente; y reconocer la seguridad del paciente como un componente integral del derecho a la salud; proporcionar orientación sobre la interacción entre el paciente y el sistema de salud en todo el espectro de servicios de salud, incluidos los cuidados de promoción, protección, prevención, curación, rehabilitación y paliativos; reconocer la importancia de involucrar y empoderar a las familias y los cuidadores en los procesos de atención médica y los sistemas de salud a nivel nacional, subnacional y comunitario.
Y ello porque la seguridad del paciente responde al primer principio fundamental de la atención sanitaria: “No hacer daño” (Primum non nocere). Y esto enlaza con la importancia de la prevención cuaternaria, pues cabe no olvidar que uno de los principales agentes de daño somos los propios profesionales sanitarios, por lo que hay que prevenirse del exceso de diagnóstico, tratamiento y prevención sanitaria.
Compartimos el documento abajo, estos son los 10 derechos fundamentales de seguridad del paciente descritos en la Carta:
1. Atención oportuna, eficaz y adecuada
2. Procesos y prácticas seguras de atención de salud
3. Trabajadores de salud calificados y competentes
4. Productos médicos seguros y su uso seguro y racional
5. Instalaciones de atención médica seguras y protegidas
6. Dignidad, respeto, no discriminación, privacidad y confidencialidad
7. Información, educación y toma de decisiones apoyada
8. Acceder a registros médicos
9. Ser escuchado y resolución justa
10. Compromiso del paciente y la familia
Que así sea. Y el compromiso pase del escrito a la realidad.
Módulo III, Tema 9: Parásitos Oportunistas y Parasitosis EmergentesDiana I. Graterol R.
Universidad de Carabobo - Facultad de Ciencias de la Salud sede Carabobo - Bioanálisis. Parasitología. Módulo III, Tema 9: Parásitos Oportunistas y Parasitosis Emergentes.
REALIZAR EL ACOMPAÑAMIENTO TECNICO A LA MODERNIZACIÓN DEL SISCOSSR, ENTREGA DEL SISTEMA AL MINISTERIO DE SALUD Y PROTECCIÓN SOCIAL PARA SU ADOPCIÓN NACIONAL Y ADMINISTRACIÓN DEL APLICATIVO, EN EL MARCO DEL ACUERDO DE SUBVENCIÓN NO. COL-H-ENTERRITORIO 3042 SUSCRITO CON EL FONDO MUNDIAL.
La microbiota produce inflamación y el desequilibrio conocido como disbiosis y la inflamación alteran no solo los procesos fisiopatológicos que producen ojo seco sino también otras enfermdades oculares
1. IVERSIDAD AUTÓNOMA DE BAJA CALIFORNIA
CUERPO ACADÉMICO: SALUD COMUNITARIA
Metabolismo de las proteínas
MC. Gisela Ponce y Ponce de León
UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE BAJA CALIFORNIA
DOCTORADO EN CIENCIAS DE LA SALUD
Tópicos Selectos de Bioquímica I
2. Metabolismo de las proteínas
• La digestión intestinal de las proteínas de la dieta y la
degradación de las proteínas endógenas suministra los
aa’s adecuados para las células.
• Muchas proteínas celulares se degradan y resintetizan
constantemente en respuesta a las necesidades
metabólicas constantes.
• La vida media de las proteínas varia, desde minutos
hasta semanas o más.
3. Digestión de las proteínas
¿Cómo se lleva a cabo la digestión de las
proteínas?
4. Digestión de las proteínas
• A través de un proceso de hidrólisis se degradan de
polinpéptidos, tripéptidos y dipéptidos y finalmente a
aminoácidos.
• Las proteínas ingeridas deben de ser transformadas por
acción enzimática en aa’s para poder ser absorbidas por el
organismo.
5. Digestión de las proteínas
Digestión gástrica:
• La digestión de proteínas comienza
en el estómago, la entrada de
proteínas al estómago estimula la
secreción de gastrina, la cual a su
vez estimula la formación de HCl.
• Se desnaturalizan a pHs ácidos, lo
cual ocasiona que la hidrólisis de
proteína sea más accesible.
• El HCl activa el precursor inactivo
de la pepsina, el pepsinógeno y
provoca, a nivel del duodeno, la
excreción de secretina, sustancia
que provoca el flujo del jugo
pancreático.
6. Digestión intestinal
• La Secretina o la colecistoquinina,
hormona reguladora de la secreción del
jugo pancreático. El cual contiene las
siguientes enzimas :
A. Tripsina: se excreta como el precursor
inactivo o tripsinógeno, activado por la
enzima enteroquinasa. (arginina y lisisna).
B. Quimotripsina: es producida en forma
de quimotripsinógeno inactivo, activado
por la tripsina. Interviene de preferencia
los enlaces peptídicos de la tirosina, la
fenilalanina, el triptófano y la metionina.
C. Elastasa: es una enzima encargada de la
degradación de las fibras elásticas.
D. Carboxipeptidasa: es una exopeptidasa
capaz de hidrolizar el ultimo enlace
peptídico del extremo de la cadena que
tiene el carboxilo libre; tiene mayor
actividad cuando el residuo del
aminoácido es fenilalanina, triptófano,
tirosina o leucina.
7. Digestión intestinal
• Las glándulas intestinales producen un jugo alcalino, con moco, una
fosfatasa alcalina y la enzima Enteropeptidasa; esta última convierte
específicamente el tripsinógeno en tripsina.
• Las proteínas parcialmente hidrolizadas en la luz del intestino penetran al
interior de las células, como oligopéptidos donde, por acción de un conjunto
de enzimas peptidasas y aminopeptidasas, se convierten en
aminoácidos.
• Las peptidasas son específicamente, tripéptidasas y dipéptidasas que
fragmentan los tripéptidos y dipéptidos en sus dos o tres aminoácidos
componentes.
8. Absorción intestinal
• Los aminoácidos libres se absorben a través de la mucosa intestinal,
por medio de transporte activo dependientes de sodio, hay varios
transportadores de aminoácidos distintos específicos por la naturaleza
de la cadena lateral (Grande o pequeña, neutra, acida o básica).
• Los diversos aminoácidos transportados compiten entre si por la
absorción y por la captación hacia los tejidos.
• Los dipéptidos y tripéptidos entran en el borde en cepillo de las células
de la mucosa intestinal, donde se hidrolizan hacia aminoácidos libres,
que siguen hacia la vena porta hepática.
9. ¿Cuál es el destino de los aminoácidos
absorbidos que pasaron a la sangre?
10. Destino de los aminoácidos
• Los aa’s pueden tener diferentes alternativas
metabólicas.
• Este conjunto de aa’s libres conforman un “fondo
común o pool”, al cual se recurre para:
a) Síntesis de nuevas proteínas especificas.
b) Síntesis de compuestos no proteicos de importancia
fisiológica.
c) Degradación con fines energéticos.
14. Degradación
• A través de una proteína monomérica (76 residuos)
llamada Ubiquitina (ubicuidad y abundancia), la cual
marca a las proteínas que se van a degradar.
• De esta manera, marca a las proteínas para su
destrucción.
16. Degradación
• A través de señales:
1. Residuo amino terminal = regla de la N-terminal.
2. Cajas de destrucción de ciclina = secuencia de
aa’s como prolina, ac. glutamico, serina, treonina
(PEST).
18. Degradación
• Proteosoma 26S (un
gran complejo de
proteasas) digiere a las
proteínas ubiquitinadas.
• Posteriormente esta
proteasa recupera la
ubiquitina que
posteriormente se
recicla.
19. Metabolismo de los aminoácidos
• Los aa’s, no se almacenan en el organismo.
• Sus niveles dependen del equilibrio entre biosíntesis y degradación
de proteínas corporales, es decir el balance entre anabolismo y
catabolismo (balance nitrogenado).
Catabolismo:
• Debido a que no hay compuestos nitrogenados en las vías de
transducción de energía, se debe de eliminar el grupo amino.
• La degradación se inicia por procesos que separan el grupo a amino.
• Estos procesos pueden ser reacciones de transferencia
(transaminación) o de separación del grupo amino (desaminación)
20. Transaminación
• Es la transferencia reversible de un grupo amino a un a cetoácido, catalizada por
una aminotransferasa, utilizando piridoxal fosfato como cofactor.
• El aa’s se convierte en a cetoácido y el a cetoácido a a cetaglutaradto y este en el
aminoácido correspondiente. (glutamato)
• Es decir, el grupo amino no se elimina sino se transfiere a un a cetoácido para formar
otro aminoácido.
21. Transaminación
• El grupo amino del glutamato se puede transferir al
oxalacetato en una segunda reacción de
transaminación y produce aspartato y regenera el a
cetoglutarato.
22. Transaminación
• Todos los aa’s, excepto lisina
y treonina, participan en
reacciones de
“transaminación” con
piruvato, oxalacetato o
acetoglutarato.
• Los grupos amino
provenientes de la mayoría
de los aa’s van a formar:
glutamato y aspartato.
23. ¿Cómo se excreta el exceso de Nitrógeno que
surge de la degradación metabólica de los
aa’s?
24. Ciclo de la Urea
• A través del:
Ciclo de la urea
Urea es la principal
forma de desechos
Se produce en el
Hígado
Se transporta en la
sangre a los riñones
Se elimina por la
orina
Consta de cinco reacciones, 2 en la mitocondria y 3 restante en
el citoplasma, dando como producto final la urea.
25. Ciclo de la Urea
• Consta de cinco reacciones, 2 en la
mitocondria y 3 restante en el citoplasma,
dando como producto final la urea.
• Una pequeña parte se dirige al Intestino y
mediante ala acción de ureasas bacterianas la
hidrolizan hasta CO2 y amonio, que se excreta
parcialmente por las heces.
27. Ciclo de la Urea
Formación
de Carbomil
fosfato
Formación
de
Citrulina
Síntesis de
Argininosucci
nato
Catabolismo
del
Argininosucci
nato
Conversión
de la
Arginina en
Ornitina y
Urea
28. Ciclo de la Urea
• El desdoblamiento de dos moléculas de ATP determinan la formación del
Carbamil fosfato, reacción catalizada por la Carbamil fosfato sintetasa 1
que requiere N-acetil-Glutamato para funcionar.
29. Ciclo de la Urea
La formación de la Citrulina es catalizada por la Ornitina
Transcarbamilasa a partir de la Ornitina Carbamil fosfato, la
liberación de un enlace fosfato del grupo Carbamil fosfato
dirige la reacción hacia delante formándose la Citrulina, la cual
sale de la mitocondria al citoplasma donde siguen las siguientes
reacciones.
30. Ciclo de la Urea
• La Citrulina se condensa con el Aspartato para formar
Arginina succinato , esta reacción es catalizada por la
Argininosuccinato sintasa, y es dirigida por hidrólisis
de ATP hasta AMP mas fosfato.
• El Nitrógeno que da el Aspartato formara parte de la
urea.
31. Ciclo de la Urea
• El Arginino succinato se convierte en Arginina y
Fumarato por parte de la Arginino succinato liasa.
32. Ciclo de la Urea
• El Fumarato liberado en
esta reacción se hidrata a
Malato, el cual sirve de
enlace con varias rutas
metabólicas por ejem.
Puede entrar de nuevo a la
mitocondria para seguir la
ruta del Ac. Cítrico, o
puede oxidarse como
Oxalacetato como sustrato
en trasaminación.
33. Ciclo de la Urea
• La Arginina producida en esta reacción como
precursor directo del ciclo de la urea.
34. Ciclo de la Urea
En la ultima reacción del ciclo se libera Arginina y Ornitina.
La Arginina producida en esta reacción junto con Ornitina (reacción exclusiva del
hígado ya que solo este cuenta con la enzima Argininaza capaz de catalizar la
liberación de urea).
35. Ciclo de la Urea
• La Ornitina liberada
en esta reacción
regresa a la
mitocondria para
seguir el ciclo de
nuevo.
37. ¿Cuál es el destino de los esqueletos carbonados
de los aa’s después de la eliminación del
grupo a-amino?
38. • Estos se transforman en los principales intermediarios
metabólicos que puedan convertirse en glucosa o bien
oxidares en el ciclo del acido cítrico.
• Los esqueletos carbonados se catalizan a solo 7 moléculas:
• Acetil coA
• AcetacetilCoA
• Piruvato
• a-cetoglutarato
• Succinil-CoA
• Fumarato
• Oxalacetato.
Cetogénicos
Glucogénicos
Cuerpos cetónicos
Ácidos grasos
Leusina
Lisina
Isoleucina
Fenilalanina
Triptófano
Tirosina
40. Biosíntesis
• Los aa’s esenciales no pueden ser producidos
por el organismo.
• Sí puede biosintetizarse el acetoácido
correspondiente, entonces el organismo
producirá dicho aminoácido por
transaminación.
41. Aminas
Aminas de importancia biológica
• Histamina
• Acido g-aminobutírico (GABA)
• Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina)
• Hormona Tiroidea
• Melatonina
• Serotonina
• Creatina
• Melanina
42. Referencias bibliográficas
• Murray Roberth K. Granner Daryl K. Rodwel Victor W. Harper Bioquímica
ilustrada. 17a edición, Manual Moderno, 2007.
• Juan José Hicks Gómez. Bioquímica, segunda edición, editorial Mc Graw
Hill, 2007.
• Berg Jeremy M. Tymoczko Johon L. Stryer Lubert. Bioquímica, sexta
edición, editorial Reverté, 2008.
• Voet. Voet. Pratt. Fundamentos de Bioquímica, la vida a nivel molecular,
segunda edición, editorial Panamericana, 2008.
• McKee Trudy. McKee James R. Bioquímica, las bases moleculares de la
vida, cuarta edición, editorial Mc Graw Hill, 2009.