El documento describe la biosíntesis y degradación del colágeno. El colágeno es una proteína formada por fibras secretadas por fibroblastos que componen el 25% de las proteínas en mamíferos. Se sintetiza en el retículo endoplasmático a través de varias etapas como la hidroxilación antes de formar triples hélices. Luego se degrada a través de enzimas como las metaloproteinasas de la matriz o de forma fagocítica por células como macrófagos y fibroblastos.

1. BIOSÍNTESIS Y DEGRADACIÓN DE
COLÁGENO

2. COLÁGENO
Es una molécula proteica o proteína que forma
las fibras colágenas. Estas son secretadas por las
células de tejido conjuntivo como por ejemplo
los fibroblastos.
Es el componente mas abundante de la piel y de
los huesos cubriendo un 25% de la masa total de
proteínas en los mamíferos.

3. ESTRUCTURA DEL COLÁGENO
La fibra colágena a simple vista esta compuesta
por numerosas fibrillas (A) que pueden ponerse
en manifiesto con el microscopio óptico o
electrónico, los subelementos micro fibrilares,
por el contrario son muy difíciles de visualizar,
incluso con el microscopio electrónico. Las
estriaciones transversales de la fibrilla se deben
al a cabalgamiento de las moléculas de colágeno
(B). La molécula de colágeno propiamente dicha
(C) esta compuesta por tres cadenas
polipeptidas que se disponen en forma de triple
hélice (D). Esta secuencia de aminoácidos (E) es
la única, y en ellas la glicina constituye la tercera
parte de los aminoácidos. La prolina ocupa, en
general, la posición X y la hidroxiprolina la
posición Y.

4. BIOSÍNTESIS DEL COLÁGENO
La síntesis del colágeno llama
mucho la atención por las
numerosas etapas que suceden
después de la traducción del
ARN mensajero. Estas estas son
indispensables para asegurar
una solidez suficiente a la
molécula y se realizan a nivel
del citoplasma y en el medio
extracelular.

5. Etapas de la biosíntesis
 Síntesis del (a) colágeno en la forma
de precursores largos con
propéptidos globulares.
 En el RER (retículo endoplasmático
rugoso):
- Escisión de la secuencia de señal
aminoterminal.
- Hidroxilación de prolina y lisina.
 Adición de grupos sacáridos.
 Formación de la estructura globular
en el extremo carboxilo terminal.
 Formación de triples hélices.
 Formación de hidrógenos y disulfuro.
 Estabilización Chaperona
de la molécula HSP 47
Molécula
resultante Procolageno
A) Moléculas de procolageno en el A.
de Golgi.
B) Fibrilogenesis.

6. Escisión de la molécula procolageno

7. Acontecimientos intracelulares

8. Acontecimientos extracelulares

9. Dos tipos de colágeno

11. DEGRADACION DE COLAGENO
Continuo proceso de degradación-resintetización
Fragmentación inicial
La acción de radicales libres

12. Degradación adicional
Enzimas
Proteinasas Lisosómicas
En células fagocitos

13. Degradación de las fibras colágenas
Se da por dos medios
Degradación Degradación
proteolítica fagocita

14. DEGRADACIÓN PROTEOLÍTICA
• Células de tejido conjuntivo:
fibroblastos, condrocitos,
monocitos, neutrófilos y
macrófagos.
• Epiteliales: queratinocitos de la
epidermis
• Cancerígenas: Las secretan hacia la
matriz extracelular
Metaloproteinasas de
la matriz (MMP =
matriz
metalloproteinases)

15. DEGRADACIÓN PROTEOLÍTICA
Gelatinasas
Colagenasas Estromalisinas
MMP
Matrisilinas MMP de membrana
Metaloelastasas
macrofágicas

16. DEGRADACIÓN PROTEOLÍTICA
• No degradan formas helicoidales triples no
desnaturalizadas de colágeno.
• Si degradan colágeno desnaturalizado (gelatina)
MMP
Inhibidores hiticos de las
metaloproteinasas (TIMP:
Tissue inhibitors of
metalloproteinases)
Inhiben las MMP

17. DEGRADACIÓN FAGOCÍTA
Interior de la célula
Acción de los macrófagos De los fibroblastos
Matriz extracelular Fibrillas de colágeno

18. ¡¡ GRACIAS !!