Este documento resume el metabolismo de los aminoácidos y la eliminación del nitrógeno. Los aminoácidos liberan sus grupos aminos a través de la transaminación, pasándolos al glutamato. Luego, la deshidrogenasa del glutamato induce la liberación de grupos amino en forma de amonio. El hígado sintetiza urea a partir del amonio y el aspartato, la cual se excreta a través de la orina, sirviendo como la principal vía de eliminación del nitrógeno del organismo.

1. Universidad Católica Santiago de Guayaquil
Facultad de Ciencias Medicas
Carrera de Medicina
Segundo Ciclo
Bioquímica
“AMINOÁCIDOS:
ELIMINACIÓN DEL NITRÓGENO”
Integrantes:
Orellana Carlos
Ordóñez William
Orellana Gabriela

2. AMINOÁCIDOS:
ELIMINACIÓN DEL NITRÓGENO
 Una parte del amonio
libre se excreta por la
orina, pero la mayor
parte se utiliza para la
síntesis de urea, la cual
es la vía para la
eliminación de
nitrógeno del
organismo.

4. GENERALIDADES DE
METABOLISMO DEL NITRÓGENO
 El nitrógeno ingresa
al cuerpo mediante
una variedad de
constituyentes de la
alimentación, lo más
relevantes de ellos
son los aminoácidos
que contienen las
proteínas de la
dieta.

5. Fondo común de
aminoácidos
 Los aminoácidos que se liberan de la
hidrólisis de las proteína tisulares, o bien
los sintetizados de novo, se mezclan con
otros aminoácidos libres distribuidos en el
organismo.

7. Intercambio de proteínas
La mayoría de las proteínas del organismo
está en constante síntesis y degradación lo
que permite la remoción de proteínas
innecesarias o anormales.
1. Tasa de intercambio
2. Degradación de proteínas

8. Tasa de intercambio
 En adultos sanos la cantidad total de
proteínas corporal permanece constante
debido a que la tasa de síntesis es suficiente
para reemplazar la proteína que se degrada.
Hidrólisis Resíntesis
300-400 g
de proteína
300-400 g
de proteína

9. Degradacion de las proteinas
 Vía proteolítica de la ubiquitina-proteosoma
 Sistema de enzimas de los lisosomas
Mecanismo ubiquitina-
proteosoma
Sistema de enzimas de los
lisosomas

11.  Señales químicas para la degradación de
proteínas
Aminoácido N-terminalAspartato

12. DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS
DE LA DIETA
 Las enzimas
proteolíticas que se
encargan de la
degradación de
las proteínas se
producen en tres
órganos diferentes:
el estómago, el
páncreas y el
intestino delgado.

14. Digestión de las proteínas por
la secreción gástrica
 Acido Clorhídrico: Mata bacterias y
desnaturaliza proteínas.
 Pepsina: Produce liberación de péptidos
y de algunos aminoácidos libres a partir
de la dieta.

15. Digestión de proteínas por
enzimas pancreáticas
Especificidad
Liberación de
cimógenos
Activación
de los
cimógenos
Anomalías en
la digestión
pancreática

17. Digestión de oligopéptidos por
enzimas del intestino delgado
 La superficie luminal de intestino contiene
aminopeptidasa que degrada el residuo
N-terminal para producir aminoácidos
libres y péptidos pequeños.

18. Absorción de aminoácidos y
dipéptidos
 Las células epiteliales
del intestino
absorben
aminoácidos libres y
dipéptidos. En el
citosol los dipéptidos
se hidrolizan en
aminoácidos antes
de entrar al sistema
portal.

19. TRANSPORTE DE
AMINOÁCIDOS A LAS CÉLULAS
 La concentración de aminoácidos libres es mayor en
el líquido extracelular que en el intracelular, se
mantiene mediante el STA alimentado por hidrólisis
del ATP.

20. Cistinuria

21. REMOCIÓN DEL NITRÓGENO
DE LOS AMINOÁCIDOS
 La presencia del grupo amino alfa
protege a los AA de la degradación
oxidativa. la remoción del grupo amino
alfa produce energía a partir de
cualquier AA

22. Transaminación: el paso de
grupos amino al glutamato
 Es la transferencia
de sus grupos
amino alfa al
cetoglutarato alfa,
y los productos son
un cetoácido alfa
y glutamato.

23. Transaminación: el paso de
grupos amino al glutamato
Especificidad de sustrato de las aminotransferasas
Mecanismo de acción de las aminotransferasas
Equilibrio de las acciones de transaminación
Valor diagnostico de las aminotransferasas en plasma

24. Transaminación: el paso de
grupos amino al glutamato
Especificidad de
sustrato de las
aminotransferasas
Aminotransferasa
de alanina (ALT)
Aminotransferasa
aspártica (AST)

25. Transaminación: el paso de
grupos amino al glutamato
Especificidad de
sustrato de las
aminotransferasas
Todas las aminotransferasas requieren fosfato
de piridoxal (derivado de la vitamina B6)
como coenzima.
Las aminotransferasas, actúan por transferencia del
grupo amino de un aminoácido a la porción
piridoxal de la coenzima para generar fosfato de
piridoxamina, esta reacciona con un cetoácido alfa
para formar un aminoácido, y simultáneamente se
regenera la forma aldehido de la coenzima.

27. Transaminación: el paso de
grupos amino al glutamato
Equilibrio de las
reacciones de
transaminación
La constante de equilibrio es
cercana a 1, por lo que le permite a
la reacción funcionar tanto en:
Degradación de AA
Biosíntesis de AA

28. Valor diagnóstico de las
aminotransferasas en el plasma
Las aminotransferasas son enzimas intracelulares
cuyos niveles en el plasma son normalmente bajos,
pues representan la liberación del contenido de las
células que ocurre en el intercambio celular.
Dos AA son de particular valor diagnóstico
cuando se encuentran en el plasma: AST y ALT
Transaminación: el paso de
grupos amino al glutamato

29. Enfermedad hepática
La AST (aspartato
aminotransferasa) y la ALT
(alanina aminotransferasa) se
elevan en el plasma.
La ALT es mas especifica
que la AST para enfermedad
hepática, pero la ultima es
mas sensible ya que se
encuentra en grandes
cantidades en el hígado

30. Enfermedad extrahepática
 Las transaminasas
pueden elevarse
en enfermedades
extrahepáticas
como infarto del
miocardio o
transtornos
musculares.

31. Deshidrogenasa de glutamato: la
des aminación oxidativa de los
AA
 DESHIDROGENASA DE GLUTAMATO
El glutamato es particular, es
el único aminoácido que se
somete a una desaminación
oxidativa rápida. Reacción
catalizada por la
deshidrogenasa de
glutamato.
La acción de la
transaminación oxidativa , y
la subsecuente desaminación
oxidativa de ese glutamato,
aportan una vía para la
liberación de los grupos
amino de los aminoácidos
como amonio.

32.  Coenzimas; NAD Y NADPH

33.  Dirección de las reacciones

34.  Reguladores alostéricos
El ATP y el GTP son inhibidores alostéricos de
la deshidrogenasa de glutamato, mientras
que el ADP y el GDP son activadores de
esta enzima.

35. Oxidasa de los AA-D
 Estos se encuentran en plantas y en las
paredes celulares de los microorganismos.
 Se encuentran en la dieta y se
metabolizan en el hígado.
 Esta enzima es dependiente de FAD que
cataliza la desaminación oxidativa de
estos isómeros.

36. Transporte de amonio al
hígado
DOS
MECANISMOS
El primero, que se
encuentra en la
mayoría de los tejidos,
utiliza sintetasa de
glutamina para
combinar amonio
con glutamato y
formar glutamina
una forma no tóxica
de transportar el
amonio
El segundo
mecanismo, utilizado
por el musculo, incluye
la transaminación del
piruvato para formar
alanina. Está se
transporta por la
sangre al hígado,
donde se convierte en
piruvato por
transaminación.

38. CICLO
DE LA
ÚREA

39. Destino de la Urea
 La urea se difunde desde el higado y se
transporta por la sangre a los riniones,
donde se filtra y excreta por la orina. Una
parte se difunde de la sangre al intestino,
donde la ureasa bacteriana la hidroliza a
CO2 y NH3

40. Estequiometría general del
ciclo de la urea
Aspartato + NH3 + CO2 + 3ATP 
Urea+ fumarato + 2ADP+ AMP + 2Pi +
PPi + 3H20

41. METABOLISMO DEL AMONIO

42. Fuentes de amonio
 A PARTIR DE
AMINOACIDOS
 A PARTIR DE
GLUTAMINA
 A PARTIR DE LA
ACCION BACTERIANA
DEL INTESTINO.
 A PARTIR DE AMINAS
 A PARTIR DE PURINAS
Y PIRIMIDINAS.

43. TRANSPORTE DE AMONIO EN LA
CIRCULACION.
 UREA: La formación de urea en el hígado es,
cuantitativamente , la vía de eliminación de
amonio mas relevante. La urea viaja en la
sangre del hígado a los riñones, donde pasa
en el filtrado glomerular.

44.  GLUTAMINA: Constituye un depósito o
almacén no toxico además de una forma de
transporte del amonio.

45. HIPERAMONEMIA
La capacidad del ciclo hepático de la urea
excede las tasas normales de formación del
amonio, y los niveles séricos de amonio
por lo general se mantienen bajos ( de 5
a 50 mmol/l)

46. RESUMEN DEL CAPITULO
Los AA libres se producen por la
hidrólisis de proteínas. El fondo
común de AA se consume para
producir energía o sus integrantes
se usan como precursores para
otros compuestos que contengan
nitrógeno.
Los AA no pueden
participar directamente
en el metabolismo
energético. Por lo tanto:
Los grupos aminos son
removidos por
Aminotransferasas,
pasando al glutamato
o aspartato.
La deshidrogenasa del
glutamato induce la
liberación de grupos
amino en forma de
amonio y
cetoglutarato alfa.
El cetoglutarato
alfa puede
ingresar
directamente en
el metabolismo
energético.
El amonio es una
fuente de
nitrógeno para la
síntesis de úrea,
junto al aspartato.
El N del aspartato,
CO2 y NH3 se
incorporan en la
úrea.