El documento describe los procesos de degradación y recambio de proteínas en el cuerpo humano. Normalmente, la cantidad de nitrógeno ingerido es igual a la excretada, pero en periodos de crecimiento o embarazo hay más ingesta que excreción. Después de cirugías o enfermedades, ocurre lo contrario. Las proteínas se degradan en aminoácidos a través de enzimas proteolíticas y peptidásicas. El principal producto de desecho del nitrógeno es la urea, cuya síntesis requ

1. Universidad Nacional del Centro del Perú
Facultad de Medicina Humana
ALUMNOS:
•ASPARRIN LAURENTE SINDEY CAROLINA
•CERVANTES QUISPE ROCIO MILAGROS
•RAMIREZ ROJAS PERCY CARLOS
•RODRIGUEZ FELIX DANNY HAROLD
•ROJAS LANAZCA EDER ABEL

2. IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Balance positivo y balance negativo de nitrógeno
BALANCE POSITIVO
Normalmente en un adulto, la
cantidad de nitrógeno ingerido es
igual a la cantidad excretada.
En periodos de crecimiento y embarazo podemos notar que
hay una mayor ingesta de nitrógeno que excreción del mismo.
BALANCE NEGATIVO
Después de una intervención quirúrgica o en caso de un cáncer
avanzado o en los trastornos nutricionales (kwashiorkor y
marasmo) se presenta una mayor excreción que ingestión.

3. RECAMBIO DE PROTEÍNAS
Cada día hay recambio de 1 a 2% de la
proteína corporal total de seres humanos.
Sólo un 75% de los aminoácidos liberados por
degradación de proteínas se vuelven a utilizar.
La principal porción de los esqueletos de carbono de los
aminoácidos se convierten en intermediarios anfibólicos, mientras
que el nitrógeno amino se convierte en urea se excreta en la orina.
Ejemplos:
• Tejido del útero en el periodo de gestación
• Músculo estriado en la inanición

4. Proteasas y Peptidasas degradan
proteínas hacia aminoácidos
Proteasas intracelulares
Enlaces peptídicos internos
Endopeptidasas
Aminopeptidasas
Carboxipeptidasas
Péptidos Aminoácidos
TIEMPO DE
VIDA MEDIA
T1/2
ENZIMAS
NORMALIZADORAS O
CASERAS (>100h)
ENZIMAS REGULADORAS
(de 0.5 a 2h)
Es la susceptibilidad relativa de una
proteína a degradación.
Las secuencias PEST, regiones ricas
en Prolina (P), Glutamato (E), Serina
(S) y Treonina (T), establecen a
algunas proteínas como objetos para
degradación rápida.

5. DEGRADACIÓN
INDEPENDIENTE DE ATP
• Las proteínas extracelulares
asociadas a membrana e
intracelulares de vida
prolongada, son degradadas
en los lisosomas (por
proteasas lisosomales).
DEGRADACIÓN DEPENDIENTE
DE ATP y UBIQUITINA
• Ocurre en el citosol.
• Proteínas reguladoras de vida
media breve, y proteínas
anormales o mal plegadas.
 Es un polipéptido pequeño (76 aa,
8.5kD).
 Se une a residuos lisilo (lisina) de la
proteína blanco mediante enlaces
no α-peptídicos.
 El terminalMet y Ser retardan la
degradación.
 Asp o Arg la aceleran.

6. 1. Tiene lugar en el
proteosoma
2. A través de 3 enzimas
principales:
 Enzima activadora de
la ubiquitina
 Enzima ligasa
 Enzima transferasa

7. EL INTERCAMBIO INTERÓRGANO MANTIENE LAS
CONCENTRACIONES CIRCULANTES DE AMINOÁCIDOS
El mantenimiento estable de aminoácidos depende del
balance desde la liberación de proteínas y la utilización por
los tejidos.
Este mantenimiento lo desarrollan fundamentalmente el
musculo y el hígado:
El músculo genera más de la mitad del total de todos los
aminoácidos libres , y el hígado es el sitio de las enzimas
para el ciclo de la urea.

8. • La alanina que se extrae
del hígado parece ser el
vehículo de nitrógeno en
el plasma. La glutamina
se extrae en los
intestinos y los riñones,
estos proporcionan una
fuente importante de
serina para la captación
por tejidos periféricos
incluso hígado y
músculo.

9. • EL CICLO DE LA GLUCOSA-ALANINA
La capacidad de hígado para la
gluconeogénesis desde alanina
alcanzan 20 a 30 veces su
concentración fisiológica
normal

10. AMONOTÉLICOS:
(NH3)típicos de organismos
acuáticos.poríferos,celentéreos, peces
teleósteos, etc.
URICOTÉLICOS:
(Excretan ac. Úrico)
Aves, reptiles e insectos
UREOTÉLICOS:
(Excretan urea)
Anfibios y mamíferos

11. SECCIÓN III. Metabolismo de proteínas y aminoácidos
CAPÍTULO 28. Catabolismo de proteínas y de nitrógeno de aminoácidos
FIGURA 28–5 Flujo general de nitrógeno en
el catabolismo de aminoácidos.
• TRANSAMINACIÓN,
• 2) DESAMINACIÓN
OXIDATIVA DE
GLUTAMATO,
• 3) TRANSPORTE DE
AMONIACO Y
• 4) REACCIONES DEL
CICLO DE LA UREA

12. La TRASNSAMINACIÓN es un proceso, realizado en el citosol y en las mitocondrias, por el que un aminoácido
se convierte en otro. Se realiza por medio de transaminasas que catalizan la transferencia del grupo alfa-amino
(NH3+) de un aminoácido a un alfa-cetoácido

13. PRINCIPALES TRANSAMINACIONES
GLUTAMATO + OXALACETATO  a-CETOGLUTARATO + ASPARTATO
GLUTAMATO + PIRUVATO  a-CETOGLUTARATO + ALANINA

14. FIGURA 28–6 Transaminación. La reacción es
libremente reversible, con una constante de
equilibrio cercana a la unidad.

15. FIGURA 28–6
Transaminación. La
reacción es libremente
reversible, con una
constante de equilibrio
cercana a la unidad.
FIGURA 28–7 Mecanismo de “ping-pong” para la transaminación. E—CHO y E—CH2NH2 representan fosfato de piridoxal y
fosfato de piridoxamina unidos a enzima, respectivamente. (Ala, alanina; Glu, glutamato; KG, α-cetoglutarato; Pir, piruvato.)

17. PRINCIPAL PRODUCTO
TERMINAL
Urea

18. • 1 mol de urea
• 3 mol de ATP
• 1 mol de ion amonio
• 1 mol de aspartato
• 5 enzimas
• 6 aminoácidos
Para generar:
Se necesita:
Ecuación general:

19.  Matriz mitocondrial
 Citosol

20. Pasos

21. N-acetilglutamato activa La carbamoil fosfato sintetasa I
Se usa 2 ATP:
o El primero como donador del fosforilo.
o El segundo como fuente de energía.

22.  La reacción sucede en la matriz
mitocondrial
La salida de la citrulina de la
mitocondria
Permeasas de membrana interna
mitocondrial

23. Proporciona el segundo nitrógeno de la
urea

24.  liberación del esqueleto aspartato como
fumarato

27. Síntesis inadecuada de urea
Debido a
Deficiencias de
enzimas
Trae por consecuencia
Acumulación de amonio
•Carbamoil-fostafo sintetasa
•Ornitina carbamoil transferasa
•Argininosuccinato sintetasa
•Argininosuccinato liasa
•Arginasa
Encefalopatía
Ataxia intermitente Vomitos
Alcalosis respiratoria
Retraso mental

28. N-acetilglutamato
carbamoil fosfato sintetasa I
DEFECTO
N-acetilglutamato sintetasa (NAGS)
Carbamoil fosfato
en
Que es un cofactor de
Que forma
Cataliza la formacion de

29. Homocitrulinuria
Hiperamonemia
Hiperornitinemia
Defecto en
GEN ORNT1
que
Impide el transporte a
Ornitina citosolica Matriz mitocondrial
Carbamoil fosfato
carbamoila
Lisina
formando
Homocitrulina

30. Relacionado al
Ornitina carbamoil Cromosoma X
transferasa
AMONIACO GLUTAMINA
Alta concentración
Provoca que
Alta concentración

31. Citrulinemia
Inactividad de esta enzima
Plasma
Liquido cefalo raquideo
Causada por
Concentraciones altas
Excreta 1 a 2 gr diarios
Altas concentraciones
de
en
Argiosuccinato Sangre

32. Arginasa
Defecto autosomico recesivo
ARGININA Division hidrolitica
Es un
Alta concentración
Síntomas aparecen a las 2 y 4
años de edad
Cataliza la