Universidad Autonoma de Sinaloa Médico Salazar Aguilar Liliana de J. Médico Legal

1. PROTEÌNAS
Médico Salazar Aguilar Liliana de J.
Médico Legal

2. Las moléculas de proteínas están compuestas
principalmente por carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno.
Las proteínas se encuentran en plantas y animales y son
esenciales para toda vida. Formar estructuras de soporte y
protección, tales como el cartílago, la piel, las uñas, el pelo y
el músculo.
Las proteínas están construidas a base de
unidades más pequeñas, LOS AMINOÁCIDOS.
Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el
tipo de unión que se establece entre ellos se conoce
como enlace peptídico.
Las proteínas pueden ser desdobladas para crear formas
intermedias de tamaños y propiedades variables.
Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo
relativamente limitado de pH y de temperatura.
PROTEÌNAS
Funciones: Dinámicas y estructurales.
Dinámicas: transporte, control metabólico,
contracción y catálisis de las
transformaciones químicas. Estructurales: -

3. PROTEÌNAS
Las proteínas están
formadas por hasta
20 aminoácidos
En cada proteína los tipos y cantidades de cada
aminoácido están ligados de forma covalente en
una secuencia lineal especifica por la secuencias
de bases del mRNA generado por el DNA para la
misma.

4. P
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Los polímeros de aminoácidos se diferencian de acuerdo con
sus pesos moleculares o el numero de residuos que
contengan.
 Peso se mide en Dalton o KiloDaltons.
 El término proteína se describe con mas de 50 a. a.
 Oligopeptidos de 2 a 10 a. a.
 Poli péptidos con pesos de miles a millones de Daltons.
 Algunos autores sinónimo: proteína y polipèptido.

5. PROTEÌNAS
Carbono α, es un carbono quiral o asimétrico, porque esta
unido a cuatro grupos diferentes. Excepto glicina, unida a
dos H+.

6. PROTEÌNAS
A un pH de 7, el grupo carboxilo de una aminoácido se encuentra en
su forma de base conjugada (-COO-) y el grupo amino en su
forma de ácido conjugado (-NH3+).
De tal manera que cada aminoácido puede comportarse con una base
o un ácido: propiedad de anfoterismo.
Las moléculas neutras que llevan un numero igual de cargas
positivas y negativas de forma simultanea se denominan:
zwitteriones.
"R" representa la cadena lateral, específica para
cada aminoácido.

7. P
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8. PROTEÌNAS
Configuración:
Hay dos tipos:
 D: dextro
rotatorio
 L: levo
rotatorio
Las moléculas con carbonos quirales pueden existir como
estereoisòmeros, moléculas que sólo se diferencian en la
disposición espacial de sus átomos.
Óptica

9. PROTEÌNAS

10. PROTEÌNAS
DESHIDRATACION
AMINOACIDOS UNIDOS:
RESIDUOS DE
AMINOACIDOS
EJEMPLO: SERINA Y
GLICINA: GLICILSERINA O
SERILGLICINA
EL RESIDUO DEL AMINOACIDO CON
EL GRUPO AMINO LIBRE: N-terminal,
VA A LA IZQ.
EL GRUPO CARBOXILO LIBRE:
C-termiaal, A LA DERECHA.
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11. PROTEÌNAS
Aminoácidos esenciales Aminoácidos no esenciales
1 Histidina 10 Alanina
2 Leucina 11 Arginina
3 Isoleucina 12 Asparagina
4 Lisina 13 Acido Aspártico
5 Metionina 14 Cisteína
6 Fenilalanina 15 Glutamina
7 Treonina 16 Acido glutámico
8Triptofano 17 Glicina
9 Valina 18 Prolina
19 Serina
20 Tirosina

12. PROTEÌNAS
CLASIFICACION SEGÙN LA OBTENCIÒN EN LA DIETA
A. A. ESENCIALES A. A. NO ESENCIALES
Ile Asn
Leu Asp
Lys Gln
Met Glu
Thr Ala
Trp
*Cys- (dos moléculas unidas por
puentes disulfuro dan Cistina)
Val Gly
Phe Ser
Tyr
Arg Pro
His *Síntesis de la colágena:
hidroxiprolina, hidroxilisina.

13. PROTEÌNAS
Las proteínas tiene la propiedad de ser anfotèricas, es decir puede
comportarse como un ácido o una base en una solución del
organismo.
Una base es capaz de captar o aceptar protones (H+)
Un ácido es capaz de ceder o donar protones (H+)
NO POLAR POLAR HIDROFILICO
Ala Asn
Phe Cys
Ile Gln
Leu Ser
Met Tyr
Pro Thr
*Trp Arg NH3
Val His NH3
Gly Lys NH3
Asp C00-
Glu C00-

14. PROTEÌNAS
L- α-Amino acids present in proteins.

15. PROTEÌNAS

16. PROTEÌNAS
Pro, único su cadena lateral,
incorpora al carbono alfa. Alfa-
iminoácido.
Puesto que es una amina
secundaria y no primaria.

17. PROTEÌNAS
CLASIFICACIONDELOSAMINOACIDOS
SEGÙNLACADENALATERAL(R):
No polares
Ácidos
Polares
Básico

19. PROTEÌNAS
ESTRUCTURA

20. PROTEÌNAS
Estructura o
conformación nativa

21. PROTEÌNAS
Estructura primaria

22. PROTEÌNAS
Angles of rotation in a peptide bond.
The angles of rotation known as
Ramachandran angles.
Plegamiento, estructura
secundaria.

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24. PROTEÌNAS

25. PROTEÌNAS

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http://biogeo.iespedrojimenezmontoya.es/BIOLOGIAJM/BIOQUIMICA/trasproteinas/proteinasesecundariabeta.JPG

27. PROTEÌNAS

28. PROTEÌNAS

29. PROTEÌNAS
http://biogeo.iespedrojimenezmontoya.es/BIOLOGIAJM/BIOQUIMICA/trasproteinas/proteinasesecundariabeta.JPG

30. PROTEÌNAS

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32. PROTEÌNAS
En la estructura cuaternaria con mucha frecuencia las
interacciones entre las subunidades están afectadas por la
unión a los ligandos.

33. PROTEÌNAS
En el alosterismo, el control de la
función proteica mediante la unión
de los ligandos, la unión de un
ligando a un lugar especifico en
una proteína, desencadena un
cambio conformacional que altera
su afinidad por otros ligandos.
Los cambios conformacionales
inducidos por el ligando en esas
proteínas se denominan:
transiciones alostèricas, y los
ligandos que las desencadenan
efectores o moduladores.

34. PROTEÌNAS

35. PROTEÌNAS
Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas
las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima
con el disolvente. No ruptura de enlaces peptídico.
La desnaturalización se puede producir por cambios de
temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH.
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una
proteína desnaturalizada puede volver a su anterior
plegamiento o conformación, proceso que se denomina
renaturalización.

36. PROTEÌNAS
Las principales condiciones
desnaturalizantes:
a) Cambios de pH
b) Disolventes orgánicos: etanol, interfieren en las
interacciones hidrofòbicas
c) Detergentes: rompen las interacciones hidrofòbicas; son
sustancias anfipáticas (hidrofìlicas e hidrofòbicas)
d) Iones metálicos pesados: Hg, Pb.
e) Cambios de temperatura: a 58ºC la del huevo, por aumento
de la vibración molecular se rompen los enlaces de H.
f) Agresión mecánica: agitación y trituración. Al batir la
clara de huevo, espuma proteína desnaturalizada.

37. PROTEÌNAS
37
Por su naturaleza
química
SIMPLES
CONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE
LAS PROTEINAS
Por la forma que
adopta
FIBROSA
GLOBULAR
Por su función
Biológica
ENZIMAS O CATALISIS
PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
RESPUESTA A
AGRESIONES (DE
CHOQUE TERMICO)

38. PROTEÌNAS
Se clasifican, de forma general, en HOLOPROTEÍNAS y
HETEROPROTEÍNAS según estén formadas, respectivamente,
sólo por aminoácidos o bien por aminoácidos más otras moléculas
o elementos adicionales no aminoácidos.
POR SU COMPOSICION
Llamadas tambièn:
a) Proteínas Simples: Hb, Mioglobulina, colágena, etc.
b) Conjugadas: unidas con un grupo prostético.
c) Derivadas: Proteínas que resultan de la hidrólisis de la
clasificación anterior.
 Gluco
 Fosfo
 Lipo
 Nucleo
 Metalo
proteínas
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39. PROTEÌNAS

40. PROTEÌNAS
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
Por su forma:
FIBROSAS GLOBULARES
Son moléculas alargadas,
predominante las
estructuras secundarias.
Se encuentran en forma de
globitos, (enrolladas),
dinámicas.
Insolubles al agua Disolubles en el agua
Generalmente son proteínas
estructurales
Con alto peso molecular, el
resto de las proteínas
Ejemplos: colágena, elastina,
miosina, actina, queratina.
Ejemplos: albumina, enzimas,
Iglobulinas, histones, etc.

41. PROTEÌNAS

42. PROTEÌNAS DIGESTION DE PROTEINAS

43. PROTEÌNAS

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45. La digestión de proteínas se realiza
en:
Consiste en la degradación de
moléculas grandes a moléculas
pequeñas que sean de fácil
absorción (PM bajo, necesario para
la absorción).
Se inicia:
1. El estómago (pepsina)
2. La luz del intestino delgado
(proteasas pancreáticas)
3. El borde en cepillo de los
enterocitos (peptidasas de
membrana)
4. En el citoplasma de los enterocitos
(peptidasas citosólicas)
Este proceso se da mediante la
hidrólisis de los péptidos a
decapéptidos u oligopéptidos, a
pentapeptidos, a tetrapéptidos
hasta dipéptido y aminoácido solo. Fases-Jugos,
hormonas*
Proteínas
Proteasas y peptidasas
gástricas y pancreáticas
PéptidosAminoácidos
Peptidasas
de membrana
PéptidosAminoácidos
Peptidasas
citosólicas
LUZ
INTESTINAL
CIRCULACION
PORTAL
Péptidos (10%)Aminoácidos (90%)
ENTEROCITO
Digestion y absorción de proteínas

46. PROTEÌNAS
Se necesita tres diferentes tipos de jugos para la digestión de
proteínas, que son:
-gástrico
-pancreát ico , e
-int est inal .
Además interviene una serie de HORMONAS:
 +Gastrina; producida en la células de la región del antro píloro.
 Bulbogastrona: producida en las células del bulboduodenal.
 Enterogastrona: producida en las células del duodeno inferior y
yeyuno.
 +Colestocinina-pancreozimina (CC-PZ): en intestino
 +Secretina: En duodeno.
 Glucagòn intestinal: en las células intestinales y del estomago.
Características del jugo gástrico

47. PROTEÌNAS
Digestión gástrica:
 Liquido acuoso
 Incoloro
 Contiene HCl
 Además de otros aniones y Ca
 Enzimas proteolíticas, degradar (pepsina)
 Glucoproteína: mucina, reviste el epitelio gástrico.
 En niños: Renina en la leche, coagulación. Se sintetiza como pro
renina, el H Cl la activa a Renina, esta actúa en la caseína de la
leche, es alcalino y unida a la mucina neutraliza al HCl.
 Pequeñas cantidades de Lipasa, en adultos.
Objetivos del HCl-, en la
digestión de proteínas*

48. PROTEÌNAS
Secretions of the Stomach
C h i m e d :
Ingested food plus
stomach secretions.
M u c u s :
Surface and neck mucous
cells. Viscous and alkaline
protects from acidic
chyme and enzyme pepsin.
Irritation of stomach
mucosa causes greater
mucus.
I n t r i n s i c f a c t o r :
Parietal cells. Binds with
vitamin B12 and helps it to
be absorbed. B12
necessary for DNA
synthesis.
H C l :
 Parietal cells.
 Kills bacteria.
 Stops carbohydrate
digestion by
inactivating salivary
amylase.
 Denatures proteins.
 Helps convert
pepsinogen to pepsin.
G - c e l l s :
Secrete the hormone
gastrin which stimulates
HCl secretion from
parietal cells.
Pepsinog en :
 Chief cells.
Packaged in
zymogen granules
released by
exocytosis.
 Pepsin catalyzes
breaking of
covalent bonds in
proteins.
Regulación de la secreción*

49. PROTEÌNAS
Regulation of Gastric Secretion
o NEURAL AND HORMONAL MECHANISMS regulate
the release of gastric juice
o Stimulatory and inhibitory events occur in three
phases
-Cephalic (reflex) phase:
Prior to food entry
-Gastric phase:
Once food enters the stomach
-Intestinal phase:
As partially digested food enters the duodenum

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Release of Gastric Juice

51. PROTEÌNAS
ALIMENTOS
NERVIO
VAGO
Ac
CALCIO AMPc CALCIO
LIGANDO
RECEPTOR
SEGUNDO
RECEPTOR
RESPUESTA
GASTRINAHISTAMINA
HEnzima PEPSINA
Tyr, Trp,
Phe, Glu
y Asp

52. PROTEÌNAS
Hydrochloric Acid Production
1. CO2 and Cl- diffuse from the blood into the stomach cell.
2. CO2 combines with H2O to form H2CO3.
3. H2CO3 dissociates into bicarbonate (HCO3-) and H+.
4. H+ combines with Cl- in duct of gastric gland to form
HCl-.
5. An ATP pump is necessary to pump the HCl- into the duct
since the concentration of HCl- is about a million times
more concentrated in the duct than in the cytosol of the
cell.

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54. PROTEÌNAS
JUG O PACREAT ICO :
o Regulación vía hormonal y nerviosa
o Vía hormonal: CC y Secretina (1)
o Vía nerviosa: Nervio Vago
o La Acidificación del extremo proximal del duodeno = Secretina,
jugo acuoso.
o Los ácidos grasos y monoacilgliceroles, en la parte superior de
duodeno = colecistoquinina, secreción de enzimas.
o Es un liquido incoloro
o pH de 8
o Concentración de materiales orgánicos parecida a la del plasma.
o HCO3- tres veces mayor
o Enzimas:
- Tripsina
- Quimiotripsina
- Carboxipeptidasa A y B
Sinergia entre hormonas y
neurotransmisor
Arg y
Lys
Trp, Tyr,
Phe, Met
y Leu
Ala, Val y
Leu COO-
Arg y Lys
COO_
Ala, Ser y Gly
–COO- endo
Autoc
1
2

55. PROTEÌNAS
DUODENO
NERVIO VAGO
ACETILCOLINA
CALCIO
SECRECION DE
ENZIMAS
H+
SECRETINA
AMPc
SECRECION DE
HCO3-
Ac. GRASOS Y
MONOACILGLICEROLES
COLECISTOQUININA
CALCIO
SECRECION DE
ENZIMAS
1

56. PROTEÌNAS2

57. PROTEÌNAS
D I G E S T I O N I N T E S T I N A L
 Glándulas intestinales = jugo alcalino, con moco
 Fosfatasa alcalina y ENTEROPEPTIDASAS: 2000 la velocidad de
catálisis de tripsinògeno a tripsina.
 Absorción de los productos de hidrólisis de las proteínas: en
aminoácidos u oligopéptidos
 Uso de peptidasas y aminopeptidasas
 PEPTIDASAS: son tripeptidasa o dipeptidasas.
 AMINOPEPTIDASAS: son exopeptidasas, los extremos de la
cadena del grupo amino libre.
En condiciones fisiológicas la vena porta transporta el HÍGADO
sangre enriquecida con aminoácidos, oligopéptidos o proteínas de
pequeña cadena, excepcionalmente.
Absorción

58. PROTEÌNAS
Absorción de aminoácidos
Proteínas intactas o largas
De dipéptidos y
tripèptidos
Transporte secundario
(H+)
Sitio: Intestino
delgado
Endocitosis:
pinocitosis
Beneficio y
Dañino
De aminoácidos
Dipeptidasas y
tripeptidasas
Tres tipos de sistemas de
transporte
Mecanismo
Transporte activo secundario
dependiente de Na+
Ciclo Meister o γ-
glutamil
Sistema de transporte facilitado por independencia de Na+

59. PROTEÌNAS

60. PROTEÌNAS

61. PROTEÌNAS
ABSORCION DE LOS PRODUCTOS DE LA
DIGESTION DE LAS PROTEINAS
 Sistemas de transporte activo, mediados por un acarreador: Na+
 Los aminoácidos son transportados de la luz intestinal a la célula
junto con el ión Na+, dependiente e independiente.
 Existe una adenosintrifosfatasa
 La energía liberada se acopla a la eliminación de Na+ del interior
de la célula a la luz intestinal, a cambio de K+ que pasa en sentido
opuesto. (Bomba Na+ - K+).
 También la pinocitosis*, “alergia alimenticia”, para oligopéptidos
 La cistina y la cisteína son las productoras de las sustancias
volátiles presentes en la materia fecal. (metil mercaptano,
metano y ácido sulfhídrico)

62. PROTEÌNASCiclo gamma-
glutamyl o Ciclo de
Meister

63. PROTEÌNAS

64. PROTEÌNAS
ESTADO DINAMICO DE LAS PROTEINAS
 En adulto promedio de 70 kg, se recambian (degradan y
sintetizan) alrededor de 80 g de proteína.
 Los aminoácidos en los líquidos tisulares es de
aproximadamente 30 g.
 Vida media; es el tiempo requerido para reemplazar la
mitad de las moléculas del compuesto.
 Ejemplos:
hepáticas: 35 días
musculares: 24 a 30 días
colágena: mayor de 300 días

65. PROTEÌNAS
Existe el fenómeno de distribución e intercambio de los
grupos de aminoácidos en la mayoría de los tejidos.
Se piensa en una especie de almacén “poza” o “fondo”
metabólicas, representando la fracción disponible de
modo inmediato para su uso metabólico por las
distintas células del organismo.
Se ha demostrada una gran diversidad de pozas,
dependiendo del tipo de sustancia, puede ser de
amino, para los cetoàcidos (esqueletos desaminado de
un aminoácido), o poza de triptófano, de histidina o de
cualquier otro. O puede ser una poza de nitrógeno.

66. PROTEÌNAS
INTERCAMBIO DE LOS AMINOACIDOS
ENTRE LOS DIFERENTES ORGANOS
 Las concentraciones sanguíneas de aminoácidos se mantienen
en equilibrio, a pesar de una dieta rica en proteínas.
 Mecanismos para captar o donar aminoácidos
 Principales órganos encargados de este mecanismo son: tracto
digestivo, hígado, músculo, riñón y el cerebro.

67. PROTEÌNAS

68. PROTEÌNAS

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METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS
Las principales vías:
a) Absorción y distribución de los aminoácidos
b) Caminos metabólicos comunes
c) Síntesis y degradación de las proteínas tisulares
d) Síntesis de la urea a partir del NH3 y C02
e) Productos nitrogenados de interés biológico
f) Productos nitrogenados de eliminación.

70. PROTEÌNAS
CAMINOS
METABOLICOS
COMUNES:
A) Transaminaciòn
B) Desaminaciòn
C) Transdesaminaciòn.
Una reacción de
transaminación es la
primera etapa de la
desasimilación de los
aminoácidos, y sirve
para encauzar los
grupos amino hacia el
α-cetoglutarato

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72. PROTEÌNAS TGP o ALAT
ASAT o
TGO

73. PROTEÌNAS
Desaminaciòn Oxidativa:
Tienen enzimas desaminantes de los L- aminoácidos.
Especificas para lisina, serina, treonina y cisteína.
La desaminaciòn inicial de la asparagina y la glutamina NO involucra al
g r u p o a m i n o del carbono alfa sino al grupo amida.
En el HÍGADO; glutamato. Se encuentra la GDH:
Glutamina a nivel renal, urea.

74. PROTEÍNAS

75. PROTEÌNAS

76. PROTEÌNAS
Reacciones de transaminaciòn y desaminaciòn funcionan
acopladas.

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S 3 VIA

79. PROTEÌNAS
CUERPOS CARBONADOS:
-Oxalacetato OAA
-Alfa- cetoglutarato
-Piruvato
-Fumarato
-Succinil CoA
-Acetil CoA
-Acetoacetato
La mayoría son
metabolitos que
pertenecen al CICLO DE
TCA, con función de la
producción de Energía.
Los alfa-cetoácidos se aminan
(NH3) para formar un
aminoácido no esencial, es decir
de los que el organismo puede
producir.
NH3

80. PROTEÌNAS
Alfa-cetoglutarato
NH3

81. PROTEÌNAS
Prolil hidroxilasa

82. PROTEÌNAS
Asparraginasa

83. PROTEÌNAS

84. PROTEÌNAS

85. PROTEÌNAS
El azufre para la síntesis de la Cys viene del aminoácido esencial
Met.
Una condensación de ATP y metionina catalizados por la
metionina adenosiltransferasa produce S-adenosilmetionina
(SAM o AdoMet).

86. PROTEÌNAS
Met

87. P
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S 3 VIA

88. PROTEÌNAS

89. PROTEÌNAS

90. P
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91. PROTEÌNAS
TRANSPORTE DE AMONÍACO AL HÍGADO
 Existen dos mecanismos
 Lo usan la mayoría de los tejidos, se utiliza la g lut amina
sint et asa, y en el hígado se usa la g lut aminasa , para la
formación de urea.
 El segundo mecanismo es usado principalmente por el músculo,
implica la t ransaminación del piru vat o a alanina .
UREA

92. PROTEÌNAS
Ciclo de glucosa-alanina

93. PROTEÌNAS
DEGRADACION DE
LOS
AMINOACIDOS
Es el camino que
siguen los
AMINOÁCIDOS
DESAMINADOS;
estos pueden volver
a ser aminados para
convertirse en
aminoácidos o
transformarse en
moléculas mas
simples que
desembocan en el
ciclo de Krebs, y/o
en la liberación del
amoniaco.

94. P
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S
CICLO DE KREBS

95. PROTEÌNAS
CETOGENICOS
CETOGENICOS
Y
GLUCOGENICOS
GLUCOGENICOS
Leu*
Lys
Ile
Phe
Tyr
Trp
Ala* Glu
Hys Gln
Val Pro
Gly Arg
Ser Thr
Asp Met
Asn Cys

96. PROTEÌNAS
DESTINO DEL GRUPO AMINO
EL camino transaminativo o desaminativo termina,
directa o indirectamente, en la liberación del
amoniaco, el cual, se fija al glutamato para formar
glutamina, interviene en la síntesis de urea, o participa
en la síntesis de estructuras nitrogenadas de
importancia fisiológica.
La formación de glutamina, es un medio de excreción del
amonio; así como el ciclo de la urea.
VÍAS DE ELIMINACION DEL NH3
1. La vía mas importante de eliminación es la síntesis de urea en
hígado.
2. También se elimina NH3, por la formación de glutamina.
4 vía

97. PROTEÌNAS
Todo el NH3 originado por desaminación, es convertido a
UREA en el hígado. El proceso consume 4 enlaces
fosfato (ATP) por cada molécula de UREA.
SÍNTESIS DE UREA
Se lleva a cabo en los hepatocitos, en un mecanismo
llamado “ ciclo de la urea”, en el cual intervienen cinco
enzimas y como alimentadores ingresan NH3, CO2 y
aspartato, el cual cede su grupo amino.

98. PROTEÌNAS
Desglosado

99. PROTEÌNAS
LOCALIZACION: mitocondrias y citosol** de los HEPATOCITOS
PASOS:
1. El primer grupo amino
que ingresa al ciclo
proviene del amoníaco libre
intramitocondrial. El
amoníaco producido en las
mitocondrias, se utiliza
junto con el bicarbonato
(producto de la respiración
celular), para producir
carbamil-fosfato. Reacción
dependiente de ATP y
catalizada por la carbamoil-
fosfato-sintetasa I.
Enzima alostérica y
modulada (+) por el N-
acetilglutamato.

100. PROTEÌNAS
MA

101. P
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S
La síntesis de la urea esta *regulada por efector alostérico y
*por inducción enzimática.
 Carbamil fosfato sintetasa I necesita el activador
alostérico N-acetilglutamato (sintetizado a partir del
glutamato y acetil CoA y por la N-acetilglutamato
sintetasa activada por la arginina)
 Aumenta el suministro de amoniaco o aminoácidos al hígado
de 10 a 20 veces.

102. PROTEÌNAS
2. El carbamil-
fosfato cede su
grupo carbamilo a la
ornitina, para
formar citrulina y
liberar Pi. Reacción
catalizada por la
ornitina
transcarbamoilasa.
La citrulina se libera
al citoplasma**.

103. PROTEÌNAS
3. El segundo grupo
amino procedente del
aspartato (producido en
la mitocondria por
transaminación y
posteriormente
exportado al citosol) se
condensa con la citrulina
para formar
argininosuccinato.
Reacción catalizada por
la argininosuccinato
sintetasa
citoplasmática. Enzima
que necesita ATP y
produce como
intermediario de la
reacción citrulil-AMP.

104. PROTEÌNAS4. El ARGININO
SUCCINATO se hidroliza
por la arginino succinato
liasa (argininosuccinasa),
para formar arginina libre
y fumarato.

105. PROTEÌNAS

106. PROTEÌNAS
5. El fumarato
ingresa en el ciclo
de Krebs y la
arginina libre se
hidroliza en el
citoplasma, por la
arginasa
citoplasmática para
formar urea y
ornitina.

107. PROTEÌNAS
6. La ornitina puede ser
transportada a la
mitocondria para iniciar
otra vuelta del ciclo de
la urea.
En resumen, el ciclo de la urea consta de dos reacciones
mit ocondriales y cuat ro cit oplasmát icas .

108. PROTEÌNAS
Comprende las siguientes reacciones:
 Síntesis de carbamoil fosfato
Carbamil fosfato sintetasa I
 Síntesis de citrulina
Ornitina transcarbamoilasa
 Síntesis de argininsuccinato
Argininsuccinato sintetasa citoplasmática
 Ruptura de argininsuccinato
Arginosuccinasa (arginina succinato liasa)
 Hidrólisis de arginina
Arginasa citoplasmática.

109. P
R
O
T
E
Ì
N
A
S
Si pasa alguna cantidad al tracto intestinal es
degradada por las bacterias que contienen
ureasa, y el amoniaco resultante es absorbido
y utilizado por el hígado

110. PROTEÌNAS

111. PROTEÌNAS
¿Cual de las afirmaciones siguientes acerca de los aminoácidos es
correcta?
A. Un aumento de la gluconeogénesis a partir de aminoácidos reduce
la formación de urea.
B. Todos los aminoácidos esenciales son glucógenos.
C. La ornitina y la citrulina se encuentran en las proteínas de los
tejidos.
D. La Cys es un aminoácido esencial para las personas que consumen
una dieta muy restringida en Met.
E. En presencia de fuentes alimentarias adecuadas de Tyr, la Phe no
es un aminoácido esencial

112. PROTEÌNAS
En la reacci6n de transaminación mostrada a continuaci6n, ¿cuales de los
siguientes compuestos son los productos X, Y?
A. Alanina, α-cetoqlutarato
B. Glutamato, α-cetoqlutarato
C. Aspartato, α-cetoqlutarato
D. Piruvato, aspartato
E. Piruvato, alanina

113. PROTEÌNAS
¿Cual de las siguientes afirmaciones sobre el ciclo de la urea es
correcta?
A. Los 2 átomos de nitr6geno que se incorporan en la urea entran en el
ciclo en forma de amoniaco y alanina.
B. La urea se produce directamente por hidr61isisde la ornitina.
C. Se requiere ATP para la reacci6n en la que el argininosuccinato se
disocia para formar arginina.
D. La urea de la orina aumenta con una dieta rica en proteínas.
E. El ciclo de la urea se produce exclusivamente en el citosol.

114. PROTEÌNAS
Una niña recién nacida estaba bien de salud hasta que aproximadamente a las
24 h de vida se volvió letárgica, el diagnóstico de septicemia fue negativo.
A las 56 h comenzó a mostrar una actividad de ataques focales.
El nivel de amoniaco en plasma era de 1100 micromol/l (normal 5-35
micromol/l).
Los niveles cuantitativos de aminoácidos en plasma revelaron un marcado
aumento de argininosuccinato.
1.- ¿Cual de las siguientes
actividades enzimáticas es mas
probable que sea deficitaria en esta
paciente?
A. Arginasa
B. Argininosuccinato liasa
C. Argininosuccinato sintasa
D. Carbamoil-fosfato sintetasa I
E. Ornitina transcarbamoilasa
2.- ¿Cual de los siguientes compuestos
estaría elevado también en la sangre
de esta paciente?
A. Asparragina
B. Glutamina
C. Lisina
D. Urea
E. Acido úrico

115. PROTEÌNAS
AMINAS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA
 Histamina
 Acido g-aminobutìrico (GABA)
 Catecolaminas (Dopamina, Noradrenalina y
Adrenalina)
 Hormona Tiroidea
 Melatonina
 Serotonina
 Creatina
Ejemplo- Phe, rutas.

116. PROTEÌNAS

117. PROTEÌNAS
Histamina
Piridoxal fosfato
Coenzima
Descarbolixaciòn de la histidina

118. PROTEÌNAS
Histamina
IMPORTANCIA BIOLOGICA
1) Acción vasodilatadora o vasoconstrictora
2) Disminuye la presión sanguínea
3) Colabora en la constricción de los bronquiolos
4) Estimula la producción de HCl
5) Estimula la pepsina en estomago
6) Se libera bruscamente en respuesta al ingreso de
sustancias alérgenas en los tejidos.
7) Producción de moco de las vías aéreas,
8) Se degrada muy rápidamente, etc.
S

119. PROTEÌNAS
Summary of action
of histamine

120. PROTEÌNAS
Acido g-aminobutirico (GABA)
GABA Formation
GABA is an important inhibitory neurotransmitter in the brain
Drugs (e.g., benzodiazepines) that enhance the effects of
GABA are useful in treating epilepsy
NH3
+
-
O2CCH2CH2CHCO2
-
NH3
+
-
O2CCH2CH2CH2
Glutamate Gamma-aminobutyrate
(GABA)
Glutamate
decarboxylase
CO2
PLP Coenzima

121. P
R
O
T
E
Ì
N
A
S
Descarbolixaciòn del glutamato
Coenzima

122. PROTEÌNAS
En el cerebro, parece que el GABA y el glutamato, un
neurotransmisor excitador, pueden tener en común algunas rutas
del metabolismo en los ASTROCITOS.
Este tipo de célula capta al GABA y al glutamato y los convierte en
glutamina que, a continuación, se transporta de nuevo a las
neuronas pre sinápticas.
G
L
U
T
A
M
I
N
A
-
+

123. CATECOLAMINAS:
Dopamina, Noradrenalina y Adrenalina
Se producen en el sistema nervioso y en la medula adrenal.
Derivan de la TIROSINA
La Dopamina es un neurotransmisor importante
La acción de las catecolaminas es muy variada:
Son vasoconstrictores (piel, mucosas) en algunos tejidos y
vasodilatadores en otros, depende del tipo de receptor, (a, b y g)
Aumentan la frecuencia cardíaca, aumenta la fuerza contráctil del
miocardio
Son relajantes del músculo bronquial
Estimulan la glucogenólisis en músculo y la lipolisis en tejido adiposo.
La adrenalina disminuye el tono, motilidad y secreción gástrica e
intestinal.
Desde el punto de vista farmacológico, en dosis moderada la dopamina
aumenta el flujo sanguíneo renal, la filtración glomerular, la diuresis y
la natriuresis.
 La adrenalina produce dilatación de las pupilas (midriasis) y
disminución de la presión intraocular, etc.
Son rápidamente degradadas y eliminadas del organismo.
PROTEÌNAS

124. PROTEÌNAS
Catecholamine Biosynthesis
CH2CHCO2
-
NH3
+
HO
CH2CHCO2
-
NH3
+
HO
HO
CH2CH2NH2
HO
HO
CHCH2NH2
HO
HO
OH
CHCH2NHCH3
HO
HO
OH
Tyr hydroxylase
O2
Tyrosine Dihydroxyphenylalanine
(DOPA)
Dopamine
DOPA
decarboxylase CO2
Dopamine
hydroxylase
Norepinephrine
Catechol
Epinephrine
(Adrenaline)
SAM
S-Adenosyl-
homocysteine
Methyl
transferase
DOPA, dopamine, norepinephrine, and epinephrine are all neurotransmitters

125. PROTEÌNAS
Melatonina
La melatonina es una hormona derivada de la glándula pineal.
Bloquea la acción de la hormona melanocito estimulante (MSH) y de
adrenocorticotrofina (ACTH).
Se forma a partir del triptófano por acetilación y luego metilación.
125

126. PROTEÍNAS
5-HT = 5 hidroxitriptófano
THP = triptófano hidroxilasa
AADC = decarboxilasa aromática de aminoácidos
DHPR = dihidropterina reductasa
HOMT = hidroxiindol-O-metiltransferasa.
SNA = serotonina N- acetilasa
N-ACETILTRANSFERASA

127. PROTEÌNAS
Tryptophan Metabolism: Serotonin
Formation
N
H
CH2CHCO2
-
NH3
+
N
H
CH2CHCO2
-
NH3
HO
+
N
H
CH2CH2NH2
HO
Tryptophan
(Trp)
Indole ring
Trp
hydroxylase
O2
5-Hydroxy-
tryptophan
Decarboxylase
CO2 5-Hydroxy-
tryptamine (5-HT);
Serotonin

128. PROTEÌNAS
Serotonina (5-HT, hidroxitriptamina)
Es un neurotransmisor y ejerce múltiples acciones regulatorias en el
sistema nervioso (mecanismo del sueño, apetito, termorregulación,
percepción de dolor, entre otras)
Serotonin formed in:
 Brain (neurotransmitter; regulation of sleep, mood, appetite)
 Platelets (platelet aggregation, vasoconstriction)
 Smooth muscle (contraction)
 Gastrointestinal tract (enterochromaffin cells - major storage
site)

129. PROTEÌNASDrugs affecting
serotonin actions used
to treat:
 Depression
 Serotonin-selective reuptake
inhibitors (SSRI)
 Migraine
 Schizophrenia
 Obsessive-compulsive
disorders
 Chemotherapy-induced
emesis
Some hallucinogens (e.g., LSD)
act as serotonin agonists

130. PROTEÌNAS
Hormonas Tiroideas
Tiroxina y
Triyodotironina, se
sintetizan a partir
de TIROSINA
Existen enfermedades
relacionadas al
defecto en el
metabolismo de
estos a.a.
(fenilcetonuria,
albinismo)

131. PROTEÌNAS
CREATINA
Es una sustancia presente en músculo esquelético, miocardio y
cerebro, libre o unida a fosfato (creatinafosfato).
Arginina, glicina y metionina, están involucradas en su
síntesis.
La reacción se inicia en riñón y se completa en hígado, desde
donde pasa a la circulación y es captada por músculo
esquelético, miocardio y cerebro y reacciona con ATP para
dar creatinafosfato.
La creatina fosfato constituye una reserva energética
utilizada para mantener el nivel intracelular de ATP en el
músculo durante periodos de actividad intensa.

132. P
R
O
T
E
Ì
N
A
S

133. PROTEÌNAS

134. P
R
O
T
E
Ì
N
A
S

135. PROTEÌNAS
¿Cuáles son los principales estimulantes de la producción de HCl-?
a) Histamina, Adrenalina, Epinefrina
b) Histamina, Acetil colina, Gastrina
c) Gastrina, Dopamina, Secretina
d) CCK, Secretina, Gastrina.
Son características de la secretina en la digestión pancreática de las
proteínas, excepto:
a) Es una hormona duodenal
b) Su mecanismo principal de liberación es el cambio de pH a nivel del
duodeno
c) Libera jugo pancreático mediado por aumento de AMPc
d) Se estimula por el incremento de los ácidos grasos y
monoacilgliceroles de la dieta
e) No hay excepto.

136. PROTEÌNAS
En ayuno prolongado de más de 24 horas, aminoácido principal del cual
se obtiene glucosa para la generación de energía.
a) Ala b) Trp c) Tyr d) Phe e) Arg.
Señale cual es la fracción no proteica de las enzimas
aminotransferasas
a) NADP b) ATP c) PLP d) TTP.
Señale cual es el principal cuerpo carbonado en la vía transaminación:
a) Oxalacetato b) Piruvato c) -cetoglutarato
d) Fumarato e) Succinil CoA.
α

137. PROTEÌNAS
Todas los siguientes enunciados acerca del ciclo de la urea son falsos,
excepto:
a) El modulador alostérico positivo de la CSP II es el N-acetilglutamato
b) La arginina es el metabolito limitante de la velocidad del ciclo de la urea
c) Orinita es un aminoácido que se elimina en el ciclo de la urea
d) Los grupos amino son derivados del amoniaco y del Asp
e) Se requieren el gasto de 3 moléculas de ATP por cada molécula de urea
formada.
Parte no proteíca de la holoenzima Phe hidroxilasa:
a) Tetrahidrofolato
b) Fosfato de piridoxal
c) Nicotinamida adenosin difosfato
d) Tetrahidroxibiopterina.

138. PROTEÌNAS
Nivel estructural de la proteína que cuenta con dominios:
a) Nivel estructural primario
b) Nivel estructural secundario
c) Nivel estructural terciario
d) Nivel estructural cuaternario.
Todas las siguientes afirmaciones acerca de la digestión gástrica de proteínas
es cierto, excepto:
a) El estómago es el sitio anatómico donde inicia la digestión química de las
proteínas.
b) El mecanismo nervioso para la secreción de jugo gástrico esta mediado por
AMPc.
c) El mecanismo hormonal para la secreción del jugo gástrico que se lleva a
cabo por la hormona gástrica es mediado por Ca++.
d) La enzima pepsina es una endopeptidasa la cual tiene afinidad por Trp. Tyr y
Phe y es activada por el HCl- que contiene el juego gástrico.

139. PROTEÌNAS
Productos nitrogenados de desecho o
eliminación.
Urea, Creatinina, BUN.
a) Urea, metabolitos de desechos de la catabolismo de proteínas y
aminoácidos.
b) Creatinina; es el desecho de el sustrato fosfocreatina, en el
metabolismo aeróbico.
c) BUN; aumento del consumo de proteínas y aminoácidos.

140. PROTEÌNAS
*Blood Urea Nitrogen
Normal range: 7-18 mg./dl (10-20 mg/dl)
Elevated in amino acid catabolism
Glutamate N-acetylglutamate
CPS-1 activation
Elevated in renal insufficiency
Decreased in hepatic failure
*UREA
Valores normales: 50 – 80 mg/dl en sangre.
*CREATININA
Valores normales: hasta 1.5 mg/dl en sangre.
*DEPURACION DE CREATININA EN 24 HORAS:
Valores normales: 90 a 110 porciento, en orina.

141. PROTEÌNAS
EQUILIBRIO NITROGENADO
Un adulto sano que ingiere una dieta variada y balanceada se
encuentra generalmente en situación de “EQUILIBRIO
NITROGENADO”.
Es una estado en el que la cantidad de nitrógeno ingerido cada día
es equilibrada por la cantidad excretada, sin que se produzca
ningún cambio neto en la cantidad de nitrógeno en el organismo.
En condiciones normales el nitrógeno excretado proviene en su
mayor parte de la digestión de proteínas en exceso o del
recambio normal.
Recambio de proteínas: es la síntesis y degradación de proteínas.
Pudiendo ser el balance negativo o positivo.
BNE = proteínas ingeridas (g) − nitrógeno ureico en la orina de 24 horas (g) + 3 g
6.25
(BNE) = nitrógeno ingerido – nitrógeno excretado
Balance de nitrógeno estimado

142. BALANCE NEGATIVO:
 Por inanición o
enfermedad grave;
 Dietas deficientes en
aminoácido esenciales
 La vejez.
 Para la gluconeogénesis.
En los niños, edad de
crecimiento se da una
situación DE BALANCE
POSITIVO:
 Por que están en aumento
de peso corporal e
incorporando mas
aminoácidos en proteínas
que las que degradan.
 La cisteína y la arginina son
esenciales en los niños, en
los adultos se sintetizan a
partir de met y ornitina.
 Durante el embarazo, y
 Realimentación después de la
inanición.

143. PROTEÌNAS
Requerimientos de Proteínas Diarias
Categoría
Edad (años) o
condición
Peso
Ración dietética
recomendada
(kg) (g/kg) (g/día)
Lactantes 0,0 - 0,5 6 2,2 13
0,5 - 1,0 9 1,6 14
Niños 1 - 3 13 1,2 16
4 - 6 20 1,1 24
7 - 10 28 1,0 28
Varones 11 - 14 45 1,0 45
15 - 18 66 0,9 59
19 - 24 72 0,8 58
25 - 50 79 0,8 63
51 + 77 0,8 63
Mujeres 11 - 14 46 1,0 46
15 - 18 55 0,8 44
19 - 24 58 0,8 46
25 - 50 63 0,8 50
51 + 65 0,8 50
Embarazo 1er trimestre + 1,3 + 10
2o trimestre + 6,1 + 10
3er trimestre + 10,7 + 10
Lactancia 1er semestre + 14,7 + 15
2o semestre + 11,8 + 12

144. PROTEÌNAS
REFERENCIAS:
• LAGUNA J, PIÑA E.(2013). BIOQUÍMICA: 7ª. ED EDITORIAL MANUAL
MODERNO.
• M. DEVLIN THOMAS (2004) BIOQUÍMICA 4A. ED. EDITORIAL: REVERTÉ
• MURRAY ROBERT K. (2013) BIOQUÍMICA HARPER. BIOQUÍMICA
ILUSTRADA 29ª. ED. EDITORIAL: MCGRAW-HILL
• TRUDY MCKEE (2012) BIOQUÍMICA LAS BASES MOLECULARES DE LA
VIDA 5ª. ED EDITORIAL: MCGRAW-HILL
• HARVEY (2014) BIOQUÍMICA EDITORIAL: LIPPINCOTT 6A ED
• www.biochemistry.com

145. PROTEÌNAS
GLUCOGÈNICOS O CETOGÈNICOS
CONVERTIBLES A PIRUVATO
CONVERTIBLES EN A-
CETOGLUTARATO
CONVERTIBLES A OXALACETATO
CONVERTIBLES EN SUCCINIL
COENZIMA A
CONVERTIBLES EN FUMARATO
CONVERTIBLES EN ACETIL
COENZIMA A

146. PROTEÌNAS
L- α-Amino acids present in proteins.

147. PROTEÌNAS

148. PROTEÌNAS

149. PROTEÌNAS

150. PROTEÌNAS