El documento resume los procesos de catabolismo de los aminoácidos, incluyendo la degradación de proteínas, desaminación de aminoácidos, y metabolismo de esqueletos de carbono. Los aminoácidos se degradan principalmente a través de la desaminación oxidativa o transaminación para producir amoníaco, el cual se convierte en urea o se elimina. Los productos de degradación de carbono se utilizan luego para la síntesis de ácidos grasos, glucosa o energía.

1. CATABOLISMO DE LOS
AMINOACIDOS
• GABRIELA CARMONA COLQUE
• FLOR ANDRES LINARES
• ARESI CAMACHO CESPEDES

2. CATABOLISMO
Sucede en 3 circunstancias metabólicas diferentes:
• Durante el recambio proteico
• Cuando la dieta es rica en proteinas y los AA ingeridos
exceden las necesidades corporales (AA no son
almacenado)
• Durante el ayuno o DM descontrolada, las proteinas son
usadas como combustible

3. RECAMBIO PROTEICO
Digestión celular
Hace referencia a la degradación intracelular de las
proteinas con la finalidad de reciclar o degradar los
aminoácidos de las mismas
Pueden darse en:
1. Los lisosomas
2. En el citoplasma

4. RECAMBIO PROTEICO
Proteolisis lisosomica:
Ocurre en vesículas intracelular especializadas ,los lisosomas en el
interior de estos organelos se encuentran un PH de 5.5 y contiene
proteasas e hidrolasas, principalmente de la familia de las
catepsinas, encargadas de la digestión de las proteinas
Autofagica: procesa proteinas intercelulares
heterofagica: procesa proteinas extracelulares

5. RECAMBIO PROTEICO
• Proteolisis citoplasmática:
• A partir de proteasas dependiente de calcio como la
calpaina que presenta actividad proteolítica a PH neutro
• Estructura especializada denominada
proteosomas,complejo multienzimatico con diversas
actividades cataliticas

6. DEGRADACIÓN

7. CATABOLISMO DE LOS
AMINOACIDOS
• Inicia con la eliminación del grupo amino
• Degradación de los esqueletos carbonados

8. CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
DESAMINACION
• Eliminacion del grupo alfa-amino de los aminoácidos.
• Dos tipos de reacciones químicas:
1. Transaminacion.
2. Desaminacion oxidativa.
• Reacciones reversibles.
• Los grupos aminoácidos se desvían a la:
• Síntesis de aminoácidos
• Síntesis de urea cuando los aminoácidos se encuentran en exceso

9. CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
TRANSAMINACION
• Los grupos de amino de las
moléculas de glutamato se
transporta en la sangre al
hígado mediante el ciclo de la
alamina .
• Piruvato + L – glutamato ↔ L –
alamina + alfa – cetoglutarato.

10. DESAMINACION OXIDATIVA
• Glutamato + H2O + NAD → alfa-cetoglutarato + NADPH + H NH4+
Glutamato deshidrogenasa
(-)ATP y GTP
(+)ADP y GDP

12. TRASPORTE DEL AMINOACIDO HACIA EL
HIGADO
Mecanismo de la glutamina sintetasa:
en la mayoría de los tejidos se combina al amoniaco (NH3)
glutamato y formar glutamina
Transaminacion del piruvato:
usado principalmente en musculo transaminacion del piruvato para
formar alamina
Ciclo glucosa-alanina

13. PRODUCCIÓN DE AMONIACO
• La mayoría de la degradación de los aminoácidos es la desanimación oxidativa.
• Otras reacciones catalizadas por las enzimas:
1. L – aminoácidos oxidadas (hígado y riñón)
2. Serina y trionina deshidrasas (la serina y la trioninano son sustratos de reacciones
transaminacion, sus grupos amino se liberan por los enzimas hepáticas, los
productos, piruvato y el alfa cetobutirato).
3. Ureasa bacterina ,25% del aminoácido del hígado se produce por la acción de
bacteria del intestino (enzima ureasa)

14. REACCIONES BIOQUIMICAS QUE GENERAN
AMONIO

16. LA DEGRADACION DE LOS AMINOACIDOS
• El amoniaco es potencialmente toxico
• Cuando se acumula origina hiperamonemia
• Especialmente toxico para el cerebro:
1. Interfiere con el intercambio iónico a través de las membradas interfiriendo con
los potenciales de membrana
2. Bloqueo del ciclo del Krebs el amonio en presencia de alfa-cetoglutarato produce
glutamato(interferencia metálica)
3. El amonio en presencia del glutamato produce glutamina y su acumulo produce
edema cerebral
4. La glutamina origina alfa-cetoglutamico, un compuesto toxico para el cerebro.

17. MECANISMO DE ELIMINACIÓN DEL
NITRÓGENO
Amoniotelicos:
Animales acuáticos, el amoniaco difunde de la sangre al aparato excretor.
Uricotelicos:
Animales que forman una purina oxidada que dará acido úrico que precipita
excretándose.
Ureoteticos:
Animales que concentran el nitrógeno en un compuesto menos acido y altamente
soluble la urea.

18. CICLO DE LA UREA
• Formación de la molécula de urea.
• El nitrógeno ureico representa el 80-90% del total de nitrógeno excretado en
orina.
• La urea es producida en el hígado ( mitocondria y citoplasma) y luego es
trasportada en sangre hacia los riñones para excreción en orina.

19. SÍNTESIS DE LA UREA
1. Comienza con la formación de
carbamolifosfato en la matriz
mitocondrial
Los sultatos:
• NH4
• HCO3
Cataliza la enzima
carbamolifosfato sintetasa
Reacción irreversible

20. CATABOLISMO DE LOS AMINOÁCIDOS
• Los productos metabólicos de la
degradación de esqueletos carbonados
de acuerdo a requerimientos se utilizan
para síntesis:
A. Ácidos grasos
B. Glucosa
C. energía
A. Aminoácidos cetogenicos pueden
convertirse en ácidos grasos o
cuerpos cetónico.
B. Aminoácidos glucogénicos se
degradan a:
1. Piruvato
2. Intermediario del ciclo del acido
cítrico(gluconeogénesis)

22. METABOLISMO DE LOS ESQUELETOS
CARBONADOS
• Los alfas-aminoácidos se agrupan en
clases de acurdo con sus productos
finales:
1. Acetil – coA
2. Alfa – cetoglutarato
3. Succinil – coA
4. Oxalacetato
5. Acetoacetil - coA

23. AMONOACIDOS QUE FORMAN ACETIL-COA
Se dividen:
1. Piruvato como intermediario por la enzina piruvato deshidrogenasa:
a. Alamina
b. Serina
c. Glicina
d. Cisteina
e. Treonina
2.Formacion de acetil-coA por rutas que no involucran el piruvato:
a. Leucina d. tirosina
b. Lisina e. fenilalanina
c. Triptofano

24. AMINOÁCIDO QUE FORMAN ALFA-
CETOGLUTARATO
Se degradan a alfa cetoglutarato:
A. Arginina
B. Prolina
C. Histidina
D. Glutamato glutamica

25. AMINOÁCIDO QUE FORMANSUCCINIL-COA
1. Metionina
2. Isoleucina
3. Valina
4. treonina

26. AMINOÁCIDOS QUE FORMAN OXALACETATO
1. Aspartato
2. asparagina