1. AMINOACIDOS
Lorena Goetschel
AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS L.GOETSCHEL 1

2. AMINO ACIDOS
Son compuestos que tienen un R(radical) que puede ser desde un átomo de H
hasta una molécula aromática, unido a un Carbono que tiene un grupo
amino (NH2) y un ácido carboxílico (COOH)
Fórmula general
EJEMPLOS :
PROTEINAS L.GOETSCHEL 2

3. • Conformación D y L
La mayoría de aa en la
naturaleza tienen
conformación L

4. PROTEINAS L.GOETSCHEL 4

5. Nomenclatura de los C de los AA
PROTEINAS L.GOETSCHEL 5

6. Amino ácidos
ESENCIALES DESDE EL PUNTO DE VISTA NUTRICIONAL (9)
(el ser humano NO los puede sintetizar)
Son : Leucina, Isoleucina, Valina, Treonina, Triptófano,
Metionina, Fenilalanina, Lisina, Histidina . (Arginina :
AA semiesencial ya que se sintetiza a índices inadecuados durante
(20) el crecimiento de los niños
NO ESENCIALES (11) : El ser humano los puede sintetizar
Son : Alanina, Arginina, Asparagina, Acido aspartico, Cisteína ,
Acido Glutámico, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina, Tirosina.
(Además se encuentra la Hidroxiprolina e hidroxilisina que no se requieren
para la formación de proteínas peros se forma durante el procesamiento
postraduccional de colàgeno).
PROTEINAS L.GOETSCHEL 6

7. Enlace peptídico
• Los aminoácidos se unen mediante un enlace peptídico para formar los péptidos y
proteína
• El enlace peptídico se produce entre el grupo amino (NH2) y el grupo carboxilo
(COOH)
PROTEINAS L.GOETSCHEL 7

8. PROTEINAS L.GOETSCHEL 8

9. PROTEÍNAS
- monoamino monocarboxílicos (gli, ala, val, leu, ile)
- monoamino dicarboxílicos : ácidos glutámico , aspártico
- diamino monocarboxílicos : lis, arg, his
Aminoácidos - aromáticos : fenilalanina, tirosina, triptofano
- iminoácidos : prolina, hidroxiprolina(gelatina)
- sulfurados : cisteina, metionina
- Contienen grupo OH : serina , treonina
Péptidos (1,2-100)
- Holoproteínas -SIMPLES - (solo aa)
Proteínas (más de 100aa) - Heteroproteínas - CONJUGADAS- (aa y otros
compuestos)
PROTEINAS L.GOETSCHEL 9

10. MONOAMINO MONOCARBOXILICOS
(CON GRUPOS ALIFÁTICOS) pKa 1 : COOH
pKa 2 : NH3+
pKa 1 : 2,4
1 pKa 2 : 9,8
pKa 1 : 2,34
2 pKa 2 : 9,69
pKa 1 : 2,2
3 E pKa 2 : 9,7
4 E pKa 1 :: 2,3
pKa 2 9,7
5 E pKa 1 : 2,3
pKa 2 : 9,8
PROTEINAS L.GOETSCHEL 10

11. MONOAMINO DICARBOXILICOS (ACIDOS) Y SUS
AMINAS
pKa 1 : 2,1
6 pKa 2 : 9,9
pKa3 : 3,9
pKa 1 : 2,1
7
pKa 2 : 8,8
pKa 1 : 2,1
8 pKa 2 : 9,5
pKa3 : 4,1
9
pKa 1 : 2,2
pKa 2 : 9,1
PROTEINAS L.GOETSCHEL 11

12. DIAMINO MONOCARBOXILICOS (BASICOS)
pKa 1 : 1,8
10 pKa 2 : 9,0
pKa3 : 12,5
pKa 1 : 2,2
11
E pKa 2 : 9,2
pKa3 : 10,8
pKa 1 : 1,8
12 E pKa 2 : 9,3
pKa3 : 6,0
PROTEINAS L.GOETSCHEL 12

13. AA CON R - OH
13
14
E
NO AROMÁTICOS CON R - AZUFRADO
15
16 E
PROTEINAS L.GOETSCHEL 13

14. AROMÁTICOS
17
E
18
19
E
IMINOÁCIDOS
20
PROTEINAS L.GOETSCHEL 14

15. FORMACIÓN DE CISTINA
PROTEINAS L.GOETSCHEL 15

16. Propiedades
tampón de la
histidina
PROTEINAS L.GOETSCHEL 16

17. PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS
Capacidad
tampón de la
alanina
PROTEINAS L.GOETSCHEL 17

18. PROTEÍNAS
PROTEINAS L.GOETSCHEL 18

19. Las PROTEÍNAS Son compuestos orgánicos
compuestos por Carbono, Hidrógeno , Oxígeno y
Nitrógeno además contienen otros elementos como
Azufre (metionina y cisteína), Fe (Hb), Fósforo
(ADN, ATP)
Su nombre viene de la palabra “Protos” (primero)
por su importancia en la composición de los tejidos.
La unidad principal son los aa (aminoácidos)
En los alimentos las proteínas provienen de las
plantas (que las sintetizan a través del proceso de
fotosíntesis) y de los animales
PROTEINAS L.GOETSCHEL 19

20. Clases de Proteínas
1. SIMPLES
Globulares
-Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
- Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
- Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
- Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
- Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
-Fibrosas
-Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
- Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
- Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
- Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
PROTEINAS L.GOETSCHEL 20

21. Clases de Proteínas
2. CONJUGADAS (Proteídos) :
- Glucoproteínas : Ribonucleasa , Mucoproteínas, Anticuerpos , Hormona
luteinizante
- Lipoproteínas : De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos
en la sangre.
- Nucleoproteínas : Nucleosomas de la cromatina, Ribosomas
- Cromoproteínas : Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan
oxígeno
Citocromos, que transportan electrones
PROTEINAS L.GOETSCHEL 21

22. PROTEINAS L.GOETSCHEL 22

23. Estructura de las Proteínas
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria en
tres formas :
- Primaria (lineal)
- Secundaria (resorte)
- Terciaria(madeja)
- Cuaternaria (com
PROTEINAS L.GOETSCHEL 23

24. ESTRUCTURA PRIMARIA
• La estructura primaria de péptidos y de proteínas
se refiere al número lineal y al orden de los
aminoácidos presentes. La convención para la
designación del orden de los aminoácidos es que
el extremo N-terminal (es decir, el extremo que
lleva el residuo con el grupo α-amino libre) está al
extremo izquierdo (y es el aminoácido número 1)
y el extremo C-terminal (es decir, el extremo con
el residuo que contiene al grupo α-carboxilo libre)
está a la derecha
PROTEINAS L.GOETSCHEL 24

25. ENLACES PEPTÍDICOS

26. 26

27. ESTRUCTURA SECUNDARIA
• arreglo ordenado de aminoácidos en
una proteína le confiere formas de
conformación Enlaces de H
intramoleculares
• En general se doblan en dos amplias
clases de estructuras: globulares
(compactas) y fibrosas (filamentosas
o alargadas)
• α-Hélice :se compone de un solo
arreglo lineal helicoidal de
aminoácidos
• Hojas-β : se componen de 2 o más
diferentes regiones de secuencias de
por lo menos 5-10 aminoácidos
PROTEINAS L.GOETSCHEL 27

28. ESTRUCTURA TERCIARIA
• Estructura tridimensional completa de
las unidades del polipéptido de una
proteína dada. Se incluye en esta
descripción la relación espacial de
diferentes estructuras secundarias
dentro de una cadena polipeptídica y
cómo estas estructuras secundarias
por ellas mismas se doblan en formas
tridimensionales de la proteína
PROTEINAS L.GOETSCHEL 28

29. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Muchas proteínas contienen 2 o más
cadenas diferentes de polipéptidos
sostenidas en asociación por las
mismas fuerzas no covalentes que
estabilizan las estructuras
terciarias de las proteínas.
Las proteínas con cadenas
polipeptídicas múltiples son
proteínas oligoméricas. La
estructura formada por la
interacción monómero-monómero
en una proteína oligomérica se
conoce como estructura
cuaternaria.
PROTEINAS L.GOETSCHEL 29

30. PROTEINAS L.GOETSCHEL 30

31. • CONFORMACIÓN DE LA ESTRUCTURA PROTEÍCA

32. Propiedades de las Proteínas
• Especificidad : sus propiedades dependen de la estructura
tridimensional . Un pequeño cambio provoca cambios en la
estructura primaria, secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la
actividad biológica.
• Solubilidad : Las proteínas globulares son solubles en agua, porque
sus radicales polares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior,
formando puentes de hidrógeno con el agua .
La solubilidad varía dependiendo del tamaño, de la forma, de la
disposición de los radicales y del pH.
• Desnaturalización : Pérdida de la estructura tridimensional o
conformación, y por tanto también de la actividad biológica. Se
produce al variar la temperatura, presión, pH, electronegatividad,
etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que
mantienen las estructuras secundaria y terciaria.
Si las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el
cambio es más drástico, es irreversible
PROTEINAS L.GOETSCHEL 32

33. PROPIEDADES IÓNICAS DE LOS AA
Los aa son compuestos anfóteros y pueden
separarse mediante electroforesis a pH6, que
permite que se desplacen sobre un medio
(papel/gel) impulsados por un campo
eléctrico.
PROTEINAS L.GOETSCHEL 33

34. CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO
• Para determinar la proporción y la clase de los aa
presentes en líquidos biológicos como suero o líquido
céfalo raquídeo se puede utilizar resinas de
intercambio iónico (catiónico o aniónico)
PROTEINAS L.GOETSCHEL 34

35. PURIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• Pureza : Es difícil conseguir una proteína pura,
ya que normalmente está contaminada con
otras proteínas, virus, etc.
• Para purificarla se utiliza métodos basados en
las propiedades de las proteínas : solubilidad
diferencial en sulfato amónico, cromatografía
de exclusión en gel, intercambio iónico
PROTEINAS L.GOETSCHEL 35

36. MÈTODOS DE PURIFICACIÓN
• Cromatografía de exclusión en gel : Técnica
basada en una matriz de dextrano (Sephadex)
, que actúa como un tamiz por el que pasan
las moléculas según su tamaño, esta matriz se
encuentra empaquetada en una columna
• Cromatografía de afinidad : Basada en la
capacidad de las proteínas para unirse a
específicamente a otras moléculas (sustratos
enzimáticos o anticuerpos)
PROTEINAS L.GOETSCHEL 36

37. SEPARACIÒN DE MOLÉCULAS A GRAN
ESCALA
- Crioprecipitación : basada en la insolubilidad
de algunas proteínas a bajas temperaturas.
- Intercambio iónico
- Adsorción con Sephadex , Aerosil, Filtración
- Cromatografía
- Ultrafiltración
- Filtración en gel
- Ver figura 2,18 pag 14
PROTEINAS L.GOETSCHEL 37

38. TAMAÑO DE LAS PROTEÍNAS
• Antiguamente se utilizaba el peso molecular,
pero ahora se prefiere la masa molecular (Mt)
y se expresan :
• La masa molecular de X proteína es 10 5 Da o
El péptido de 16.000 Da
El Dalton es una unidad de masa que equivale a
la duodécima parte de la masa de un átomo
de Carbono 12. El kilodalton = 1000 Da
PROTEINAS L.GOETSCHEL 38

39. PROTEINAS L.GOETSCHEL 39

40. DETERMINACIÓN DE LA SECUENCIA DE
AA
• Cada proteína se caracteriza por poseer una secuencia
de aa bien definida, para determinarlo se puede:
• Determinar la estructura del gen que codifica la
proteína y deducir la secuencia de aa
• Determinación del extremo amino y luego una
degradación de Edman (estructuras hasta 50aa)
mediante la reacción con fenilisotiocianato
• Espectrometría de masas : se digiere la proteína con
tripsina y luego se analizan los péptidos y se comparan
con las masas de referencia (técnica computarizada)
PROTEINAS L.GOETSCHEL 40

41. DESNATURALIZACIÓN Y
RENATURALIZACIÓN PROTEÍCA
• Proteína nativa : posee todas sus propiedades
• Proteína denaturalizada : ha perdido algunas
propiedades por alteración en la estructura
tridimensional
• DN irreversible : ej. Clara de huevo – los alimentos se
vuelven más susceptibles a los efectos de las enzimas
proteolíticas (cocción)
• DN reversible : mediante uso de reactivos como la urea
(reduce la intensidad de los enlaces hidrofóbicos) y el
mercaptoetanol (reduce los enlaces disulfuro) y al
eliminarlo se renaturaliza la proteína.
PROTEINAS L.GOETSCHEL 41

42. ESTRUCTURA Y ACTIVIDAD BIOLÓGICA
Dentro de los péptidos (3-231 aa) se encuentran
algunos con alta especificidad y funciones
como:
• Mediadores locales
• Antibióticos
• Hormonas
Otras hormonas de mayor tamaño como la
somatotropina y la prolactina
PROTEINAS L.GOETSCHEL 42

43. Bibliografía
• Murray, Bender, Botham, Kennelly, Rodwell, Weil .- Harper Bioquímica
ilustrada .- 28 Edición, Ed. McGraw Hill 2010
• Campbell P, Smith A, Peters T .- Bioquimica ilustrada , 5ª edición,
Barcelona España 2006
• Bioquímica médica
http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/spanish-index.html
• Presentaciones Power Point del libro de Bioquímica de Lehninger
Principios de Bioquímica
David L. Nelson y Michael M. Cox http://laguna.fmedic.unam.mx/lenpres/